La Química de la

Biología
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Documento elaborado por Sebastian Luna Hún

Biomoléculas Orgánicas
Son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Contienen los seis elementos químicos o
bioelementos más abundantes en todos los organismos: el carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno, fósforo y azufre, cuyos símbolos químicos son, respectivamente: C, H, O, N, P y S.

Los bioelementos constituyen a las biomoléculas, que pueden ser...

1. Carbohidratos

También llamados glúcidos, son la fuente de energía primaria que utilizan las células
de todo el organismo para realizar sus funciones vitales; también funcionan como
reservas, es decir, almacenan energía en forma de glucógeno, principalmente.

Existen dos tipos principales de carbohidratos: los azúcares, que son carbohidratos
simples, en la leche, las frutas, el azúcar de mesa y los dulces; y los almidones, que
son carbohidratos complejos, en los cereales, los panes, las galletas y las pastas.

2. Lípidos

Son un grupo heterogéneo de macromoléculas que comparten dos características:

1) son insolubles en agua y 2) son una fuente de energía. Dentro de su clasificación
general están los lípidos saponificables, que se pueden hidrolizar y producir jabones,
y los lípidos insaponificables, que no poseen grupos carboxilos terminales.

Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de
reserva energética, como los triglicéridos, la estructural, como los fosfolípidos de las
bicapas celulares, y la reguladora, como las hormonas esteroides, colesterol y las
prostaglandinas. También pueden tener una función termorreguladora.

3. Aminoácidos

Son moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH)
unidos a un carbono central con un hidrógeno y un una cadena variable.

Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte
de las proteínas, que juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave.
Además, los aminoácidos son la base o los monómeros de todas las proteínas.
 4. Proteínas

Son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres vivos,
debido a su variable constitución de aminoácidos; además, prácticamente todos
los procesos biológicos dependen de su presencia y/o actividad.

Entre las funciones de proteínas están la actividad enzimática, regulación hormonal,

anticuerpos, receptor celular y estructural, de transporte y almacenamiento.

5. Ácidos Nucleicos

Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, son biomoléculas muy grandes con forma de
cadena, constituidas por nucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster.

Desempeñan la función más importante en el organismo, porque contienen, de

forma codificada, las instrucciones necesarias para el desarrollo y funcionamiento
de la célula, además, se encargan de sintetizar las proteínas necesarias para la vida.

El ácido desoxirribonucleico (ADN) tiene la capacidad de replicarse, transmitiendo

así dichas instrucciones a las células hijas que heredarán la información.

El ácido ribonucleico (ARN) tiene la capacidad de traducirse, transmitiendo así las

instrucciones para el ensamblaje de las proteínas que requieren ser codificadas.

Nota: Algunos metabolitos intermediarios no encajan en ninguna de las anteriores categorías citadas.

Enzimas
Son catalizadores biológicos, generalmente son proteínas, que aceleran la velocidad de
una reacción bioquímica específica. No puede consumirse durante la reacción y pueden
ser utilizadas varias veces. Una célula contiene diferentes tipos de enzimas específicas para
cada reacción bioquímica particular para el funcionamiento del organismo.

Para catalizar una reacción, la enzima debe estar unida a una o más moléculas de reactivo,
los sustratos, dicha unión se denomina Complejo Enzima–Sustrato. En algunas reacciones,
un sustrato se puede dividir en varios productos. En otras, dos o más sustratos se unen para
crear un solo producto o para intercambiar sus grupos funcionales.

La parte de la enzima de unión del sustrato, sucede la "acción" catalítica, denominada

centro o sitio activo, que está constituida de aminoácidos específicos para su unión.
Las enzimas son sensibles, necesitan unas condiciones adecuadas como pH, temperatura,
o la presencia de cofactores, para poder cumplir sus funciones. Si las condiciones se alteran,
perderán su estructura y función normal, dicho proceso es denominado desnaturalización,
mientras, el proceso contrario se denomina renaturalización. Además, las proteínas tienen
alta especificidad por el sustrato, producto o los inhibidores.

