FRANCISCO SÁEZ GONZÁLEZ

BIOQUÍMICA 2020

Tema 2: Enzimas mecanismo de acción

1. Biocatalizadores o enzimas: son moléculas sintetizadas por el organismo, mayoritariamente
proteínas, que aumentan la velocidad de la reacción química y que no se consumen durante
la reacción, por tanto, son catalizadores de origen biológico.
• El efecto de las enzimas no es sólo cuantitativo (aumento de la velocidad de una
reacción). Es cualitativo, permiten que se den reacciones a una velocidad
compatible con la vida. Sin ellos las reacciones no se darían a tiempo biológico.
• No actúan estequiométricamente, y no afectan al equilibrio de la reacción. No
pueden elegir a que dirección acelerar la reacción.
• Al ser proteínas, son catalizadores especiales: han ido coevolucionando con los
reactivos y productos, según la selección natural siguiendo las leyes de la evolución.
Por lo tanto, si los reactivos han ido evolucionando a lo largo del tiempo, el enzima
encargado de su catálisis también evoluciona para poder seguir siendo funcional.
• Son selectivos debido a que son seleccionados para acelerar una reacción
determinada.
• Realizan su función en condiciones compatibles o favorables con la vida. Por lo
tanto, el proceso de catálisis de un enzima debe ser compatible con las condiciones
biológicas de la célula.
• Los enzimas pueden ser transitoriamente modificada, pero deben volver a su estado
basal para poder seguir catalizando. Pueden catalizar el proceso en diferentes fases.
• Características de las enzimas:
o Especificidad de reacción mayor: tanto para la reacción como para los
sustratos. Evita productos secundarios. Reconocen un sustrato o un
conjunto de ellos con grandes similitudes.
o Elevado poder catalítico: velocidades útiles en tiempo biológico (10 6 y
más). La célula tiene capacidad de regular la actividad de sus enzimas. Como
todos los enzimas son codificados a partir del ADN en el interior de la célula,
esta es capaz de controlar y regular los procesos de catálisis que surgen
cuando realiza sus funciones.
o Condiciones de reacción suaves: compatibles con las condiciones celulares.
o Capacidad de ser reguladas: control de vías metabólicas.
o Sintetizadas por el organismo: control de dónde, cuándo y en qué cantidad
se deben hacer.
o Actúan a concentraciones bajas: ahorro energético en su síntesis.
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o Generalmente son proteínas globulares: unidas o no a estructuras orgánicas

o inorgánicas.
o Ribozima: enzimas no proteicos. Se tratan de fragmentos de ARN con alguna
capacidad catalítica.
o Los metabolitos (son los productos de cualquier vía metabólica), tienen
muchas potenciales vías de descomposición.
o Las enzimas hacen más favorable la reacción deseada.

2. Enzimas: breve historia:

• 1833 Payen y Persoz: 1ª observación de una actividad ‘biocatalítica’. Almidón a

