UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

CIENCIAS AGRARIAS

E.A.P INGENIERIA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

DOCENTE: Saldaña Rojas, Edinson Nicolas

CURSO: Bioquímica de alimentos

TRABAJO:

FECHA: 13/03/2023

CICLO: IV
 1. INTRODUCCIÓN

Las enzimas son moléculas de proteína que actúan como catalizadores

biológicos, acelerando las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos. Estas

moléculas son esenciales para la vida, ya que permiten que las reacciones químicas

necesarias para el metabolismo se produzcan a una velocidad adecuada para el

organismo; son altamente específicas, lo que significa que cada una de ellas actúa sobre

un sustrato particular, convirtiéndolo en un producto específico. Además, las enzimas

son capaces de funcionar en condiciones fisiológicas normales, como la temperatura y

el pH del cuerpo humano. Se encuentran en todas las células vivas, desde bacterias

hasta plantas y animales, y desempeñan una amplia variedad de funciones, como la

digestión de los alimentos, la síntesis de moléculas importantes, la regulación del

metabolismo y la eliminación de toxinas.

A cada instante, dentro de nuestro organismo ocurren cientos de reacciones

químicas necesarias para la vida, que deben ocurrir en una escala de tiempo razonable,

si hablamos de la función de las enzimas en la vida diaria estas son proteínas complejas

que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo,

pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los

pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas ya

que aca actúa “la trombina como una enzima para convertir el fibrinógeno en fibras de

fibrina que atrapan en su red plaquetas, células sanguíneas y plasma para formar el

coágulo” (Connect, 2019).

Las enzimas están presentes en cada órgano y célula del cuerpo como en la

sangre, en líquidos intestinales, en la boca (saliva) y en el estómago (jugo gástrico),

estas son necesarias para que se pueda cumplir todas las funciones corporales.

Si hablamos del sitio activo o catalítico de la enzima este está formado por el

centro de fijación y el centro catalítico, que suelen estar juntos. Unos aminoácidos se
encargan de unir la enzima al sustrato mediante enlaces débiles (iónicos, puentes de

hidrógeno o fuerzas de Van der Waals), y otros se encargan de la catálisis enzimática,

transformando el sustrato en producto. (El centro activo de las enzimas. Características

del centro activo).

Por otro lado el sitio catalitico es la región de una enzima donde se produce la

reacción química que cataliza. Es una región específica de la enzima que se ajusta

perfectamente al sustrato, lo que permite que la reacción química se produzca con

eficacia y eficiencia.La forma tridimensional del sitio catalítico es esencial para su

función. Tiene una estructura única que es altamente específica para el sustrato de la

enzima, lo que significa que solo se producirá la reacción química cuando el sustrato

correcto esté presente.

Además, el sitio catalítico puede ser modificado por otras moléculas para

cambiar la actividad de la enzima. Este proceso se llama regulación de la actividad

enzimática y es esencial para mantener las reacciones químicas en equilibrio en el

cuerpo.El conocimiento de la estructura y la función del sitio catalítico es esencial para

la comprensión de la actividad enzimática y su papel en los procesos biológicos.

También es crucial en el diseño de medicamentos y terapias que se dirigen a enzimas

específicas en el tratamiento de enfermedades. (Tobón, 1995)

2. MÉTODO
Para el desarrollo de este informe se ha consultado diferentes fuentes de

información, hemos indagado en distintos artículos científicos, se ha visitado sitios web

y se ha considerado citar cada uno de ellos nuetsro informe se ha desarrollado

principalmente en los siguientes puntos:

• Historia y aparricion de las enzimas, demas de brindar un cncepto de

ellas.

• Concepto de las enzimas funcionamiento tipos y caracteriticas.

 • Importancia de las enzimas en la industria alimentaria ademas de su uso

diverso.

• Conceoto e introduccion sobre el sitio catalitico.

• Caracteriticas del sitio catalico, funcion.

• Por ultimo redacataremos nuestras conclusiones y

3. OBJETIVOS
• Conocer la importancia y las funciones que cumples las enzimas en nuestro
organismo y vida diaria enfocndonos en las caracteriticas que estas poseeen.
• Reconocer las características del sitio catalítico y cómo actúan las enzimas en él.

4. DESARROLLO
Muchos de nosotros nos hemos preguntado cómo es que se descubrió el término

“enzima”, por ello se formuló la siguiente pregunta.

4.1 ¿Cómo aparecieron las enzimas?