Clasificación y Nomenclatura

El nombre de la enzima puede derivar del nombre del sustrato, del producto o de la
reacción catalizada, añadiendo la terminación –asa.

Por ejemplo, lactasa proviene del nombre de su sustrato, la lactosa;

alcohol deshidrogenasa proviene del nombre de su reacción, que
consiste en "deshidrogenar" el alcohol; glutamina sintasa proviene del
nombre de su producto de síntesis, la glutamina.

Además, las enzimas pueden ser clasificadas según la reacción específica que
catalizan, así, existen 6 grupos enzimáticos...

1. Oxidorreductasas: Son enzimas que catalizan reacciones de REDOX (óxido-

reducción) o transferencia de electrones o de hidrogeniones (H+).

2. Transferasas: Son enzimas que catalizan la transferencia de un grupo químico

específico diferente del hidrógeno.

3. Hidrolasas. Son enzimas que catalizan las reacciones de hidrólisis, es decir, la

ruptura de los enlaces por la adición de moléculas de agua.

4. Liasas: Son enzimas que catalizan la ruptura o la unión de los sustratos, sin
adición de moléculas de agua y sin utilización de energía química.

5. Isomerasas: Son enzimas que catalizan la interconversión de isómeros, es

decir, convierten una molécula en su estructura variante.

6. Ligasas: Son enzimas que catalizan la unión de sustratos, mediante la hidrólisis

simultánea de nucleótidos de trifosfato, es decir, utilizan energía química.

7. Translocasas: Son proteínas integrales de la membrana celular que pueden

transferir un sustrato, ion o molécula, de un lado a otro de la membrana.

Las diferentes enzimas que catalizan la misma reacción se denominan isoenzimas.

Características Enzimáticas

Las enzimas poseen una serie de características notables y específicas, entre ellas...

1. Especificidad

Es la capacidad de actuar con un solo sustrato (especificidad absoluta), o

con sustratos con estructuras químicas similares (especificidad relativa).

Está determinada por el reconocimiento del sitio catalítico y los aminoácidos

del mismo, es una característica de vital importancia debido a la gran
diversidad de sustancias con estructuras similares dentro del organismo.

En otras palabras, pueden "reconocer" al compuesto químico que deben

procesar. Existen compuestos muy parecidos entre sí, que pueden insertarse
en el mismo sitio activo, un proceso denominado inhibición competitiva.

2. Afinidad

Es el grado de aceptación de una enzima por un sustrato, que determina la

cantidad de sustrato necesaria para que una reacción pueda ocurrir.

Es una característica importante que permite medir la cinética enzimática,

es decir, la velocidad de unión con el sustrato y en que realiza la reacción.
Además, pueden mostrar el orden en el que se unen los sustratos y en el que
los productos son liberados, ayudando a entender los procesos bioquímicos.

3. Concentración Enzimática

La especificidad puede determinar la concentración de las enzimas, porque

pueden funcionar como una línea de montaje muy eficiente, que, en unos
pocos segundos transforman un compuesto o varios en otro.

Así, según la especificidad enzimática, puede ser necesaria una cantidad

muy pequeña las enzimas o una cantidad elevada para poder realizar los
procesos metabólicos normales del organismo.

4. Saturabilidad

Es la capacidad de una enzima para realizar su función dependiendo de la

cantidad o la concentración del sustrato que requiera.

Si la concentración del sustrato es adecuada, funcionará constantemente

sin sufrir pausas, en cambio, si existe mucho sustrato por catalizar, la enzima
no podrá realizar los cambios necesarios en los sustratos.
 5. Diferentes Condiciones Óptimas

Las enzimas son activas en determinado rango de condiciones de pH y

temperatura, con una velocidad de reacción óptima y también máxima.

La mayoría de las enzimas del cuerpo humano, funcionan bien o realizan con
eficacia sus reacciones, entre 36 y 37 °C, que es la temperatura corporal.

