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Año del Bicentenario del Perú: 200 años de Independencia

INSTITUTO DE EDUCACION SUPERIOR TECNOLOGICO PUBLICO NARANJILLO

CARRERA TECNICA:
Laboratorio Clínico

HEMOGLOBINA

Curso : Extracción y Recolección de Muestras Biológicas

Humanas

Docente : TLC. Gunder Laffosse Grijalva

Integrantes : Crispín Salazar Madely

Machaguay Sopan Keiko
Nonde Acosta Erika
Trinidad Leandro Soledad

Semestre : I SEMESTRE

TINGO MARÍA – 2021

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DEDICATORIA

Esta monografía fue un proceso de aprendizaje y experimentación personal, que

necesito de la paciencia de mucha gente para llegar a buen término. Por esto,

dedicamos el presente trabajo a nuestro profesor, que es un gran mentor ya que

hace realidad nuestra monografía.

A las familias que apoyan cada paso que damos, les agradecemos por apoyarnos

para lograr la culminación de este trabajo

Dedicado a Dios, nos llena de sabiduría y paciencia para lograr las metas sugeridas

y así lograr el clímax de nuestro proyecto.

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AGRADECIMIENTO

Agradezco en primer lugar a Dios por habernos permitido llegar hasta este punto;

por habernos dado salud, ser el manantial de vida y darnos lo necesario para seguir

adelante día a día para lograr nuestros objetivos. Además, agradezco infinitamente a

nuestras familias por darnos las bases necesarias para culminar con éxito este gran

proyecto monográfico.
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INDICE

I. INTRODUCCIÓN..................................................................................................5
II. REVISIÓN DE LITERATURA...............................................................................8
2.1. Hemoglobina.................................................................................................. 8
2.2. Uso y abuso de la hemoglobina...................................................................10
2.3. Estructura de la hemoglobina.......................................................................12
2.4. Tipos de hemoglobina..................................................................................17
2.4.1. Hemoglobinas Normales........................................................................18
2.4.2. Hemoglobinas Anormales:.....................................................................19
2.5. Función de hemoglobina..............................................................................19
2.6. Compuestos de la hemoglobina...................................................................20
2.6.1. La oxihemoglobina (O2Hb)....................................................................20
2.6.2. La metahemoglobina (MetHb)................................................................20
2.6.3. La sulfohemoglobina (SHb)....................................................................20
2.6.4. La carboxihemoglobina (COHb).............................................................21
2.7. Procedimiento técnico para la medición de hemoglobina.............................21
2.8. Anemia......................................................................................................... 23
III. CONCLUSIÓN.................................................................................................24
IV. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.................................................................25
V. ANEXO............................................................................................................... 27
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I. INTRODUCCIÓN

Las proteínas son las moléculas orgánicas que desempeñan el mayor número

de funciones en las células de todos los seres vivos, desde formar parte de la

estructura básica de los tejidos hasta desempeñar funciones metabólicas,

reguladoras, y de transporte. Considerando el protagonismo de estas biomoléculas,

la motivación de este trabajo fue la posibilidad de abordar el estudio de una proteína

tan fundamental como la hemoglobina (Hb) (Cecilia C. , 2010).

Uno de los ejemplos más llamativos de la relevancia del proceso evolutivo y la

eficiencia de los sistemas biológicos se encuentra en los eritrocitos. Una de sus

funciones vitales es su participación en el intercambio gaseoso de oxígeno y dióxido

de carbono entre los pulmones y los tejidos. La hemoglobina (Hb), es el componente

fundamental de este proceso. Las hemoglobinas son proteínas globulares, presentes

en los hematíes en altas concentraciones, que fijan oxígeno en los pulmones y lo

transportan por la sangre hacia los tejidos y células que rodean el lecho capilar del

sistema vascular. Al volver a los pulmones, desde la red de capilares, la

hemoglobina actúa como transportador de CO2 y de protones. La hemoglobina ha

jugado un papel histórico en la química, la biología y la medicina. En 1849 se

convirtió en la primera proteína en ser cristalizada y asociada con una función

fisiológica específica. La diferencia morfológica entre los cristales de hemoglobina de

diferentes organismos proporcionó por primera vez evidencia contundente acerca de

la especificidad en la expresión proteica entre las especies (Peñuela, 2005).

