UNIVERSIDAD PRIVADA ANTENOR ORREGO

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA Y CIENCIAS DE LA

SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA

MONOGRAFIA DE LA ASIGNATURA DE BIOLOGÍA CELULAR Y

MOLECULAR

“ANEMIA FERROPÉNICA”

Autores:

García Rodríguez María Fernanda

Jauregui Mendoza Sergio Manuel
Llanos Ortiz Janis
Lozano Lagos Piero
Mendieta Checa Milagros

Asesor:
Chuna Mogollón Pablo

TRUJILLO - PERÚ
2023
 DEDICATORIA

El presente trabajo está dedicado en primer lugar a Dios, nuestro Padre y

fundador de todo lo creado, quien nos guía por el camino de la sabiduría, que
es un camino de luz y verdad. A nuestros padres, que siempre nos han
apoyado y nos han dado un abrazo que fortaleza aun cuando ni siquiera nos
dábamos cuenta que necesitábamos uno. A todas aquellas personas que
fueron un apoyo para la realización de nuestro proyecto. Y por último a
nosotros mismos ya que solo nosotros conocemos a mayor profundidad los
sacrificios que hemos tenido que hacer para culminar este proyecto.
 AGRADECIMIENTO

Por la culminación de esta monografía quiero agradecer a Dios, nuestro Padre

y Creador, por no dejarnos desfallecer nunca ante las adversidades que hubo.

A nuestros padres, quienes han sido un pilar fundamental con su apoyo y

compresión durante toda esta travesía desde que se inició.

A la Universidad Privada Antenor Orrego, por habernos abierto las puertas de

su prestigioso centro educativo y con ello conocimientos y bases para el
desarrollo universitario y para nuestra carrera

A nuestros profesores, por ser nuestros guías durante toda esta travesía y no
dudar en responder cualquier consulta o duda que hemos tenido.

Agradezco nuevamente a los nombrados ya que tal vez sin darse cuenta han
sido muy importantes para culminar esta presentación y por ello siempre serán
partes importantes en nuestra vida puesto que sabremos a quién acudir
cuando tengamos dudas que no podamos resolver, miedos y dónde celebrar
cuando se tenga un éxito
 ÍNDICE

INTRODUCCIÓN……………………………………………………………………….
CAPÍTULO 1: EL ERITROCITO………………………………………………………
1.1 Definición………………………………………………………………………
1.2 Concentración de eritrocitos…………………………………………………
1.3 Forma y tamaño………………………………………………………………
1.4 Función…………………………………………………………………………

CAPÍTULO 2: MEMBRANA ERITROCITARIA ……………………………...………

2.1 Definición………………………….……………………………………………
2.2 Composición de la membrana………………………………………………
2.2.1 Lípidos………………………………………………………………………
2.2.2 Proteínas……………………………………………………………………
2.2.2.1 Macrocomplejo Proteico de banda 3 …………………………………
2.2.2.2 Rh o complejo Rh………………………………………………………
2.2.2.2 Glucoproteínas o sialoglicoproteínas ………………………………
2.2.2.3 Moléculas de adhesión eritrocitaria………………………………
2.2.2.4 ICAM-4/Glicoproteína LW (intercelular adhesión molecules 4, LW
(Landsteiner-Wiener) …………………………………………………………
2.2.3 Carbohidratos: Sistema ABO y Sistema Rh. Antígenos, estructura,
fenotipo y genotipo...……………………… ………………………………………
2.3. Función de la membrana………………………………………………………

CAPÍTULO 3: HEMOGLOBINA………………………………………………………
3.1. Estructura……………………………………………………………………….
3.2. Función………………………………………………………….………………
3.3. Formación de la hemoglobina…………………………………………………
3.4 Tipos de hemoglobina: Hemoglobina fetal y adulto…………………………