Si se aumenta la temperatura unos grados más (38 °C) la enzima alcanza su

punto catalítico máximo, pero si la temperatura aumenta demasiado, la
enzima sufre desnaturalización, perdiendo sus funciones.

Sin embargo, el valor del pH aceptado por la enzima, depende de la misma

enzima y su función, por lo que, existen enzimas con una activad óptima en
distintas partes del organismo con valores de pH muy distintos.

6. Cambios de Inactivación

El cambio de los aminoácidos o las enzimas por errores en la traducción del

ARN, puede significar la reducción o la dificultad de realizar la actividad
catalítica, o incluso, puede conllevar a la pérdida total de su actividad.

Modelos del Mecanismo de Interacción

La coincidencia entre el sitio activo Por el contrario, una enzima cambia

de una enzima y el sustrato es como su forma ligeramente sólo cuando
la correspondencia de dos piezas de está unida a su sustrato, para tener
un rompecabezas. un ajuste aún más preciso.

La complementariedad geométrica El ajuste de la conformación de la

del sustrato con la enzima se como enzima para encajar con el sustrato
el modelo de "llave y cerradura". se conoce como "ajuste inducido".
 Algunas enzimas requieren de un activador, como cofactores o coenzimas, que son
moléculas complementarias, que, obligatoriamente deben estar presentes en las
cantidades adecuadas para que las enzimas puedan ser biológicamente activas...

Cofactores: son activadores inorgánicos, generalmente son iones metálicos.

Coenzimas: son activadores orgánicos, generalmente son vitaminas.

Metabolismo
Es el conjunto de reacciones bioquímicas y cambios fisicoquímicos
que ocurren en los orgánulos de una célula, es decir, es una
cualidad característica que tienen todos los seres vivos de poder
cambiar químicamente algunas sustancias.

Dichas transformaciones producen calor, dióxido de carbono, y

agua, con el fin de producir energía y otros productos para el
crecimiento, la reproducción y el mantenimiento de la estructura
de las células junto a sus funciones básicas y vitales.

La actividad metabólica comprende la absorción, transformación, y eliminación de

sustancias que permiten a las células cumplir sus funciones energéticas o de síntesis. Se
divide en dos procesos conjugados, el catabolismo y el anabolismo, que son procesos
acoplados, puesto que uno depende del otro.

Anabolismo
Son aquellas rutas donde se construyen
moléculas complejas, generalmente para
el almacenamiento, en otras palabras, es
una ruta de carácter constructivo.
Catabolismo
Son aquellas rutas donde se destruyen
moléculas complejas, generalmente para
el uso energético, en otras palabras, es
una ruta de carácter destructivo.

Normalmente, las rutas consumen energía, Normalmente, las rutas producen energía,
porque las reacciones que realiza, son de porque las reacciones que realiza, son de
carácter endergónico. carácter exergónico.

La energía utilizada proviene de las rutas Las moléculas degradas provienen de las
catabólicas, principalmente. rutas anabólicas, principalmente
Por otra parte, las rutas metabólicas que involucran procesos anabólicos y catabólicos, se
denominan rutas anfibólicas. Dichas rutas generan energía de forma directa o indirecta y
también metabolitos intermediarios para otros procesos metabólicos.

Vías Metabólicas
También llamadas como rutas metabólicas, es un conjunto de reacciones químicas,
catalizadas por enzimas. En el proceso, una molécula A se transforma en una molécula E,
por medio de metabolitos intermediarios.

Fisiológicamente, las rutas metabólicas están conectadas unas con otras. Es decir, no se
encuentran aisladas dentro de la célula. Muchas de las rutas más importantes comparten
metabolitos en común. Aunque suceden de forma simultánea, para evitar interferencias
entre ellas, cada una ocurre en un en un orgánulo celular.

Es importante resaltar que, las diferentes reacciones bioquímicas de todas las rutas
metabólicas, generalmente, están catalizadas por enzimas, y en conjunto, forman la red
metabólica o metabolismo basal.