La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes

cantidades dentro de los glóbulos rojos y importancia fisiológica, para el aporte

normal de oxígeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su biosíntesis.
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El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la atención de

innumerables investigadores; de su estudio derivado descubrimientos de gran

utilidad. variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un

aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Información sobre

Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de esta molécula, pudiendo

agregarse hemoglobinopatías, particularmente las que se acompañan de trastornos

clínicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que

existen 8 millones de personas con alguna variante de la hemoglobina (Brandan et

al., 2008) (Brandan, Aguirre, & Giménez, 2008)

La hemoglobina es el pigmento transportador de oxígeno más difundido en la

naturaleza. En los humanos, como en otros vertebrados, está contenido en los

glóbulos rojos, células sanguíneas encargadas de transportarlo. La molécula de

hemoglobina tiene una estructura básica de cuatro cadenas polipeptídicas llamadas

globinas, cada una de las cuales presenta un grupo prostético hemo que contiene

hierro (Salazar, 2004).

La hemoglobina (Hb) de los seres humanos adultos normales, está

compuesta por tres fracciones llamadas: hemoglobina A, hemoglobina A2 y

hemoglobina F. La hemoglobina A (HbA), es la más abundante de todas,

representando aproximadamente el 97%. A través de reacciones bioquímicas, parte

de esta HbA se puede combinar con azúcares, convirtiéndose en glucohemoglobina

o glicohemoglobina (HbA1). Dependiendo del azúcar que incorpore, se obtienen las

diferentes subfracciones conocidas como hemoglobinas menores o rápidas (HbA1a,

HbA1b y HbA1c), por ser las que primero eluden en los procesos de cromatografía

usados para identificarlas la HbA1c es la más abundante de los componentes

menores de la hemoglobina en los eritrocitos humanos (aproximadamente el 80% de

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la HbA1). Así pues, se puede definir como la condensación de la glucosa en la

porción N-terminal (grupo valinaterminal) de la cadena beta de la hemoglobina A,

siendo por tanto su denominación química N-1-desoxifructosil-beta-Hb; de tal forma

que el organismo se encuentra expuesto a la modificación de su hemoglobina por la

adición de residuos de glucosa: a mayor glicemia, mayor adición de glucosa a la

hemoglobina. (Bracho et al., 2015) (Bracho, y otros, 2015)

La presente monografía tiene como objetivo el brindar información específica

sobre las hemoglobinas.

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II. REVISIÓN DE LITERATURA

II.1. Hemoglobina

La hemoglobina es una proteína globular, que está presente en altas

concentraciones en glóbulos rojos. Su función es el transporte de 02 del aparato

respiratorio hacia los tejidos periféricos y del transporte de C02 y protones (H+) de

los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. La hemoglobina es

una proteína que contiene hierro y que le otorga el color rojo a la sangre, se

encuentra en los glóbulos rojos y está encargado de transportar el oxígeno a través

de los vasos capilares a todos los tejidos del cuerpo humano. El hierro es un

componente primordial de la molécula de hemoglobina, ya que cada subunidad

posee un grupo prostético, cuyo hierro ferroso enlaza dióxido en forma reversible. La

afinidad de la hemoglobina por el hierro determina la eficiencia del transporte de

oxígeno desde la interface de los capilares de los alveolos de los alveolos en los

pulmones, hasta la interface eritrocito capilar tejido en los tejidos periféricos

(Parancco, 2015)

La hemoglobina es el componente eritrocitario más abundante y el desarrollo

eritrocitario implica la producción de células que contienen hemoglobina.

Alrededor del 98% de las proteínas citoplasmáticas de los hematíes

circulantes está constituido por hemoglobina (Antón, 2002)

La hemoglobina es una proteína compleja constituida por el grupo HEM que

contiene hierro y le da el color rojo al eritrocito, y una porción proteínica, la globina,

que está compuesta por cuatro cadenas poli peptídicas (cadenas de aminoácidos),
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que comprenden dos cadenas alfa y dos cadenas beta. La hemoglobina es la

principal proteína de transporte de oxígeno en el organismo, es capaz de fijar

eficientemente el oxígeno a medida que este entra en los alveolos pulmonares

durante la respiración, también es capaz de liberarlo al medio extracelular cuando

los eritrocitos circulan a través de los capilares de los tejidos. La gran variedad de

aspectos científicos que

incluye la importancia que juega en la biología hace que, aunque los primeros

estudios científicos se hayan realizado desde el siglo XIX, aún hoy aparezcan

sorprendentes descubrimientos acerca de esta molécula, tales como las nuevas

globinas, neuroglobina y citoglobina y las llamativas interacciones con el óxido

nítrico. Asimismo, el estudio de las hemoglobinopatías constituye un gran reto para

