Resu Bioq

Resumen-1er-parc.
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LuenNutricion
Bioquímica de la Nutrición
2º Licenciatura en Nutrición
Facultad de Medicina
Universidad de Buenos Aires
Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
Resumen 1er parc
U1: INTRO / AGUA

Bioquímica
Es la ciencia que estudia
-Las diversas moléculas presentes en los organismos vivos
-Las reacciones químicas que se llevan a cabo en estos
-Los procesos metabólicos que estas reacciones determinan a nivel molecular
Comprende y describe a nivel molecular todos los procesos químicos de las células vivas y
su relación con la fisiología, la salud y la enfermedad
Aportes:
1- Conocimiento sobre la estructura de las distintas moléculas que forman parte de los
nutrientes de la dieta; su función y metabolismo en el organismo
2- Estudio de moléculas medibles en sangre para valoración nutricional y sus técnicas de
determinación
3- Análisis de los cambios metabólicos que ocurren en situaciones fisiológicas, como: el
ayuno, la saciedad, el ejercicio físico o una situación de estrés
4- Interpretación fisiopatológica de las manifestaciones clínicas de enfermedades
metabólicas
5- Bases bioquímicas y fisiológicas racionales para la confección de regímenes
dietoterápicos
6- Bases de la Biología Molecular a la Nutrición…
Divisibilidad de la materia
Cambios de estado de la materia
Tabla periódica
Átomo
Unidad mínima e indivisible de forma natural
formado por estructuras subatómicas
-Regla de las diagonales: nos deja ubicar los niveles de energía de sus electrones
-Excepto los gases nobles, no son estables, para lograr que sean estables hay que
completar su último nivel
-Regla del octeto: con 8e en el último nivel son estables
-Regla del dueto: el H es estable con 2e
La forma de alcanzar la estabilidad es unirse entre sí
Número atómico (Z):
. Es el número de protones que tiene un átomo en su núcleo y, por ende, el número de
electrones que hay en sus órbitas.
. permite clasificar a los distintos elementos químicos que forman parte de la naturaleza en
una tabla…
PERIODO (filas)
a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-5408824
Clasificación periódica de los elementos químicos: Todos los elementos químicos que
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
forman parte de un mismo periodo tienen el mismo número de órbitas o niveles
energéticos…
GRUPO (columnas)
Todos los elementos químicos situados en un mismo grupo tienen el mismo número de
electrones en su órbita más externa …
La electronegatividad
Es la tendencia que tiene un elemento químico a atraer electrones de otro...
aumenta de izquierda a derecha y de abajo a arriba
. Ej.: un elemento muy electronegativo es el oxígeno.
La electropositividad
Es la tendencia que tiene un elemento químico a ceder electrones a otro…
. Ej.: un elemento muy electropositivo es el sodio.
Moléculas
Mínimamente dos átomos unidos entre sí a través de electrones del último nivel de energía
Son uniones intramoleculares o interatómicas
La diferencia de electronegatividades entre dos elementos químicos, servirá para predecir
qué unión química se establecerá entre ellos:
Covalente pura o no polar (C-C; O-O;H-H)
Comparten electrones del ultimo nivel de energía, llegando a la estabilidad

La diferencia de electronegatividad es cero o muy cercana a este (0-0,4)
Covalente polar (C-H; C-O)
Comparten electrones del ultimo nivel de energía, llegando a la estabilidad
Hay una pequeña diferencia de electronegatividad (0,4-2)
Electrovalente (iónica) (Cl-Na; Cl-K)
El átomo con alta electronegatividad roba electrones, quedando ionizado como un anión
El átomo con baja electronegatividad cede electrones, quedando ionizado como un catión
Por sus diferentes cargas pueden unirse alcanzando la estabilidad
Uniones Intermoleculares
Las moléculas pueden volver a unirse
Para esto necesitan perder algo para tener de donde unirse, generalmente se pierde agua
Grupos funcionales y su función química
Agrupación de átomos y funciones que otorgan
Pueden surgir a partir de oxidaciones (gana oxígenos, pierde hidrógenos y/o electrones) de
una cadena carbonada
Grupo oxidrilo o hidroxilo
Función alcohol
-Puede ser alcohol Primario: el carbono al que está unido se une a otro carbono y dos
hidrógenos
-Puede ser alcohol Secundario: el carbono al que está unido se une a dos carbonos y un
hidrógeno
-Puede ser alcohol Terciario: el carbono al que está unido se une a otros tres carbonos
-Otorga solubilidad en el agua
Grupo carbonilo
En un extremo función aldehído
Fuera de los extremos Función cetona
-Puede ocurrir de la oxidación de un oxidrilo

-Otorga capacidad reductora. Función ácida. Capacidad de liberar protones
Grupo carboxilo
Función ácido carboxílico
si lees esto me debes un besito

Bioquímica de la Nutrición
Banco de apuntes de tu clase
-Oxidación de un carbonilo aldehído
-Solo va a estar en los extremos
-Otorga capacidad reductora. Función ácida. capacidad de liberar protones
Grupo fosfato
Función ácido fosfórico
-Otorga capacidad reductora. Función ácida. Capacidad de liberar protones

Grupo amino
Función amina
-Puede ser función amina Primaria unida a un resto, tiene dos hidrógenos
-Puede ser función amina Secundaria unida a dos restos, tiene un hidrógeno
-Puede ser función amina Terciaria unida a tres restos, tiene tres hidrógeno
-Otorga capacidad oxidadora. Función básica. Capacidad de captar protones.
Condensaciones
Uniones de moléculas a través de sus grupos funcionales
Se libera agua
Unión Éter
2 oxidrilos
Unión Éster carboxílico

Oxidrilo y carboxilo
Se reconoce porque hay un carboxilo en el medio de molécula
Unión Éster fosfórico

Oxidrilo y grupo fosfato
Unión Anhídrido
2 ácidos con pérdida de molécula de agua
2 carboxilos
Unión Anhídrido fosfórico

2 ácidos
2 grupos fosfato
Unión amida
Carboxilo y amino
Hay otras uniones como las interacciones hidrofóbicas, los puentes salinos y los puentes
hidrógeno
glicosídica: participa en la unión el carbono anomérico de un monosacárido (al menos)
Reducir:
sacar oxígeno de una molécula o entregarle electrones o átomos de hidrógeno…
Oxidar:
aportar oxígeno o quitar electrones o átomos de hidrógeno de una molécula
Isomerías
Misma fórmula química (cantidad de átomos)

Isómeros estructurales (planos)
de función: diferente función química
de posición: diferente posición del grupo funcional
de cadena: diferente disposición de los carbonos
Estero isómeros (espaciales)
Óptica: no se puede identificar con verla, se
necesita usar luz polarizada
si desvía a la derecha (+) dextrógiro
si desvía a la izquierda (–) levógiro
Enantiomero son imágenes en espejo respecto a los
grupos funcionales de los carbonos
quirales
Diasteroisomeros Diferente posición de algunos grupos

funcionales pero no de todos
Epímero Diferente posición en un grupo

funcional
geométricos alrededor de dobles enlaces

AG insaturados cis o trans
Las uniones covalentes dobles generan
mayor rigidez en los movimientos,
limitando el movimiento
Son cis o trans para siempre
Estero isómeros espaciales
Toma como base al carbono asimétrico o quiral, los cuales están unidos a 4 átomos o grupo
de átomos diferentes
Un glúcido pertenece a la serie D cuando el oxidrilo más lejano al grupo funcional toma lugar
a la derecha. Y a la serie L cuando lo toma a la izquierda
Agua
Entre la densidad de carga + con - Generando puente hidrógeno, que son uniones
electroestáticas con corta vida media, que se forman y rompen permanentemente. Son
cooperativas, al formarse una, favorece a la formación de otra
Se generan densidades de cargan (no carga neta, que es la ganancia o pérdida de e- y
sucede en las uniones iónicas)

En estado sólido llegan a ser cuatro uniones
Puente hidrógeno
Atracción entre polos opuestos
Hay un hidrógeno involucrado y un elemento muy electronegativo unidos covalentemente,
generando polos de carga
Como solvente
El carácter polar de las moléculas del agua es responsable de las interacciones con otras
sustancias que entren en relación con ellas
Compuestos iónicos. hidrofilicos
en general las sustancias iónicas son solubles en agua
las atracciones electrostáticas entre los iones constituyentes mantienen una red altamente
ordenadas, que al ponerse en contacto con el agua, se produce una alteración en la
organización de las moléculas de ambos compuestos
Las moléculas dipolares del agua son atraídas por los iones con fuerza suficiente como para
disociarlas de sus uniones
los iones se van rodeando de moléculas de agua, terminando por separarse y dispersarse
(Solvatación)
Compuestos polares no iónicos. hidrofílicos

En el caso de alcoholes, aldehídos o cetonas, el agua puede formar enlaces de hidrógenos
con los grupos
Compuestos apolares. hidrofóbicos

