Instituto Superior “Víctor Mercante” – Tecnicatura Superior en Laboratorio de Análisis Clínicos

Química Orgánica y Biológica

Prof. Lic. Reano Sabrina

Guía de actividades: PROTEÍNAS. DE.: MARIBEL PEREYRA.

1) Identifica, en el material bibliográfico, las características generales de las proteínas (cita ejemplos).

2) ¿Cómo están formadas las proteínas, qué son los aminoácidos y cómo se simbolizan?
3) ¿Cómo se clasifican los aminoácidos? (en este punto detenerse en los nombres, observar su estructura
e identificar el comportaiento que tendrían en solución debido a ella).
4) Explica por qué los aminoácidos son anfóteros.

5) ¿Cómo podemos predecir el comportamiento de un aminoácido?

6) ¿De qué depende la carga eléctrica de un aminoácido? Explica.

7) ¿A qué se denomina punto isoeléctrico?

8) ¿Qué es una union peptidica y qué importancia biológica tiene? Esquematízala.

9) ¿En qué se diferencia una unión peptídica de una proteína?

10) Realiza un cuadro sinóptico o esquema donde apuntes las propiedades generales de las proteínas:
ácido-base, electroforesis, masa olecular, solubilidad.

11) En un esquema o cuadro casifica las proteínas según su forma molecular y su complejidad, e
incorpora en él sus principales características biológicas.

12) Para nuestra profesión, conocer las propiedades bioquímicas de la hemoglobina es fundamental.

a- Esquematiza su estructura. Identifica el grupo “hemo” o “hem”, los grupos pirrol, el catión hierro
asociado, y las globinas.

b- Su función e importancia biológica.

c- Tipos de hemoglobinas que existen y dónde se las encuentra.

13) Rescata de la bibliografía los tipos de proteínas plasmáticas y su importancia biológica.

14) Rescata de la bibliografía los tipos de proteínas musculares y su importancia biológica.

1- Las proteínas:
 son polímeros de elevado peso molecular.
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 están formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y en

menor proporción pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos
 Se unen mediante enlaces peptídicos por una reacción de condensación
 Formada por unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, (cuando los
aminoácidos se unen, forman dipeptidos y agua, esta reacción se conoce como
reacción de condensación, el enlace que mantiene unido esta reacción se llama
enlace peptídico, el grupo carboxilo va a reaccionar con el grupo amino de esta
forma se libera una molécula de agua y se va a formar).
 Son fundamentales para formar la estructura celular
 Ciertas proteínas de animales
 La queratina (de las uñas), la elastina (ligamentos), colágeno (de los tendones).
 Mantiene funciones energéticas.
 Algunas proteínas mantienen funciones específicas, es decir, algunas proteínas
como la enzima o biocatalizadores.
 La proteína es sensibles a la desnaturalización, (perdida de estructura de una
proteína cuando este se expone a cambios de PH o temperatura como por ejemplo
la clara de huevo al calentar en agua se coagulación.
 Son proteína casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en
organismos vivientes, muchas hormonas: reguladores de actividades celulares,
hemoglobina: y otras moléculas con funciones de transporte, anticuerpos:
encargados de la defensa natural contra infecciones o agentes extraños,
receptores: de las células, los cuales fijan moléculas capases de desencadenar
una respuesta determinada, la actina y la miosina: responsables finales del
acortamiento del musculo durante la contracción, el colágeno: integrante de fibras
altamente resistentes en tejidos de sostén.

Algunos ejemplos de proteínas y sus funciones en el cuerpo humano son:

 Insulina: permite el ingreso de glucosa en las células.

 Glucagón: eleva el nivel de glucosa en la sangre.

 Colágeno: forma fibras que fortalecen los tejidos.

 Queratina: ayuda a formar los tejidos de la piel, el cabello y las uñas.

 Elastina: brinda elasticidad a los tejidos como las venas, entre otros.

 Prolactina: hace crecer los senos durante el embarazo para la lactancia.

 Fibrina: colabora en la coagulación de la sangre y la formación de costras.

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 Miosina: responsable de la contracción de los músculos, el transporte de vesículas y la división

celular.

 Albúmina: transporta diferentes sustancias y evita que el líquido del torrente sanguíneo se filtre en
otros tejidos.

 Inmunoglobulinas: generan anticuerpos para imnunizar al organismo frente a agentes patógenos.