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la medicina moderna en la medida en que ponga al servicio de sus pacientes los

resultados de la investigación científica básica (Roque et al., 2017). (Roque & Santisteban, 2017)

La hemoglobina es el componente principal de los glóbulos rojos y su función

es la de transportar el oxígeno desde los pulmones a los tejidos. La hemoglobina

posee la propiedad de unirse con el oxígeno y el anhídrido carbónico, haciendo de

ella un transporte eficaz de los gases de la sangre.

Totalmente saturada, contiene alrededor de 1,34ml de oxígeno por gramo. La

masa de eritrocitos de un adulto contiene 600g de hemoglobina capaz de transportar

800ml de oxígeno. En los capilares pulmonares existe una presión de oxígeno de

100mmHg, y el 95,98% de la hemoglobina se combina con el oxígeno. En los

tejidos, la presión parcial del oxígeno desciende hasta 20mmHg, de forma que el

oxígeno unido la hemoglobina se disocia fácilmente de ella para poder ser utilizado

por las células tisulares.

La hemoglobina es una proteína conjugada que consta de dos cadenas

polipeptídicas de globina y 4 grupos “hem”. Cada grupo “hem” contiene un átomo de

hierro ferroso. Localizado cerca de la superficie de la molécula, el grupo“hem” se

combina de forma reversible con una molécula de oxígeno o de dióxido de carbono

(Cegarra V. , 2012)

II.2. Uso y abuso de la hemoglobina

Además de transportar oxígeno, la hemoglobina puede enlazar y transportar

otras moléculas como el óxido nítrico (NO) y monóxido de carbono (CO). El NO

afecta las paredes de los vasos sanguíneos haciendo que estos se relajen,

provocando que disminuya la presión arterial. Algunos estudios han revelado que el
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NO puede enlazarse a residuos específicos de cisteína en la hemoglobina y también

al Fe del grupo hemo. Por lo tanto, la hemoglobina contribuye a la regulación de la

presión arterial por la distribución de NO a través de la sangre. El CO por otro lado,

es un gas tóxico que reemplaza rápidamente al oxígeno en el grupo hemo formando

complejos estables que son difíciles de remover. En algunas zonas del país donde el

frio es intenso, la gente acostumbra a prender su sistema de calentamiento para

calentarse durante la noche, provocando que la concentración de monóxido de

carbono (proveniente del carbón) aumente y disminuya la de oxígeno, entonces

ocurre que la sangre se satura de este gas y las personas, si no son atendidas a

tiempo, pierdan la vida en cuestión de horas. La intoxicación con monóxido de

carbono puede tratarse inundando el sistema con oxígeno. Sin embargo, el enlace

del CO es aproximadamente 500 veces más fuerte que el enlace con del O2.

Además, puede ocurrir algo peor. El monóxido de carbono se enlaza aún con mayor

fuerza (aproximadamente dos órdenes de magnitud mayor) al hemo libre. Sin

embargo, el gran impedimento estérico en torno al grupo hemo tanto en la

hemoglobina como en la mioglobina puede favorecer la unión de la molécula curva

del O2 con respecto al CO que suele ser lineal (Figura 3) (Sanchez, 2014)
 12

II.3. Estructura de la hemoglobina

Es una proteína tetramérica, que puede existir en dos estados diferentes, T y

R. El estado T corresponde a la desoxihemoglobina, y el estado R a la

oxihemoglobina.

La Hemoglobina A1 (forma T) es la forma predominante en el adulto, se trata

de una proteína oligomérica, constituida por cuatro subunidades: dos alfas y dos

betas.