Este tipo de sustancias, resultan prácticamente insolubles en agua, no puede establecerse
unión o atracción entre sus moléculas y las del agua
Se llama sustancias hidrófobas, que generalmente se disuelven bien en solventes orgánicos
no polares o poco polares
Compuestos antipáticos
Sustancias que poseen grupos hidrófobos e hidrófilos en la misma molécula,
en contacto con el agua se colocan son su porción hidrófila contra la superficie del agua
mientras que el resto proyecta hacia el inferior
se pueden formar agrupaciones esféricas llamadas micelas
U2: SOLUCIONES
Solución
Es una mezcla homogénea de dos o más sustancias que pueden ser separadas por
métodos físicos de fraccionamiento (p. ej. evaporación).
No electrolíticas:
. Son aquellas cuyos componentes no se disocian
ej.: Glucosa en agua (dextrosa).
Electrolíticas:
. Son aquellas cuyos componentes sí se disocian
ej.: NaCl (solución fisiológica).
mg% (mg/dl)
Ej: 90mg% glucosa = 90mg glucosa en 100ml sc = 900mg glucosa en 1000 ml sc = 0,9g
g/l
Ej: 0,9 g/l
Un mol
es la cantidad de sustancia, expresada en gramos que posee el Número de Avogadro de
moléculas: 6.02 x 10^23
. 1 mol de glucosa es igual a 180 gr.
. En 180 gr. de glucosa, existe el número de Avogadro de moléculas.
. En la práctica, un mol de una sustancia es el peso molecular de dicha sustancia más la
palabra gramos…
PM NaCl: 58
1 mol de NaCl es igual a 58 gramos.
PM NaOH: 40
1 mol de NaOH es igual a 40 gramos.
Molaridad (M)
. es el número de moles de soluto presentes en un litro de solución
. Solución de glucosa 5 M significa que posee 5 moles de glucosa en un litro de solución…
Ej: 1mol glu_________ 180g
X=0,005M glu_________ 0,9g → O 5mmoles/l
Equivalente Gramo (Eq):
. Un equivalente gramo de sustancia es la cantidad de la misma que se puede combinar con
1 g de hidrógeno o con 8 gramos de oxígeno.
En la práctica se obtiene al dividir el PM de una sustancia sobre su valencia:
Ej. NaOH: 40/1 = 40 g = 1Eq-g
Ej. H2 SO4 : 98/2= 49 g = 1Eq-g
Ej: SO4H2 → Eq/g= PM/valencia = 98/2 = 49 Eq/g
Normalidad (N):
Es el número de Eq de soluto presentes en un litro de solución.
En la práctica se calcula multiplicando la Molaridad de una sustancia por su Valencia:
N: M x Valencia
Ej: NaCl 1 M = 1 N
Ej: H2 SO4 1 M = 2 N
Ej: SO4H2 de 3M→ N= M .valencia = 3M.2 = 6N
Osmolaridad (osM):
Un Osmol es la cantidad, expresada en moles, de una sustancia que puede provocar
un descenso crioscópico de 2 °C o un ascenso ebulloscópico de 0,5 °C cuando es
agregada a un litro de agua.
. Tiene una relación directamente proporcional con el número de partículas en que se
disocia, ya que a mayor número de partículas mayor será la temperatura necesaria para
lograr la evaporación y menor la necesaria para lograr la congelación.
En la práctica, se calcula multiplicando la molaridad de dicha sustancia por el número de
partículas que la misma puede dar en solución. El suero fisiológico tiene una OsM
parecida a la del plasma.
osM = M. n° de partículas
Ej.: 1M glu = 1 osM;
Ej.: 1 NaOH = 2 osM;
Ej.: H2 SO4 1M = 3 osM
Ej: SO4H2 de 3M(SO4-H-H(3 partículas))= osM = M.nºpartículas = 3M.3 = 9 OsM
Intercambio entre los espacios intracelular e intersticial

son los gradientes de presión osmótica los que determinan los movimientos de agua a
través de las membranas…
Potencial hídrico: es mayor en el compartimiento más capaz de atraer agua
La hidratación celular depende fundamentalmente de las variaciones de la osmolaridad
extracelular…
El rango normal de osmolaridad plasmática va de 275 a 295 mOsm/kg (275 to 295
mmol/kg).
Proceso de ionización
puede asimilarse a una reacción química
Electrolitos fuertes:
toda la molécula se divide en iones y la reacción tiene un solo sentido
HCl ฀ H+ + Cl-
Electrolitos débiles:
se disocia parcialmente, hasta cierto límite, en el cual coexisten moléculas enteras con
iones, cuyas cantidades relativas no cambian más, alcanzando un equilibrio (un equilibrio
que es dinámico, constantemente se disocian y recombinan moléculas, pero ambos ocurren
a igual velocidad)
AB ฀฀ A + + B-
Los valores de concentración dependen de la naturaleza del electrolito, la concentración
inicial y la temperatura
Para un sistema en equilibrio químico, a una determinada temperatura existe una relación
constante entre sus componentes, que se satisface siempre, esta relación es la constante
de disociación (Kdis)
Kdis = K1/K2 = [A+].[B-]/[AB]
La velocidad (V1) con la cual transcurre la reacción 1 será igual
V1 = K1.[AB]
V2 = K2.[A+].[B-]
V1 = V2
Siendo K un valor constante para una sustancia a una temperatura dada
. A menor Kdis (mayor pkdis), más débil es el electrolito, menor será la tendencia a
disociarse
. A mayor Kdis (menor p kdis), más fuerte es el electrolito, mayor será la tendencia a
disociarse
En sistemas biológicos

Kdis > 10^-4 es un electrolito fuerte
10^-4 > Kdis >10-14 electrolito débil
10^-14 > Kdis no es un electrolito
Un ácido
es toda sustancia que, en solución acuosa, es capaz de ceder protones al medio que la
rodea. Tiene mayor concentración de iones de hidrogeno que de hidroxilo H+ > OH-
Ka es la Kdis de un ácido
Ka = [A-].[H+]/[HA]
despejando
H+= ([A-]/[HA]).Ka
Una base
es toda sustancia que, en solución acuosa, es capaz de captar protones del medio que la
rodea. Tiene mayor concentración de iones de hidroxilo que de hidrogeno OH- > H+
Kb es la Kdis de una base
Kb = [B+].[OH-]/[BOH]
despejando
OH+= ([B+]/[BOH]).Kb
pH
. Es una medida del grado de acidez, neutralidad o alcalinidad de un medio biológico.
. Existe una relación inversa entre pH y concentración de hidrogeniones:
. Al aumentar la concentración de hidrogeniones desciende el pH y viceversa.
. Se trata de una relación logarítmica
. Es un índice cualitativo, no cuantitativo del estado ácido-base corporal total, porque en

cualquier momento alrededor de 2/3 de una carga ácida o alcalina es amortiguada por el
pasaje de protones hacia o desde el líquido intracelular...
Buffer
es una sustancia que, colocada en solución acuosa, es capaz de minimizar los cambios de
pH.
Ej:
H2CO3 /CO3H-
H2PO4-/HPO42-
Proteínas
Ácido débil + una sal que se forme con una base conjugada del ácido débil
Ecuación de Henderson y hasselbach
El pKa es un pH al cual el ácido se halla ionizado un 50%

Por lo que si el aceptor y el dador de protones están uno a uno (50% de ionización) pKa=pH
El organismo trata de mantener el pH dentro de valores estrechos, lo normal es entre 7,35 y
7,45
Menor es acidemia
Mayor es alcalemia
Por ecuación de Henderson-Hasselbach
pH= HCO3/pCO2

pH=riñon/pulmon
pH=metabolico/ventilatoria
Acidosis metabólica: disminución de HCO3
Acidosis respiratoria: aumento de pCO2
Alcalosis metabólica:Aumento de HCO3
Alcalosis respiratoria: disminución de pCO2
U3: GLÚCIDOS
Son sustancias orgánicas, polihidroxiladas Con una función aldehído o cetona
Monosacáridos
Descripción Número de carbonos Función química
. Es el monómero (estructura más chica que tiene Triosas (3C) Aldosas
todas las características y propiedades de los HC Tetrosas (4C) Cetosas
. Son azúcares simples Pentosas (5C)
. Un grupo carbonilo + n grupos oxidrilos Hexosas (6C)
Heptosas (7C)
Glucosa:
. También llamada dextrosa
. Es el monosacárido más abundante
. Es el monosacárido de mayor importancia
fisiológica
. Se encuentra libre en frutos maduros y
también en la sangre
Galactosa:
. Excepcionalmente se la encuentra en la
naturaleza
. Comúnmente se asocia a moléculas más
complejas
. Es menos dulce que la glucosa
. El hígado puede convertirla en glucosa
Manosa:
. Parece no encontrarse libre en la
naturaleza
. forma parte de oligo y polisacáridos,
también forma el núcleo prostético de
algunas Glucoproteínas
Fructosa:
. Tiene mayor poder edulcorante que la
sacarosa
. Establece un ciclo furano por la unión
C2-C5
. Se encuentra libre en las frutas, miel y
productos alimenticios como mermeladas
y bebidas azucaradas
Ribosa:
Forma parte de los nucleótidos, siendo
estos constituyentes de los ácidos
nucleicos
Propiedades físico químicas de los monosacáridos

- Solidos
- Cristalinos
- Incoloros o blancos
- De sabor dulce
- Solubles en agua
Es muy soluble en agua porque tiene muchos grupos oxidrilos que pueden establecer
puente de hidrogeno con el oxígeno del agua
- Presentan isomería estructural y espacial

- Poder reductor
Es capaz de reducir otra sustancia oxidándose a sí misma
Sucede de a pares, ocurre una reducción a la vez que una oxidación
- Fermentación
- Formación de hemiacetales
. Cuando el monosacárido se coloca en agua, forma un enlace intramolecular que se
establece entre la función aldehído o cetona y un hidroxilo(alcohol) unido a un carbono
del mismo monosacárido. En este tipo de unión, no hay pérdida de agua.
. Mantiene el carácter reductor, como si tuviera el grupo carbonilo “esta disfrazado”
. Lo que en la lineal estaba hacia la derecha, en el hemiacetal estará hacia abajo
- La formación de un enlace hemiacetálico crea un nuevo centro de asimetría en la molécula
(C1 o C2) según el azúcar.
- La configuración alfa o beta alrededor de este carbono determina la aparición de
anómeros.
- Formación de ésteres
- Derivados de monosacáridos
Glucósidos
El carbono hemiacetálico puede reaccionar con otra molécula para formar un compuesto
designado con el nombre genérico de glucósido. Sucede una unión glicosidica que puede
ser alfa o beta según si la unión con el grupo agregado es de tipo alfa o beta
Reducción de hexosas
Oxidación