CAPÍTULO 4: CITOESQUELETO ……………………………….……………………

4.1 Espectrina (bandas 1 y 2) ………………………………………………………
 4.2. Actina (banda 5) .………………………………………………………
4.3 Anquirina (banda 2.1) …………………………….……………………………
CAPÍTULO 5: VÍAS METABÓLICAS EN EL ERITROCITO: IMPORTANCIA
5.1 Glicólisis Anaeróbica (Vía de Embden Meyer-Hoff) y Vía del 2,3
Bifosfoglicerato (Ciclo de Rapport-Luebering) ………………………………………
5.2. Vía de las pentosas……………………………………………………………
5.3. Vía de la hemoglobina reductasa………………………………………………
5.4. Eritrocitos y estrés oxidativo: Importancia de las enzimas…………………
5.4.1 Superóxido dismutasa……………………………………………………
5.4.2 Catalasa……………………………………………………………………
5.4.3 Glutatión peroxidasa y reductasa………………………………………
CONCLUSIONES………………………………………………………………………

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS…………………………………………………
 INTRODUCCIÓN

La anemia es la deficiencia de producción de hemoglobina (una

proteína) que sirve para el transporte del oxígeno y dióxido de carbono.
Hay diferentes tipos de anemias como la anemia falciforme (alteración
de la forma de los eritrocitos), anemia ferropénica (falta de hierro),
anemia de las enfermedades crónicas (las enfermedades inflamatorias
crónicas pueden impedir en la creación de eritrocitos), entre otras.

En esta ocasión vamos a hablar específicamente de la anemia

ferropénica. Esta es la carencia de hierro por lo que da como
consecuencia que no se produzcan los glóbulos rojos.
 CAPÍTULO 1: EL ERITROCITO

1.1. Definición

Los eritrocitos son células sin núcleo, con forma bicóncava y llenas de
hemoglobina que se encargan de transportar oxígeno y dióxido de
carbono entre los pulmones y otros tejidos del cuerpo. Se producen en la
médula ósea roja a través de un proceso llamado eritropoyesis, células
antecesoras de los eritrocitos derivadas de células madre, en el cual los
precursores eritroides son estimulados por la eritropoyetina para
convertirse en glóbulos rojos maduros mediante ciertos cambios
morfológicos.

Los glóbulos rojos maduros son liberados al flujo sanguíneo y sobreviven

alrededor de 100 a 120 días. Estos ofrecen información sobre el estado
de salud de los últimos tres meses, lo que hace al test de la hemoglobina
glicosilada crucial para evaluar los niveles de glucosa en la sangre de
personas diabéticas. Después de 120 días, los glóbulos rojos envejecidos
son reciclados por el sistema reticuloendotelial.

1.2. Concentración de eritrocitos

Se refiere al número de glóbulos rojos de la sangre presentes en una

unidad de volumen de sangre. Esta cantidad se puede medir utilizando un
análisis de sangre llamado hematocrito, que mide el porcentaje de células
rojas de la sangre en relación con el volumen total de sangre.

La concentración normal de eritrocitos en hombres adultos es de

alrededor de 5 millones de células por microlitro de sangre, mientras que
en mujeres adultas es de alrededor de 4,5 millones de células por
microlitro de sangre. Cualquier desviación significativa de estos valores
puede indicar un problema médico subyacente que requiere atención.
 Por ejemplo, una concentración alta de eritrocitos puede indicar una
condición llamada policitemia vera, que se caracteriza por la producción
excesiva de células rojas de la sangre. Por otro lado, una concentración
baja de eritrocitos puede indicar anemia, una condición que se produce
cuando el cuerpo no produce suficientes células rojas de la sangre o las
destruye demasiado rápido.

