50 cosas

Enzimas
1. Anselme Payen descubrió las enzimas en año 1833.
2. La primera enzima en ser aislada fue la amilasa salival.
3. Las enzimas son catalizadores biológicos.
4. Son proteínas
5. Y aceleran la velocidad de las reacciones
6. Tienen elevado peso molecular
7. Todas absolutamente todas terminan en ASA ej: sucrasa, maltasa, amilasa, etc.
8. Siempre actúan sobre un sustrato y lo transforman en un producto
9. Poseen una fracción aminoacídica y una no aminoacídica
10. La fracción no aminoacídica se conoce como cofactor
11. A la fracción aminoacídica se le conoce como apoenzima
12. El cofactor es un grupo que puede ser orgánico e inorgánico y es necesario para la actividad
catalítica de la enzima
13. Un cofactor es llamado coenzima si se une por enlace no covalente a la apoenzima
14. Un cofactor es llamado grupo prostético si se une por enlace covalente a la apoenzima
15. La unión de la apoenzima con el cofactor se conoce como holoenzima
16. El prefijo holo significa completo, o sea, la palabra holoenzima en una enzima que está lista
para la actividad catalítica.
17. El cofactor es termoestable
18. Las enzimas poseen una hendidura u hoyo que se llama sitio o centro activo
19. El sitio activo es el único sitio de la enzima que se une directamente con el sustrato y es el
lugar en donde el sustrato será transformado en producto
20. La cinética enzimática se encarga de estudiar las enzimas su velocidad máxima, su km, su
concentración de sustratos, su concentración de enzimas, etc.
21. La bioenergética estudia la energía que acompaña a las reacciones enzimáticas
22. Para que una reacción enzimática suceda requiere de una entropía positiva
23. También de entalpia negativa, o sea, de un tipo de elemento conocido como exotérmico o
que libere calor
24. Y por supuesto de energía Gibbs negativa, o sea, de reacciones que sean exergónicas
25. El numero de recambios es el número total de moléculas de sustratos transformadas en
productos por unidad de tiempo
26. El modelo actual y comprobado que explica como se une la enzima con el sustrato es el
modelo llave-cerradura
27. Donde la llave es el sustrato y la cerradura sería el sitio o centro activo
28. Por supuesto, cada sustrato es específico para cada enzima, así como cada llave es específica
para cada tipo de cerradura
29. Emil Fischer fue quien propuso el modelo llave cerradura
30. Koshland propuso un modelo de ajuste inducido donde el sustrato induce cambios
conformacionales en la enzima y hace que este se adapte al sustrato
31. Este modelo no está comprobado
32. Hay aminoácidos en el sitio activo que llevan a cabo la actividad catalítica de la enzima y
suelen ser tres, y esto es conocido como triada catalítica
33. La triada catalítica está formada por un aminoácido acido que puede ser el ácido glutámico o
el ácido aspártico por un aminoácido básico que puede ser la histidina, la arginina o la lisina
y por un aminoácido azufrado que siempre es la cisteína
34. Si la enzima no se encuentra a un pH adecuado entonces la reacción enzimática no sucederá
35. Las enzimas que trabajan en la boca tienen un pH ligeramente alcalino, las enzimas que
están en el estomago trabajan con un pH acido, las enzimas que están en el intestino
trabajan a pH alcalino, las enzimas intracelulares trabajan a pH neutro.
36. Ligeros cambios de pH pueden desnaturalizar a la proteína y hacer que pierda la actividad
catalítica
37. La apoenzima no es termoestable
38. La temperatura puede acelerar o desacelerar la velocidad de la reacción
39. Si la temperatura excede los 40 °C la proteína se desnaturaliza y pierde la actividad catalítica
40. Es por esto que fiebres muy altas superiores a 40 °C son tan peligrosas, la alta temperatura
en el cuerpo no es aceptable porque esa temperatura hará que la parte proteica de la
enzima se desnaturalice y esto va a hacer que se detengan los metabolismos, lo cual llevará
a la persona a un shock y a una posterior convulsión
41. La temperatura óptima para la realización de una reacción enzimática es de 37 °C
42. Las temperaturas superiores a 37 °C pero inferiores a 41 °C aceleran la velocidad de la
reacción porque la temperatura hace que se muevan las partículas más rápidas, hay más
cinética, y por esto se acelera la velocidad de la reacción.
43. Temperaturas por debajo de 37 °C harán que la reacción enzimática disminuya su velocidad
44. Las temperaturas inferiores a 35 °C harán que el metabolismo se detenga debido a que
todas las proteínas perderán su actividad catalítica, esto es lo que sucede cuando hay
hipotermia
45. Las enzimas no son las únicas moléculas con actividad catalítica se han demostrado que
algunas moléculas de ARN tienen poder catalítico, a estas se les conoce como ribozimas
46. Las enzimas son esenciales para la vida ya que permiten acelerar la velocidad de las
reacciones, por ejemplo la digestión, que gracias a las enzimas digestivas sucede solamente
en una a dos horas, si no fueran por estas enzimas tardarían días en digerirse.
47. La función de las vitaminas y de los minerales es servir como coenzimas o como grupos
prostéticos de las enzimas, son los cofactores de las enzimas, si no hay vitaminas ni
minerales no hay cofactores que se unan a la apoenzima por lo que no habrá holoenzimas y
el metabolismo se ve afectado
48. Las reacciones enzimáticas que generan ATP son reacciones exergónicas y son
termodinámicamente posibles
49. Las reacciones que consumen ATP son reacciones endergónicas y son termodinámicamente
imposibles
50. Según su ubicación las enzimas pueden estar intracelulares como todas las enzimas de
metabolismo o extracelulares como las enzimas digestivas.