Cada subunidad tiene un grupo prostético, el hemo, formado por una

protoporfirina IX que coordina un ion ferroso (Fe +2), constituido por seis orbitales de

coordinación. Cuatro están ocupados por los nitrógenos de la porfirina, el quinto por

el nitrógeno de un residuo de histidina de la cadena peptídica, y el sexto está

desocupado por el estado T u ocupado por una molécula de oxígeno, estado R.

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A pesar de ser distintas, las subunidades alfa (141 aminoácidos) y beta (146

aminoácidos) son muy parecidas en su secuencia y su estructura tridimensional,

entre sí y a una proteína, la mioglobina.

Por otra parte, la hemoglobina A1 es una más de entre varias hemoglobinas

normales, que prevalecen en el hematíe en distintos momentos del desarrollo

ontogénico; así, hay hemoglobinas embrionarias (Hb Gower 1, Hb Gower 2, Hb

Portland), fetales (Hb F), y adultas (Hb A1 y Hb A2) (Armijos et al., 2010). (Armijos,

Laura, & Juan, 2010)

Cuando Perutz se propuso en 1937 escoger la hemoglobina como proteína

cuya estructura quería resolver, no contó con la complejidad de ésta, por lo que tuvo

que esperar 20 años para resolver dicho problema, pero sin duda éste ha sido uno
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de los grandes triunfos de la moderna biología molecular y por tanto el primer paso

para el conocimiento de las hemoglobinas anormales.

La hemoglobina es la proteína vital que transporta O2 desde los pulmones a

los tejidos y facilita la vuelta del CO2 desde los tejidos a los pulmones. Se localiza

en el interior de los hematíes. En un hematíe hay alrededor de 280 millones de

moléculas de Hb, cada una con un peso molecular de 64.458 daltons, forma

elipsoide y dimensiones 64x55x60 A.

Como todas las proteínas consta de aminoácidos, unidos unos a otros en una

secuencia lineal llamada cadena polipeptídica. Los aminoácidos son de 20 clases

diferentes y su secuencia en la cadena está determinada genéticamente. Una

molécula de hemoglobina está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, dos

cadenas alfa de 141 restos de aminoácido cada una y las cadenas beta de 146

restos cada una. Las cadenas α y β tienen diferentes secuencias de aminoácidos,

pero se entremezclan para formar estructuras tridimensionales similares.

Cada cadena contiene un grupo HEMO, que consiste en un anillo de átomos

de carbono, nitrógeno e hidrógeno, denominado protoporfirina IX, con un átomo de

hierro ferroso en el Centro. una única cadena polipeptidica combinada con un sólo

hemo se llama subunidad de hemoglobina o monómero de hemoglobina.

En la molécula completa las cuatro subunidades están estrechamente

entrelazadas, como un rompecabezas tridimensional, formando un tetrámero. El

grupo hemo se combina por sí mismo con el 02 tan fuertemente que el enlace, una

vez formado, es difícil de romper. Esto ocurre porque un átomo de hierro puede

existir en dos estados de valencia: hierro ferroso, que transporta dos cargas

positivas y el grupo férrico, que transporta tres cargas positivas.

 15

Normalmente, el hierro ferroso reacciona con el 02 de modo irreversible para

formar hierro férrico, pero cuando el hierro ferroso está acoplado en los pliegues de

la cadena de globina, queda protegido de manera que la reacción con el 02 es

reversible.

Para que la globina funcione con eficacia deben satisfacerse tres condiciones:

1* Libre acceso del H20 a la superficie de la globina para mantenerla en

solución, para ello el exterior molecular debe ser rico en cadenas laterales

hidrofilicas polares.

El monómero de hemoglobina de caballo según la imagen generada por

ordenador (Perutz, 1979) quedaría reflejado en la figura 1.

Los restos más numerosos son los hidrófobos (Ala, Val, Leu) siendo también

muy abundante la histidina, cuyo grupo imidazol es responsable de una parte

esencial de las propiedades funcionales de la molécula. (Raposo, 1993)

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La cadena alta: consta de 141 aminoácidos en secuencia lineal. El hierro del

grupo hemo está unido por un enlace covalente al imidazol de un residuo histidina

en la posición 87, es la llamada histidina proximal. La cadena beta: es ligeramente

más larga que la alfa, consta de 146 aminoácidos. El hemo se une a la histidina 92.