Ésteres fosfóricos
La formación es denominada fosforilación
Amino azúcares
Se sustituye un hidroxilo del monosacárido por un grupo amina
Disacáridos
Descripción Maltosa:
. Se forman por la . Unión glicosidica alfa 1-4 entre dos alfa
unión de glucosas
monosacáridos con . El aldehído potencial de una de las
pérdida de una glucosas queda libre por lo que el disacárido
molécula de agua es reductor
. uniones o . Muy soluble en agua
glicosidicas . Puede existir en las formas alfa y beta
(participa el Lactosa:
carbono anomerico . Unión glicosidica beta 1-4 entre una beta
de al menos un galactosa y una alfa glucosa
monosacárido) . Se encuentra en la leche
. El aldehído potencial de una de las
glucosas queda libre por lo que el disacárido
es reductor
. Presentas formas alfa y beta
Sacarosa:
. Estan comprometidos sus dos carbonos
anomericos por lo que carece de poder
reductor
. Puede leerse como union afla 1-2 o beta
2-1 entre una alfa glucosa y una beta
fructosa
. se lo obtiene de la caña de azucar y la
remolacha
Celebiosa:
. es el disacarido de la celulosa
. Union glicosidica beta 1-4 entre dos beta
glucosas
. No sufre los procesos digestivos
Trehalosa
. Unión alfa 1-1 entre dos glucosas
. No posee poder reductor

. Naturalmente en levaduras, hongos,
miel
Polisacáridos
Son polímeros de condensación de más de 10 monosacáridos
No reductores
Son insolubles en agua
Son fácilmente hidrolizables
Homopolisacáridos
Solo cuentan Almidón
con un tipo de Compuesto por amilosa y amilo pectina
monosacárido Reserva en vegetales
Se los
Principal hidrato de carbono en la
denomina alimentación humana
agregando el No tiene capacidad reductora
sufijo ano al Solo sus monosacáridos son absorbidos así
nombre del que tiene que ser degradado
monosacárido
Su tamaño es
inconstante Amilosa
15-20% del almidón
compuesta por 1000 a 5000 unidades de
a-D-glucosa por uniones alfa 1->4 glicosidica
formando largas cadenas
se organizan en forma de hélice
En agua tiende a formar grumos, no forma
soluciones estables
Amilopectina
8’-85% del almidón
Polimeriza más de 600.00 glucosas
Está constituida por a-D-glucosas por
enlaces alfa 1->4 pero posee ramificaciones
alfa 1->6
Las cadenas secundarias dejan distancia de
10 moléculas de glucosa
En agua tiende a formar geles
Glucógeno
reserva animal
Cadenas de alfa-D-Glucosa en uniones alfa
1->4 y a 1->6 en sus puntos de ramificación
(más cercanos que en la amilopectina)
Insoluble
Estructura helicoidal arrollada
Celulosa
b-D-glucosas
Constituye la pared celular de las plantas
Forma hileras que se atraen por puentes de
hidrógeno
Sin ramificaciones
No la podemos digerir por sus enlaces Beta
Dextrinas
Cuando el almidón es parcialmente
hidrolizado por la amilasa, queda degradado
en productos de menor tamaño,
quedando las uniones alfa 1-6 pero no las
1-4
Dextranos
Polímeros de D-glucosa
Estructura ramificada
alfa 1-6 las cadenas principales

alfa 1-2; alfa 1-3; alfa 1-4 las ramificaciones
Producidos por bacterias
Inulina
Polisacárido de reserva en tubérculos de
dalia y raíz de alcaucil
Es un fructosano, largas cadenas con
enlaces beta 2-1
solubles en agua caliente
Quitina
Cito esqueleto de artrópodos
Formada por enlaces beta 1-4de N-acetil
D-glucosamina
Heteropolisacáridos
Son Glicoproteínas
macromolécul Proteínas conjugadas con
as formadas carbohidratos como grupo
por la prostético
asociación de Predomina la porción proteica
monosacárido Se unen a ella por enlaces
s diferentes o/n-glicosídica
unidos por Sus cadenas glúcidos son
uniones oligosacáridos, pueden ser
glicosidicas ramificadas, por lo general se
Pueden forman con más de dos
contener monosacáridos
cadenas más El número de cadenas
o menos larga oligosacáridas es muy variable
de glúcidos No contienen acido glucuronico ni
unidos GAGS
finamente Forman moléculas informativas
una proteína (de reconocimiento celular)
con . Son casi todas las proteínas de
propiedades la cara externa de la membrana
características plasmática de células animales;
la mayor parte de las proteínas
plasmáticas; proteínas
excretadas por glándulas
mucosas del tracto; algunas
hormonas; muchas enzimas; etc.
Proteoglicanos
Proteínas conjugadas con
carbohidratos como grupo Hialuronico Acido glucuronico +
prostético N-acetil-glucosamina
Predomina la porción glúcido beta1-3
Tienen GAGS (disacáridos Condoitin sulfato Acido glucuronico +
derivados por aminacion u N.acetil-galactosamina
oxidación, que adquirirán carga beta1-3
negativa) Tienen naturaleza Queratan sulfato Galactosa + N-acetil-glucosamina
polianionica beta1-4
Acido hialuronico: unidad Heparan sulfato Acido glucuronico (o iduronico) +
estructural N-acetil-glucosamina
Constituye un glicosaminglicano beta1-4
Por su carater acido fija sodio, Dermatan Acido iduronico +
que arrastra agua, justificando su sulfato N-acetil-galactosamina
carácter filante e hidratante beta1-3
U4: LÍPIDOS
- grupo heterogéneo de sustancias que comparten una característica: son poco o nada
solubles en agua
(Esto se debe a la polaridad de sus moléculas, tienen pocos o ningún grupo funcional
soluble en agua)
- macronutriente que NO forma estructuras poliméricas. No hay monómeros
Funciones
✓Constituyente de las membranas celulares.
✓Reserva energética y combustible metabólico.
✓Aislante térmico.
✓Precursores de componentes con actividad biológica (hormonas, eicosanoides, ácidos
biliares).
✓Aportan Ácidos grasos esenciales.
✓Vehiculizan vitaminas liposolubles.
Simples
Alcohol + C Acilgliceroles Monoacilglicerido
Ácido H Diacilglicerido
graso O Triacilglicerido
Ceras
Complejos
Alcohol+ C Fosfolípidos Glicerofosfolipidos Fosfatidilcolina (colina)
Ácido H Fosfatidilserina (serina)
graso, + O Fosfatidiletanolamina
algo más, + (etanolamina)
que P, Fosfatidilinositol (inositol)
puede ser S, Esfingofosfolipidos Esfingomielina (colina)
ácido N Glicolipidos Cerebrosidos (ceramida + monosacárido)
fosfórico, Sulfatidos (ceramida + monosacárido + sulfato)
glúcidos o Globosidos (ceramida + oligosacárido)
proteínas
Gangliosido (ceramida + oligosacárido + NANA)
Lipoproteínas QM (Transporta TAG principalmente)
VLDL (Transporta TAG principalmente)
IDL (Transporta colesterol principalmente)
LDL (Transporta colesterol principalmente)
HDL (Transporte reverso de colesterol)
Derivados o asociados
No entran Terpenos Vit A, E, K, coez Q
en las (derivados de isopreno)
otras dos Esteroles Colesterol, vit D, hormonas esteroideas,
categoría (derivados del fitosteroles
s ciclopentanoperhidrofen
antreno)
Eicosanoides Prostaglandinas, tromboxanos, leucotrienos,
(derivados de AG prostaciclinas
esenciales o semi
esenciales)
Saponificables

. Tienen ácidos grasos Acilgliceroles
. Pueden formar jabones o sales de ácidos grasos al agregar una base Ceras
de metal alcalino Glicolípidos
. Tienen capacidad emulsionante (permitir que dos compuestos Fosfolípidos
insolubles entre sí, se mezclen)
Insaponificables
No tienen ácidos grasos Esteroides
No pueden formar jabones Terpenos
Eicosanoides
Ácidos grasos
- Se componen de un grupo carboxilo y una cadena hidrocarbonada
- Por lo general tienen un numero par de átomos de carbono
Longitud de la cadena
Menor a 8C ฀ corta
Entre 8 y 14 ฀ media
Más de 14 ฀ larga
Isomería
Ácidos grasos saturados

. Todos los enlaces son simples
. Permiten la libre rotación
. Fuerzas de van der Waals entre los hidrógenos de las cadenas hidrocarbonadas
. Sólidos a temperatura ambiente
. Compactos
Ácidos grasos insaturados
. Hay dobles enlaces y simples
. El doble enlace no permite la libre rotación
. Mono o poliinsaturados
. Cis
Líquidos a temperatura ambiente
No se compactan por la dificultad de unirse a otros
. Trans
Generan compactación como los saturados
Solidos a temperatura ambiente
Solubilidad
a mayor longitud son menos solubles
Esto se debe a que su parte soluble es el carboxilo, pero al alargarse la cadena este es
proporcionalmente más chico respecto al tamaño del AG
Punto de fusión
tienen mayor punto de fusión…
A menor número de instauraciones
Al aumentar las isomerías trans
A mayor longitud
Carácter ácido
A mayor longitud, menor es su carácter ácido, esto se debe a la menor predominancia del
grupo carboxilo
Nomenclatura
- En saturados:
. Acido + prefijo nºC + anoico
- En insaturados:
. Acido + trans o cis + posición del doble enlace (delta nº, nº) + prefijo nºC + cantidad de
doble enlace + enoico
. Acido + trans o cis + posición del doble enlace (omega nº) + prefijo nºC + cantidad de doble
enlace + enoico