Por ejemplo: En la siguiente ruta según la secuencia de reacciones, A es el

sustrato inicial, E es el producto final, y B, C, D son los metabolitos
intermediarios de una ruta metabólica cualquiera.

Las rutas metabólicas también pueden ser clasificadas según el destino, dentro de otra o la
misma vía, del metabolito final que producen, así, pueden ser...

Rutas Lineales Rutas Ramificadas Rutas Cíclicas

Es una vía que tiene un Son vías más complejas que Es una vía que tiene como
sustrato inicial diferente al pueden producir uno o más producto final de la última
producto final de la última metabolitos que participan en reacción al sustrato de la
reacción de la vía. dos o más rutas. reacción inicial de la vía.

Todas las vías del metabolismo, están dirigidas por una serie de hormonas antagonistas entre
sí, que son capaces de coordinar las reacciones metabólicas, normalmente, considerando
las necesidades y el rendimiento del organismo.

1. Insulina: es una hormona producida por la células β–pancreáticas, que regula los
procesos de almacenamiento energético en estado de abundancia.
 2. Adrenalina y Glucagón: son hormonas producidas en la médula de la glándula
suprarrenal o por las células α–pancreáticas, respectivamente, que regulan los
procesos de utilización energética en estado de ayuno e inanición.

Moneda Energética

La energía no está de forma eléctrica o física en el organismo, sino se sintetiza de manera

química o se obtiene mediante la actividad térmica, el calor que se genera por medio de
la ruptura de los enlaces de Nucleótidos Trifosfato, el más importante de ellos es el Adenosín
Trifosfato (ATP), pero hay otros como el Guanosín Trifosfato (GTP) o la Uridina Trifosfato (UTP).

El ATP es el nucleótido adenosina trifosfato, y es un intermediario rico en energía común y

universal en el organismo. Como indica su nombre está formado por un grupo adenosina,
a su vez, formado por una adenina y una ribosa, y tres grupos fosfatos.

La respiración celular mediante la cadena de transporte

electrónico es la principal fuente de creación de ATP, sin
embargo, no es la única manera, porque también se crea
ATP durante la glucólisis y durante el ciclo de Krebs.

La síntesis de ATP es realizada por la fosforilación del ADP

junto a la oxidación de las flavoproteínas (NADH y FAD2)
por ello, el proceso se denomina fosforilación oxidativa.
Glucólisis
Es la ruta metabólica encargada de la oxidación de la glucosa con
la finalidad de obtener energía para la célula.

Consiste en 10 reacciones consecutivas que convierten a la

Glucosa en dos moléculas de Piruvato, el cual es capaz de seguir
otras vías metabólicas y así entregar energía al organismo.

La glucólisis puede ocurrir en presencia o en ausencia de oxígeno,

ocurre en el citosol, especialmente de los hepatocitos y las células
β–pancreáticas, se considera el inicio de la respiración celular.

Mientas, en los eritrocitos, ocurre la glucólisis anaerobia, por lo que el piruvato se convierte
en lactato, un producto esencial durante el ejercicio intenso o vigoroso.

La agrupación de las reacciones glucólisis permite dividirla en 3 fases consecutivas...

Fase de Inversión

Es la fase inicial que utiliza o "invierte" moléculas de ATP para su recuperación.

1. Hexocinasa o Glucocinasa: son las enzimas encargadas de la fosforilación

de la Glucosa en Glucosa–6–P, requiere magnesio (Mg+2) como cofactor.

Es importante mencionar que la glucocinasa es específica para la glucosa y

está en los hepatocitos y células β-pancreáticas, mientras la hexocinasa es
menos específica para hexosas y es ubicua.

2. Glucosa–6–P Isomerasa: es la enzima encargada de la reacción reversible

de isomerización de la Glucosa–6–P en Fructosa–6–P.