glucosa. Diastasa (del griego ‘diastasis’: separar).
• 1835-1837 Berzelius: fermentos (proceso de fermentación de glucosa a alcohol por
levaduras). Introducción del término ‘catálisis’.
• 1850 Liebig y Pasteur: fermentos ligados a la vida.
• 1878 Kühne: enzimas. (‘enzyma’, ἔνζυμον "en la levadura").
• 1897 Bückner: Fermentación por extractos de levadura (zymase) (fermentación
acelular) (final del vitalismo).
• 1898 Dudaux: sufijo -asa.
• 1922 Wiflstater: compuestos de alto PM.
• 1926 Sumner: purifica la 1era enzima. Ureasa. Proteína.
• 1930 Northrop: cristaliza diferentes enzimas proteolíticas. Todas proteínas.
• 1980 Cech: ribozimas (ribozymes).
• 1995 se descubren y desarrollan las abzimas (abzymes).
3. Ribozimas: las ribozimas son ARN con actividad catalítica. El término "ribozima" es una
contracción de las palabras "ácido ribonucleico" y "enzima". Los sustratos de las ribozimas
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son con frecuencia ARN. La actividad de las ribozimas combina transesterificación e hidrólisis
de un enlace fosfodiéster. Muchas ribozimas naturales catalizan la hidrólisis de uno de sus
propios enlaces fosfodiéster (ribozimas autocatalíticas) o de enlaces de otros ARN. Se han
descrito ribozimas en virus, en procariotas y en eucariotas, también en arqueas.
• Descubrimiento: Thomas Cech y sus colegas observaron, mientras estudiaban el
procesamiento del ARN en el protozoo ciliado Tetrahymena thermophila, que el
corte y empalme de un intrón del precursor del ácido ribonucleico ribosómico (pre-
ARNr) era autocatalítico, es decir, el ARN se escindía por sí mismo, sin intervención
de un catalizador proteico.[1] Características: Las ribozimas son moléculas de ARN
que tienen la capacidad de actuar como catalizadores, es decir, de acelerar
reacciones químicas específicas. Al igual que las enzimas proteicas, poseen un
centro activo que se une específicamente a un sustrato y facilita su conversión en
un producto. Las ribozimas son menos versátiles que las enzimas proteicas.
• Ejemplos: Muchas ribozimas son intrones con capacidad de autoprocesamiento, es
decir, que son capaces de autoeliminarse uniendo los dos exones adyacentes. En
dicho proceso, los intrones forman una especie de lazo sobre sí mismos. Los intrones
autoprocesadores son singulares en el sentido de que normalmente solo actúan una
vez y se destruye su actividad, con lo cual no cumplen todos los requisitos que
definen un catalizador.
• Las ribozimas y el origen de la vida: Las ribozimas pueden aportar luz sobre el origen
de la vida; según la hipótesis del mundo de ARN, las moléculas precursoras de la
vida fueron moléculas de ARN, o similares, con capacidad de autoduplicarse; estas
hipotéticas réplicas de ARN habrían evolucionado hasta originar la célula.
• Utilidad de las ribozimas: El descubrimiento de las ribozimas ha supuesto una
revolución en biología molecular con profundas implicaciones funcionales y
evolutivas. Es posible modificar estas moléculas, por lo que representan una
potente herramienta biotecnológica para degradar ARN específicos (silenciamiento
génico).[4] Las ribozimas, al actuar como "tijeras moleculares", permitirán
manipular el ARN fácilmente. Por ejemplo, se podría proteger contra virus, bacterias
u hongos patógenos eliminando específicamente su ARN. Se está estudiando la
posibilidad de utilizar las ribozimas contra el virus del VIH, los virus herpéticos y el
virus del mosaico del tabaco.
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4. Abzimas (abzymes): una abzima (de antibody, anticuerpo en inglés y enzima), es un

anticuerpo monoclonal (producidos por un solo clon de linfocitos B, creados en el
laboratorio y con la capacidad de unirse a sustancias del cuerpo) con actividad catalítica. Las
abzimas son normalmente constructos artificiales, pero también se encuentran en humanos
y otros organismos. Las abzimas son potenciales herramientas de biotecnología, por
ejemplo, para efectuar determinadas manipulaciones en el ADN. Las enzimas funcionan
disminuyendo la energía de activación del estado de transición y catalizando así la formación
de un intermediario que de otro modo sería menos favorable entre reactivos y productos.
Si se desarrolla un anticuerpo contra una molécula estable que es semejante a un
intermediario inestable de otra reacción (que potencialmente no está relacionada), el
anticuerpo desarrollado se unirá enzimáticamente a él y estabilizará el estado intermediario,
catalizando de ese modo la reacción. De este modo se produce un tipo nuevo de enzimas.

5. Nomenclatura de las enzimas:

• El nombre sistemático recoge el reactivo, producto, reacción que tiene lugar

y si hay algún cofactor.
6. Clasificación de las enzimas (según el tipo de reacción que catalizan):

• Clase 1: Oxidorreductasas: intervienen en recciones de tipo redox.

