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2008

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL NORDESTE


FACULTAD DE MEDICINA
ENZIMAS
ENZIMAS
CATEDRA DE BIOQUIMICA

Distribución de las enzimas en los espacios extra e intracelular 1


Variantes enzimáticas 1
Fundamentos clínicos de la enzimología 1
Enzimas Plasmoespecíficas: 1
Enzimas secretadas o exocitoenzimas 1
Enzimas celulares o endocitoenzimas 1 Brandan, Nora
Determinación de enzimas séricas hepáticas 2 Profesora Titular. Cátedra de Bioquímica.
Transaminasas 2 Facultad de Medicina. UNNE.
Gammaglutamiltranspeptidasa 2
Fosfatasa Alcalina 3 Llanos, Cristina
Determinación de enzimas séricas pancreáticas 3 Jefa de Trabajos Prácticos. Cátedra de
Determinación de enzimas séricas en el infarto de miocardio 4
Creatininafosfokinasa 4
Bioquímica. Facultad de Medicina. UNNE.
Láctico Deshidrogenasa 4
Barrios, Belén Itatí
Ayudante Alumno por Concurso. Cátedra de
Bioquímica. Facultad de Medicina. UNNE.
INTRODUCCIÓN
Escalante Marassi, Andrea P.
Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro Ayudante Alumno por Concurso. Cátedra de
organismo se hayan mediados por enzimas, estas en su mayoría son Bioquímica. Facultad de Medicina. UNNE.
de naturaleza proteica (algunas son ARN).
Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, capaces de Ruíz Díaz, Daniel A. N.
acelerar las reacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse Ayudante Alumno por Concurso. Cátedra de
en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental Bioquímica. Facultad de Medicina. UNNE.
es que tienen gran especificidad de reacción o sea por el sustrato
sobre el cual actúan.
Ciertas ez requieren de ciertos compuestos orgánicos,
termoestables para poder cumplir con su función catalítica, estas
moléculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo peso
molecular y suelen ser claves en el mecanismo catalítico. La
apoenzima unida a la coenzima constituye la holoenzima. Estas
moléculas termoestables generalmente son vitaminas o metales.
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se dividen en 6
clases o grupos:
1) Oxidorreductasas.
2) Transferasas.
3) Hidrolasas.
4) Liasas
5) Isomerasas
6) Ligasas
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Distribución de las enzimas en los formas diferentes, todas son normales, pero
espacios extra e intracelular difieren en algunos aminoácidos, estas
diferencias aminoacídicas se deben a
En la célula las ez pueden encontrarse en el líquido mutaciones puntuales.
celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a
determinadas organelas (ej. Adheridas a las 2) Heteroenzimas: enzimas de función semejante,
mitocondrias). específica de las diversas especies biológicas, por
Hay enzimas 100 % citoplasmáticas es decir que se ejemplo la LDH del hombre y del conejo.
encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama
uniloculadas. Por ejemplo GPT (glutámico-pirúvico 3) Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas
transaminasa) ó LDH (láctico deshidrogenasa). genéticamente que solo aparecen en determinados
Otras enzimas están en un cierto porcentaje en las individuos de una misma especie. La mayoría de
organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir las aloenzimas no conducen a las manifestaciones
que son biloculadas, como la GOT (glutámico-pirúvico patológicas. Sirven para caracterizar el tipo
transaminasa) que está 60% en el citoplasma y 40% en bioquímico de un individuo. Por ejemplo hay
mitocondria, MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato
citoplasma y 50% en mitocondria. Deshidrogenasa y de la Pseudocolinestearasa.
En las células somáticas normales, las actividades
catalíticas de las numerosas enzimas se mantienen muy Fundamentos clínicos de la
constantes, ya que existe un equilibrio entre la síntesis enzimología
y la degradación enzimática, pero constantemente
llegan al espacio extracelular pequeñísimas cantidades Las ez plasmáticas se clasifican de acuerdo a Bücher en
de muchas enzimas intracelulares. En muchas 3 grandes grupos:
enfermedades orgánicas está aumentada la salida de
enzimas desde el interior celular, esto puede deberse Enzimas Plasmoespecíficas:
por un aumento de la permeabilidad de las membranas Serían las enzimas que tienen su lugar de acción en el
celulares, o bien por disolución de la estructura celular. plasma.
De esta manera se originan modificaciones del nivel Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos
enzimático en el plasma sanguíneo, de indudable valor y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de
que ayudan a realizar un diagnóstico. acción, donde se encuentran su sustrato y su coenzima.
Por ejemplo las enzimas del complejo protrombínico,
Variantes enzimáticas lipoproteinlipasa, plasminógeno y pseudocolinesterasa.
Este grupo de enzimas son sintetizadas
Las enzimas se subdividen en 3 grupos: fundamentalmente por el hepatocito y son muy activas
1) Isoenzimas: son variaciones en la molécula de la en el plasma (a diferencia de otras que si están
enzima que le da características físico-químicas aumentadas indican daño). Entonces de este grupo de
(distinto pH, distinto Km, diferente acción de ez nos interesa saber sus valores inferiores; porque una
inhibidores y activadores) e inmunológicas disminución de su actividad (normalmente alta en
diferentes, localización o lugares de origen suero) indica una alteración en la síntesis, y como la
diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de mayoría son producidas en el hígado esto nos estaría
reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en indicando una alteración de la funcionalidad hepática.
condiciones distintas. Las causas de estas
múltiples formas enzimáticas pueden ser 3: Enzimas secretadas o exocitoenzimas
 La información genética para estas moléculas Son enzimas secretadas por glándulas ó tejidos muy
enzimáticas están localizadas en distintos especializados, su lugar de acción está alejado, es el
genes. Por ejemplo la MDH tiene 3 caso de las enzimas digestivas segregadas por el
isoenzimas que están codificadas en los páncreas y que van al duodeno a ejercer su acción,
cromosomas 1, 4 y 6. como por ejemplo la amilasa, lipasa, tripsina, etc.
Clínicamente, estas enzimas en sangre están en baja
 Cuando los monómeros constituyentes de una actividad. Aumentarían sus niveles en la patología
ez (ez oligoméricas) están codificadas en aguda como la pancreatitis y en casos de patología
genes diferentes. Por ejemplo la LDH, tiene 2 crónica, donde la glándula está hipofuncionante, por lo
monómeros el M se encuentra en el que su actividad estaría disminuida en su lugar de
cromosoma 11 y el H se encuentra en el acción; en este caso en duodeno.
cromosoma 12.
Enzimas celulares o endocitoenzimas
 Mutaciones: hay genes que codifican para Son todas las enzimas que tienen su lugar de acción
ciertas ez que están predispuestos a mutar más dentro de la misma célula que las sintetiza, no tienen
que otros. Por ejemplo la Glutámico acción en plasma por falta de sustrato y de coenzima.
Deshidrogenasa (GLDH), presenta hasta 50 Se dividen es 2 grupos:

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1) Ubicuas: Son todas las que intervienen en el sinonimia es GPT y GOT.


metabolismo general como por ejemplo LDH, 2) Organoespecíficas: Enzimas especificas de
MDH, ALT o Alanina-aminotransferasa, AST o determinados órganos ó tejidos que actúan en
Aspartato-aminotransferasa. A estas ez se las procesos metabólicos específicos de ciertos
denomina comúnmente transaminasas y su otra tejidos. Por ejemplo la GLDH, y SDH.
dependía del tipo de metabolismo que desarrollaba y
División de las enzimas que aparecen esto está en relación con la disponibilidad de oxigeno
en el plasma según su origen que tienen los hepatocitos. Los hepatocitos cercanos al
Grupo Ejemplos espacio porta tienen mayor disponibilidad de oxigeno
Protrombina, que los hepatocitos cercanos a la vena centrolobulillar,
plasminógeno, por lo cual es diferente el incremento de enzimas en
Especificas del plasma ceruloplasmina, sangre ya sea que provengan de hepatocitos de la zona
lipoproteinlipasa, centrolobulillar o periportal.
pseudocolinstearasa
Amilasa pancreática, salival, Transaminasas
De secreción fosfatasa prostática, Son enzimas que realizan reacciones de
pepsinógeno. transaminación (consiste en la transferencia del grupo
LDH; MDH; Glicerol-3- amino de una aminoácido dador a un cetoácido aceptor;
De vías fosfato Deshidrogenasa; 1,6 convirtiéndose el aminoácido dador en un cetoácido y
Enzimas principales difosfo-fructo-aldolasa; el cetoácido aceptor en un aminoácido) dando lugar a
celulares GOT; GPT. aminoácidos y cetoácidos distintos de los originales.
Ez del ciclo de la urea; En el hígado se han detectado no menos de 60
Organoespecificas reacciones de transaminación, pero las únicas
glucosa-6-fosfatasa; 5´ND.
transaminasas con valor clínico son la GOT y la GPT.
Para la valoración enzimática hay que tener en Estas enzimas no son específicas del hígado y se hallan
cuenta: también en músculo, corazón, páncreas y cerebro. La
a) Distribución de las enzimas; o sea conocer la GOT está constituida por dos isoenzimas, una
topología enzimática frente a un aumento de una citoplasmática y otra mitocondrial, mientras que la
enzima para saber que correlación clínica tiene. GPT es exclusivamente citoplasmática.
b) Localización de las enzimas dentro de la célula; Las concentraciones normales de estas enzimas en
para poder entender que tipo de daño sufrió la plasma traducen la normal destrucción de las células
misma. Por ejemplo si encontramos un aumento de que las contienen, el cociente normal GOT/GPT es de
enzimas citoplasmáticas indica que la alteración no aproximadamente 1,3.
es tan severa, pero si además aumentan las En todas las enfermedades hepáticas que cursan con
enzimas mitocondriales significa que existen en necrosis celular existe hipertransaminasemia, más
ese tejido focos necróticos que permiten el pasaje intensa cuanto más aguda sea la lesión. Las hepatitis
de las mismas que solamente aparecen en sangre víricas y tóxicas, y más raramente la insuficiencia
en casos de necrosis intracelular. cardíaca de instauración súbita y el hígado de shock,
c) Conocer el tiempo de vida media de esa enzima; suelen producir niveles más de 10 veces superiores a
para poder interpretar los tiempos de desaparición los normales.
de esas actividades enzimáticas aumentadas. Por El hallazgo de una elevación moderada de las
ejemplo si estamos frente al aumento plasmático transaminasas (menos de 10 veces los valores
de una enzima de vida media larga, llevará más normales) es más difícil de interpretar y puede
tiempo la normalización de sus valores desde el corresponder a una hepatitis crónica, a una hepatitis
momento de su entrada al plasma. En cambio, si aguda de poca intensidad, a la fase de regresión de una
están aumentado los valores de cierta ez y su vida hepatitis aguda, pero también a una cirrosis, a una
media es corta, esta se normaliza más rápidamente. enfermedad biliar o a muchos otros procesos. Un
cociente GOT/GPT superior a la unidad con
Determinación de enzimas séricas hipertransaminasemia moderada sugiere una
hepáticas hepatopatía alcohólica o neoplásica.

El hígado es una glándula importante porque allí no Gammaglutamiltranspeptidasa


solo se realiza la síntesis proteica, sino también la La γGT, conocida también como gammaglutamil-
detoxificación de una serie de compuestos que deben transferasa, cataliza la transferencia de grupos
ser eliminados de nuestro organismo. Contiene un gran gammaglutamil de un péptido a otro o de un péptido a
número de enzimas, pero las que tienen mayor interés un aminoácido. El tejido más rico en esta enzima es el
clínico son las transaminasas, la fosfatasa alcalina, la riñón, seguido del páncreas, el hígado, el bazo y el
gammaglutamiltranspeptidasa y 5´ND. pulmón. En las células se localiza en las membranas,
fundamentalmente del retículo endoplásmico liso, en
Schmidt y colaboradores llegaron a determinar que no los microsomas, en la fracción soluble del citoplasma y
todas las células del hígado tenían la misma en los conductillos biliares. Los valores séricos
concentración enzimática, sino que la concentración normales de γGT difieren en ambos sexos, siendo más

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elevados en los varones que en las mujeres. Determinación de enzimas séricas