Las cadenas delta, gamma, epillon y seta: hay una homología estructural entre delta,

gamma, epiilon y la cadena 8, no en vano son productos de un grupo de genes

localizados en el cromosoma 11 y tienen también 146 aa. De la misma forma la

cadena zata es homóloga con la α, posee 141 aa y es, como la α, producto de los

genes situados en el cromosoma 16.

2* El interior de la molécula debe seguir siendo hidrofóbico, resultado de su

alto contenido en aminoácidos lipofílicos.

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3* La molécula de globina debe mantenerse razonablemente rígida, lo que

logra con una proporción extraordinariamente alta de aminoácidos en disposición

helicoidal (Raposo, 1993).

II.4. Tipos de hemoglobina

Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, por lo cual

el tipo de hemoglobina que posee un individuo está codificado en el material

genético, donde se especifica la secuencia de aminoácidos. Así, siguiendo esta

codificación, las cadenas polipeptídicas o globinas son sintetizadas por los

ribosomas (complejos supramoleculares), mientras que el grupo hemo se sintetiza

principalmente en la médula ósea y en el hígado. Dependiendo del tipo de globinas

que posea la molécula de Hb, existen más de 600 variantes, de las cuales sólo

algunas de ellas son normales mientras que otras, denominadas hemoglobinas

anómalas, surgen como consecuencia de un defecto de carácter hereditario en la

cadena de ADN [12,13]. Esto tiene como consecuencia ya sea, una estructura

anormal en una de las cadenas de globina, o la falta de síntesis, total o parcial, de

una cadena completa de globina, pudiendo alterarse la función básica de la molécula

con consecuentes síntomas clínicos. Se considerarán sólo algunas de todas estas

variantes de hemoglobina, destacándose las que son de principal interés para este

trabajo, Hb A y Hb S (Cecilia, 2010)

II.4.1. Hemoglobinas Normales

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Como se mencionó existen varias hemoglobinas normales pues de acuerdo al

estado de desarrollo del organismo, vida embrionaria, fetal o adulta, es el tipo de

globina que se sintetiza. Los diferentes tipos de cadenas polipeptídicas (α, β, γ, δ, ξ,

ε) que dan origen a las distintas hemoglobinas normales en el embrión, el feto y el

adulto son muy similares en su estructura secundaria pero no en su estructura

primaria, es decir, presentan secuencias de aminoácidos diferentes. Las globinas

alfa contienen 141 aminoácidos, y las β, γ, δ, 146. La secuencia de aminoácidos de

las cadenas α presenta muchas partes idénticas a la de las cadenas β, pero así

mismo tienen alrededor de 84 diferencias (Fig. 2.1).

Mientras que las globinas sólo difieren en 39 y 10 aminoácidos

respectivamente en comparación a las β. Las cadenas difieren en varios

aminoácidos respecto a todas las mencionadas anteriormente. Estas cadenas están

compuestas tanto por aminoácidos hidrofílicos como hidrofóbicos, tal que dada la
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posibilidad entre el agua y un ambiente apolar, estos prefieren claramente el medio

apolar. Así, la tendencia de estos aminoácidos a liberarse del agua funciona como la

fuerza motriz que lleva al plegamiento de la cadena con su interior hidrófobo. Esto

genera una estructura terciaria termodinámicamente más estable.

Así, tenemos las siguientes hemoglobinas normales:

 Hemoglobinas embrionarias

 Hemoglobina fetal

 Hemoglobinas del adulto

II.4.2. Hemoglobinas Anormales:

1) Hemoglobinopatías estructurales:

 Hemoglobinopatía S

 Hemoglobinopatía C

 Hemoglobinopatía M

2) Talasemias

3) Persistencia hereditaria de la Hb fetal

4) Hemoglobinopatías adquiridas

 Metahemoglobinemia adquirida

 Carboxihemoglobina

II.5. Función de hemoglobina

La principal función de la hemoglobina es transportar oxígeno desde los

pulmones (donde la tensión es elevada) hacia los tejidos (la tensión es baja) a

medida que circula por todo el organismo, también se encarga del transporte de
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dióxido de carbono (CO2), que es el producto de desecho del proceso de producción

de energía, que se dirige desde los tejidos hasta los pulmones para que pueda ser

eliminado el CO2. La determinación del valor de hemoglobina se emplea para la

medición de la cantidad y concentración de la misma, presente en un volumen fijo de

sangre. Normalmente se expresa en gramos por decilitros (g/dL) (Roque &

Santisteban, 2017)