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o (alcohol deshidrogenasa: etanol + NAD+ → acetaldehído + NADH)

• Clase 2: Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula dadora a otra
aceptora.
o (creatina quinasa: creatina + ATP → P-creatina + ADP).
• Clase 3: Hidrolasas: rotura / formación de enlaces covalentes por introducción de
una molécula de agua.
o (glucosa-6-fosfatasa: glucosa-6-P + H2O → glucosa + Pi).
• Clase 4: Liasas o Sintasas: rotura / formación de enlaces sin oxidación, hidrólisis o
aporte de energía.
o (histidina descarboxilasa: L-histidina histamina + CO2)
• Clase 5: Isomerasas: cambios de estructura dentro de una molécula.
o (fosforibulosa epimerasa: D-ribulosa-5-P → D-xilulosa-5-P)
• Clase 6: Ligasas o Sintetasas: condensación de 2 moléculas con hidrólisis de ATP,
GTP, etc.
o (acetil-CoA sintetasa: acetato + CoA + ATP → acetil-CoA + AMP + PPi).
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7. Poder catalítico de las enzimas:

• Propiedades que derivan de su naturaleza catalítica:
o Aceleran las reacciones bioquímicas.
o Son eficaces en cantidades muy pequeñas.
o Al final de la catálisis recuperan su estado inicial.
o No alteran el equilibrio de la reacción que catalizan, por lo tanto, no afectan al
cambio de energía libre asociado a la reacción.
• Propiedades que derivan de su naturaleza proteica:
o Funcionan en condiciones próximas a las fisiológicas: pH neutro, ambiente
acuoso y temperatura de 27ºC.
o Son termolábiles.
o Mucho más eficientes que los catalizadores químicos.
o Muy específicos.
o Pueden presentar control o regulación compleja.
8. Centro activo: la especificidad de las enzimas reside en unos pocos aminoácidos de la
proteína enzimática llamados centros.
• Centro de unión al substrato: contiene los grupos responsables del reconocimiento
y unión de las moléculas de substrato. Tiene que haber uno para cada substrato.
• Centro catalítico: contiene los grupos funcionales implicados directamente en la
catálisis (rotura y formación de enlaces).

• Características:
o El centro activo es un “bolsillo o agujero” tridimensional formado por
grupos procedentes de diferentes regiones de la secuencia de AA.
o Los aminoácidos del centro activo muy separados en la estructura primaria
pero cuando se pliegue en su estructura terciaria, quedaran muy próximos
formando el centro de unión.
o Para facilitar la catálisis, el centro de unión debe estar abierto para que la
unión enzima-substrato sea posible o con mayor frecuencia. Cuando
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cualquier molécula se une a una proteína le provoca un cambio

conformacional.
o Fisher estableció el sistema llave-cerradura que determina la especificidad
de las enzimas. El problema es que era muy rígido.
o Koshland establece una teoría basada en que la proteína-substrato se
parecen a una estructura llave-cerradura. El substrato dispone de una
conformación única pero la proteína dispone más de una, ya que su forma
no es rígida y se adapta al substrato al que se une. De esta forma se produce
un cambio conformacional del centro activo. A continuación, se produce
una reorientación de enzima-substrato (cambio pequeño en su estructura).
Cuando se produce la catálisis, el producto también provoca un cambio en
la estructura de la enzima permitiendo su salida.
o El centro activo representa una pequeña parte del volumen total de la
enzima.
o El centro activo es un microentorno (hidrófobo) único.
o Los substratos se unen a las enzimas mediante múltiples interacciones
débiles (ptes H, F. Van der Waals, F. hidrofóbicas, F. electrostáticas).
o El substrato (S) se une a la enzima (E) formando el complejo ES.
o La unión provoca un cambio conformacional en la E que permite la catálisis
(rotura y formación de enlaces).
o El complejo ES se convierte en EP (enzima-producto) y se disocia.