Hace apenas un siglo, los científicos descubrieron que las enzimas eran

proteínas y comenzaron a entender cómo funcionaban; sin embargo, es desde hace

cientos o miles de años que tenemos contacto con ellas y las aprovechamos en nuestro

beneficio. Para que se entienda mejor, antiguamente sabían de una enzima muy

conocida en su momento que es la quimosina, lo cual se encuentra en los estómagos de

ciertos rumiantes, es decir, animales que tienen la capacidad de transformar alimento de

bajo contenido nutrimental en masa corporal y subproductos animales. (Blog Spot,

2014)

.
4.2 Estructura y funcionamiento de una enzima:

Las enzimas están compuestas principalmente de proteínas y tienen una

estructura tridimensional única que les permite desempeñar su función catalítica de

manera específica se puede dividir en varias partes:

 4.2.1 Sitio activo: consiste en el área de la enzima a la cual se fusiona el

sustrato, a fin de que la reacción se genere. en ella pasan las actividades con

otras moléculas. Por eso, el sitio activo puede sostener únicamente algunas

moléculas. Las moléculas del sustrato se fusionan al sitio activo, donde funciona

la catálisis. En el interior del centro activo hay diversos aminoácidos que

intervienen en la fusión del sustrato a la enzima y se conocen como residuos de

unión, en tanto que los que participan de manera activa en la transformación

química del sustrato se denominan remanentes catalíticos.

4.2.2 Sitio alostérico: zona de la enzima donde interviene una determinada

molécula (efecto alostérico), generando la inhibición o activación de la enzima.

En tanto que el alosterismo consiste en una manera de regulación de las enzimas

por el que la fusión de una molécula en una zona cambia las condiciones de

unión de otra molécula, en otra zona de la enzima, lejos de la primera.

4.2.3 Proteinas globulares: También conocidas como esferoproteínas se pliegan

esencialmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en

disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las

fibrosas casi insolubles.

4.3 Caracteristicas de las enzimas

4.3.1Específicas: Cada enzima es específica para una reacción química

particular y solo puede catalizar esa reacción específica.

4.3.2 Altamente eficientes: Las enzimas aceleran las reacciones químicas

hasta millones de veces más rápido que las reacciones no catalizadas.

 4.3.3 Sensibles a las condiciones: Las enzimas son sensibles a las condiciones

ambientales, como la temperatura, el pH y la concentración de iones, y pueden

denaturarse o perder su actividad si estas condiciones no son óptimas.

4.3.4Reutilizables: Las enzimas no se consumen en las reacciones químicas

que catalizan y pueden ser reutilizadas varias veces.

4.3.5 Regulables: La actividad enzimática puede ser regulada por diferentes

mecanismos, como la activación o la inhibición por otras moléculas.

4.3.6 Esenciales para la vida: Las enzimas son fundamentales para la vida

celular y participan en una variedad de procesos metabólicos, desde la síntesis

de proteínas hasta la producción de energía.

4.4 ¿Cómo podemos utilizar las enzimas en la industria alimentaria?

Pues en la industria alimentaria es muy utilizada en la fibra dietética o
alimentaria que es la suma de la lignina y los polisacáridos no almidónicos. Cerca
del 75% de la fibra dietética de los alimentos está presente en la forma de fibra
insoluble, sin embargo, la mayoría de las fuentes de fibra son la mezcla de fibras
solubles e insolubles. En la industria alimentaria se utilizan más de 59 enzimas
diferentes de acuerdo a la Asociación de Manufactureros y Formuladores de
productos enzimáticos (Fabricio Noriega, 2013)
Entre las principale enzimas encontramos:
4.4.1 Amilasas: Son enzimas que se utilizan para convertir el almidón en

azúcares más simples, lo que puede mejorar la textura y el sabor de los

productos horneados y de panificación.

4.4.2 Proteasas: Son enzimas que se utilizan para hidrolizar las proteínas, lo que

puede mejorar la digestibilidad de algunos alimentos y mejorar la textura y la

apariencia de otros.

4.4.3 Lipasas: Son enzimas que se utilizan para hidrolizar las grasas, lo que

puede mejorar la textura y la apariencia de los productos lácteos, así como

reducir la formación de grasa rancia.

4.4.4 Glucanasas: Son enzimas que se utilizan para descomponer los

polisacáridos de la pared celular de los vegetales, lo que puede mejorar la

textura de algunos productos alimenticios.

4.5 Tipos de aminoácidos que conforman las enzimas

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas,
incluyendo las enzimas. Las enzimas contienen una variedad de aminoácidos
diferentes, cada uno con sus propias propiedades químicas y estructurales que
contribuyen a la función catalítica de la enzima. A continuación se describen
algunos de los tipos de aminoácidos comunes que se encuentran en las enzimas:

4.5.1 Aminoácidos ácidos: estos aminoácidos tienen una carga negativa en su

cadena lateral y pueden formar puentes de hidrógeno y enlaces iónicos con
otros aminoácidos y moléculas del sustrato. Ejemplos de aminoácidos
ácidos comunes incluyen el ácido aspártico y el ácido glutámico.