. CnºC: posición del primer doble enlace desde omega – nº de dobles enlaces
*Por lo general hay tres carbonos entre los dobles enlaces, esto recibe el nombre de puente
metileno
Oxidación
Los ácidos grasos no saturados se oxidan más fácilmente
Hidrogenación
Como en la industria son más útiles los ácidos grasos saturados, se puede hidrogenar
insaturados a través de la presencia de catalizadores para desaparecer los dobles enlaces
Halogenacion
Los dobles enlaces adicionan fácilmente halógenos
Ácidos grasos esenciales
Existen ácidos grasos funcionalmente importantes que no son sintetizados en el organismo,
ya que no tenemos enzimas que lo permitan, y deben proveerse con la dieta ya que si no
tendremos deficiencias
Estos son los ácidos grasos linoleico, linoleico y araquidónico (parcialmente esencial ya que
puede sintetizarse a partir del linoleico)
Su déficit genera detención del crecimiento, susceptibilidad a infecciones, dermatitis, perdida
del pelo, alteración en agregación plaquetaria
Acilgliceroles
Clasificación
Monoacilglicerol: con un ácido graso
Diacilglicerol: con dos ácidos grasos
Triacilglicero: con tres ácidos grasos
Homo acilglicerol: si todos sus ácidos grasos son iguales
Hetero acilglicerol: si tiene ácidos grasos diferentes
Propiedades
. Hidrólisis y saponificación
. Solubilidad
Mono y Di son antipáticos, porque en el glicerol quedan OH libres

Tri es insoluble ya que no le quedan OH libres

● Punto de fusión
Depende de los ácidos grasos que lo constituyan
● Isomería
Estereoisómero D o L cuando tienen un C quiral
● Oxidación e hidrogenación
Nomenclatura
Se nombran ordenando los ácidos grasos
Ceras
Fosfolípidos
Esterificación con un ácido fosfórico
Son antipáticos
Se clasifican en…
Glicerofosfolípidos
Previo a estos se forma un ácido fosfatídico
2 Ácidos grasos + Glicerol + Ácido fosfórico
por la esterificación de un OH libre en el fosfato se forman glicerofosfpolípidos

2 Ácidos grasos + Glicerol + Ácido fosfórico + X
Fosfatidilcolina (colina (aminoalcohol))
Fosfatiletanolamina (etanolamina (Aminoalcohol))
Fosfatidilinositol (inositol (poli OH))
Fosfatidilserina (serina (aa))
Son los fosfolípidos más abundantes

Principalmente en membranas
Función detergente
Derivan del ácido fosfático
Esfingofosfolípidos
a nosotros nos importa la esfingomielina
Ceramida + ácido fosfórico + colina
La ceramida se compone de esfingosina + un ácido graso (por unión amida)
Glicolípidos
Son antipáticos
Integran las membranas celulares

Los glicoesfingolípidos son los únicos de importancia
Cerebrósidos
ceramida + monosacárido
El monosacárido puede ser la glucosa o la galactosa
unión beta glicosidica
Abundante en la sustancia blanca del SN y en las vainas de mielina
Sulfatido
galactocerebrósido donde la galactosa es esterificada por ácido sulfúrico
Ceramida + galactosa + ácido sulfirico
Abundante en la sustancia blanca del SN
Globósido
ceramida + oligosacárido
Gangliosidos
ceramida + oligosacárido + ácido sialico (nana)

Componente de membranas celulares, inocuidad toxinas
Lipoproteínas
Lípidos unido a proteínas
Forma que tienen los lipidos de transportarse en la circulación sanguínea
Los lípidos hidrofóbicos van al interior y los anfipaticos junto a las proteinas en el exterior
Apoproteina se llama a la porcion proteica
(Según el tipo de de lipidos que transportan y la relacion proporcional de lipidos y proteinas)

+ trigliceridos ฀ - densidad
+ colestero o proteinas ฀ + densidad
Sustancias asociadas a lípidos
Todo lípido (sustancia poco o nada soluble en agua) que no entraba en las caterias
anteriores

FITOESTEROLES:
Parecen ser AG plegados con modificaciones
U5: AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Aminoácidos TPnº5-mio
Son sustancias orgánicas que poseen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo
radical; unidos al carbono α*
Funciones biológicas:
-Unidades estructurales de proteínas;
- Neurotransmisores;
- Transporte de ácidos grasos activados;
- Participación metabólica en la síntesis de: Glucosa, urea, purinas y pirimidinas, hemo; etc
indispensables o esenciales
Grupos de AA en cuanto a la cadena ramificada:
Grupo 1: Apolares.
Grupo 2: Polares no ionizables.
Grupo 3: Polares ionizables básicos.
Grupo 4: Polares ionizables ácidos.
Aminoácidos apolares
sin moléculas o átomos polares en su cadena ramificada
Alanina (alifático) Prolina (iminoácido)

Leucina (ramificado) Isoleucina (ramificado) Valina (ramificado)
(alifático) (alifático) (alifático)
Fenilalanina (aromático) Triptofano (aromatico) Metionina (azufrado)

(tioaminoacido)
Aminoácidos polares no ionizables
Glicina (alifático) Aspartamo Glutamina
Treonina (hidroxi-aminoácido) Serina (hidroxi-aminoácido)
Tirosina (aromatico) Cisteína (azufrado)

(tioaminoacido)
Aminoácidos polares ionizables básicos

Lisina Arginina Histidina
Aminoácidos polares ionizables ácidos

Ácido aspártico Acido glutámico
Aminoácidos alifaticos
- Cadena lateral hidrofoba
- contribuyen a la estructura proteica
- Pueden formar micelas

- Escaza reactividad quimica
- Interior de las proteinas globulares
Aminoácidos aromaticos
- La presencia del sistema aromático hace que absorban luz UV en torno a 280 nm
- La absorción de luz UV se debe a su contenido de estos aa
- La tiroxina deriva de la hidroxilacion de la fenilalanina
Hidroxiaminoácidos
- OH de serina centro activo de enzimas
- Enlace glicosídicos con oligosacáridos en glicoproteinas
- Susceptible a fosforilación:
importante modificación postraduccional, regula la actividad de muchas proteinas
Tioaminoácidos
- Importante papel estructural
- Formar enlaces disulfuro con otros (cisteina-cisteina)
- La cistina deriva de la metionina
Iminoácido
- amina secundaria
- Prolina, importante papel estructural, su presencia dificulta la formación de estructuras secundarias
- modificada por la hidroxilación, la hidroxiprolina es muy abundante en el colágeno
Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas
Ácido aspartico ฀ asparraginina (aspartamo)
Ácido glutámico ฀ glutamina
- intermediarios en el metabolismo del nitrógeno
- Parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin enzimas
- Proveen a la proteina de superficies armonicas para fijar cationes
Propiedades
- Estereoisomería:
En la naturaleza están los aminoácidos serie L
- Actividad óptica:
Pueden ser levógiros (-) o dextrógiros (+)
- Comportamiento anfotérico:
Sustancia que puede actuar como ácido o como base
Carga neta: -1 ฀ 0 – ฀ +1
Ionización(disociación)

Titulación
En pk1 se produce un buffer

va a haber 50% de una forma protonada (+1) y 50% una forma ion dipolar (0)
Entre pk1 y pI carga neta +1
En pI no se produce un buffer
en únicamente ese pH hay un punto isoeléctrico, el 100% de las moléculas tienen carga neta 0
Se producira una precipitación xq no hay interacción con el medio
En pk2 se produce un buffer
va a haber 50% de una forma desprotonada (-1) y 50% una forma ion dipolar (0)
Entre pI y pk2 carga neta -1
Punto isoeléctrico:
. Es el pH en el que un aminoácido colocado en un campo eléctrico no migrará por predominar la forma
de ión dipolar.
. Es el pH donde toda la molécula tiene carga neutra.
-En la práctica, se calcula haciendo el promedio de los pKs situados a derecha e izquierda del ión dipolar
- Si el aminoácido es neutro, el punto isoeléctrico estará por el medio. Si es acido estará en el segundo
cuarto. Si es básico estará en el tercer cuarto
Poder buffer de los aminoácidos:
. Para que un ácido o una base débil tengan capacidad de amortiguación de los cambios en la
concentración de H+ (pH), deben tener una constante de disociación (pKa) cercana al pH del medio en el
que se encuentran.
. Las propiedades ácido-base de cualquier molécula están dadas por la cantidad de grupos ionizables y
por los pK de éstos;
. En un péptido o una proteína existirá un solo grupo C terminal y un solo grupo N terminal que estarán
libres y por tanto serán capaces de aceptar o ceder protones;
. El resto de las interacciones ácido-base serán determinadas por sus cadenas laterales (R);
. Es importante destacar que mientras mayor sea la extensión de la cadena peptídica, menor será la
influencia relativa de los grupos C (carboxilo) y N (amino) terminales.
Solubilidad
Forman dispersiones coloidales (partícula entre 0.001 a 0.1 micrón
pueden ser liofilas (afines al gua) o liofobas (no son afines al agua)
-tenemos que analizar sus aminoácidos para entender la diferencia en la solubilidad proteínica
. Proteínas formada principalmente por aminoácidos que en su cadena lateral tienen grupos polares, que
son solubles en agua, por lo tanto si la proteína tiene muchos de esos aminoácidos también será soluble
. Hay restos de aminoácidos que son ionizables, con carga, van a aumentar la solubilidad
. Carga eléctrica neta de la proteína, más lejos del cero, más soluble es
. Varia con el pH, la temperatura, presencia de sales, presencia de solventes poco polares
. A menor solubilidad en agua, es más propensa a precipitar, y desnaturalizarse
U6: PROTEÍNAS ESPECÍFICAS

Proteínas
Son macromoléculas o polímeros formados por más de 50 aminoácidos que serían las moléculas o
monómeros
ENLACE PEPTÍDICO:
Unión: peptídica
Tipo: amida (carboxilo + amina) es una condensación
Características:
Tiene carácter de doble enlace parcial.
Aunque sea un enlace covalente simple, por momentos actúa como uno doble, limitando el movimiento
de la molécula
Esto sucede por lo que se llama Fenómeno de resonancia (Es un movimiento de electrones de los
últimos niveles energéticos hacia otro nivel)
La unión entre el carbono del grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo amida es mucho más corta que
otras uniones covalente normales, esto genera una interacción de electrones entre el nitrógeno y el
oxigeno
El oxígeno queda con carga negativa por lo que no necesita doble enlace para ser estable, esto deja al
carbono con tres enlaces, entonces no llega a una estabilidad, por lo que empieza a generar otro enlace
con el nitrógeno
Coplanaridad. El oxígeno queda en una posición contraria al oxígeno, así como en el doble enlace trans
de los lípidos. Ubicándose en dos dimensiones y no en tres, con un movimiento limitado
Extensión
Oligopeptido. Menos de 10 AA
Polipéptido. Desde 10 hasta 50 AA
Proteína. Más de 50 AA

