1.

OBJETIVO

General
Estudiar las principales características, estructura y funciones de las
proteínas.

Específicos
Identificar los diferentes tipos de proteínas que se encuentran en diferentes
alimentos.
Realizar un estudio experimental de las propiedades físicas y químicas de la
albumina.

2. RESULTADOS
El laboratorio no se realizo exitosamente
3. FUNDAMENTO TEÓRICO

Las proteínas (en griego: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’)1 o prótidos2

son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas
están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia
de nucleótidos de su gen correspondiente (llamados genes estructurales).
La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y
un organismo.34
La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es decir
que está a cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula
de ARNm que actúa como molde.5
Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que se
les llama proteínas monoméricas. Por otro lado, las proteínas oligoméricas presentan
más de una cadena, que puede ser una copia adicional de la misma o una cadena
diferente, y a cada cadena polipeptídica se le llama subunidad. Las proteínas
oligoméricas presentan estructura cuaternaria. La mioglobina es un ejemplo de
proteína monomérica y la hemoglobina de proteína oligomérica.
Las proteínas pueden presentar adicionalmente una molécula orgánica o bien uno o
más iones6 para ser completamente funcionales, como es el caso de la mayoría
de enzimas. Los grupos prostéticos son estos componentes orgánicos no proteicos
que están unidos fuertemente a la proteína y que hacen posibles sus funciones. Por
otro lado, los iones unidos a las proteínas son cofactores.
Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de
proteínas desempeñan más de una función (ver más adelante).
Son polímeros constituidas por 3 unidades estructurales llamados aminoácidos. 7 Las
proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen
el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son proteínas).8 Por este motivo el crecimiento, la reparación y el
mantenimiento del organismo dependen de ellas.9 Representan alrededor del 50 %
del peso seco de los tejidos.10
Se clasifican de acuerdo a diversos criterios de forma general, localización, función,
composición o elementos estructurales. A la fecha no existe un sistema único de
clasificación.
La localización espacial y temporal de las proteínas depende de la regulación de
la expresión genética. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El
conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
denominado proteoma
Muchos organismos presentan otras biomoléculas formadas por aminoácidos 11, pero
cuya biosíntesis no depende del ribosoma, tal es el caso de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal, los péptidos que entrelazan a los
polisacáridos en la peptidoglicana (pared celular bacteriana) y las toxinas de diversos
organismos, como las microcistinas.
Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en
enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento como los huevos de las aves y las
de las semillas, proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas de
contráctiles como las de los músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de
membranas y muchos otros tipos de proteínas estructurales. En relación con sus
funciones la diversidad es abrumadora, pero en cuanto a su estructura, todas siguen
un mismo plan general muy sencillo porque todas son polímeros de aminoácidos
dispuestas en secuencias lineales.12

Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas
por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y
disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético, ADN, de
la persona.

Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva

porque:

 son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la

información genética; es decir, las proteinas ejecutan las órdenes dictadas por
los ácidos nucléicos.
  son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de
construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo
excepcionalmente sirven como fuente de energía.
 muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva).
Esta característica diferencia a las proteinas de otros principios inmediatos como
glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias
inertes.

Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe
proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén

formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras
moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.

Funciones de las proteínas

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las
células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los
tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones
metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas
en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los
elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura
del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos
extraños en el sistema inmunitario.

Las funciones principales de las proteínas en el organismo son:

  Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden
sustituir, por no contener nitrógeno.
 Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.
 Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
 Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos
medios como el plasma. Energéticamente, las proteínas aportan al organismo 4
Kcal de energía por cada gramo que se ingiere.
 Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones
químicas del metabolismo. Son las enzimas.
 Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre.
(hemoglobina).
 Actúan como defensa, los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra
infecciones o agentes extraños.
 Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas
contráctiles musculares).
 Resistencia. El colágeno es la principal proteína integrante de los tejidos de
sostén.

Proteínas de origen vegetal o animal

Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no

puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de
 origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:

Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo
que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor
biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles
de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper.
Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos
con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo,
las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en
lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad
biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de
origen animal.

Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos
los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico,
etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan
como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no
están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar
consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados.
En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes,
pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las
aves a las carnes rojas o de cerdo.

La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte

saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta
el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de
origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas
vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus
aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar
más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el
hierro.