1.3. Forma y tamaño

Los eritrocitos tienen un tamaño consistente de 7-8 µm, que funcionan
como patrones para análisis rutinarios. Sin embargo, su estructura es
diferente de la mayoría de las células humanas, ya que tienen una forma
bicóncava con una membrana fina que cubre el centro, esto significa que
la periferia del eritrocito es más gruesa que la parte central. Su forma
inusual incide en el mejor intercambio de oxígeno y dióxido de carbono
entre los eritrocitos y los tejidos, también permite que los glóbulos rojos
se plieguen y atraviesen los capilares cuyo diámetro es más pequeño que
el del propio eritrocito. Estos carecen de núcleo y de cualquier otro
orgánulo intracelular ya que se pierden durante la eritropoyesis. Por lo
tanto, las únicas dos estructuras celulares restantes son el citoplasma
envuelto por una membrana celular.
1.4. Función
Los eritrocitos tienen como función principal el transporte y el intercambio
de gases, específicamente el oxígeno y el dióxido de carbono, entre los
pulmones y los diferentes tejidos del cuerpo. El proceso comienza en los
capilares pulmonares, donde la hemoglobina se une al oxígeno del aire
inhalado para formar oxihemoglobina, lo que confiere un color rojo
brillante a los glóbulos rojos. El siguiente paso es el transporte de los
eritrocitos ricos en oxígeno a través de las arterias y su llegada a los
capilares tisulares, donde el oxígeno se libera y se difunde en los tejidos.
Al mismo tiempo, el dióxido de carbono producido por los tejidos se une a
la hemoglobina, formando desoxihemoglobina, lo que da a los glóbulos
rojos un color azul violáceo y permite su transporte a través de las venas
hasta el corazón y posteriormente a los pulmones. En los capilares
pulmonares, se produce el intercambio, separando el dióxido de carbono
de la hemoglobina y proporcionando una nueva dosis de oxígeno para
iniciar nuevamente el proceso.
 CAPÍTULO 2: MEMBRANA ERITROCITARIA

2.1. Definición

La bicapa lipídica de los eritrocitos está formada por una membrana celular
que contiene dos tipos de proteínas: las integrales y las periféricas. Las
proteínas integrales son las más abundantes y se extienden a lo largo de la
membrana, siendo las responsables de la unión con la hemoglobina y del
anclaje del citoesqueleto de los glóbulos rojos. También son las que
expresan los antígenos ABO y el antígeno Rh, determinantes para los
grupos sanguíneos. Mientras tanto, las proteínas periféricas se localizan
sólo en la superficie interna de la membrana y están conectadas entre sí por
filamentos intracelulares. Esta compleja red citoesquelética proporciona
elasticidad y fuerza a los eritrocitos, permitiéndoles atravesar los capilares
más estrechos del cuerpo sin sufrir rompimientos. Es crucial tener en cuenta
que los antígenos de superficie de los eritrocitos son de vital importancia en
las transfusiones sanguíneas.

2.2. Composición de la membrana

Al igual que toda membrana biológica, la membrana del eritrocito está
compuesta por lípido, proteínas y carbohidratos. Distribuidos de tal forma que
le aseguran al eritrocito su forma circular discoide y lo ayudan a mantener la
deformabilidad y la elasticidad necesaria para los múltiples pasos que realiza
a través de los estrechos capilares de la microvasculatura. Además, dicha
composición le permite al eritrocito el control de su propio medio interno de
aniones, cationes y agua. Su cara externa, cargada negativamente, deja
difundir aniones libremente y aporta las fuerzas repulsivas electrostáticas
necesarias para evitar que se adhiera o agregue al endotelio. (9)

