ESCUELA ACADÉMICA DE ODONTOLOGÍA

INFORME N°5: PROTEÍNAS

INTEGRANTES:
Medrano Garabito, Richard
Nuñez Hurtado, John William
Pérez Calle,Gloria
Talledo Trelles, Antonio Bladimir
Rojas Soplin, Cristhian Jhosep

DOCENTE:
Mg. C.D Robles Bottoni, Frank Lenin

LIMA-PERÚ
2022
 INTRODUCCIÓN

Entre los elementos químicos primarios de los organismos vivos, el nitrógeno es

el que más limita su crecimiento. En los microorganismos existen sistemas
detectores de la disponibilidad de nitrógeno en el medio externo, que regulan
la multiplicación celular. En las plantas, la asimilación de nitrógeno
(aproximadamente, la cantidad de nitrógeno absorbida del suelo) es un factor
clave que controla muchos procesos metabólicos relacionados con la biosíntesis
de las moléculas estructurales. En los animales, entre ellos, los seres humanos,
el balance de nitrógeno (diferencia diaria entre el ingerido y el excretado) es
uno de los factores más utilizados para controlar de un modo sencillo la
nutrición y el crecimiento. Esa relación entre crecimiento y cantidad de
nitrógeno disponible es debida a que las biomoléculas más importantes para el
desarrollo y proliferación de los organismos, las proteínas y los ácidos
nucleicos, son nitrogenadas. En este informe se describen las funciones,
propiedades y clasificación de las proteínas. Para su identificación se utilizará
el Reactivo de Biuret y para la desnaturalización de proteínas se coloran
muestras de clara de huevo para ser expuestas a cambios de temperatura y Ph
Sin embargo, si se trabaja en un laboratorio de biología molecular (por
ejemplo, durante unas prácticas en el verano), ya no pensarás lo mismo.
¿Cómo es posible? Se comprobará que las proteínas no son simplemente una
sustancia, sino que hay muchas proteínas diferentes en un organismo o incluso
en una sola célula. Además, de distintos diámetros, formas y tipos que se
pueda imaginar, y cada una tiene una función única y específica. Algunas son
componentes estructurales que le dan forma a las células o las ayudan a
moverse, otras actúan como señales, trasladándose entre las células como
mensajeros y otras son enzimas metabólicas que unen o rompen biomoléculas
necesarias para las células.
 PROTEÍNAS

Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas más abundante de los seres

vivos, ya que suponen el 50% del peso seco, por término medio. Los prótidos
están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque en
ocasiones aparecen fósforo y azufre, y algunos elementos metálicos, como
hierro y cobre. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. Según el número de aminoácidos que componen el polímero,
distinguimos entre péptidos y proteínas.

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel

fundamental en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su
contenido de nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como grasas
o hidratos de carbono. También lo son para las síntesis y mantenimiento de
diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la
hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan
como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se
producen las reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a
transportar determinados gases a través de la sangre, como el oxígeno y el
dióxido de carbono, y funcionan a modo de amortiguadores para mantener el
equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma.

FUNCIONES

Las proteínas son macronutrientes esenciales que adquirimos a través de los

alimentos y que cumplen funciones importantes para el buen funcionamiento
del organismo. Aportan 4 calorías por gramo, al igual que los hidratos de
carbono, pero su función principal no es energética. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

● Estructural (colágeno y queratina)

● Reguladora (insulina y hormona del crecimiento)
● Transportadora (hemoglobina)
● Defensiva (anticuerpos),
 ● Enzimática (sacarasa y pepsina)
● Contráctil (actina y miosina)
● Son esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las
pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
● Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis
tisular.
● Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
● Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de
diversos medios como el plasma.

PROPIEDADES

Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y

el correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.

La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio
en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera
que su vida media sea lo más larga posible y no genera contratiempos en el
organismo.

En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una

temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean
estables.

Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que

dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función
específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener
otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o
como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH
de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados)
o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a
los negativos y viceversa.
CLASIFICACIÓN

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en

función de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas
(alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina),
globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso
de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y
mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.

Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas
llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos
diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína.
La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional única de
cada proteína y su función específica.

REACCIÓN DE BIURET

La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se

debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al
liberarse los aminoácidos. Cuando una proteína se pone en contacto con un
alcalino concentrado, se forma una sustancia compleja denominada Biuret.
Debido a dicha reacción fue que observamos que al agregar el reactivo de
sulfato de cobre más solución de proteína precipitó una coloración violeta.
Quedando en el fondo del tubo una tonalidad azul cielo reacción positiva.
Precipitando a una coloración amarilla la reacción nos torna negativa al no
haber presencia de proteínas. 4.- Identificación de proteínas mediante la
reacción del Biuret La reacción debe su nombre al biuret, una molécula
formada a partir de dos de urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla
que da positiva esta reacción La presencia de proteínas en una mezcla se
puede determinar mediante la reacción del Biuret. El reactivo de Biuret
contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de NaOH o KOH). La reacción se
basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido a la formación
de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones
no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos
presentando un máximo de absorción a 540 nm. O C C O HN NH R CH HC R Cu2+
O C C O HN NH R CH HC R Da positiva esta reacción en todos los compuestos
que tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos en sus moléculas.

COAGULACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su

desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la
desordenan por la destrucción de su estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria.