Este corte lo da la Insulina que tiene 51 péptidos
También puede clasificarse según el peso molecular entre oligo, poli y proteínas
Comportamiento ácido base en el extremo amino terminal, extremo carboxilo terminal y en los restos de
aa básicos o ácidos
Propiedades ácido-base
Toma los protones que sobran para amortiguar el PH
Libera protones para amortiguar el PH

La presencia de abundantes residuos de lisina, arginina o histidina otorgan carácter básico, mientras que
aspartato o glutamato otorgaran carácter acido
Estructura
Primaria
• Es el “esqueleto” de la proteína.
• Nos indica el n° , ubicación y tipos de AA.
• Secuencia lineal (enlace peptídico).
• Determina la estructura espacial de la proteína y por ende su función y sus propiedades.
• Enfermedades genéticas.
Secundaria
• Nos indica la CONFORMACIÓN.
• Depende de los C pegados al enlace peptídico SI tienen libre rotación
Alfa hélice
• Enrollamiento dextrógiro sobre un eje central.
• 3,6 AA por vuelta
• La estabilizan Puente de hidrógeno
Factores que afectan (dificultan) la formación - Presencia de PROLINA
- Presencia de GLICINA
- Presencia de cadenas laterales con carga
Con Q - (GLUTAMATO-ASPARTATO)
Con Q + (ARGININA-LISINA)

Beta
• Cadena en forma de zig zag
• Predominio del eje longitudinal
• la estabiliza Puente de hidrógeno
Posición al azar
• Puede suceder que la cadena poli peptídica no posea una estructura regular
• no significa una orientación imprevisible
• adopta una orientación termodinámicamente favorable
Terciaria
• Conformación tridimensional
Globulares
(necesita de segmentos al azar)

Fibrosas
(toda la molécula puede ser alfa hélice o lámina beta)

Uniones entre los grupos laterales
• Puente de hidrógeno
• Puentes disulfuro
• Interacciones electrostáticas
• Interacciones hidrofóbicas
(no son covalentes por lo que son más débiles)
Cuaternaria
• Unión entre cadenas polipeptídicas
• 1 cadena polipeptídica= 1 subunidad
• Según el Nº de subunidades:
✓ Dímero
✓ Trímero
✓ Tetrámero
• Se mantienen unidas por Puente de hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas,
puentes disulfuro, etc

Desnaturalización
• Perdida de la conformación espacial, por ende perdida de su función (puede afectar estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria).
• Se vuelve insoluble
• Irreversible (a excepción de que no sea muy intensa)
• En general no afecta a la estructura primaria.
• Calor, radiación, congelamientos repetitivos, ácidos o álcalis concentrados, solventes orgánicos, etc.
• Si no es muy intensa, puede ser reversible.
4฀3฀2-x->1 (no se suele desnaturalizar)
Clasificación según la COMPOSICIÓN:
✓Homoproteínas o Simples (Albúmina, globulina, histonas, queratina, colágeno) solo aa
✓Heteroproteínas o Conjugadas: Apoproteína (aa) + Grupo prostético (su clasificación depende del
grupo prostético)
Proteínas específicas
Hemoglobina
Es una proteína conjugada compuesta por una proteína simple denominada apoproteína y un compuesto
no proteico llamado grupo prostético
4 Globinas (tetrámero) unida cada una a un grupo hemo

las cromoproteínas presenta una característica de que el grupo prostéticos se encuentra pigmentado o
coloreado. sería el hemo el componente que le brinda a la molécula ese color rojizo característico
Apoproteina globina
• Proteína tetramérica
• Carácter básico (lisina, arginina e histidina) en la globina
• 80% estructura helicoidal (a hélice + azar(no definida, termodinámicamente favorable))
• 2 cadenas de 141 aa alfa
• 2 cadenas de 146 aa beta
A pesar de las diferencias en las secuencias poseen una formación muy semejante
• La disposición de aa polares y apolares estabilizan el ensamble de las 4 subunidades, formando un
«nicho» en el cual se aloja el hemo.
Los aa polares de direccionan en contacto con el medio acuoso
• Uniones a-b son PH y Fzas Van der waals
• Uniones a-a y b-b son ptes salinos (mas débiles)
Grupo prostético Hemo
Derivado del núcleo de Porfina
Anillo macro cíclico, formado por cuatro grupo pirroles (enumerados) unidos entre sí por puentes metinos
(=C–) con letras griegas designadas
Cuando los carbonos en las posiciones del 1 al 8 se sustituyen por restos carbonados, la porfina se
convierte en porfirina
La porfirina del grupo hemo es la protoporfirina III
Hidrogenos -> grupos con restos carbonados (metilo, vinilo, propionilo)

La propiedad de las porfirinas es su capacidad para formar complejos con metales. El hemo está
formado por protoporfirina 3 con un átomo de hierro que está engarzado en el centro de la molécula, el
hierro para poder ser funcional debe hallarse en ese estado ferroso o divalente (FeII), lo cual significa
que está reducido.
Es necesario que se halle en este estado para poder unirse al oxigeno (o2) (1 enlace), también se une a
nitrógenos (4 enlaces) y a la histidina de la globina (1 enlace), se la llama histidina proximal. Este es el
medio de unión a la globina

En los últimos seis meses de vida intrauterina predomina la hemoglobina fetal formada por 2 sub
unidades alfa y 2 sub unidades gamma
Desde el nacimiento se produce una reducción sostenida de esta, hasta su desaparición total alrededor
de los seis meses pos parto, alcanzando una distribución similar a la del adulto
4 globinas
4 hemos
4 hierros
La capacidad de unirse a O2 es altamente dependiente de la presión parcial de oxigeno del medio
a más ppO2 mayor capacidad de unirse.
Alcanza una forma tensa al formarse puentes salinos (entre a-a o b-b) estas son uniones débiles que se
rompen fácilmente. Esta conformación se alcanza cuando hay una ppO2 baja y dificulta el acceso del O2
al hierro
Sin oxígeno -> des oxihemoglobina

Al unirse un O2, hace que el siguiente grupo hemo sea más receptivo a la unión de otro O2
Esto se llama efecto cooperativo (también llamado interacción hemo hemo)
Cuando todos los Fe se encuentran unidos a O2 adopta una forma mas relajada

Lleva el oxígeno de las zonas de mayor disponibilidad, a donde hay menor disponibilidad
Efectores alostéricos de la HB (aumentan la afinifad)
• pH (si aumenta)
• ppCO2 (si disminuye)
• ppO2 (si aumenta)
• T°
• 2,3BPG (en ausencia)
2,3BPG (2,3 bifosfoglicerato)
• Compuesto intermediario obtenido de la glucolisis
• Se sitúa en el eritrocito
• Presente en GR
• Establece enlaces con 2 cadenas beta, favoreciendo una conformación tensa
• Aumenta la formación de puentes salinos
• Importante papel fisiológico, Su presencia disminuye la afinidad de Hb x O2, favoreciendo su liberación
en los tejidos.
• La HbFetal tiene menor tendencia a unirse con el BPG por lo que ésta Hb tiene más afinidad (Hb x O2)
Efecto Bohr
• Modificación del pH y ppCO2
• El aumento de H+ y ppCO2 consiguiendo una Forma TENSA
• Depende de la interacción hem-hem
• NO está presente en la Mioglobina
• Convierte a la Hb en el transportador de 02 más eficiente logrando que la oxiHb libere su oxígeno en
los tejidos
• Disminuye su afinidad de la Hb para el 02.
P50
• ppO2 a la cual la mitad de los grupos hemo estan unidos a O2
• Es lo mismo que decir que la hemoglobina esta saturada al 50%
• a mayor afinidad, mas a la izquierda esta la curva
Transporte de H+
• La oxiHb enlaza 2 protones por cada 4 moléculas de O2 liberadas;
• Los H+ se unen al anillo imidazol de la histidina (GLOBINA) ubicada en la posición 146 de la cadena b
• En este caso, la Hb actúa como una BASE aceptando el protón del medio;
• Los H+ contribuyen a la formación Tensa de la Hb;
• Se convierte en la principal proteína amortiguadora de la sangre.

Formas de eliminación de CO2
• Bicarbonato (90% del CO2 de la sangre)
• Complejos carbamínicos ฀ unido a la globina de la Hb (5% del CO2)
• Disuelto (5% del CO2 de la sangre)
Derivados de la HB
• Carboxihemoglobina:
Hb + CO (monóxido de carbono) Incapacitada para transportar O2
Tóxica
• Metahemoglobina:
Hb + Ferrihemo o hematina (FeIII)
Incapacitada para transportar O2
Mioglobina
• Músculo cardíaco y esquelético
• Reservorio de O2 (x su elevada afinidad hasta en presiones bajas)
• 153 aa
• 1 sola cad polipeptídica
• Estructura globular
• Estructura terciara
• Curva hiperbólica
Colágeno
θ Es una proteína fibrosa.
θ Función ◊ RESISTENCIA MECÁNICA
θ Es la proteína más abundante en vertebrados, representando más del 25% del total de proteínas del
organismo.
θ Tejido Conectivo◊ especialmente en la piel, hueso, tendones, cartílagos.
θ Es insoluble en agua y difícil de digerir por enzimas del tracto gastrointestinal
θ Se convierte en soluble y posible de digerir cuando se la mete en agua en ebullición, pasando a ser
gelatina
•1/3 residuos son de glicina
•1/4 residuos son de prolina
θ 1000 residuos aminoacídicos por cadena.
θ 3 residuos por vuelta
θ Hélice levógira, no alfa, sino mas extendida
θ 3 cadenas enrolladas forman una triple hélice que va a se la Unidad estructural: TROPOCOLAGENO
se conectan y estabilizan mediante uniones intercatenaarias de puente hidrogeno
θ Gly en el interior de la superhélice y aminoácidos con restos mas voluminosos se proyectan hacia el
exterior.

