Proteína

El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o de él dios proteo, por
la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos.
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias.
Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de funciones a ellas asignadas. Son proteínas
casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas hormonas,
reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las
células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina,
responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción; el colágeno, integrante de fibras
altamente resistentes en tejidos de sostén.
Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos
Las proteínas son moléculas de enorme tamaño; pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran
número de unidades estructurales. Entre otros términos, se trata de polímeros. Debido a su gran tamaño, cuando
estas moléculas se dispersan en un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones coloidales, con
características que las distinguen de las soluciones de moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples, de pequeño
peso, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos,
de los cuales existen veinte especies diferentes y se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de
estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien
hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, 16% de la masa
total de la molécula; es decir, cada 6,25g de proteínas contienen 1 g de N.
El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de
esta.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información
suministrada por los genes.
Clasificación
Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y

una atípica estructura secundaria. Son insolubles en
agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de
estas son la queratina, colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en
una forma esférica apretada o compacta. La mayoría
de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas,
proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas
globulares y también poseen aminoopeptidiosis al 5%
para hacer simbiosis.
Según su composición química

Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce

aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el
colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce
aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamado
grupo prostético (sólo globulares)
Presentan una disposición característica en
condiciones ambientales, si se cambia la presión,
temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene
determinada por la secuencia de aminoácidos.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
1. Estructura primaria.
2. Estructura secundaria.
3. Nivel de dominio.
4. Estructura terciaria.
5. Estructura cuaternaria.
6. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
Determinación de la estabilidad proteica
La estabilidad de una proteína es una medida de la energía que diferencia al estado nativo de otros estados "no
nativos" o desnaturalizados. Hablaremos de estabilidad termodinámica cuando podamos hacer la diferencia de
energía entre el estado nativo y el desnaturalizado, para lo cual se requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad cinética cuando, dado que la proteína desnaturaliza
irreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente la proteína nativa del estado de transición (el estado
limitante en el proceso de desnaturalización) que da lugar al estado final.
En el caso de las proteínas reversibles, también se puede hablar de estabilidad cinética, puesto que el proceso de
desnaturalización también presenta un estado limitante. Actualmente se ha demostrado que algunas proteínas
reversibles pueden carecer de dicho estado limitante, si bien es un tema aún controvertido en la bibliografía científica.
La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide
directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial
de barrido). En esta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de
modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado
que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de las técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado
desplegado. Entre ellas se podrían citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio
hidrodinámico, espectroscopía infrarroja, resonancia magnética nuclear, ... Una vez hemos elegido la propiedad que
vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína, podemos distinguir dos modalidades:
 Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura.
 aquellas que hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio,
alcoholes, ...).
Estas últimas relacionan la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una
de las últimas técnicas que han emergido en el estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica. Esta
técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no trabaja con sistemas macroscópicos sino con
moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario para desnaturalizarla cuando
se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así,
enfermedades como el Alzheimer o el Párkinson están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de
proteínas desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de
fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado,
cada vez más proteínas van siendo utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una
estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están
realizando su acción en el cuerpo humano. En cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicas radica en
que pese a su extrema eficacia catalítica su baja estabilidad dificulta su uso (muchas proteínas de potencial interés
apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas).- -Rldavid (discusión) 21:25 2 mar 2008 (UTC)
Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se
aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo
es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Desnaturalización: Las proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. Al desnaturalizarse una
proteína, esta pierde solubilidad en el agua y precipita. La desnaturalización se produce por cambios de temperatura
o variaciones de pH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a través de
un proceso llamado renaturalización.