2.2.1. Lípidos
Constituyen aproximadamente el 40% de la membrana del hematíe y
están representados básicamente por fosfolípidos, colesterol no
esterificado y escasos glicolípidos. Se disponen formando una doble capa
 en la que los fosfolípidos y el colesterol no esterificado se distribuyen
equimolecularmente. Las porciones hidrófilas de los fosfolípidos están en
contacto con las soluciones acuosas del interior y del exterior de la célula,
mientras que los grupos hidrófobos, conjuntamente con el colesterol, se
orientan hacia la parte interna de la bicapa. En la doble capa, los cuatro
fosfolípidos más importantes están distribuidos irregularmente; así, la
fosfatidilcolina y la esfingomielina se ubican predominantemente en la
capa externa, y la fosfatidiletanolamina y la fosfatidilserina, junto con los
constituyentes fosfoinosíticos menores, hacia la capa interna. El colesterol
se encuentra distribuido igualmente entre las dos capas (fig. 8). El
confinamiento de la fosfatidilserina hacia la parte interna le asegura la
supervivencia al eritrocito, puesto que el macrófago reconoce y fagocita a
los eritrocitos que la exponen hacia la superficie externa. Tal
confinamiento evita igualmente la adhesión de los eritrocitos a las células
del endotelio vascular. La proporción de colesterol/ fosfolípidos es un
factor determinante de la deformabilidad de la membrana, de modo que
un aumento de colesterol tiende a hacer a la membrana más rígida y a
producir los cambios de forma, que se conocen como acantocitosis. Los
lípidos de la membrana del hematíe están en continuo y lento intercambio
con los lípidos del plasma, de forma que los cambios en la composición
lipídica del plasma que pueden ocurrir en algunas enfermedades (por
ejemplo, hepatopatías) son responsables de los cambios que se observan
en la morfología de los hematíes en dichas patologías. (9)

2.2.2. Proteínas
Constituyen el 50% de la membrana del Eritrocito y comprenden dos
grandes grupos: las proteínas integrales y las del esqueleto o periféricas,
ambas estudiadas mediante técnicas de electroforesis en geles de
poliacrilamida, que las separa según su peso molecular en diferentes
bandas fácilmente identificables. (9)
2.2.2.1 Macrocomplejo proteico de la banda 3 o intercambiador
de aniones (ae1)
La proteína banda 3 es una glucoproteína transmembrana
multipaso cuya cadena polipeptídica cruza la bicapa 14
veces, con su extremo carboxilo terminal en la superficie
externa de la membrana de eritrocitos y su extremo amino
terminal en la cara citosólica. La función principal de esta
proteína dimérica de intercambio aniónico es proporcionar
un canal a través de la membrana por el cual se pueden
intercambiar aniones de cloruro y bicarbonato. En los
tejidos, el bicarbonato generado por la hidratación de CO2
se intercambia por cloruro. En los pulmones, donde se
exhala el dióxido de carbono, este proceso se revierte. El
extremo amino terminal también sirve como punto de
anclaje para muchas otras proteínas de glóbulos rojos,
incluidas las proteínas banda 4.1 y 4.2, anquirina,
hemoglobina y varias enzimas glucolíticas. (6)

2.2.2.2. Rh o complejo Rh
El factor Rh es un aglutinógeno encontrado en los glóbulos
rojos en unos primates (Macacus Rhesus) y que también
existe normalmente en el 85 % de los humanos, que por
esta causa se denominan Rh positivos. La sangre está
transfundida en Rh negativos (15%) provoca en ellos la
formación de anticuerpos, que en sucesivas transfusiones
puede destruir los glóbulos rojos del donante Rh positivo, y
creando efectos adversos. Los antígenos Rh, no están bien
definidos, aunque parecen ser de naturaleza
primordialmente proteica, con un peso molecular estimado
de 30,000 D. Se encuentran en la membrana bilipídica, con
porciones de su molécula expuestas sobre la superficie
 externa de la membrana. Los lípidos de la membrana
eritrocitaria prestan apoyo y orientación al determinante Rh.
Las diferencias en el fenotipo Rh pueden estar relacionadas
con la sustitución de aminoácidos de una cadena peptídico,
así como, la expresión de los determinantes sobre el exterior
y el interior de la membrana eritrocitaria. Los anticuerpos en
el sistema Rh difieren de los del sistema ABO; con pocas
excepciones, son inmunes de origen y generalmente de tipo
IgG.