2- Las proteinas estan formadas por:

Las proteina son moleculas de grandes tamaños, pertenecen a la categoria de
macromoléculas , constutuidas por un numero de unidades estructurales, (polimeros).
Debido a su gran tamaño , cuando las moleculas se dispersan en un solvente adecuado
forman soluciones coloidales con caracteristicas que distinguen las soluciones de
moleculas mas pequeñas.
Por hidrolisis, la molecula proteinica son esceindidas en numerosos compuestos simples,
de pequeño peso, que son unidades fundamentales constituyentes de la macromolecula.
Estas unidades son los minoacidos , de los cuales existen veinte especies diferntes. De
los cuales cientos o miles de estos aminiácidos puedn participar de la formación de la gran
molecula polimerica de proteina.
las proteinas son macromeléculas formadas por minoacidos.
 Los minoácidos: son los bloques unitarios o ladrillos con los cuales se construye
el gran edificio molecular de las proteinas, se comsiderará en primer termino su
estructura y propiedades.
 los amino acidos constituyentes de proteínas con compuestos po un grupo ácido,
carboxilo (-COOH) y un grupo, amina (-NH2), unido al carbono α ( el carbono α de
un acido organico es el inmediato al carboxilo). Son , entonces, α-aminoácidos y su
Formula es:
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3- Los aminoácidos  se clasifican en tres grupos: Aminoácidos esenciales. Aminoácidos no

esenciales. Aminoácidos condicionales

Amino acido alifáticos neutros con cadena no polar:

GLISINA: posee solo un hidrogeno además de grupos carboxilo y amina, estos grupos polares predominan
en su molécula.

ALANINA: con un metilo como cadena lateral, es más soluble en agua, en los cuales la cadena hidrofóbica
es de mayor tamaño.

VALINA, LUCINA E ISOLEUCINA: tienen cadenas polares ramificadas.

Aminoácido alifático neutro con cadena polar no ionizable:

SERINA Y TRONINA: contiene en su cadena lateral una función hidroxilo que les otorga carácter polar.
Aminoácidos neutros aromáticos:
FENILANINA. Posee núcleo bencénico y triptófano, el núcleo heterocíclico indol, ambos apolares e
hidrofos.
TIROSINA: tiene un hidroxilo fenólico que da polaridad, por encima del PH 10 libera un protón y adquiere
carga negativa.
Los aminoácidos aromáticos absorben fuertemente la luz en la región ultravioleta del espectro, esta
propiedad es utilizada para detectar la presencia de proteínas en una muestra.
Aminoácido con azufre:
CISTEINA: contiene un grupo –SH (sulfhídrico), ligeramente polar, a pH 9 libera un protón, la cadena
lateral de METIONINA es polar.
Aminoácido ácidos (dicarboxillicos)
ÁCIDO ASPÁRTICO y ÁCIDO GLUTÁMICO, son aminoácidos con un carboxilo adicional que puede liberar
un protón y adquirir carga negativa al pH de los líquidos biológicos; se los denomina de la forma ionizada,
ASPARTATO Y GRUTAMATO.
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ASPARRAGINA Y GLUTAMINA: son derivados de los aminoácidos acido aspártico y glutámico, posee
función amida en el carbono distal al Cα. A diferencia de sus análogos acídicos, asparragina y glutamina,
no tiene carga en su cadena-lateral, pero son polares.
Ácidos básicos:
Son aminoácidos de carga positiva al pH reinante en las células. Son fuertemente polares
LISINA: función amina.
ARGININA: con un grupo guanindino, pueden aceptar protones.
HISTIDINA: núcleo heterocíclico imidazol, uno de los nitrógenos puede adquirir carga positiva.
Prolina: el carbono α y el nitrógeno a él unido están incluidos en un ciclo pirrolidina. El compuesto tiene
carácter alifático. (En algunas proteínas se encuentra un derivado hidroxilado de la prolina, la hidoxipolina.
Otros aminoácidos:
Los aminoácidos presentados participan en la constitución de proteínas, algunos de ellos suelen sufrir
modificaciones, por adición covalente de diferentes grupos,
Existen otros aminoácidos biológicamente importantes como: β-alanina, D-alanina, sarcosina, ϒ-
aminobutírico, citrulina, homosisteína, a los cuales se los encuentra libres o integrando moléculas no
proteínicas.
4- El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es
ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).
5- La característica más llamativa de los aminoácidos, es la existencia en una misma molécula
de grupos ácidos (capaces de ceder H+) y grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en
medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se comportan como ácidos.
6- la carga eléctrica de un aminoácido depende del pH del medio en cual esta disuelto, si la
concentración de iones hidrógeno aumenta en el medio, los iones –COO- (CARBOXILO) captan
protones, disminuyen progresivamente las formas iónicas dipolares y se forman cationes; en
cambio cuando disminuye la concentración de H+, aumenta la de OH-, los grupos –NH3+ ceden
H+, pierden su carga y se forman aniones.
7- el valor de pH característico para cada aminoácido, en la cual la disociación de cargas
positivas y negativas se iguala y, por lo tanto, la carga total del aminoácido es nula., a este valor
de pH se lo denomina punto isoeléctrico (phi o pl.).
8- Dipeptidos: es la unión que pueden establecer los enlaces covalentes entre el grupo carboxilo
de uno y el nitrógeno del grupo α-amina de otro; esta unión denominada peptídica, es de tipo
amida y se produce con pérdida de agua.
Importancia biológica: existen muchos péptidos que cumple importantes funciones (vegetales, animales),
forman un conjunto en composición y funciones.
GLUTATIÓN: se encuentra en bacterias, vegetales y animales; participa en sistemas enzimáticos de
óxido-reducción. Es importante para mantener reducidos grupos –SH de proteínas, en glóbulos rojos y
otras células contribuye a prevenir daños oxidativos.
Cumple funciones de hormonas o factores liberadores de hormonas: Glucagón (hipoglucemiante),
oxitócica (estimula contracción uterina), vasopresina (regulación balance hídrico), secretina (estimula
secreción jugo pancreático), calcitonina (disminuye nivel de Ca. en sangre), etc.
Encefalina, presente en el sistema nervioso central, produce analgesia al unirse a receptores específicos
en células del cerebro.
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Muchos antibióticos, sustancias producidas por los microorganismos con efectos tóxicos sobre otros
microorganismos. Algunos de estos antibióticos tienen estructura cíclica y a menudo contienen D-
aminoácidos.
Ciertas especies de hongos, producen péptidos altamente tóxicos para el ser humano (amanitina)