La γGT aumenta en la mayoría de las enfermedades del pancreáticas
hígado, por lo que su especificidad es escasa. La γGT La comprobación de cifras elevadas de las diferentes
es una enzima sumamente sensible, aumenta en menor enzimas pancreáticas en plasma y orina apoya
o mayor grado en todas las hepatobiliopatías, los fuertemente la existencia de una lesión pancreática.
mayores aumentos se ven en procesos obstructivos o Este hallazgo, junto con la clínica y los datos obtenidos
neoplásicos, también está aumentada en hepatitis. mediante las técnicas de imagen, constituyen los
Los aumentos más importantes se observan en procesos pilares del diagnóstico de la pancreatitis aguda.
tumorales, en la colestasis intrahepática o extrahepática Las principales causas de pancreatitis son las
por proliferación de conductillos biliares, además su enfermedades de las vías biliares y el alcoholismo
síntesis es inducida por el alcohol y también por crónico, situación en la que las enzimas pancreáticas
barbitúricos Tener en cuenta estos 2 factores cuando se elevan sus niveles en sangre. Sin embargo no existe
solicita su determinación. La actividad de la enzima es relación directa entre la duración y la altura de los
inhibida por estrógenos y progesterona, importante a aumentos de actividad enzimática en suero con la
tener en cuenta porque existe una colestasis del gravedad y pronostico de esta enfermedad. Una enzima
embarazo que cursa con γGT normal por estar inhibida que se dosa es la amilasa, ya que en la práctica y en
la ez por esas 2 hormonas que están aumentadas en el condiciones normales, sólo el páncreas y las glándulas
embarazo. La γGT es una enzima sumamente sensible, salivales contribuyen de forma significativa al
aumenta en todas las hepatobiliopatías, en menor o mantenimiento de los niveles séricos de esta.
mayor grado. No obstante, además de originarse en el páncreas, esta
La γGT es un parámetro muy útil para el control de los enzima proviene de otros órganos, como las trompas de
pacientes alcohólicos, aunque también pueden traducir Falopio, los ovarios, las glándulas salivales, el
la exposición a tóxicos industriales. La interrupción del intestino, el pulmón, la próstata y el hígado. Por esta
consumo de alcohol, en ausencia de otras causas de razón, procesos inflamatorios desarrollados en estos
inducción enzimática, es seguida de una reducción órganos pueden provocar elevaciones de las cifras de
inmediata de los valores plasmáticos de γGT, hasta amilasa.
normalizarse completamente al cabo de 6-8 semanas. Debido a la inespecificidad de la ez suele utilizarse
como recurso la detección sérica de la fracción P3 de la
Fosfatasa Alcalina amilasa (isoenzima de origen exclusivamente
La FAL sérica tiene varios orígenes (hígado, riñón, pancreático, aislada por electroforesis) que ha sido
placenta, intestino, huesos, leucocitos), aunque las observada de forma casi constante en la pancreatitis
fuentes más importantes son el hígado, los huesos y el aguda y está prácticamente ausente en los abdómenes
intestino. Durante el crecimiento, los niveles séricos agudos de otras etiologías.
son altos debido al aumento de la fracción ósea, que Pero además pueden emplearse otras alternativas, como
traduce la actividad osteoblástica en el hueso. Lo es la cuantificación de la lipasa sérica, que es la
mismo ocurre durante el embarazo, sobre todo en el segunda determinación más frecuentemente empleada
tercer trimestre, en el que las elevaciones se deben a para diagnóstico de la pancreatitis aguda. La lipasa es
fosfatasa alcalina de origen placentario. más específica del páncreas, aunque no totalmente, ya
La FAL tiene tres isoenzimas porque se origina en tres que también es producida por el intestino, la faringe, el
genes diferentes, una isoenzima de origen placentario, riñón y el bazo que en procesos inflamatorios de
una intestinal y una que se llama no placentaria/no alguno de estos provocará elevaciones de la enzima.
intestinal. Otra posibilidad es fraccionar la amilasa en sus
Para establecer el origen del aumento de la fosfatasa isoenzimas salival (S) y pancreática (P). La inhibición
alcalina se recurre a la separación electroforética de sus de la isoamilasa tipo S, por un doble anticuerpo
isoenzimas. monoclonal, es un método sencillo y rápido que
Otro método consiste en la determinación de las permite juzgar la elevación aislada de la enzima de
fracciones termoestable (hepática) y termolábil (ósea). origen pancreático, evitando así el problema de
La modificación de la proporción de ambas fracciones confusión con hiperamilasemias extrapancreáticas.
permite conocer cuál es la responsable de la elevación En oposición al aumento de amilasa, que también
de los niveles séricos. Sin embargo, en la práctica es puede estar elevado en enfermedades no pancreáticas
suficiente efectuar una valoración indirecta mucho más (ejemplo parotiditis) el aumento de lipasa solo puede
sencilla, que consiste en la determinación de otras deberse a afecciones del páncreas.
enzimas que se elevan en caso de colestasis, como la La amilasa, se filtra por el glomérulo por su bajo peso
γGT o la 5-nucleotidasa. molecular, en cambio la lipasa al presentar un alto peso
El aumento de fosfatasa alcalina de origen hepático molecular no se filtra y en consecuencia no aparece en
revela obstrucción biliar intra o extrahepática, con orina. Por tal motivo, es posible determinar la amilasa
ictericia (coloración amarillenta de piel y mucosas, en orina, recogiendo la muestra de dos horas. Sin
producidas por el aumento de bilirrubina por encima de embargo, en ocasiones, es posible detectar niveles
2 mg/dl) o sin ella, o la existencia de un proceso urinarios de amilasa elevados durante algo más de
hepático expansivo, infiltrativo o de naturaleza tiempo que en sangre, ya que en algunos casos la
granulomatosa. elevación de amilasa sérica puede ser fugaz.
Las enzimas pancreáticas pueden ayudar también en el