4.5.2 Aminoácidos básicos: estos aminoácidos tienen una carga positiva en su

cadena lateral y pueden formar puentes de hidrógeno y enlaces iónicos con
otros aminoácidos y moléculas del sustrato. Ejemplos de aminoácidos
básicos comunes incluyen la lisina, la arginina y la histidina.
4.5.3 Aminoácidos aromáticos: estos aminoácidos tienen un anillo aromático
en su cadena lateral que les confiere propiedades químicas únicas.
Ejemplos de aminoácidos aromáticos comunes incluyen la fenilalanina, el
triptófano y la tirosina.
4.5.4 Aminoácidos hidrofóbicos: estos aminoácidos tienen cadenas laterales no
polares y son importantes para la estabilización de la estructura de la
enzima. Ejemplos de aminoácidos hidrofóbicos comunes incluyen la
alanina, la valina y la leucina.
4.5.5 Aminoácidos polares: estos aminoácidos tienen cadenas laterales polares
y pueden formar enlaces de hidrógeno con otras moléculas. Ejemplos de
aminoácidos polares comunes incluyen la serina, la treonina y la cisteína.
 5 ¿Qué es el sitio Catalítico?.
El sitio catalítico es la región de una enzima donde se une el sustrato y donde tiene
lugar la reacción catalizada por la enzima. Las características del sitio catalítico son
cruciales para la especificidad y eficiencia de la enzima en su función catalítica. (Gu et
al., 2016).
A continuación se describen algunas de las características del sitio catalítico de
las enzimas:
● Especificidad del sustrato: el sitio catalítico de una enzima tiene una forma y tamaño
específicos que le permiten unirse sólo a su sustrato específico. Esto se debe a que las
interacciones entre las moléculas del sitio catalítico y las del sustrato son selectivas y
específicas.
● Afinidad por el sustrato: la afinidad del sitio catalítico por el sustrato se refiere a la fuerza
de la unión entre el sustrato y la enzima. Cuanto mayor sea la afinidad, más eficiente será
la enzima en la catalización de la reacción.
● Especificidad de la posición: el sitio catalítico también puede tener una especificidad de
la posición, lo que significa que solo reconoce una posición específica del sustrato. Por
ejemplo, una enzima que cataliza la hidrólisis de un enlace peptídico sólo reconocerá el
enlace entre dos aminoácidos específicos.
● Estabilización de la transición: el sitio catalítico también puede estabilizar la transición
del estado de transición de la reacción, lo que puede aumentar la velocidad de la reacción.
● Induced Fit: la teoría del "ajuste inducido" postula que el sitio catalítico de una enzima
cambia su conformación al unirse al sustrato. Esto permite que la enzima se ajuste al
sustrato y mejore la eficiencia de la reacción.
● Especificidad de la carga: el sitio catalítico también puede tener una especificidad de
carga, lo que significa que solo reconoce moléculas con una carga eléctrica específica.
Esto es común en enzimas que catalizan reacciones de transferencia de electrones.
 Enzimas y energía de activación
Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama
catalizador. Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los
organismos vivos se conocen como enzimas. Estas generalmente son proteínas, aunque
algunas moléculas de ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas.
Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación,
es decir la cantidad de energía que se debe agregar a una reacción para que ésta comience.
Las enzimas funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera
que los procesos que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.

Gráfica de coordenadas de reacción que muestra el curso

de la reacción con y sin catalizador. Con el catalizador, la
energía de activación es más baja que sin él. Sin embargo, el
catalizador no cambia la ∆G de la reacción.
Si una reacción libera o absorbe energía en general. Esto es porque las enzimas
no afectan la energía libre de los reactivos o los productos.
En cambio, las enzimas disminuyen la energía del estado de transición, un estado
inestable por el que deben pasar los reactivos para convertirse en productos. El estado de
transición está en la parte superior de la "colina" de energía en el diagrama anterior.
 Sitios activos y especificidad del sustrato
Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o
más moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la
enzima.
En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios
productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una molécula más
grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción
biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para
acelerarla.
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio
activo (ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un
complejo enzima-sustrato. Entonces sucede la reacción, el sustrato se
convierte en productos y se forma el complejo enzima-productos.
Luego los productos dejan el sitio activo de la enzima.

Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y

en las enzimas que son proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades
de los aminoácidos que lo conforman. Estos aminoácidos pueden tener
cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o
hidrofóbicas.
El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así
como la posición que estos tienen en el espacio tridimensional, le dan
al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico muy específicos. Gracias a
estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo exclusivo para unirse
con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de la enzima- y le ayudan
a experimentar una reacción química.