9. Diferentes tipos de aminoácidos o residuos:

• Residuos esenciales: su substitución afecta a la actividad de la enzima.
o Residuos catalíticos: participan en la catálisis.
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o Residuos de la unión: participan en la interacción enzima-substrato.

o Residuos de conformación: claves en el establecimiento de la estructura nativa.
• Residuos no esenciales: su substitución no afecta a la actividad de la enzima.
10. Características químicas y termodinámicas de una reacción química:
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11. Catálisis enzimática:

Reacción sin intervención de enzimas

Reacción con intervención de enzimas

• Una reacción espontánea no tiene porque forzosamente producirse, sino que
termodinámicamente es posible.
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• En la reacción, las moléculas de A han de chocar con las de B y producir suficiente

energía para que se conviertan en los productos C y D.
• Dos factores que determinan que este sea el paso limitante:
o La frecuencia de choques entra las moléculas de reactivos, que viene
determinada por la concentración.
o El porcentaje de choques eficaces, los cuales dependen de la energía libre
de activación.

• Energía libre de activación *: diferencia entre la energía libre de los reactivos y el

estado de mayor energía libre. Este estado es el denominado como estado de
transición o complejo activado. Se ha de alcanzar este nivel de energía para poder
transformar los reactivos en productos. Un proceso termodinámicamente
desfavorable no pasa a ser favorable por la presencia de las enzimas. Energía
cinética de choque de las moléculas y con esta energía se permite llegar al estado
de transición.
• Cuando se produce esta unión tienen menor energía libre, por lo tanto, esa
estructura es más estable que el enzima y substrato separados.
• Cuando nos encontramos con un sustrato hidrosoluble, este se encuentra rodeado
de moléculas de agua. El interior del enzima es hidrófobo. Cuando se produce la
unión, se produce un aumento de entropía, debido, aunque con la unión debería
disminuir el desorden, las moléculas de agua se desprenden y provocan desorden.
Por lo tanto, hay una reducción de la energía libre.
• El enzima provoca cambios para facilitar el encuentro entre las moléculas de
sustrato.
• El conjunto enzima-sustrato es más estable energéticamente que cada uno de ellos
solos.
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• Para superar la barrera cinética se debe tener en cuenta la concentración de los

reactivos, la energía cinética de las partículas (que se transforma en energía
potencial) que depende de la temperatura y la orientación de los choques.
• Las enzimas disminuyen la ∆G*, es decir que no alteran el equilibrio de la reacción,
sino que hacen que se alcance a mayor velocidad. Las enzimas (E) se unen a sus
substratos (complejo ES) por fuerzas débiles: puentes de H, F van der Waals,
interacciones electrostáticas y F. hidrofóbicas.

• La enzima puede catalizar los dos sentidos de la reacción (reconoce el sustrato y el

producto). Pero sólo hace más rápida la reacción en el sentido que se daría sin
enzima. No puede cambiar el sentido de la reacción.
• Los enzimas no afectan a las variables termodinámicas ni al equilibrio químico.
• Con la enzima no podemos modificar la concentración para augmentar la velocidad,
ya que esta debe ser favorable a la célula. Las concentraciones de sustrato y
producto dependen de la célula y la energía cinética de su temperatura.
• El mecanismo de la catálisis enzimática es similar en principio a otros tipos de
catálisis química. La enzima reduce la energía necesaria para alcanzar el estado de
transición de más alta energía de la reacción. La reducción de la energía de
activación aumenta la cantidad de moléculas de reactivo que alcanzan un nivel
suficiente de energía, de tal manera que lleguen a la energía de activación y formen
el producto. Al igual que con otros catalizadores, la enzima no se consume durante
la reacción (como sí que hace un sustrato), sino que se recicla de forma que una sola
molécula de enzima realiza muchas rondas de catálisis.
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12. Energía de fijación: es la energía procedente de la interacción de la enzima y el substrato.

• La energía que proporciona el descenso espectacular de la energía de activación de
las reacciones especificas proviene de:
o Reordenamiento de los enlaces covalentes en la reacción catalizada por una
enzima: se crea una ruta de reacción alternativa de menor energía.
o Las interacciones débiles no covalentes entre enzima y substrato.
• La energía de fijación funciona como la fuente de energía libre utilizada por las
enzimas para disminuir la energía de activación de las reacciones.