3. Fosfofructocinasa–1 (PKF–1): es la enzima encargada de fosforilación de la

Fructosa–6–P en Fructosa-1,6-BP, requiere magnesio (Mg+2) como cofactor.

Fase de División

Es la fase de obtención de los metabolitos necesarios.

4. Aldolasa: es la enzima encargada de la escisión reversible, sin la adición de

agua, de la Fructosa-1,6-BP en una molécula de Dihidroxiacetona Fosfato
(DHAP) y una molécula de Gliceraldehído-3-P.

5. Triosa Fosfato Isomerasa: es la enzima encargada de la isomerización de la

Dihidroxiacetona Fosfato (DHAP) en Gliceraldehído-3-P.

Fase de Rendimiento

Es la fase de "recuperación" de las moléculas de ATP "invertidas".

6. Gliceraldehído-3-P Deshidrogenasa (GAPDH): es la enzima encargada de la

oxidación reversible del Gliceraldehído–3–P con la reducción de NAD+, y la
adición de un grupo Fosfato, produciendo1,3–Bifosfoglicerato y NADH.
 7. Fosfoglicerato Cinasa: es la enzima encargada de la fosforilación a nivel de
sustrato o desfosforilación del 1,3–Bifosfoglicerato, por la transferencia de un
grupo Fosfato al ADP, formando ATP y 3–Fosfoglicerato.

8. Fosfoglicerato Mutasa: es la enzima encargada de la isomerización reversible

del 3–Fosfoglicerato a 2–Fosfoglicerato.

9. Enolasa: es la enzima encargada de la formación del Fosfoenolpiruvato por

la deshidratación reversible del 2–Fosfoglicerato con la formación de agua.

10. Piruvato Cinasa (PK): es la enzima encargada de la fosforilación a nivel de

sustrato o desfosforilación del Fosfoenolpiruvato, formando ATP y Piruvato.
Además, requiere magnesio (Mg+2) como cofactor.

11. Lactato Deshidrogenasa (LDH): es la enzima encargada de la reducción del

Piruvato a Lactato, con la oxidación de NADH a NADH+.

La reacción de la Lactato Deshidrogenasa es reversible, es decir, se puede

formar Lactato desde el Piruvato y viceversa.

En resumen... Glucosa + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi → 2 Piruvato + 2 NADH + 2 ATP + 2 H2O

Descarboxilación Oxidativa del Piruvato

Es un conjunto de reacciones que está catalizado por un complejo
enzimático, con 3 actividades enzimáticas diferentes, la Piruvato
Deshidrogenasa (PDH) localizado en la matriz mitocondrial.

Consiste en la liberación de CO2 por oxidación, es la etapa previa

al ciclo de Krebs y posterior a la glucólisis en la Respiración Celular.

El Acetil–CoA es un metabolito muy importante para el organismo,

ya que puede proporcionar energía inmediata, almacenarla o
producir diferentes moléculas para determinadas funciones.

Para la conversión de Piruvato a Acetil-CoA, se requieren tres reacciones consecutivas...

1. Piruvato Deshidrogenasa: es la enzima homónima encargada de la formación de

un grupo Acetilo, mediante la eliminación del grupo carboxilo terminal del Piruvato
liberándolo como dióxido de carbono (CO2), un gas inerte.

2. Dihidrolipoil Transacetilasa: es la enzima encargada de la unión del Acetilo a la

Coenzima A (CoA), para obtener la Acetil–CoA, mediante la reducción de otro
metabolito, la lipoamida, además, también se encarga de oxidar a la lipoamida.

3. Dihidrolipoil Deshidrogenasa: es la enzima que ayuda a la oxidación de la lipoamida

con la reducción FAD+ a FADH2 y de su posterior oxidación, para su reutilización,
para dicho proceso, utiliza la reducción de NAD+ hacia NADH.

Una vez obtenido el Acetil-CoA, se puede iniciar con el ciclo de los ácidos tricarboxílicos o
de Krebs para la obtención de energía química, el Adenosín Trifosfato (ATP).