II.6. Compuestos de la hemoglobina

Las levaduras son cuantitativas y económicamente el grupo de

microorganismos con más importancia en la industria alimenticia y fermentativa. Su

tradicional aplicación se centra

Cuando el grupo “Hem” se combina con distintas moléculas da lugar a los

compuestos de hemoglobina que conocemos:

II.6.1. La oxihemoglobina (O2Hb)

Cuando se une una molécula de oxígeno, permaneciendo el ion hierro en

estado ferroso.

II.6.2. La metahemoglobina (MetHb)

Cuando el ion hierro pasa a estado férrico perdiendo la capacidad de

transportar oxígeno. Además, desvía la curva de disociación del oxígeno hacia la

izquierda aumentando la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno y entorpeciendo

su liberación en los tejidos. La sangre con un alto porcentaje de Methb adopta color

chocolate. Agentes reductores como el azul de metileno, pueden reconvertirla en

hemoglobina.
 21

II.6.3. La sulfohemoglobina (SHb)

Cuando la hemoglobina oxidada reacciona con sulfuro de hidrógeno. No es

capaz de transportar oxígeno, pero sí de combinarse con monóxido de carbono y

formar carboxisulfohemoglobina. No existen agentes que la reduzcan a

oxihemoglobina, permanece en los eritrocitos hasta que se disgregan. En presencia

de altos niveles, la sangre adopta un color malva.

II.6.4. La carboxihemoglobina (COHb)

Cuando se combina con monóxido de carbono (CO). La afinidad de la

hemoglobina por el CO es 210 veces mayor que por el oxígeno. En altas

concentración, la sangre adopta un color rojo cereza.

La capacidad efectiva de transporte de oxígeno corresponde a la suma de

O2Hb y de desoxihemoglobina: ésta última es la fracción de hemoglobina no unida

al oxígeno. La que tiene valor para garantizar la correcta oxigenación tisular es la

oxihemoglobina.

Los niveles de hemoglobina normal en sangre son de 130g/L para hombres y

120g/L para mujeres. Por debajo de estos niveles, hablamos de anemia, que puede

a su vez, ser dividida en distintos niveles. Hablamos de anemia moderada un rango

de Hemoglobinas 70100g/L y de anemia grave, cuando la Hemoglobina es inferior a

70g/L (Cegarra, 2012).

 22

II.7. Procedimiento técnico para la medición de hemoglobina

MÉTODO:

El método más utilizado es el bioquímico para determinar el nivel de

hemoglobina.

TÉCNICA:

Conocida como la técnica directa de determinación de hemoglobina en las

personas. Esta determinación de hemoglobina se realiza en dos etapas.

 Al inicio de la de la investigación, para seleccionar a las personas que

tengan algún grado de anemia (leve, moderada y severa).

 Al final de la suplementación para proporcionar el tratamiento.

PROCEDIMIENTO:

 Primero se procedió a colocar los guantes para aislarse del contacto

accidental de la sangre.

 La mano de la persona debe estar limpia, no debe tener ningún

aditamento que obstruya la circulación capilar.

 Después se procedió a la desinfección del dedo medio con alcohol yodado

para eliminar los microorganismos existentes.

 Luego se presionó el dedo medio para estimular que la sangre capilar

fluya a la punta del dedo.

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 Con una lanceta estéril se procedió a realizar un piquete en el parte medio

del dedo, luego se desechará la lanceta.

 Se desechará las primeras dos gotas y la tercera gota se procedió a

juntar.

 Se procedió a introducir la tercera gota dentro de la microcubeta.

 Posteriormente se procedió a colocar en el equipo HEMOCUE.

 El equipo procedió a realizar la lectura, el resultado se registrado en la

ficha correspondiente.

INSTRUMENTO:

 Ficha de registro de hemoglobina. (Anexo N° 03)

 Tabla de valores normales de hemoglobina adaptado a la altura del lugar

determinado. (Anexo N.º 05) (Parancco, 2015)

II.8. Anemia

La anemia se define como una concentración de la hemoglobina en sangre

que es menor que el valor esperado al tomar en cuenta la edad, sexo, embarazo y

ciertos factores ambientales como la altitud6 (ver anexo 01: Puntos de corte de

clasificación de la anemia en concentración de hemoglobina) (Jordan, 2013).