13. Factores físicos que afectan a la actividad enzimática: pH, fuerza iónica, Tª, presencia de
cofactores (+adelante), [E], [S], inhibidores.
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• Fuerza iónica: la mayor o menor concentración de sales. Estos provocan cambios en el

comportamiento del agua, provocando el secuestro de las moléculas de agua de la capa
de hidratación de la proteína provocando que no sea soluble y precipita.
• Temperatura: incremento de la velocidad con la Tª hasta que llega a la velocidad máxima
(en humanos de 35 a 45 ºC) Disminución de la velocidad con Tª elevadas debido a la
desnaturalización de la enzima. Q10= por cada 10ºC de aumento de Tª la velocidad de
la reacción aumenta el doble.
• Concentración de substrato: la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente
incrementa con la [S] hasta llegar a una Vmax. Existen dos tipos de cinéticas:
o Cinética de Michaelis-Menten (curva hiperbólica).
o Enzimas cooperativos (curva sigmoidea).
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• Concentración de enzima:

14. Actividad enzimática:

• Unidades de actividad enzimática: se definen a pH óptimo, a Tª 25ºC y [S] sat:

o Katal (kat) = cantidad de E que transforma 1 mol de sustrato en un segundo (1
mol / s) a pH óptimo, Tª 25ºC y [S]sat. Se mide en mkat, µkat, nkat, etc.
o Unidad Internacional (UI) = cantidad de E que transforma 1 µmol de sustrato en
un min (1 µmol /min) a Tª= 25ºC; 1 kat = 16,7 · 103 UI.
• Actividad específica (AE): actividad enzimática / cantidad de proteína (kat/g prot). La AE
aumenta a medida que aumenta la purificación de una E.
• Actividad molecular (número de recambio): Constante de catálisis (Kcat): número de
moléculas de sustrato transformadas por molécula de enzima (o por sitio catalítico) y
por unidad de tiempo cuando la enzima está saturada con el substrato.
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15. Mecanismo de acción de las enzimas: las enzimas consiguen acelerar las reacciones hasta
1015 veces gracias a:
• Mecanismos generales de acción de las enzimas:
o Especificidad de acción: esta propiedad reside en el centro activo de la enzima
que es la responsable de la unión enzima-sustrato. Algunas veces depende de
sólo 1, 2 o 3 aminoácidos del centro activo. Los aminoácidos del centro de unión
van a determinar la especificidad del enzima. Esta especificidad depende de los
aminoácidos del centro catalítico que determinaran la reacción que tiene lugar
en el enzima.
➢ Modelo de Fisher (1894): es el modelo llave-cerradura. El S se une
al centro activo de la E en una reacción complementaria. El
inconveniente de este modelo es que, al ser el centro activo tan
rígido, difícilmente puede adaptarse a los productos en una
reacción reversible. Los P y los S de la reacción no tienen por qué
parecerse ni electrónica ni espacialmente.

• Modelo de Koshland (1963): es el modelo de ajuste o acoplamiento

inducido. Los residuos implicados en la catálisis no están en la
posición óptima para llevarla a cabo; al entrar el S, la afinidad de
enlace obliga a la E a adoptar la posición adecuada para que se
alcance el estado de transición. Es un ajuste inducido por el S. Si el
S es muy pequeño, posiblemente sean los cofactores (componente
no proteico, termoestable y de baja masa molecular necesario para
la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura
proteica, denominada apoenzima y este complejo forma lo que
llamamos holoenzima) los que faciliten su unión.
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o Proximidad y orientación: la proximidad de moléculas de sustrato y su

orientación a la hora de unirse al enzima son factores clave. El enlace
susceptible de modificarse no solo ha de estar próximo sino bien orientado. La
unión de los sustratos al enzima provoca cambios conformacionales que los
orienta de forma correcta, y este hecho provoca cambios conformacionales que
los aproxima.