COLÁGENO-VITAMINA C
ϒ La síntesis de colágeno se requiere de las enzimas Lisil y Prolil hidroxilasa para tener los restos
hidroxilados.
ϒ Estas enzimas requieren como coenzima al Ácido Ascórbico.
ϒ Deficiencia ฀ Alteraciones en la formación de colágeno
elastina
ϒ Confiere expansibilidad y resistencia elástica.
ϒ Tejido conjuntivo (pulmón, vasos sanguíneos, ligamentos) y menor cantidad (piel, cartílago auricular y
otro tejidos).
ϒ Precursor:Tropoelastina.
ϒ Presentan aminoácidos como valina, leucina, isoleucina y alanina
◊ CARÁCTER HIDROFÓBICO
ϒ Hidroxilados: ι concentración de hidroxiprolina y NO posee hidroxilisina;
ϒ NO contiene glúcidos
queratina
ϒProteína fibrosa
ϒFunción ◊ ESTRUCTURAL
ϒTipos
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Las proteínas plasmáticas se separan por migración electroforética, que consiste en someter las mismas
a la acción de un campo eléctrico:

ALBÚMINA
• Representa el 55% de las proteínas de plasma. Valores en plasma: 3,5-4g/dl
• Proteína globular constituida por una cadena polipeptídicas de 585 aminoácidos.
• Masa molecular: 69 kDa
• Punto isoeléctrico: 4,7
FUNCIONES:
Participa en la presión oncótica
Transportador de distintos compuestos
GLOBULINAS
ϒ Glicoproteína y lipoproteína
ϒ Representa el 40% de las proteínas de plasma
ϒ Se clasifican en
GAMMA GLOBULINAS O INMUNOGLOBULINA (IG)

o Son de naturaleza glicoproteica.
o Se sintetizan en los linfocitos B.
o Relacionadas con el sistema inmunitario.
. Frente a sustancias extrañas que llegan al organismo, agente patógeno (como por ej. bacterias, virus),
macromoléculas diferentes al propio cuerpo. Se desprende una reacción inmunitaria se forman
anticuerpos (Ig) que se une la sustancia extraña (antígeno), para su posterior precipitación o lisis
o Tipos: G, A, M, D y E. IgG representa el 75% de la Ig circulantes en plasma

FIBRINÓGENO
• Glicoproteína
• Representa el 4-6% de proteínas del plasma:
Valores en plasma: 0,35g/dl
• Interviene en la coagulación Fibrinógeno (soluble) ◊ Fibrina (insoluble)
U7: ENZIMAS
Enzimas
. Son proteínas
. con función catalíticas (capacidad de acelerar una reacción química) de forma específicas que pueden
ser reguladas
. Actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción
. La molécula sobre la que actúan se denomina sustrato.
. son las únicas moléculas que pueden adaptarse a la sustancia o sustrato al cual se unen y modifican,
gracias a su carácter proteico, que les permite adoptar estructura terciaria y cuaternaria,
. son termolábiles, por ser proteínas.
. Su especificidad
I- de sustrato
II- de reacción
Catálisis enzimática
Energía de activación= estado activado – estado inicial

delta G= estado final– estado inicial
Las enzimas aumentan enormemente la velocidad de reacción disminuyendo energía de activación. De
esta manera mayor número de moléculas alcanzan el estado intermediario o de transición y la
transformación química se acelera.
Durante la reacción, la enzima se une efectivamente al o a los sustratos, formando un complejo
transitorio
La enzima aparece inalterada al final de la catálisis
La misma enzima puede reutilizarse por lo que muy poca cantidad acelera enormemente una reacción
Aumentan enormemente la velocidad de reacción, pero no modifican en absoluto el cambio neto de
energía, ni la constante de equilibrio
Sitio activo
Se llama así a la región de la molécula definida donde se fijara una enzima
Tanto la unión como la acción catalizadora exigen una conformación tridimensional altamente especifica
Es una agrupación de no muchos aminoácidos distribuidos espacialmente de manera precisa,
distribución que se mantiene gracias a las estructuras de las proteínas
La unión sustrato enzima comprende la formación de enlaces no covalentes, tales como puentes de
hidrogeno, enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas y de van der Waals
El sustrato fijado a la enzima comprende un estado tenso, llamado intermedio de transición, desde el cual
pasa fácilmente a formar el o los productos
Una coenzima participa, asegurando una conformación optima, generalmente en un sitio próximo al sitio
activo, a veces siendo parte del sustrato
Llave- cerradura
Explica casos de enzimas con muy estricta especificidad, no es compatible con conocimientos actuales
Encaje inducido
Considera a la enzima como un masa modificable , dotada de plasticidad y flexibilidad, que se modifica
en contacto con el sustrato, adaptándose a el
Nomenclatura
Suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan
Urea ฀ ureasa
Algunas tienen nombres arbitrarios
Clasificación
1- Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos de hidrógeno o electrones. (oxido reducción)
Se encuentran asociados a coenzimas
Ej.:
las deshidrogenasas (cuando el sutrato es donante de hidrogeno)
las oxidadas (cuando el aceptor de hidrogeno es el O2)
las oxigenanasas (cuando el O2 se incorpora al sustrato)
las peroxidasas (cuando el H2O2 es aceptor de hidrógenos)
2- Transferasas
. Catalizan la transferencia de un grupo de átomos (como un carbonilo, carboxilo , amina, metilo, acilo,
fosforilo, glicosilo) de un sustrato, considerado donante, a otro, considerado aceptor.
Ejemplos:
Las aminotransferasas: (o transaminasas) transfieren grupos amino.
las quinasas: Transfieren grupos fosfato.

3- Hidrolasas
Catalizan la ruptura de un enlace químico (C-O ; C-N ; C-S ; O-P) mediante la adición de una molécula de
agua.
Las fosfatasas pertenecen químicamente a esta familia.

4- Liasas
Catalizan la ruptura de enlaces químicos, (C-C ; C-N ; C-S) excluyendo enlaces peptídicos, por un
proceso distinto al de la hidrólisis.
Algunas eliminan grupos del sustrato y forman dobles ligaduras o ciclos
Ej.: la aldolasa…
5- Isomerasas
Son las que interconvierten isómeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición.
Ej.: triosa fosfato isomerasa
6- Ligasas
Catalizan la formación de enlaces entre C y O, N, S u otros átomos, generalmente, utilizando energía de
hidrólisis del ATP
designadas sintetasas
Factores que modifican la actividad enzimática:

1. Concentración de enzima
se puede establecer una relación entre l cantidad de enzima y la velocidad (actividad enzimática),
podemos ver que es directamente proporcional

2. Temperatura
La velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperatura aumenta, en ciertos límites
En la mayoría de las enzimas de animales homeotermos, la temperatura optima es alrededor de 37º
3. pH
Para la mayoría de las enzimas, la actividad optima se encuentra entre pH6 y 8, por debajo o por encima,
la velocidad decae.
Hay algunas excepciones
Concentración de sustrato.
Si se modifica únicamente la concentración del sustrato
Teóricamente la Vmax solo se alcanza a concentración infinita de sustrato, la curva no llega nunca a la
horizontal correspondiente a Vmax. No es posible predecir con exactitud a la concentración de sustrato a
la cual se obtendrá esto
Km corresponde a la concentración de sustrato en la cual la velocidad de la reacción alcanza un valor

igual a la mitad de la máxima, en condiciones definidas, tiene un valor fijo para cada enzima
Guarda relación inversa con la afinidad de la enzima por el sustrato, a mayor Km, menor afinidad
Ecuación
El sustrato con el cual se obtiene la Km más pequeña es considerado como el sustrato natural o
fisiológico de la enzima
----------------------

Inhibición enzimática:
Un inhibidor enzimático es una sustancia química capaz de bloquear de manera reversible o irreversible
la acción de una enzima.
Clasificación:
• Reversible
1- competitivo
El inhibidor tiene una estructura química parecida al sustrato de la enzima, por lo tanto compite con él por
el sitio activo de la misma
Aumentan el valor de Km sin modificar la Vmax
El inhibidor puede ser desplazado aumentando la concentración del sustrato.
2- No competitiva
Los inhibidores se unen a la enzima en un lugar distinto al sustrato y disminuyen la velocidad máxima
de la reacción, sin modificar el Km. Ej: cobre, mercurio y plata.
Sustrato e inhibidor tienen diferente estructura química;
Ambos NO compiten por el sitio activo de la enzima;
Se modifica la Vmax de la reacción (disminuye), pero NO el Km.
El inhibidor NO puede ser desplazado aumentando la concentración del sustrato.
• Irreversible.
Producen cambios permanentes en la molécula de enzima.
No recupera más su actividad normal
Acá están los conocidos como inhibidores suicidas, son sustancias que por su semejanza estructural con
el sustrato, pueden ocupar el sitio activo y ser transformados por la enzima en productos.
Ej: venenos organofosforados utilizados en insecticidas, alopurinol en tratamiento de gota.
Regulación enzimática
La regulación de una enzima se ajusta a los requerimientos fisiológicos, cambiando de momento a
momento
Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad enzimática es proporcional
Una enzima puede ser regulada por:
1. Concentración de sustrato, enzima, pH;
2. Alosterismo;
Es un mecanismo rápido que modula
Se habla de inhibición por retroalimentación o feedback o de estimulación por compuestos que se
acumulan en el medio donde e activador puede ser el propio sustrato
Son acciones reversibles. El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en un lugar distinto al sitio
catalítico, llamados moduladores, modificadores o efectores alostericos
+ si estimula
- si deprimen
Homotropico: si el agente modificador es el mismo sustrato
Heterotropico: cuando el modulador alosterico es distinto al sustrato (es un producto de otra vía
metabólica)
En algunos casos varios moduladores actúan sobre una misma enzima, aun con efectos contrarios, cada
uno de ellos posee un sitio de unión especifico
Al analizar la curva se forma una curva sigmoidea similar a la de la hemoglobina
3. Modificación covalente;
Reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente
4. Genética: inducción; represión;

Es un mecanismo lento que reprime o induce completamente

5. Hormonal.
Isoenzimas
Son formas moleculares distintas de una misma especie enzimática. (varias proteínas con una misma
actividad)
Poseen distintas propiedades físico-químicas y cinéticas. Ejemplos: (son estudiadas en medicina por su
uso en el diagnóstico de enfermedades)
Lactato deshidrogenasa;
Creatínfosfoquinasa;
Transaminasas
Es una isoenzima que está formada por 4 cadenas polipeptidicas que pueden ser del tipo H o del tipo M
Distinta configuración ฀ distintas propiedades
Se encarga de las fosforilacion de la creatina para formar uno de los compuestos de más alta energía,
utilizada para el almacenamiento energéticos para la contracción muscular
. En condiciones normales, las enzimas pueden encontrarse en el plasma porque se secretan

específicamente para cumplir una función en la sangre o porque se liberan a partir de células dañadas o
muertas.