2.2.2.3 Glucoproteínas o sialoglicoproteínas

Las proteínas integrales se hallan parcial o totalmente
integradas en la bicapa lipídica, a la que se unen mediante
enlaces de carácter apolar, de manera que pueden
desplazarse a lo largo de la misma libremente. Se han
caracterizado más de 50 proteínas integrales; la mayoría
son glicoproteínas ricas en ácido siálico, con los residuos
hidrocarbonados dispuestos hacia el exterior de la
membrana, lo que contribuye a formar los antígenos de los
grupos sanguíneos y otros determinantes antigénicos en
una estructura denominada glicocálix. (9)

2.2.2.4 Moléculas de adhesión eritrocitaria

Como molécula de adhesión funciona la proteína de

membrana ICAM-4, que interactúa con integrinas y láminas.
(6)

2.2.2.5. ICAM-4/Glicoproteína LW (intercellular adhesion

Molecules 4, LW (Landsteiner-Wiener).

La LW es una es un antígeno original Rhesus esta ha sido

ICAM 4.I-CAM actúa con una gran variedad de proteínas
 CAPÍTULO 3: HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína que está dentro de los glóbulos rojos. Tiene de
función transportan oxígeno y dar el pigmento rojo.

3.1 Estructura
Compuesta por un grupo prostético hemo y una apoproteína llamada globina que
tiene 4 cadenas polipeptídicas en estructura cuaternaria. Una molécula de
dioxígeno se unirá al grupo hemo para cumplir la función más importante de la
hemoglobina que se discutirá más a fondo en el siguiente punto.

3.2. Función
Su función principal es el transporte de oxígeno de los pulmones hacia los demás
tejidos y el CO2 es transportado de los tejidos a los pulmones para terminar
siendo eliminados. Además, transporta co2 de los tejidos hacia los pulmones.
Otra función es la de actuar como buffer para formar protones.

3.3. Formación de la hemoglobina

La hemoglobina (Hb) es una molécula compleja presente en los glóbulos rojos,
su función es transportar oxígeno a todos los tejidos del cuerpo. Consta de 4
cadenas peptídicas, cada una unida a una molécula de protoporfirina ferrosa (el
grupo hemo), que es donde se fija y desplaza el oxígeno. Se han descrito más
de 400 variantes de hemoglobina que difieren entre sí en uno o más nucleótidos,
lo que resulta en cambios en los aminoácidos que afectan la función de la
proteína.
Para poder llegar a la forma de la hemoglobina tenemos que pasar por diversos
procesos químicos dentro del proeritroblasto.
Dentro del proeritroblasto se juntan 2 succinil COA y 2 glicinas que esto da como
resultado los pirroles. Cuando unimos a 4 pirroles se forma la protoporfirina IX.
El siguiente paso es añadir a la protoporfirina IX un Fe más 2 (conseguido de la
degradación de alimentos en el duodeno) que el grupo Hemo al cual se le añade
un grupo globina.
La globina se crea a partir del Cr16 gen cadena alfa que da como resultado la
globina alfa y del Cr11 de gen globina beta. Se suman la globina alfa y beta.
Al final de este proceso se suma el grupo hemo y la globina (que es una proteína
de aminoácidos) dándonos una cadena de hemoglobina. Necesitamos 4
cadenas de hemoglobina para poder recién formar Hemoglobina en sí.

3.4. Tipos de hemoglobina: Hemoglobina fetal y adulto

Hay varios tipos de hemoglobina que salen del proceso anteriormente
mencionado, pero las más importantes son la Hemoglobina A1 y la hemoglobina
F.
 Hemoglobina A1:
La hemoglobina A1 es la más abundante en el mundo, pues está
hemoglobina conforma 97% aproximadamente de la población. Está
compuesta por 4 cadenas polipeptídicas como todas las hemoglobinas
solo que la hemoglobina A1 se compone de 2 cadenas Alfa y 2 cadenas
Beta. Mayormente esta hemoglobina está presente en los adultos sin
embargo hay enfermedades como la talasemia que provoca una
disminución de la Hb A1 y un aumento de la Hb F.
 Hemoglobina F:
La hemoglobina F está en la población del menos del 1% y mayormente
está en la hemoglobina de los fetos en el útero y de los recién nacidos.
En los primeros días de vida de los recién nacidos esta hemoglobina se
empieza a degradar y es sustituida por nuestra famosa hemoglobina A1.
La Hb F está constituida por las 4 cadenas polipeptídicas, 2 de las
cadenas son alfa y 2 cadenas son gamma. Hay casos en los que los niños
siguen produciendo este tipo de hemoglobina y se conocen como HPFH
que estos terminan fabricando esta hemoglobina a lo largo de toda su
vida. Existen enfermedades que provocan cuando Hay un exceso o
aumento de la Hb F como por ejemplo la enfermedad drepanocítica
(enfermedad transmisible de los progenitores que provoca un cambio de
forma a uno semilunar), la anemia aplásica (es un daño de las células
madre en la médula ósea por lo que produce que haya una menor
cantidad de glóbulos rojos) y la famosa leucemia (Cuando hay cambios
en el material genético es decir el ADN de la médula ósea).
 CAPÍTULO 4: CITOESQUELETO