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III. CONCLUSIÓN

Se concluye que la hemoglobina es el componente más importante de los

glóbulos rojos y está compuesto de una proteína llamada hemo, que se encarga de

llevar el oxígeno desde la atmosfera a los tejidos y de igual forma recoger el

anhídrido carbónico desde los tejidos para llevarlos a los pulmones.

Se resuelve que la hemoglobina puede tener algunas alteraciones como la

anemia falciforme que es un tipo de anemia por la mala colocación de aminoácidos

lo que causa que los glóbulos rojos tengan una forma de semi luna y sus funciones

se vean afectadas.

Anomalías de un individuo del valor de hemoglobina puede indicar defectos

en el balance normal entre los glóbulos rojos de producción y la destrucción. Ambos

bajos y altos valores pueden indicó enfermedad estados.

Concluimos que existen valores de referencia de la hemoglobina tanto para

los hombres como para las mujeres y que a más altura donde se cica los valores de

hemoglobina también van a aumentar.

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IV. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

Antón, J. (2002). Trabajo Profiláctico de Sulfato Ferroso y su Efecto en el Valor de la

Hemoglobina en Lactantes Sanos dde 3 y 4 meses en el Hospital II Vitarte-

ESSALUD. Tesis Digital UNMSM, 1-31.

Armijos, J., Laura, A., & Juan, B. (2010). Prevalencia de anemia ferropénica en

estudiantes de sexo femenino del colegio Herlinda Toral, de la ciudad de

Cuenca, octubre de 2009 -julio de 2010. Universidad de Cuenca, 11-92.

Bracho, M., Stepenka, V., Sindas, M., Rivas, Y., Bozo, M., & Duran, A. (2015).

Hemoglobina Glicosilada o Hemoglobina Glicada, ¿Cuál de las dos? Artículo

De Revisión Biomedicina, 521-529.

Brandan, N., Aguirre, M., & Giménez, C. (2008). Hemoglobina. Cátedra de

Bioquímica – Facultad de Medicina UNNE, 1-9.

Cecilia. (2010). Determinación experimental del tiempo de evolución de procesos de

cambios conformacionales en Hemoglobina humana mediante técnicas de

Resonancia Magnética Nuclear. Universidad Nacional de Córdoba, 16-84.

Cecilia, C. (2010). Determinación experimental del tiempo de evolución de procesos

de cambios conformacionales en Hemoglobina humana mediante técnicas de

Resonancia Magnética Nuclear . Universidad Nacional de Córdoba, 3-84.

Cegarra. (2012). Comparación de tres métodos de medición

de hemoglobina en cirugía cardiaca. Universidad Autónoma de Barcelona, 4-

 26

46.

Parancco, C. (2015). Efecto de las practicas de la suplementación del sulfato ferroso

y consumo de hierro dietético en los niveles de hemoglobina en niños con

anemia de 6 a 36 meses del puesto de salud villa Socca – Acora, diciembre

2014 – mayo 2015 . Universidad Nacional Del Altiplano , 1-69.

Peñuela, O. A. (2005). Hemoglobina: una molécula modelo para el investigador.

Scielo, 215-225.

Raposo, R. (1993). Montaje de la técnica de amplificación del ácido

desoxirribonucleico mediante la reacción en cadena de la polimerasa (pcr). su

aplicación en el estudio molecular de la b-talasemia. Universidad

Complutense De Madrid, 13-167.

Roque, B., & Santisteban, G. (2017). Relación de hemoglobina, hematocrito vs

índice de masa corporal en escolares de 3 a 15 años del aahh “Nuevo

Pachacutec”, enero – octubre 2016. Universidad Wiener, 1-51.

Salazar, R. (2004). LA HEMOGLOBINA S EN LA POBLACIÓN VENEZOLANA.

Scielo, 175-183.

Sanchez, E. (2014). La Hemoglobina: un ejemplo de química bioinorgánica.

Benemérita Universidad Autónoma de Puebla, 2-9.

 27

V. ANEXO
28
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