GUIA BIOQUIMICA.

 Proteínas: moléculas orgánicas mas complejas y abundantes de la célula

viva, constituye más del 50% de nuestro peso (formadas por carbono, oxigeno,
hidrogeno etc.)

Clasificación de la proteína:

1. Según su composición.
2. Según su función.
3. Según su estructura.
4. Según su conformación.

Composición.

 Proteínas simples: albumina y queratina.

 Proteína Conjugada: proteína simple combinada con componente no proteínico
(proteína s/ grupo protésico + apoproteina).
 Conjugadas:
 Compuesta por grupo protésico: (proteína simple + no proteína).

Funcion.

 Catálisis: enzimas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas en

procesos como digestión, captura energía y biosíntesis.
 Estructura: Propiedades muy especializadas.
 Movimiento: proteínas participan en todos los movimientos celulares (actina y
tubulina).
 Defensa: variedad de proteínas protectoras, protege daños de la piel.
 Regulación: unión de molécula hormonal o de factor de crecimiento a los
receptores, modifica la función celular (insulina y glucagon).
 Transporte: proteínas actúan como transportadores de moléculas o iones a
través de membranas y células (bomba Na + K).
 Almacenamiento: actúa como reserva de nutrientes esenciales (ovoalbúmina).
  Respuesta al estrés: capacidad de los organismos a sobrevivir a diversos tipos
de estrés (metalotioneina).

Conformación.

 Proteinas fibrosas: proporciones elevadas de estructuras secundarias

regulares, como hélices y laminas plegadas.
 Proteínas globulares: unión de proteínas o ácidos nucleicos).

Estructura.

 Estructura primaria: interacción entre los residuos de los aminoácidos que

determinan la estructura tridimensional de la proteína (secuencia de
aminoácidos).
 Estructura secundaria: organización de la cadena polipeptidica (hélice, laminas
plegadas).
 Estructura terciaria: conformación de proteínas globulares y cadena
polipeptidica única.
 Estructura cuaternaria: varias cadenas peptidicas unidas (hemoglobina e
insulina).

Perdida de la estructura proteínica.

Ocurre cuando cambia la temperatura o el pH en el entorno de la proteína, provocando

la perdida de la estructura 3D y convirtiéndola en cadena de aminoácidos si estructura.

Evolución.

 Cuando la proteína pierde su estructura, es desnaturalizada y no funcional.

 Proceso donde la proteína recupera su estructura se le llama renaturalización.
Enzimas.

Enzima: Catalizador biológico que acelera reacciones químicas.

Que afecta la actividad enzimática.

- las condiciones de la reacción, temperatura, pH, concentración de la enzima y

concentración del sustrato.

Cinética química: estudio de las velocidades de la reacción química.

Cinética enzimática: estudio de las velocidades de las reacciones catalizadas por

enzimas.

Cofactores enzimáticos:

1. coenzimas: son iones o moléculas organicas complejas.

2. Apoenzimas: componente proteico de enzima que carece de un cofactor
esencial.
3. Holoenzimas: enzimas intactas con cofactores unidos.

Temperatura. (temperatura optima 37*C)

1. Bajas: poca actividad ya que no hay suficiente energía.

2. Altas: aumenta la actividad enzimática.
- Las enzimas son más activas a su pH óptimo (mas o menos 7.4 ), si pH está
arriba o abajo del pH optimo, se alteran las interacciones y destruye la
estructura terciaria y el sitio activo.

Especificidad enzimática.

 Modelo llave y cerradura de Emil Fisher 1980: la enzima se une a un solo tipo
de sustrato, el sustrato y su distribución de carga permiten entrar e interactuar
con el sitio activo de la encima.
 Modelo de ajuste inducido de Daniel Koshland: el sustrato no se ajusta con
precisión a un sitio activo pero se adecua, se rompen y forman nuevos enlaces y
el sustrato se transforma en producto.
Clasificación.

Se hace sobre la base de reacción catalizada.

 Ligasas: catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato

(DNA ligasa).
 Oxidorreductasas: catalizan la transferencia de un compuesto a otro,
electrones van acompañados de protones (reacciones redox).
 Isómeras: catalizan reordenamientos intramoleculares (reacción isomerización).
 Transferasas: transfieren grupos moleculares de una molecula donadora a una
aceptora (transcarbocilasas, transmetilasas y transaminasas).
 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis (esterasas, fosfatasas).
 Liasas: agregan o sustraen grupos químicos a dobles ligaduras (desaminasas,
sintasas hidratasas).

Inhibición de enzimas.

Un inhibidor es la sustancia que interfiere con la acción de una enzima y reduce la

velocidad de una reacción.

- Inhibidor Reversible: se unen a la enzima para luego ser liberado, dejando a la

enzima en su condición original.
- Inhibidor irreversible: reaccionas con las enzimas para producir una proteína
enzimáticamente activa, la enzima original no puede ser regenerada.
- Inhibidor suicida: molécula que se une al centro activo para transformarla en
una especie química reactiva, modificando la enzima, tiene la especificad de
inhibidor reversible y potencia de los irreversibles.
Carbohidratos.