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no
existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este
tipo de sustancias.
 PRUEBAS DE LABORATORIO: REACTIVO DE BIURET Y
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

REACCIÓN DE BIURET

○ COMPETENCIAS
⮚ Identifica la presencia de proteínas en diferentes insumos alimentarios

○ MATERIALES Y EQUIPOS

● Cocinilla eléctrica
● Gradillas con tubos de ensayo
● Vaso de precipitado
● Pipetas
● Clara de huevo o leche
● Peseta con agua destilada
● HCl concentrado
● Alcohol etílico
● Reactivo de Biuret (Solución de SO4Cu al 1% /NaOH al 20%)
● Solución de albúmina al 1-2%

○ PROCEDIMIENTO

1. En 2 tubos de ensayo colocar en uno 2 ml de clara de huevo diluida

con agua y en el otro tubo 2 ml leche diluida con agua.
2. Agregar 1 ml del reactivo de Biuret a cada tubo.
3. Observar los resultados.

➔ La muestra del tubo de ensayo 1: 2 ml de clara de huevo diluida con

agua + 1 ml de Reactivo de Biuret, reaccionó con una coloración violeta.
Presencia de gran concentración de proteínas.
➔ La muestra del tubo 2: 2 ml de leche diluida con agua + 1 ml de Reactivo
Biuret, hubo un viraje de color, se observó una colocación violeta.
Presencia de proteínas en menor cantidad.
 ➔ Los tubos de ensayo 1 y 2 muestran una reacción, al cambiar de
coloración a un violeta, dando positivo al Reactivo de Biuret. Ello
significa la presencia de proteínas en su composición.

COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS

1. Colocar en tres tubos de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo

(puede diluirse en un poco de agua para obtener una mezcla espesa) o 2-3 ml
de leche.

2. Calentar uno de los tubos al baño María, añadir a otro 2-3ml de HCl
concentrado y al tercero 2 o 3 ml de alcohol etílico.

3. Observar los resultados.

1. El tubo de ensayo 1: Pequeña cantidad de clara de huevo + baño María,

observamos que al pasar el tiempo la clara del huevo se empieza a
desnaturalizar, a medida de que el agua alcanza su punto de calor
óptimo, este pasa a un estado más sólido, debido a un cambio
hidrodinámico de la proteína , aumentando su viscosidad.
2. El tubo de ensayo 2: Pequeña cantidad de clara de huevo + 3 ml de HCl
concentrado, reacciona con un cambio de coloración de la clara, en la
parte superior muestra la formación de fibras blancas. Al agitarse la
formación de fibras o coágulos, se encuentran en todas partes de la
clara de huevo, del tubo de ensayo. Esto se interpreta como la
desnaturalización de la proteína, pierde sus características y su
estructura natural al perderse los enlaces que le daban estabilidad.
3. El tubo de ensayo 3: pequeña cantidad de clara de huevo + 3 ml de
alcohol etílico, vemos la formación de coágulos, significa que el ácido
desnaturaliza las proteínas, se aprecian hilos, cambio de coloración
blanquecina, el fondo del tubo se observa una pequeña precipitación,
que es el cambio de PH.
 CUESTIONARIO

1. ¿Cómo se manifiesta la desnaturalización de la clara de huevo?

Observamos la muestra pasar de un estado de condensación a un estado sólido,

formando coágulos.

2. ¿Cuál de los agentes utilizados tiene mayor poder de desnaturalización?

El ácido clorhídrico, el cambio de temperatura (calor), afectan la estructura

terciaria y cuaternarias de las proteínas .

3. ¿Cómo podríamos saber que una sustancia desconocida es una proteína?

Utilizando el reactivo de Biuret que contiene CuSO4, que detecta la presencia

de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces
peptídicos en sustancias de composición desconocida si esta es positiva. Está
hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4).

4. ¿Qué coloración da la reacción del Biuret?

La coloración en contacto con las proteínas se torna de color violeta.

5. Explique el mecanismo de reacción del reactivo de Biuret.

El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de NaOH o

KOH), de color azul. La reacción se basa en la formación de un compuesto
complejo peptídico de color violeta, es la unión de sulfato cuproso + enlaces
peptídicos. La intensidad de la coloración violeta, significa mayor
concentración de proteínas, para que se muestre el viraje de la coloración se
deberá añadir hidróxido de sodio, ayudará a mantener un PH estable,
permitiendo la reacción del reactivo de Biuret.
6. ¿Una proteína coagulada podría dar la reacción de Biuret?

Por supuesto, el reactivo de Biuret reacciona, tanto en las proteínas líquidas o

sólidas. Por ejemplo cuando se realiza una prueba cualitativa en huevos,
carnes, papas, etc. El reactivo de Biuret detecta la presencia de proteínas,
péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en
sustancias de composición desconocida.

7. Si se realiza la reacción del Biuret sobre un aminoácido como la Glicina ¿es

positiva o negativa? ¿Por qué?

La reacción es negativa. La glicina es el aminoácido más simple, no presenta

enlaces peptídicos.
 CONCLUSIONES

1. Las proteínas son macronutrientes esenciales que adquirimos a través de

los alimentos y que cumplen funciones importantes para el buen
funcionamiento del organismo.
2. En el resultado positivo del Reactivo de Biuret, se observa una
coloración violeta, identificando la mayor concentración de proteínas
entre una muestra y otra.
3. Observamos la desnaturalización de proteínas, cuando estas se someten
a cambios de temperatura (calor) y ph ácidos.
4. Pierden sus características y estructura, al perderse los enlaces que le
daban estabilidad (enlaces peptídicos).
 BIBLIOGRAFÍA

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