o Tensión y distorsión del substrato: para convertirse en producto el sustrato

debe pasar por una estructura de máxima energía (estado de transición) debido
a la presencia de tensiones y distorsiones de enlaces (bond strain). Cuando se
unen los substratos se consigue mucha estabilidad, por lo tanto, no se moverá
de ese estado. Para que los productos puedan ser desprendidos, el enzima debe
inestabilizar la estructura. El cambio conformacional del enzima se transmite al
sustrato, para poder pasar del estado estable al estado de transición.
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o Creación de microambientes: el centro activo suele estar situado en un bolsillo

hidrófoba. El sustrato al entrar en el centro activo pierde las interacciones
estabilizantes con las moléculas de agua del medio. Un ejemplo, seria cuando
el enzima aprovecha su medio interior hidrófobo para la unión de moléculas. En
el interior al no haber agua, se la fuerza electroestática entre dos moléculas a
través de las moléculas de agua que las rodean (debido a que el agua dispone
de una corriente dieléctrica elevada). De esta forma se forman las fuerzas
hidrófobas en el interior del enzima.
• Mecanismos específicos de acción de las enzimas:
o Catálisis covalente:
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o Catálisis ácido-base concertada: lactato hidrogenasa:

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16. Metaloenzimas: un ion metálico se une a la proteína con un sitio de coordinación lábil.
Como ocurre con todas las enzimas, la forma del centro activo es crucial. El metal
normalmente se encuentra en un bolsillo, cuya forma se adapta al sustrato. La presencia de
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un ion metálico en el sitio activo participa en la catálisis mediante la coordinación de la

estabilización de carga y de protección. Debido a la carga positiva del metal, sólo pueden ser
estabilizadas cargas negativas por medio de iones metálicos. Los iones metálicos también
pueden actuar para ionizar el agua, actuando como un ácido de Lewis. Los iones metálicos
también pueden ser agentes de oxidación y reducción.
• Orientación del substrato.
• Estabilización de estados de transición cargados.
• Estabilización de nucleófilos fuertes (especie que reacciona cediendo un par de
electrones libres a otra especie llamada como electrófilo, combinándose y
enlazándose covalentemente).
• Participación de reacciones redox con cambios reversibles del estado de oxidación
del ion.

17. Cofactores: no son proteicos y disponen de un bajo peso molecular. Son termoestables y
presentan estequiometria con el sustrato. No son responsables de la especificidad de la
enzima y presentan una estructura diferente a ella. Una de sus principales propiedades es
la gran movilidad de electrones.
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• Las coenzimas pueden actuar de dos formas:

o Como grupos prostéticos, mediante una unión muy estrecha, donde la
coenzima se integra en la holoenzima cuando este se esta plegando. De esta
forma, el centro de unión queda integrado en el interior de la proteína y por esa
razón debe unirse durante el plegamiento. La unión con la apoenzima es a
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través de un enlace fuerte covalente, y el enzima no se modifica durante la

reacción, es decir, su estado inicial y final son iguales.

o Como cosubstratos: se unen a la apoenzima por un enlace débil, al mismo

tiempo que el substrato. Una vez se ha completado la reacción catalítica la
coenzima se desprende del enzima. Estos dos elementos se unen en el centro
de unión. El estado inicial y final son diferentes, y para recuperar el inicial se
necesita una apoenzima diferente.

• Las coenzimas, desde el punto de vista cinético son catalizadores. La mayor parte actúan
como catalizadores. De esta forma, cuando se finaliza la reacción catalítica deben estar
igual que en su forma original, debido a que se pueden modificar durante el proceso
catalítico. Este hecho queda asegurado en los grupos prostéticos, se alteran, pero
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vuelven a su estado normal, gracias a una serie de mecanismos. En cambio, es

cosubstrato actúa de forma estequiométrica, debido a que se modifican con la reacción.
En todos los casos deben existir mecanismos para volver al estado inicial. El mecanismo
de regeneración puede estar separado físicamente del lugar de catálisis, o puede
disponer de un regulamiento que no le permita su regeneración hasta que sea
necesario, o el mecanismo lo exija. Por eso, puede ser un proceso más lento.
• Ejemplos coenzimas redox o transferencia de electrones:
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