En resumen... Piruvato + NAD+ + CoA → Acetil–CoA + NADH + CO2

Ciclo de los Ácidos Tricarboxílicos
También llamado Ciclo de Krebs o del Ácido Cítrico, es la ruta
metabólica de carácter anfibólico más importante del organismo,
forma parte de la respiración celular; libera energía almacenada
por la oxidación del Acetil-CoA derivado de carbohidratos, lípidos
y proteínas en dióxido de carbono y energía química (ATP).

El ciclo de Krebs ocurre en la mayoría de las células, a excepción

de los eritrocitos; ocurre en la matriz mitocondrial.

El ciclo del ácido cítrico fue identificado en 1937 por Hans Adolf Krebs, por lo que recibió el
Premio Nobel de Medicina en el año de 1953.

El ciclo de Krebs consiste en 8 reacciones consecutivas...

1. Citrato Sintasa: es la enzima encargada de la síntesis de Citrato por la condensación

de Acetil-CoA con Oxalacetato, y, en el proceso liberar la coenzima A (CoA).

2. Aconitasa: es la enzima encargada de la isomerización del citrato en dos pasos...

a. Primero, realiza la deshidratación del Citrato para obtener cis-Aconitato.

b. Segundo, realiza la rehidratación del cis-Aconitato para obtener Isocitrato.

3. Isocitrato Deshidrogenasa: es la enzima encargada de la descarboxilación oxidativa

del Isocitrato, convirtiéndolo en α-Cetoglutarato, además, reduce NAD+ en NADH.

4. α-Cetoglutarato Deshidrogenasa: se encarga de la adición de CoA por la

descaboxilación oxidativa del α-Cetoglutarato, convirtiéndolo en Succinil-CoA,
utiliza NAD+ que se reduce a NADH.

5. Succinil–CoA Sintasa: es la enzima encargada de la liberación de la coenzima A

(CoA) del Succinil-CoA, convirtiéndolo en Succinato, para ello, reemplaza la CoA
con un grupo fosfato que libera un nucleótido difosfato.

Existen dos tipos de dicha enzima, la formadora de GPD y la formadora de ADP que
producen una molécula de GTP o ATP, respectivamente.

6. Succinato Deshidrogenasa: es la enzima encargada de oxidar al Succinato para

obtener Fumarato, para ello, reduce el FAD+ hacia FADH2.

Además, es la única enzima que está incrustada en la membrana mitocondrial

interna, y, que participa indirectamente en la fosforilación oxidativa.

7. Fumarasa: es la enzima encargada de hidratar el Fumarato para obtener Malato.

8. Malato Deshidrogenasa: es la enzima encargada de regenerar el Oxalacetato por

la oxidación del Malato con la reducción de NAD+ hacia NADH.

Así, con la recuperación del Oxalacetato puede comenzar otro ciclo nuevo.

En resumen, por cada vuelta del ciclo de Krebs...

Acetil–CoA + 3 NAD+ + FAD+ + GDP + Pi + 2 H2O → CoA + 3 NADH + FADH2 + GTP + CO2
Cadena Transportadora de Electrones
También llamada respiración celular, es una serie de complejos REDOX, encargados de
transportar los electrones para producir energía en forma de ATP, dichos complejos están
ubicados en la membrana mitocondrial interna.

La función de la cadena transportadora de electrones es la de

crear un gradiente electroquímico que se utilizará posteriormente
para la síntesis de ATP, sin el consumo de energía química.

El gradiente electroquímico es generado a partir de un flujo de

electrones, principalmente, que favorecen, en último caso, la
translocación de protones de hidrógeno (H+) desde los complejos
de la cadena transportadora hacia el espacio intermembrana
que produce el gradiente electroquímico.

Actualmente, Se han identificado cinco complejos enzimáticos unidos a membrana interna

mitocondrial, el proceso es el siguiente...