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caso de pancreatitis crónica. En esta enfermedad, la Es una ez. tetramérica formada por la combinación de
disminución de los niveles de amilasa total, amilasa dos tipos de cadenas diferentes: las designadas H del
pancreática, lipasa y tripsina orientan hacia la miocardio y las M del músculo estriado esquelético.
existencia de pérdida avanzada de parénquima Estas subunidades pueden combinarse de cinco
exócrino. Por el contrario, su elevación, aunque con maneras diferentes dando lugar a las isoenzimas
intensidad discreta, coincidiendo con brotes de dolor, correspondientes.
señalaría la permanencia de actividad inflamatoria
aguda sobre tejido funcionante, aun en el contexto de El infarto de miocardio es la muerte celular de las
enfermedad crónica. miofibrillas causada por falta de aporte sanguíneo a
No menos importante es el tener en cuenta que en los una zona del corazón que en la mayoría de los casos es
casos graves de necrosis pancreática pueden disminuir a consecuencia de la oclusión aguda y total de la arteria
rápidamente las actividades enzimáticas elevadas. En que irriga dicho territorio.
las determinaciones enzimáticas que no se realizan con Esta patología ocasiona diversas alteraciones
suficiente precocidad deja de ser posible el comprobar humorales, como leucocitosis y aumento de la
actividades elevadas. velocidad de sedimentación globular (VSG). No
obstante, desde el punto de vista diagnóstico, sólo tiene
Determinación de enzimas séricas en importancia el aumento en la actividad sérica de ciertas
el infarto de miocardio enzimas, liberadas al torrente circulatorio como
consecuencia de la necrosis.
Creatininafosfokinasa Normalmente en el plasma la concentración de la LDH
La CK es una ez dimérica formado por monómeros que 1 es menor que la de la LDH 2. En el infarto la
pueden ser de 2 tipos: M y B. Por lo tanto la CK tiene 3 alteración que se manifiesta es el aumento de LDH1
isoenzimas: que llega a valores que superan a la LDH 2. Esta
CK-MM (localización muscular) o CK 3 alteración aparece precozmente antes que los valores
CK-MB (localización cardíaca) o CK2 de LDH total supere su valor normal y permanece
CK-BB (localización cerebral) o CK1 alterado el isoenzimograma tiempo después que los
valores de LDH total retornaron a la normalidad por
Los distintos órganos presentan distribuciones eso tiene valor para diagnóstico tardío dado que la
diferentes de las isoenzimas. En el cerebro solamente alteración de la LDH1 es patognomónico del infarto, en
se observa CK-BB. La barrera hematoencefálica intacta cambio la LDH2 es característica de los procesos de
parece ser impenetrable para la CK, por lo que en hemólisis de los glóbulos rojos.
general no debe contarse con la presencia de CK-BB en En la práctica se determinan tres de ellas, CK, GOT y
el suero. LDH, la velocidad con que se activan es diferente para
En individuos sanos la actividad total de CK en suero cada una de ellas. La más precoz es la CK (6-8 hs),
se compone fundamentalmente de CK-MM. intermedia la GOT (16-48 hs) y más tardía la LDH (24-
En el infarto, no solo es de importancia la 60 hs). Los valores de las dos primeras se normalizan
comprobación de la actividad CK-MB sino también su al cabo de 3-4 días, mientras que la LDH permanece
proporción en la actividad total de la CK. Las elevada entre 8 y 14 días. Es importante recordar que
determinaciones de CK y CK-MB ayudan también a estas enzimas no son específicas del corazón, puesto
reconocer precozmente reinfartos o la extensión del que se encuentran en otros tejidos; por consiguiente, un
infarto. Además del infarto pueden encontrarse valor anormal de cualquiera de ellas puede deberse a
aumentos de la actividad sérica de la CK y CK-MB en un proceso distinto al infarto. Así pues, para sustentar
otras lesiones del miocardio. p.ej. en miocarditis, el diagnóstico de necrosis miocárdica se realizan
arritmias graves, intervenciones quirúrgicas. determinaciones seriadas durante los primeros 3-4 días
La CK está aumentada en esfuerzos físicos, y se requiere que muestren la curva de ascenso y su
inyecciones intramusculares, heridas musculares y normalización típica para cada una de ellas. La
daño hipóxico de los músculos esqueléticos. Este determinación de las isoenzimas de la CK y de la LDH
aumento se debe casi exclusivamente a lesiones de la facilita el diagnóstico y permite conocer si el aumento
musculatura esquelética. se debe específicamente a un infarto de miocardio, ya
que las isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi
Láctico Deshidrogenasa exclusivas del corazón. Además, la primera puede estar
anormalmente elevada en algunos casos en que la
Tipo Composición Localización
actividad de la CK total es normal. Recientemente se
Miocardio, eritrocito,
LDH1 HHHH ha demostrado que ciertos marcadores como la
riñón, páncreas
mioglobina pueden ser más precoces, y también las
Miocardio, eritrocito,
LDH2 HHHM troponinas T e I, las cuales son más específicas que las
riñón
enzimas utilizadas clásicamente. Los valores máximos
Páncreas, pulmón,
LDH3 HHMM de estas enzimas presentan una correlación discreta con
leucocitos
la extensión de la necrosis y se han utilizado con fines
Hígado, músculo
LDH4 HMMM pronósticos; no obstante, existen muchos factores
esquelético
diferentes que influyen en el grado de actividad
Hígado, músculo
LDH5 MMMM enzimática, por lo que este parámetro sólo tiene un
esquelético
valor orientativo.

