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DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su interaccin con el disolvente, se


dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalizacin de
las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin
ninguna estructura tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente


disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la
desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas
elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la
agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser
consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la
protena se encuentra desnaturalizada (Figura superior).
En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en
comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los
dems niveles de organizacin estructural desaparecen en la estructura
desnaturalizada.
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:
1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin
2. una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del
interior aparecen en la superficie
3. prdida de las propiedades biolgicas

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente


con su estructura primaria. Por este motivo, en
muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya
que es la estructura primaria la que contiene la
informacin necesaria y suficiente para adoptar
niveles superiores de estructuracin. El proceso
mediante el cual la protena desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama
renaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad
durante los procesos de aislamiento y purificacin de
protenas, ya que no todas la protenas reaccionan
de igual forma ante un cambio en el medio donde se
encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total
de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados
fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea
irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes,
disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la
desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva
mediante cambios en:

la polaridad del disolvente


la fuerza inica
el pH
la temperatura

FUNCIONES DE LAS PROTENAS


Las proteinas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son especficas de cada una de ellas
y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su
funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas
estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una
estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a molculas distintas: los
anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus
sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus
receptores especficos, etc...
A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que
desempean:
Funcin ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan


como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los
genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina del tejido conjuntivo elstico.

La queratina de la epidermis.

-Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y
los capullos de seda, respectivamente.
Funcin ENZIMATICA
-Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
Funcin HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Funcin REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin
celular (como la ciclina).
Funcin HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Funcin DEFENSIVA

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos


sanguneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,


son proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.

Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Funcin CONTRACTIL

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la


contraccin muscular.

La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la


hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el
desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.

BIBLIOGRAFA http://www.um.es/molecula/prot07.htm
NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS
Estructura Primaria: Es la unin de un aminocido con otro en forma lineal, como un
tren.
Estructura Secundaria: Es la disposicin tridimensional de una estructura primaria,
en forma de alfa-hlice (espiral), lmina Beta (horquillas) y random coil (segmento al
azar). Las dos primeras estructuras se estabilizan por puentes de hidrgenos entre
oxgenos de un aminocido e hidrgenos de aminocidos lejanos. La estructura
random coil no tiene una forma especifica y tiene por funcin unir estructuras
secundarias y darles flexibilidad (bisagra molecular).
Estructura Terciaria: Son dos o ms estructuras secundarias dispuestas
tridimensionalmente. La estructura general se denomina "Dominio".
Estructura Cuaternaria: Son dos o ms estructuras terciarias, unidas por puentes
disulfuros.
BIBLIOGRAFA
http://biol1medio.blogspot.com/2009/04/niveles-de-organizacion-de-las.html
Las protenas se forman a partir de cadenas de aminocidos.
Las protenas son polmeros de aminocidos. Todos los aminocidos tienen la misma
estructura fundamental (FIGURA 3-18), que consiste en un carbono central unido a
cuatro grupos funcionales distintos: un grupo amino nitrogenado (NH2); un grupo
carboxilo (COOH); un hidrgeno; y un grupo que vara entre los diferentes
aminocidos (R).

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