Complejo I

También denominado NADH deshidrogenasa o NADH:Q Oxidoreductasa, capta

dos electrones del NADH y los transfiere a un transportador, la Ubiquinona (Q).

El producto reducido, conocido como Ubiquinol (QH2) puede difundir libremente

dentro de la membrana mitocondrial interna. Al mismo tiempo, transloca cuatro
protones (H+) al espacio intermembrana y produce un gradiente de protones.

Complejo II

También llamado Succinato Deshidrogenasa. Es la única enzima del ciclo de Krebs

asociado a membrana. Antes de que este complejo actúe, el FADH2 se forma
durante la conversión de succinato en fumarato en el ciclo del ácido cítrico.

A continuación, los electrones son transferidos la Ubiquinona (Q) reduciéndola a

Ubiquinol (QH2), que, puede difundir libremente dentro de la membrana interna de
la mitocondria. Sin embargo, es el único complejo que no libera protones.
 Complejo III

También llamado Citocromo C Reductasa; obtiene dos electrones desde QH2 y los
transfiere al Citocromo C, que es un transportador de electrones hidrosoluble que
se encuentra en el espacio intermembrana de la mitocondria.

Al mismo tiempo, transloca cuatro protones (H+) al espacio intermembrana, por los
dos electrones transportados desde el ubiquinol.

Complejo IV

También llamado Citocromo C Oxidasa, capta cuatro electrones de las cuatro

moléculas de Citocromo C y se transfieren al oxígeno diatómico (O2), para producir
dos moléculas de agua (H2O). Al mismo tiempo, se translocan dos protones (H+) al
espacio intermembrana, por el paso de los electrones.

Teoría Quimiosmótica

Propuesta por Peter D. Mitchell en 1961, quien fue galardonado en 1978 con el Premio Nobel
de Química por sus trabajos sobre el intercambio de energía biológica; explica que la
cadena de transporte de electrones y la fosforilación oxidativa están acopladas por el
gradiente de protones. El flujo de protones crea un gradiente de pH y un gradiente
electroquímico. Este gradiente de protones es usado por el complejo V o ATP sintasa para
formar ATP vía la fosforilación oxidativa.

Complejo V

También llamada ATP Sintasa o F0F1–ATP Sintasa (Factor Acoplante), actúa como
un canal de iones que "devuelve" los protones a la matriz mitocondrial. Durante
esta vuelta, utiliza la energía producida durante el regreso de los iones H+, para
juntar una molécula de ADP con Pi y formando energía química, el ATP.
Actividades
a) Realizar un cuadro comparativo sobre las rutas anabólicas y catabólicas.

Características Rutas Anabólicas Rutas Catabólicas

b) Investigar las funciones de las coenzimas NAD+ y FAD+ y dibujar sus estructuras.

c) Elaborar un esquema de las 3 rutas metabólicas unificadas en una hoja doble carta.
d) Resolver el crucigrama, según los temas vistos.

Vertical Horizontal

1. Sustrato de la enzima glucocinasa. 2. Son las rutas donde se destruyen las

moléculas complejas.
3. Es el nucleótido trifosfato más rico en
energía y el más importante. 4. Apellido de la persona que descubrió
el ácido de los ácidos tricarboxílicos.
5. Son catalizadores biológicos.
6. Son macromoléculas ricas en energía
7. Son aquellas enzimas que catalizan la
e insolubles en agua.
interconversión de isómeros.
8. Forma oxidada del Ubiquitinol.
9. Enzima que escinde la Fructoa–1,6–BP.
10. Macromoléculas formadas a partir de
11. Son las únicas células en las cuales no
la unión de varios aminoácidos.
ocurre el ciclo de Krebs.
12. Producto final de la glucólisis.
13. Enzima que hidrata al malato.
14. Es el sustrato de la enzima Succinato
15. Abreviatura de la Coenzima A.
Deshidrogenasa, distinto de FAD+.

1 4 5

15 6 7 11

13

10

12

14
Bibliografías
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