.En los daños celulares mínimos, pasan a la sangre, primero las enzimas citoplasmáticas (ubicadas cerca
de la membrana, y en caso de daño extenso o más intenso, las enzimas localizadas en las membranas
de las organelas (mitocondrias).
. Hay factores que alteran la permeabilidad selectiva de las membranas:
1. Anoxia (falta de O2);
2. Baja concentración de glucosa en el medio;
3. Alta concentración de potasio en el medio;
4. Agentes físicos, tóxicos e infecciosos.
. En casos de lesión, la célula se desprende, en primer lugar, de los sistemas enzimáticos que no le son
imprescindibles, mientras que mantiene aquellos esenciales para su supervivencia (enzimas de la
glucólisis).
Zimógenos
Son pro enzimas inactivas que para activarse necesitan un cambio químico. Generalmente se activan por
un proceso de hidrolisis
Ej: pepsinógeno
Cofactores enzimáticos:
. Algunas enzimas sólo pueden realizar su función catalítica en asociación a otra molécula no proteica
más pequeña denominada cofactor enzimático.
. Los cofactores enzimáticos son tres:
. grupos prostéticos (coenzimas)
. coenzimas
. activadores metálicos
Coenzimas:
Grupos prostéticos (coenzima)
Molécula no proteica, de tamaño pequeño
la unión de los mismos a la enzima es fuerte
(covalente), manteniéndose unida al finalizar la
reacción química.
Ej.: biotina, FMN, FAD
coenzimas,
Molécula no proteica, de tamaño pequeño
la unión es débil y se separan de la enzima al
finalizar la reacción química.
Ej.: NAD, NADP.
Intervienen activamente en la reacción experimentando cambio que compensan las transformaciones

sufridas por el sustrato
pueden unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a diferentes sustratos
su relación con vitaminas:
.Tanto los grupos prostéticos, como las coenzimas se relacionan estructuralmente con vitaminas
(compuestos que el organismo no puede sintetizar y debe ser aportados por la alimentación), forman
parte de la estructura de la enzima
Por ejemplo:
. PPT (pirofosfato de tiamina): Tiamina (B1)
. PAL (fosfato de piridoxal): Piridoxina (B6)
. FAD (flavinaadeninadinucleótido): B2
. NAD (nicotinamidaadeninadinucléotido)
. CoA (coenzima A): Pantoténico

Activadores metálicos (metaloenzimas)
La presencia de iones metálicos es indispensables para la acción catalítica por su capacidad para atraer
o donar electrones
La pérdida del componente metálico determina la perdida de la actividad
Fe: catalasas, peroxidasas, citocromos;
Cu: citocromo oxidasa, tirosinasa;
Zn: alcohol deshidrogenasa, anhidrasa;
Mg: quinasas;
Mn: carboxilasas;
Se: glutation peroxidasa;
Mo: xantino-oxidasa
La actividad de alguna enzimas depende de la presencias de determinados iones no metálicos en el
medio
Na+
K+
Cl-
U8: NUCLEÓTIDOS
Nucleótidos
• Monómero de los ácidos nucleicos.
• Hay nucleótidos con función propia.
• Carácter ácido.
• Los nucleótidos están formados por:
- C H O N P → Esos átomos forman 3 estructuras :
Ácido ortoFosfórico + Aldo pentosa + Base Nitrogenada.
Base Nitrogenada
Nuestro organismo las puede sintetizar a partir de aa
núcleos hetrociclicos y planos
Aldo pentosa (monosacárido)
Se le agrega comilla al carbono (ej.C1´ para diferenciarlo)

Ácido fosfórico / grupo fosfato
Libera H+ a pH fisiológico
Es quien otorga la característica ácida a los Nucleótidos
Base nitrogenada + beta Aldo pentosa
forman un nucleósido
Enlace N-glicosidico
Beta porque el OH de la pentosa esta para arriba
N porque el puente es un nitrógeno
Glicosidico porque participa el carbono anomerico
Nucleósido + Ácido fosfórico
Forman un nucleótido mono fosfato
Enlace éster fosfórico
Nucleótido mono fosfato + Ácido fosfórico
Forman un nucleótido di fosfato
Enlace anhídrido fosfórico
Nucleótido di fosfato + Ácido fosfórico
Forman un nucleótido tri fosfato
Enlace anhídrido fosfórico
Nucleótido + Nucleótido
Puente a través de un fosfato entre el carbono 5 y el carbono 3 de dos aldo pentosas
Dos enlaces éster fosfórico
propiedades de los nucleótidos

• Tienen naturaleza ácida.
• Las bases nitrogenadas se comportan como bases muy débiles.
• Absorben luz ultravioleta.
• Son moléculas planas. (gracias a un fenómeno de resonancia se generan caracteres de doble enlace
parcial, símil péptido)
• Presentan tautomerismo. (isomería)
• Conformación syn y anti (isomería)
relacionado al efecto de resonancia

Movimiento de uniones que mueven algún átomo

Genera isómeros (ej. Amino- Imino)
nucleótidos de importancia
• Unidades estructurales de ácidos nucleicos: ADN, ARN.
• Transportadores de energía química: ATP.
• Funciones reguladoras: ADP.
• Segundos mensajeros: AMPc, GMPc.
• Transportadores de moléculas activadas: UDPglucosa.
• Forman parte de coenzimas: NAD, FAD, CoA.
ENERGÉTICOS:
COENZIMAS:
Derivan de la vit.B3 y la vit.B5 respectivamente

Son nucleótidos modificados
2º MENSAJEROS:

Unión química del AMPc entre los carbonos 3’ y 5’ es de tipo Fosfodiéster
Ácidos nucleicos
• Son macromoléculas formadas por cadenas de NUCLEÓTIDOS.
• ADN y ARN (transferencia, mensajero y ribosomal).
• Tienen un extremo 5´ y un extremo 3’.
ADN (Ácido desoxirribonucleico)
• En el núcleo → información genética.
• 2 cadenas de polinucleótidos (2 hebras) → antiparalelas (paralelas pero en distinto sentido) y
complementarias → Doble hélice.
• Concentración equimolar de bases púricas y pirimidinicas.
• Buena parte del genoma no se transcribe.
• Más del 50% del ADN tiene secuencias únicas.
• Un 20 a 30% del genoma consiste en secuencias repetitivas.
Características generales:
• Presenta hendidura mayor y menor.
• Se enrolla alrededor de proteínas (histonas) → compactación.
• La desnaturalización se utiliza para analizar su estructura.
• Proporciona la plantilla para la replicación y la transcripción.
• Replicación semiconservativa.

Se unen asi por la cantidad de puente hidrógeno que pueden generar
Las histonas tienen carácter basico, se unen al acido fosforico

H2A H2B H3 H4 forman el nucleo (dos de cada una, es u octamero) al cual se enrrollan alrededor el ADN
H1 las compacta
ARN (Ácido ribonucleico)

• Se sintetizan en el núcleo a partir del ADN → ARNm, ARNt y ARNr → Síntesis de proteínas.
• 1 cadenas de polinucleótidos (Una sola hebra).
• NO tiene concentración equimolar de bases púricas y pirimidínicas.
ARN mensajero
• Función: copia y transporta la información genética desde el ADN nuclear, hasta el sistema de síntesis
de proteínas en el citoplasma. CODÓN=3 BASES=AMINOÁCIDO
• Molécula lineal.
• Heterogéneos pero estables.
• Se sintetizan como largos precursores y luego sufre modificaciones post-transcripcionales.
Modificaciones
1. Extremo 5´ con trifosfato de 7-metilguanosina (CAP).
Funciones:
-Reconocimiento del ARNm maduro por el ribosoma.
-Estabilización del ARNm.
-Evitar el ataque por 5-exonucleasas.
2. Extremo 3´con poliadenilatos (poli A).
Funciones:
-Estabilidad intracelular del ARNm.
-Evitar el ataque por 3-exonucleasas.
-Permitir el pasaje del ARNm al citoplasma.
3. Splicing: Remoción de intrones.

4. Splicing alternativo. (otro orden)
ARN de transferencia
❖ Generado en núcleo y transportado al citoplasma.
❖ Función: se une y transporte de los AA libres en el citoplasma hasta el lugar de ensamble con el
ARNm → moléculas adaptadoras.
❖ Existen diferentes ARNt específicos para cada AA (20 especies distintas).
❖ 75 nucleótidos.
❖ Poca estabilidad en eucariontes.
❖ Hoja trilobulada.
❖ Asas principales, asa adicional.
❖ Pareamiento de las bases en los brazos → puente de hidrógeno.
❖ Anticodón.
❖ Extremo 3´ CCA → Unión al AA (éster).