9- La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos
y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la
reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de
agua.
10- acido- base, propiedades generales.

Propiedades generales.
Ácido-base En la cadena poli peptídica, los restos de grupos carboxilo y α-amina
interesados en uniones peptídicas no son ionizables, solo pueden
disociarse aquellos que se encuentren libres, como el grupo α-amina del
extremo N-terminal y el carboxilo del extremo C-terminal.
La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de los grupos
existentes en las cadenas laterales
La presencia abundante de lisina, arganina (poseen grupos amina
adicionales, aceptan protones y adquiere carga +9, o histidina (posee el
núcleo imidazol, cuyo nitrógeno puede fijar un protón), si, por el cambio,
hay predominio de restos de aspartato y glutamato en una proteína,
tendrán propiedades ácidas, debidas al carboxilo adicional de esos
aminoácidos, capas de liberar ion hidrogeno y adquirir carga
electronegativa.
La presencia de esos grupos confiere a la capacidad amortiguadora o
buffer, ya que captan o liberan protones, según la mayor o menor
concentración de iones H+ en el medio.
En solución ácida: grupo amina libres captan iones Grupos ácidos: están
no disociados. (La proteína tiene carga neta positiva).
En solución fuertemente alcalina: grupo amina libre cede protones, queda
no ionizado. Grupo carboxilo: se disocian.
En medio alcalino: la proteína exhibe una carga total o neta -.
Si una solución de proteína de pH netamente acido se le agrega álcali, (el
pH subirá progresivamente) se producen cambio en la magnitud y signo de
la carga neta, los grupos ionizados de la proteína irán liberando iones H.
La carga + de la proteína se reducirá, los grupos más ácidicos cederán
protones y se hacen electronegativos.
Dos proteínas con diferentes cantidad de grupos ácidos y básicos libres
tendrán distinta carga neta a un determinado pH; la magnitud de la carga
eléctrica de una proteínas proporcional, a la diferencia entre el pH del
medio y su pH inicial, será tanto más electropositiva, cuanto más ácido sea
el medio con respecto al punto isoeléctrico, por otro lado, la carga
electronegativa, será mayor cuanto más alcalino sea el pH del medio con
relación al pH inicial de la proteína.