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Desde el punto de vista bioquímico los cambios que se BIBLIOGRAFIA


producen en esta enfermedad son:
Iniciada la isquemia (falta de aporte sanguíneo) se 1. Revista Factores de riesgo hoy. Laboratorios
producen cambios iónicos intracelulares, la célula usa Phoenix. Numero 2. Talleres Gráficos Valdez.
el oxígeno disuelto en el espacio intersticial. El miocito Abril 2001.
pierde actividad contráctil; 2. Raquel Osatinski, Luis Garnek. Revista de la
Se observa una reducción del metabolismo oxidativo Asociación Bioquímica Argentina. Año 1997.
por ende una disminución de la disponibilidad del 3. Raquel Osatinski. Proteínas plasmáticas.
ATP, para compensar esto la célula usa las reservas de Revista de la Asociación Bioquímica
creatinina fosfato, allí actúa la CK, la cual es rica en el Argentina. Año 1997.
tejido cardíaco, como consecuencia se observan 4. Lorena L. Enzimología Clínica. Año 1990.
cambios electrocardiográficos inespecíficos; 5. Smith-Thier. Fisiopatología Clínica. Editorial
Posteriormente se produce la activación de la glucólisis Panamericana. Año 1986.
anaeróbica con aumento de la captación de glucosa, 6. Anderson SC, Cockayne S. (1995). Química
vasodilatación y una pérdida de potasio y fosfato. Clínica. Méjico. Ed. Interameericana
Como consecuencia de la activación de la glucólisis McGraw-Hill.
anaeróbica se produce un aumento de la concentración 7. KAPLAN. Clinical Chemistry. Interpretation
de lactato y protones que ocasiona acidosis celular. and Techniques. Buenos Aires. Ed.
Estos cambios son reversibles y se producen como un Panamericana.
intento para tratar de compensar la falta de oxígeno. Si 8. www.uned.es/pea-nutricion-y-dietetica-
la isquemia se prolonga en el tiempo estas alteraciones I/guia/guianutr/enzimas.htm
se tornan irreversibles. 9. www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/e
ncyclopedia_Ah-Ap.htm
10. www.alfa1.org/info_alfa1_higado_pruebas_fu
ncion_hepatica.htm
11. www.cun.es/areadesalud/pruebas-
diagnosticas/analisis-diagnosticos-en-un-
infarto-agudo-de-miocardio

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