Son estructuras fundamentales de la célula y componentes numerosos de rutas

metabólicas, se forman durante la fotosíntesis para impulsar la biosíntesis de la
molécula orgánica. (se componen de carbono y oxigeno)

Fotosíntesis: vínculo entre la energía solar y la energía de los enlaces químicos de los
seres vivos.

Clasificación por estructura química.

Monosacaridos o azucares simples: grupo funcional aldehído denominado

aldosas y grupo funcional ceto denominado cetosas.

Los azucares se clasifican según su numero de atomos de carbono (AP-triosa 3,

tetrosa 4, pentosa 5 hexosa 6).
- Glucosa: principal combustible de las células (lactosa, maltosa y sacarosa)
- Fructosa: azúcar de la fruta, se utilizan grandes cantidades en el sistema
reproductor masculino.
- Galactosa: necesaria para sintetizar moléculas (nace la lactosa, esta en hígado
y glándulas mamarias).

Disacaridos: moléculas formadas por dos monosacáridos mediante enlace

glucisidico.

-Lactosa: disacárido que se encuentra en productos lacteos (enzima lactasa y

digerir lacteos).
-Maltosa: azúcar de malta, intermediario de hidrólisis del almidon y existe de
forma libre en la naturaleza (cerveza).
-Celobiosa: degrada la celulosa, tiene dos moléculas de glucosa ligadas por
enlace glucósido, no existe de forma libre en la naturaleza (tallo de plantas).
-Sacarosa: fuente de energía que se transporta por toda la planta (azúcar
común de mesa).
Polisacaridos o glucanos: formados por grandes cantidades de monosacáridos
conectados por enlaces glucosidicos. Se dividen en dos.

1. Homoglucanos: formados por un tipo de monosacarido.

2. Heteroglucanos: dos o mas tipos de monosacáridos.

Oligosacaridos: polímeros que contienen 10 o 15 monómeros unidos por péptidos.

- Almidon: reserva energética de las células.

- Glucogeno: sirve de almacenamiento de energía (musculo e hígado).
- Celulosa: mas importante para la células vegetales.

Glucoconjurados: compuestos producidos en enlaces covalentes entre moléculas de

carbohidratos y moléculas de proteínas y lipidicas.

- Proteoglucanos: contenido muy elevado de carbohidratos esta en superficie de

las células o secretan en la matriz extracelular.
- Glucoproteinas: moléculas que constituyen la mayoría de los seres vivos
(células unidas a membranas celulares)

Función de los carbohidratos.

1. Fuente de energía.
2. Elementos estructurales.
3. Precursores de la producción de otras biomoleculas.
Lipidos.

Sustancia de los seres vivos que se disuelve en solventes apolares (éter, cloroformo,
acetono) no es perceptible en el agua, son hidrosolubles por su estructura
hidrocarbonatada y es raro encontrarlos libres en disolución.

Se forman de:

Carbonos, hidrogeno, oxigeno, algunas veces tiene, forforo, nitrógeno y azufre.

Tienen 5 funciones:

1. Forman parte de las estructuras de las membranas biológicas.

2. Reserva energética en caso de escases de otros combustibles.
3. Cubiertas que protegen la superficie del organismo.
4. Funcionan como vitaminas.
5. Hay hormonas de naturaleza lipidica.

Importancia:

 Se utiliza al haber déficit de carbohidratos.

 Estructura para el funcionamiento de células.
 Colesterol (lipido indispensable) debe ser regulado su consumo.
 Consumo excesivo de acidos grasos son malos para la salud.

Clasificacion:

Acidos grasos, tracigliceroles, esteres de cera, fosfolipidos, esfingolipidos, isoprenoides

Acidos grasos:

Son monocarboxilicos y contienen cadenas hidrocarbonatadas de longitudes variables

de 12-20 carbonos.

- Saturados: no tienen doble ligadura

- Insaturados: tienen al menos una
Omega 6 Acido lonoleico, funciones:

Vasoconstricción, coagulación, regulación de presión, disminución de colesterol,

crecimiento y reparación.

Omega 3 Acido linolenico, funciones:

Hormonas del tejido, actividad antioxidante, anticoagulante, fortalece el sistema

inmune, vasodilatación.

Tricilgliceroles: esteres de glicerol con tres moléculas grasas, no tienen carga son de
grasas neutras.

Monoacilgliceroles y Diacilgliceroles: intermediarios metabolicos de 1 o 2 grupos

glicéridos.

Esteres de cera: mezcla de lípidos apolares, protectores de hojas tallos, frutas y piel
de animal. (hexadecanoato triacontilo-cera miel de abeja).

Fosfolipidos: primeros e importantes en estructuras membranales y son agentes

emulsionantes y superficiales activos.

Tipos:

- Fosfoglicerido: mas numerosos en membranas celulares.

- Esfingolipidos: membranas animales y vegetales.
- Fitoesfingocina: esfingolipidos vegetales.
- Esfingomielina: vainas de mielina en células nerviosas.
- Isoprenoides: unidades estructurales de 5 carbonos que se repiten.
- Terpenos: moléculas grandes de aceites esenciales de plantas.
- Esteriodes: derivan del sistema de anillos hidrocarbonados del colesterol.

Segunda clasificación:

Lípidos saponificables: esteres de acidos grasos (lípidos simples y complejos).

Lípidos insaponificables: no contienen acidos grasos.