Degenerado: mas de un codon por aa
No ambiguo: cada codon un aa
ARN ribosomal
❖ Se asocia a proteinas y forma los ribosomass
❖ Generado en núcleo y transportado al citoplasma.
❖ Núcleo prostético de nucleoproteínas.
ARNr + Proteínas
❖ Es en ARN mas abundante (80%).
❖ Participa en el ensamblaje ribosómico y en la fijación ribosomal del ARNm.
❖ No es lineal.
ARN pequeños y estables

❖ Ribonucleoproteínas pequeñas.
❖ Distribuidas en núcleo, citoplasma o ambos.
❖ Participan en la regulación del gen:
- Remoción del intrón.
- Procesamiento de ARNm precursor.
- Procesamiento del poli A.
U9: BIOMEMBRANAS
Membranas biológicas:
Las membranas celulares son estructuras continuas, físicamente visibles, que constituyen conjuntos
organizados, constituidos por lípidos, proteínas y glúcidos.
Funciones:
1. Participan en el crecimiento, desarrollo y funcionamiento celular;
2. Cumplen una función estructural;
3. Forman una barrera de permeabilidad selectiva;
4. Reciben y generan señales: controlan el flujo de información entre la célula y el medio ambiente;
5. Endocitocis y exocitosis
6. Constituyen un soporte de enzimas y receptores;
7. Cumplen un papel de reconocimiento entre células y los tejidos conectivos circulantes;
8. Participan en la motilidad celular;
9. Intervienen en procesos de translocación de la energía.
Características estructurales
. Bicapa fosfolipídica;
.Proteínas y glúcidos intercalados;
. los glúcidos están asociados a lípidos o proteinas

(la cantidad de estos es relativa, depende de la celula)
.Asimetría (sus dos capas no son idénticas en composición Generalmente fosfatidilcolina y esfingomielina
predominan en la capa externa, mientras que las fosfatidiletanolamina y fosfatidilserina predominan en la
capa interna o citosolica);
.Fluidez (aumenta con el aumento de los acidos grasos insaturados, la disminución del colesterol);
.Autorreparantes;
.Autoagregantes.
.espesor entre6 y 10 nm

Fosfolípidos de membrana
cadenas hidrocarbonadas largas (10-24 carbonos)

saturadas e insaturadas
El predominante es la fosfatidilcolina
En menor proporcion hay fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina y fosfatidilinositol
Glicofosfatidilinositol:
. Mecanismo de unión de proteínas periféricas a membranas
. molécula anfipática
. generalmente está formada por un grupo fosfatidilinositol, una glucosamina, manosa, galactosa y
fosfatidiletanolamina
. Este mecanismo fija proteínas a la cara externa y se sabe que es el utilizado por enzimas como la
fosfatasa alcalina y la acetilcolinesterasa, entre otras.
Colesterol
Es un componente de membranas, lipoproteínas plasmáticas y precursor de la síntesis de ácidos y sales

biliares, hormonas esteroides y vitamina D3.
Esfingosina
Esfingosina + Ácido graso = Ceramida
Ceramida + X =…
Esfingomielina
Globosido
Gangliosido
Sulfatido
Cerebrosido
Proteínas
Los ácidos grasos utilizados para anclar proteinas a la memebrana son

el miristico (14C) se une al N terminal de glicina
el palmítico (16C) se une al S de la sisteina
el GPI donde la glucosamina se fija a aminoácidos del extremo carboxilo terminal
Carbohidratos
Unidos covalentemente a lipidos (cerebrosidos y gangliosidos) o a proteinas (glicoproteinas)
Se encuentran en la cara expernaa formando el glicocaliz
Tienen importancia para el reconocimiento intercelular, o la fijacion de ligandos
Transporte pasivo
- Difusión simple
Las pequeñas moléculas no polares (CO2; O2; N2, el H2O, la urea y los lípidos atraviesan la membrana
en ambos sentidos sin gasto de energía, es un proceso pasivo que sigue un gradiente

- Difusión facilitada
. Canales
Forman poros o túneles hidrofilicos a través de la membrana
El pasaje de soluto es espontaneo a favor de gradiente, sin energía
Canales de iones
Dependientes de voltaje
Dependientes de ligando extracelular
Dependientes de nucleótidos cíclicos (lig. Intra.)
Canales de agua-acuaporinas
Uniones comunicantes
. Transportadores
Simporte
Uniporte
Contra-transporte

Transporte activo
Contra gradiente, gastando energía

Receptores:
. Los receptores son estructuras químicas cuya función consiste en reconocer y fijar moléculas que
provienen del exterior de la célula.
. Pueden estar situados en la membrana plasmática o en el interior de la célula
. La mayoría son glucoproteínas;
. Algunos, poseen naturaleza gangliosídica (receptores para virus);
. Otros, son de naturaleza glicosamínglicana (moléculas de heparánsulfato).
principales características
. Específicos;
. Reversibles;
. Actúan en bajas concentraciones;
. Alta afinidad de unión;
. Saturables;
. Transducen señales
Recordar:
. Especificidad.
. Reversibilidad.
. Alta afinidad de unión.
Clasificación de Receptores:
1. de Membrana: Hormonas peptídicas, derivadas de aminoácidos y factores de crecimiento.
2. Citoplasmáticos: Hormonas córticoadrenales.
3. Nucleares: Hormonas sexuales,hormona tiroidea,vitamina D
Los receptores de membrana pueden ser:
. Fijadores de hormonas peptídicas o que derivan de aminoácidos.
. Fijadores de factores de crecimiento.
. Fijadores de sustancias varias, como proteínas
plasmáticas (LDL).
Receptores de clase I:
. Los receptores de membrana transmiten el mensaje hormonal a un sistema de proteínas de membrana
que
libera un segundo mensajero que provoca la activación de ciertas enzimas.
funciones de la subunidad a
✓ fijar gtp;
✓ activar la adenilciclasa;
✓ acción gtpásica: gtp + h2o gdp + p
Receptores de clase I:
. El efecto alfa 1 adrenérgico de las catecolaminas circulantes (adrenalina, noradrenalina) está mediado
por la activación de una fosfolipasa C, que toma al fosfatidilinositol 4,5 difosfato y lo transforma en inositol
trifosfato (IP3 ) y diacilglicerol que aumentan la movilización de CALCIO intracelular
Receptores de clase II
.El receptor de insulina, a través de su subunidad beta, actúa como tirosina o serina quinasa fosforilando y
activando proteínas intracelulares que determinan la acción hormonal (promover el ingreso de glucosa,

favorecer la glucólisis, la glucogenogénesis, la lipogénesis, e inhibir la gluconeogénesis, etc.)
Receptores y enfermedad: ¿Qué relación existe?:
. Anticuerpos contra un receptor específico (Miastenia Gravis; Acantosis nigricans con resistencia a la
insulina);
. Deficiencia de receptores (Hiperlipemia IIa);
. Disminución de fijación de la hormona por regulación anormal de receptores (obesidad, diabetes
mellitus tipo 2)
Receptor nicotínico acetilcolina:
. Los receptores de acetilcolina de tipo nicotínico (nAChR) pertenecen a la superfamilia de los canales
iónicos activados por ligando, estos se componen de heterooligómeros de cinco subunidades cada uno
con cuatro dominios transmembrana.
. La activación de los receptores nicotínicos por acetilcolina provoca la apertura del canal iónico
permitiendo la entrada de Na+ al interior de la célula o bien la salida de K+ .
. Este movimiento de cationes induce la despolarización de la membrana plasmática lo cual a su vez
provoca la apertura de canales iónicos inducidos por voltaje evocando un potencial excitatorio
postsináptico.
Miastenia gravis:
La miastenis gravis es una enfermedad autoinmune en la que se presentan anticuerpos contra el
receptor nicotínico de la acetilcolina; esto genera debilidad muscular, pudiendo llevar al paro respiratorio
y muerte

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U1: INTRO / AGUA

Cambios de estado de la materia

Comparten electrones del ultimo nivel de energía, llegando a la estabilidad

-Puede ocurrir de la oxidación de un oxidrilo

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-Otorga capacidad reductora. Función ácida. Capacidad de liberar protones

Unión Éster carboxílico

Unión Éster fosfórico

Unión Anhídrido fosfórico

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de posición: diferente posición del grupo funcional

de cadena: diferente disposición de los carbonos

Diasteroisomeros Diferente posición de algunos grupos

Epímero Diferente posición en un grupo

geométricos alrededor de dobles enlaces

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Compuestos polares no iónicos. hidrofílicos

Compuestos apolares. hidrofóbicos

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. Es un índice cualitativo, no cuantitativo del estado ácido-base corporal total, porque en

El pKa es un pH al cual el ácido se halla ionizado un 50%

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Propiedades físico químicas de los monosacáridos

- Presentan isomería estructural y espacial

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Ácidos grasos saturados

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Mono y Di son antipáticos, porque en el glicerol quedan OH libres

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por la esterificación de un OH libre en el fosfato se forman glicerofosfpolípidos

Fosfatidilcolina (colina (aminoalcohol))

Fosfatidilinositol (inositol (poli OH))

Son los fosfolípidos más abundantes

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(Según el tipo de de lipidos que transportan y la relacion proporcional de lipidos y proteinas)

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U5: AMINOACIDOS Y PROTEINAS

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Fenilalanina (aromático) Triptofano (aromatico) Metionina (azufrado)

Treonina (hidroxi-aminoácido) Serina (hidroxi-aminoácido)

Tirosina (aromatico) Cisteína (azufrado)

Aminoácidos polares ionizables básicos

Aminoácidos polares ionizables ácidos

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En pk1 se produce un buffer

U6: PROTEÍNAS ESPECÍFICAS

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Toma los protones que sobran para amortiguar el PH

Libera protones para amortiguar el PH

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(necesita de segmentos al azar)

(toda la molécula puede ser alfa hélice o lámina beta)

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4 Globinas (tetrámero) unida cada una a un grupo hemo