Biosíntesis
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información
codificada en los genes. Cada proteína tiene su propia secuencia de aminoácidos
que está especificada por la secuencia de nucleótidos del gen que la codifica.
El código genético está formado por un conjunto de tri-nucleótidos
denominados codones. Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un
aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código para la
metionina. Como el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de
codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético,
estando algunos aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes
codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero mediante
proteínas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan
entonces este pre-ARNm (también conocido como tránscrito primario) utilizando
varias formas de modificación post-transcripcional para formar ARNm maduros, que
se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En
los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse
al ribosoma después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario,
los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo celular y lo translocan a través de
la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica. La tasa
de síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los
20 aminoácidos por segundo.
El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina
traducción. El ARNm se carga en el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez,
emparejando cada codón con su anticodón complementario localizado en una
molécula de ARN de transferencia que lleva el aminoácido correspondiente
al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las moléculas
de ARN de transferencia (ARNt) con los aminoácidos correctos. El polipéptido
creciente se denomina cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre del
extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su
secuencia de aminoácidos. Ahora ésta debe plegarse de la forma adecuada para
llegar a su estructura nativa, la que desempeña la función. Anfinsen en sus trabajos
con la ribonucleasa A, postuló su hipótesis que dice que toda la información
necesaria para el plegamiento se encuentra contenida enteramente en la estructura
primaria.18 Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia de una
paradoja a la que se conoce como la paradoja de Levinthal: si una proteína se pliega
explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitaría un tiempo mayor
que la edad del propio Universo. Dado que las proteínas se pliegan en un tiempo
razonable y de forma espóntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las
proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de
plegamiento específica con un número de pasos finitos, es decir, se reduce el
hiperespacio potencial de plegamiento. También cabe mencionar la existencia de
chaperonas moleculares, proteínas que ayudan a otras a plegarse con gasto
energético (ATP).
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número
de aminoácidos que contiene y por su masa molecular total, que normalmente se
expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de masa atómica), o su unidad derivada
kilodalton (kDa). Por ejemplo, las proteínas de la levadura tienen en promedio 466
aminoácidos y una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas que se conocen son
las titinas, un componente del sarcómero muscular, con una masa molecular de casi
3000 kDa y una longitud total de casi 27 000 aminoácidos.
Síntesis química
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible
sintentizar químicamente proteínas pequeñas. Estos métodos dependen de técnicas
de síntesis orgánica como la ligación para producir péptidos en gran cantidad. 21
La síntesis química permite introducir aminoácidos no naturales en la cadena
polipeptídica, como por ejemplo aminoácidos con sondas fluorescentes ligadas a sus
cadenas laterales.22 Estos métodos son útiles en laboratorios de bioquímica y
biología celular, pero no tanto para aplicaciones comerciales. La síntesis química es
ineficiente para polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y las proteínas sintetizadas
puede que no adopten fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte
de los métodos de síntesis química proceden del extremo C-terminal al extremo N-
terminal, en dirección contraria por tanto a la reacción biológica. 23
Degradación de las proteínas
Al igual que la síntesis de las proteínas, su degradación es un proceso complejo y
regulado con cuidado. la conjugación de las proteínas con el polipéptido de 74
aminoácidos ubiquitina las marca para su degradación. Este polipéptido se ha
conservado mucho a lo largo de la evolución y está presente en especies que van de
desde las bacterias hasta los seres humanos. Se ha sostenido que es esencial un
grupo NH2- libre terminal para unirse a la ubiquitina, pero la conformación causante
del proceso es, en la actualidad, un tema de debate y de activa investigación.

4. MATERIAL

 Vaso precipitado 100 ml

 Vaso de precipitado 25 ml
 Tubos de ensayo
 Gradilla
 Cepillo
 Pipeta pasteur
  Pipeta 1 ml
 Propipeta
 Embudo
 Matraz de erlenmeyer
 Pinza de madera
 Varilla
 Mechero

Material por grupos

 Choclo
 Arroz
 Poroto
 Pan
 2 Huevos
 Leche
 semillas de soya
 fósforos

5. REACTIVOS

 Agua destilada
 Alcohol
 Sulfato de cobre
 Ácido acético
 Hidróxido de sodio
6. PROCEDIMIENTO

Determinación de una proteína en alimentos

a. Se coloca la muestra con 100 ml de agua en un vaso de precipitado y se licua.

(para la soya se agrega 1 cucharada de semillas de soya).
b. Se filtra el alimento en un vaso de precipitado.
c. Se toma 0,5 ml de la muestra y se lo coloca en un tubo de ensayo.
d. Se agregan 5 gotas de sulfato de cobre y 5 gotas de hidróxido de sodio y se
agita.
e. Observar el cambio de coloración en la muestra.

Solubilidad y coagulación de las proteínas

a. Primero se debe romper un huevo, separando la clara y la yema de huevo

(proteína más sencilla la albumina de huevo), en dos vasos de precipitados.
b. Colocar 2 ml de clara de huevo en 4 tubos de ensayo.

a. Agregar aproximadamente 2 ml de agua al tubo de ensayo, mezclar y llevar

el tubo al calor.
b. Al segundo tubo, agregar 5 gotas de alcohol lentamente.
c. Al tercer tubo, agregar 3 gotas de sulfato de cobre.
d. Al cuarto tubo, agregar aproximadamente 1 ml de ácido acético a la
muestra.
e. Anotar los cambios que se producen en la estructura de la albumina al agregar
los diferentes reactivos.
7. CUESTIONARIO

8:-Conclusiones
Lamentablemente el laboratorio no se realizo de forma satisfactoria pues hubo conclifictos ene
nuestra ciudad que nos lo impidieron por ende el laboratorio no se concluyó de forma exitosa

9.- bibliografía