El citoesqueleto de los eritrocitos es aquel que le da forma estructural a los

glóbulos rojos por lo que tiende a evitar la deformación de la célula. Lo que
compone al citoesqueleto es una bicapa fosfolipídica y 3 proteínas principales
que son la espectrina, la actina y la Anquirina.

4.1 Espectrina (bandas 1 y 2)

Es la proteína más abundante y de mayor longitud entre las proteínas que
componen el esqueleto de la membrana. Está compuesta de las subunidades
alfa predominante y beta, que, aunque son similares, tienen estructuras muy
diferentes y están codificadas por genes diferentes. Esta proteína forma un tipo
de red densa debajo de la membrana plasmática del eritrocito que da como
consecuencia la resistencia y flexibilidad de esta. Lo que busca en sí la
espectrina es dar una regulación de la movilidad en el ámbito lateral en la
membrana plasmática de las proteínas y da un soporte conciso de la membrana
fosfolipídica, por otro lado, busca unirse a la actina y a la proteína.

4.2 Actina (banda 5)

La proteína actina tiene una forma globular y es corta, se encuentra mayormente
como una proteína periférica, es decir está en la parte superficial de la célula. La
actina busca y evita la contracción y la deformación del eritrocito en sí. Esta
célula está en cada extremo de la malla hexagonal, actúa de alguna manera
como un complejo en el cual une

4.3. Anquirina (banda 2.1)

La anquirina muestra que es polar por lo que se separa en 3 dominios
funcionales que son el N-terminal (sitio en el que hay una unión con la
banda 3), dominio intermedio (el cual sostiene la espectrina) y el C-
terminal (tiene una función regulatoria la cual da una unión de la
anquirina y otras proteínas).
Lo que busca mayormente la anquirina es dar un soporte a las demás
proteínas por lo que se podría desear que, al haber un desbalance,
interrupción o alteración, aunque sea muy mínimo este provocaría un
gran desbalance e inestabilidad en la membrana plasmática que
causaría una falta de estructura en el eritrocito.

CAPÍTULO 5: VÍAS METABÓLICAS EN EL ERITROCITO: IMPORTANCIA

El eritrocito necesita constantemente el ingreso de la glucosa para permitirse
lograr el metabolismo energético. Por lo mismo que el glóbulo rojo no tiene un
núcleo cuando ya es mayor provoca que tenga un metabolismo mucho más
simple y limitado. El eritrocito lleva a cabo distintas vías metabólicas de gran
importancia como lo son la glucólisis anaeróbica o más conocida como vía de
Embden-Meyerhof, vía pentosa y estrés oxidativo. De estas vías el eritrocito se
permite conseguir energía.

5.1. Glicólisis Anaeróbica (Vía de Embden Meyer-Hoff) y Vía del 2,3

Bifosfoglicerato (Ciclo de Rapoport-Luebering)
La glicolisis es un conjunto de procesos o reacciones metabólicas en cadena
que se llevan a cabo en el citosol y gracias a ello se obtiene energía a partir de
la glucosa y captura una pequeña cantidad de energía libre de nutrientes.En
este proceso la glucosa se divide en dos moléculas que están formadas por
tres carbonos a las que se les denomina piruvato, generando energía en forma
de adenosín trifosfato (ATP) y nicotinamida adenina dinucleótido reducido
(NADH).