Efectos ambientales en la función enzimática

Dado que los sitios activos están finamente ajustados para ayudar a que suceda
una reacción química, pueden ser muy sensibles a los cambios en el ambiente de la
enzima. Los factores que pueden afectar el sitio activo y la función de la enzima incluyen:
● La temperatura. Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor
velocidad de reacción, independientemente de que la reacción esté catalizada por
una enzima o no. Sin embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera del rango
tolerable de la enzima puede afectar los enlaces químicos en el sitio activo, y causar
que sean menos adecuados para la unión con los sustratos.
● El pH. El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos de los
aminoácidos del sitio activo a menudo tienen propiedades ácidas o básicas que son
importantes para la catálisis. Los cambios en pH pueden afectar estos residuos y
dificultar la unión con el sustrato. Las enzimas funcionan mejor dentro de cierto
rango de pH, y tal como sucede con la temperatura, los valores extremos de pH
(ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se desnaturalizan.
Ajuste inducido
La coincidencia entre el sitio activo de una enzima y el sustrato no es solo como
la correspondencia de dos piezas de un rompecabezas (aunque los científicos alguna vez
pensaron que así era, en un modelo llamado modelo de "llave y cerradura").
Por el contrario, una enzima cambia su forma ligeramente cuando se une a su
sustrato, lo que da como resultado un ajuste aún más preciso. Este ajuste de una enzima
para encajar muy finamente con el sustrato se conoce como ajuste inducido.

Ilustración del modelo de catálisis enzimática por ajuste inducido. Conforme el

sustrato se une al sitio activo, este cambia su forma ligeramente, se pega más
estrechamente al sustrato y se prepara para catalizar la reacción. Una vez que ha
ocurrido la reacción, los productos son liberados del sitio activo y se alejan por difusión.
Cuando una enzima se une a su sustrato, sabemos que disminuye la energía de
activación de la reacción, lo que permite que suceda más rápidamente. Pero te podrías
preguntar: ¿qué hace realmente la enzima con el sustrato para que disminuya la energía
de activación?
La respuesta depende de la enzima. Algunas enzimas aceleran las reacciones
químicas al acercar dos sustratos entre sí con la orientación correcta. Otras crean un
ambiente dentro del sitio activo que es favorable para la reacción (por ejemplo, uno que
es ligeramente ácido o no polar). El complejo enzima-sustrato también puede reducir la
energía de activación al plegar las moléculas de sustrato de tal manera que se facilita el
rompimiento de enlaces, lo que ayuda a llegar al estado de transición.
¿Cómo funciona el sitio catalítico?
Finalmente, algunas enzimas disminuyen la energía de activación al tomar parte
en las reacciones químicas. Esto quiere decir que los residuos del sitio activo pueden
formar enlaces covalentes temporales con las moléculas del sustrato como parte del
proceso de reacción.
Aquí la palabra importante es "temporalmente". En todos los casos, la enzima
volverá a su estado original al final de la reacción; no se quedará unida a las moléculas
que están reaccionando. De hecho, una propiedad característica de las enzimas es que no
son alteradas por las reacciones que catalizan. Cuando una enzima ha terminado de
catalizar una reacción, solo libera el producto (o productos) y queda lista para el siguiente
ciclo de catálisis.
5. DISCUSIÓN:
Nos tomó un poco de tiempo para poder investigar sobre el sitio catalítico
6. CONCLUSIÓNES:
Las enzimas son moléculas esenciales para la vida que aceleran las reacciones

químicas en los seres vivos de manera altamente específica y bajo condiciones

fisiológicas normales.

El sitio catalítico es una región específica de la enzima donde se produce la

reacción química. Su forma tridimensional única y flexibilidad son esenciales para su

función, y la regulación de la actividad enzimática es esencial para mantener el

equilibrio en el cuerpo.

En general, las enzimas son herramientas importantes en la industria alimentaria,

ya que permiten la producción de alimentos de alta calidad de manera más eficiente y

rentable.
 Las enzimas son catalizadores poderosos, manipulables y amigables con el
ambiente. En la actualidad y gracias a los avances en distintos campos de la ciencia, las
enzimas se utilizan en aplicaciones tradicionales, como la industria alimentaria, comida
para ganado, detergentes, textiles y curtiduría, y también en otras áreas que incluyen a la
farmacéutica, la de diagnóstico y la química fina. En este número presentamos
aplicaciones bien conocidas de las enzimas (algunas milenarias), así como aplicaciones
potenciales o en desarrollo. Con estos artículos pretendemos proporcionar un vistazo al
quehacer de los biotecnólogos que trabajan en sus laboratorios para comprender y mejorar
estas sorprendentes macromoléculas.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS:

Gu, L., Li, L., & Zhang, H. (2016). Understanding the catalytic site of enzymes:
a brief review on computational methods and strategies. Journal of Molecular Graphics
and Modelling, 69, 22-30. doi: 10.1016/j.jmgm.2016.