El 90% de la molécula que entra al eritrocito es metabolizada mediante vía

anaeróbica (ausencia de oxígeno). Principalmente encontramos tres productos
importantes en la vía de Embden Meyer-Hoff. La enzima glucosa-6-fosfato-
deshidrogenasa conecta los primeros pasos de la vía metabólica, donde la
molécula principal utilizada en esta vía se convierte en glucosa-6-fosfato. En
los eritrocitos, la glucosa se metaboliza hasta formar lactato a través de la
enzima lactato deshidrogenasa. Aunque la glucólisis anaeróbica es poco
eficiente en términos de producción de ATP, ya que solo se generan 2 ATP
netos por molécula de glucosa, es la única fuente de adenosín trifosfato
utilizada por las células. Además, produce NADH limitado, coenzima necesaria
para la reducción de la metahemoglobina a hemoglobina.

Por otro lado, esta vía tiene una derivación la cual es conocida como Vía del
2,3 Bifosfoglicerato o Ciclo de Rapoport-Luebering. El 2,3-bifosfoglicerato
(BPG) es un cofactor importante y se encuentra en los glóbulos rojos en una
concentración de una molécula de BPG por molécula de hemoglobina. El 2,3-
BPG tiene un papel importante en la regulación de la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno. Esto significa que facilita la liberación de oxígeno
de la hemoglobina en los tejidos periféricos, donde se necesita para la
respiración celular.

La glucosa-6-fosfato generada en la glucólisis anaeróbica también es utilizada

por la enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa en la vía oxidativa de la
hexosa monofosfato. Esta vía es crucial para la reducción del glutatión oxidado
(GSSG) a glutatión reducido (GSH), el cual se emplea para contrarrestar la
oxidación de estructuras críticas, como la hemoglobina.

5.2. Vía de las Pentosas

Es una ruta metabólica que se lleva a cabo en el citosol. A diferencia de la
glucólisis, esta vía no produce ATP directamente a partir de la oxidación de
glucosa 6-fosfato, sino que está relacionada con la producción de NADPH.

La vía de la pentosa fosfato utiliza NADP+ como aceptor de hidrógeno y consta

de una fase oxidativa y una fase no oxidativa, en la que se producen pentosas
y se regenera la glucosa 6-fosfato mediante las enzimas transcetolasa y
transaldolasa. La regulación clave de la vía de la pentosa fosfato ocurre en la
fase oxidativa, donde la enzima glucosa 6-fosfato deshidrogenasa se inhibe
cuando hay niveles altos de NADPH, asegurando la producción de NADPH
solo cuando es necesario. La fase no oxidativa no está regulada, pero en
situaciones de alta demanda de nucleótidos, puede funcionar de manera
independiente para producir ribosa 5-fosfato.

En los eritrocitos, la vía de la pentosa fosfato desempeña un papel crucial al

ser la única fuente de NADPH utilizado en la reducción del glutatión oxidado. El
NADPH generado a través de la vía de la pentosa fosfato permite que el
glutatión reducido elimine el peróxido de hidrógeno.

La reacción de eliminación de peróxido de hidrógeno es de gran importancia,

ya que la acumulación de este compuesto puede provocar daño oxidativo en la
membrana celular y, en última instancia, resultar en hemólisis y disminución de
la vida útil de los eritrocitos.

5.3. Vía de la hemoglobina reductasa

La vía de la hemoglobina reductasa desempeña un papel en la protección de la
hemoglobina contra la oxidación a través de la metahemoglobina reductasa y el
NADH. Esta vía es fundamental para mantener el hierro hemo en su estado
reducido Fe++, el hierro hemo se absorbe más eficientemente en el cuerpo
debido a su forma química. Cuando el hierro de la hemoglobina se encuentra
en su forma oxidada Fe+++, conocida como metahemoglobina, no puede
unirse al oxígeno de manera efectiva. La metahemoglobina reductasa, en
conjunto con el NADH producido por la vía Embden Meyer-Hoff, protege al
hierro hemo de la oxidación. Sin este sistema de protección, aproximadamente
el 2% de la hemoglobina se convierte en metahemoglobina cada día, y con el
tiempo esta cantidad puede aumentar lo cual limita gravemente el transporte de
oxígeno en la sangre.

Algunos medicamentos oxidantes pueden interferir con la actividad de la

metahemoglobina reductasa, lo que resulta en niveles aún más elevados de
metahemoglobina. Este aumento de metahemoglobina en la sangre causa
cianosis, que es la coloración azulada de la piel y las mucosas debido a la
presencia de una alta concentración de hemoglobina reducida (>4/dL).

5.4. Eritrocitos y estrés oxidativo: Importancia de las enzimas (Superóxido

dismutasa, Catalasa, Glutatión peroxidasa, Glutatión reductasa)
Las estructuras celulares pueden ser atacadas y dañadas por la presencia de
radicales libres (RL), especialmente aquellos que contienen oxígeno. Las
especies reactivas de oxígeno (ERO) son compuestos que se derivan de la
reducción parcial del oxígeno y desempeñan un papel importante en los
procesos fisiológicos del organismo.
El estrés oxidativo (EO) ocurre cuando hay un desequilibrio entre la acumulación
de ERO y las defensas antioxidantes en células y tejidos. Este desequilibrio se
ha relacionado de manera causal con múltiples enfermedades y trastornos.

5.4.1. Superóxido dismutasa

El superóxido dismutasa (SOD) es una enzima presente en nuestro
organismo que actúa como uno de los antioxidantes naturales más
potentes. Se encuentra en las membranas celulares internas y externas,
y desempeña un papel importante en la reducción del estrés oxidativo.
La SOD también se ha asociado con la disminución del dolor en
problemas como la artritis, la estimulación del sistema inmunológico y la
reducción de la formación de ácido láctico.
5.4.2. Catalasa
En los eritrocitos, la presencia de una gran cantidad de catalasa
desempeña un papel crucial en la protección de la hemoglobina contra
agentes oxidantes. Es una enzima que cataliza la descomposición de
H2O2, transformándolo en H2O y O2. Además del peróxido de hidrógeno
(H2O2), la catalasa también puede neutralizar otros agentes oxidantes
como el ácido ascórbico y la metilhidrazina. Esta actividad enzimática
ayuda a prevenir la oxidación de la hemoglobina y otros componentes
celulares, protegiendo así la integridad y funcionalidad de los eritrocitos.
5.4.3 Glutatión peroxidasa y reductasa
El glutatión desempeña un papel fundamental en el mantenimiento de la
función celular adecuada y en la prevención del estrés oxidativo en las
células humanas. Actúa como un sumidero para diversos radicales y
electrófilos, incluyendo los radicales hidroxilos, oxígeno singlete y otros
compuestos reactivos. El glutatión reducido, en presencia de la enzima
glutatión peroxidasa, reduce el peróxido de hidrógeno (H2O2), una
especie química altamente reactiva, dentro de la célula.

Además de su papel como antioxidante, el glutatión desempeña otras

funciones importantes en el metabolismo celular. Actúa como cofactor
en varias enzimas detoxificantes, participa en el transporte y
regeneración de antioxidantes como las vitaminas E y C, y está
involucrado en el metabolismo y eliminación de xenobióticos.

El equilibrio entre las formas reducida (GSH) y oxidada (GSSG) del

glutatión es crucial para el mantenimiento de un balance oxidativo
adecuado en la célula. La glutatión reductasa es la enzima responsable
de catalizar la reducción del glutatión oxidado a glutatión reducido, lo
que contribuye a mantener este equilibrio.
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

1. Blanco, A., Blanco G. Química Biológica. 9na ed. El Ateneo. 2012:632p.}

2. Cabrera Bernal EV. ESTUDIO DE PROTEÍNAS DE LA MEMBRANA

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