Electroforesis Método de separación de proteínas en una mezcla, al hacer pasar una

corriente eléctrica continua atreves de la solución, las proteínas migran
hacia uno u otro polo con una velocidad proporcional a su carga.
En una mezcla de dos o más proteínas de pH diferentes, disuelta en un
medio de determinado pH, las diferencias entre el pH y el phi de cada
proteína, será distintas, y el valor de su carga neta y su velocidad de
migración también serán distintas, (técnica muy utilizada para separación
de proteínas electroforesis.)
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Masa molecular Varia de 6.000 Da, las proteínas pueden ser separadas de otras moléculas
pequeñas existentes en la solución mediante diálisis; para ello utilizan,
ultracentifugación, que emplea un aparato capaz de desarrollar altísimas
velocidades y fuerzas centrífugas de 500.000 o más veces la fuerza de
gravedad. Esta técnica permite el estudio de la velocidad de sedimentación
de una proteína en solución. Otros métodos: cromatografía de filtración en
geles, electroforesis en geles, centrifugación en gradientes de densidad,
etc.
solubilidad Gran parte de las proteínas son solubles en agua o soluciones acuosas.
Las diferencias de solubilidad entre distintas proteínas se debe a su grado
de hidratación determinado por el número de grupos polares. ( tener en
cuenta los no polares que repelen el agua, núcleos aromáticos, cadenas
alifáticas),
Otro factor de estabilidad es la carga eléctrica o total de la molécula de
igual signo para todas las partículas de una misma proteína y por lo tanto
origina fuerzas de rechazo mutuo e impide su agrupamiento y precipitación.
Varía con el pH, la temperatura y la presencia de sales inorgánicas o
solventes no polares en el medio.
Efecto PH: depende de la carga eléctrica neta de una molécula,
En el pH la carga neta es cero, las fuerzas de repulsión intermoleculares
desaparecen y la precipitación puede producirse directamente o luego de la
adición de agentes que actúen sobre la capa de solvatación.
Efecto de sales: a baja concentración favorecen la solubilidad de muchas
proteínas, pues los iones inorgánicos interaccionan con los grupos
ionizados de las moléculas proteínicas.
La adición de sales neutras reduce la atracción entre esas moléculas y
favorece la estabilidad de la solución; a medida que aumenta la
concentración de sal, sus iones ejercen atracción sobre las moléculas de
agua de la capa de solvatación y tiende a despojar a la proteína de su capa
de hidrante. Su solubilidad, decrece; cuando la concentración de sal
alcanza ciertos valores, tiene efectos intensos como para provocar la
precipitación de la proteína.
Sulfato de amonio, sodio o magnesio y el hiposulfito de sodio, son las sales
más utilizadas, para obtener precipitaciones selectivas. Cuando se agrega
una de estas sales a una solución de mezcla de proteínas, se obtiene
precipitaciones, de las diferentes fracciones a medida que va alcanzando
distintas concentraciones de sal en el medio, este método se llama
fraccionamiento salino.
Efecto de solventes poco polares: el agregado de solventes poco polares
(etano, acetona, etc.) a soluciones de proteínas disminuye su solubilidad y
produce precipitación cuando la concentración del solvente alcanza ciertos
valores variables según la proteína considerada.
Para lograr precipitación fraccionada, es necesario realizar cuidadosos
ajustes de temperatura y pH a fin de evitar la desnaturalización y acentuar
el efecto de disminución de la carga total de las moléculas de proteína.
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11- ESTRUCTURA MOLECULAR.

Estructura Complejidad Características

biológicas
Primaria: primaria Conocer la estructura
formada por primaria de
aminoácidos una proteína es importante
unidos en para entender su función
línea y por (ya que ésta depende de la
enlaces
secuencia de aminoácidos y
peptídicos.
de la forma que adopte), así
como en el estudio de
enfermedades genéticas. Es
posible que el origen de una
enfermedad genética
radique en una secuencia
anormal.

Secundaria: Secundaria La estructura secundaria de

son una proteína describe la forma
conocidas en que una secuencia de
como aminoácidos se pliega o
proteínas enrolla. Las diferentes
fibrosas y interacciones y enlaces
consiste en el químicos entre los
doblamiento aminoácidos de un mismo
de la péptido determinan si la
estructura cadena tiende a enrollarse o a
primaria en plegarse (o ambas)
estructuras de
las láminas
plegadas.
Terciaria:  • Proteínas con La estructura terciaria de
son estructura una proteína es la
denominadas terciaria de tipo responsable directa de sus
como fibroso en las propiedades biológicas,
estructuras que una de las ya que la disposición espacial
globulares y Dimensiones es de los distintos grupos
consiste en la mucho mayor funcionales determina su
unión de que las otras interacción con los diversos
estructuras dos. Son ligando.
secundarias ejemplos el
por medio de colágeno,
puentes la queratina del
disulfuro, S-S. cabello o la
fibrina de la
seda, En este
caso, los
Elementos de
estructura
secundaria
(hélices a u
hojas b) pueden
mantener•
Proteínas con
estructura
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terciaria de tipo
fibroso en las que
una de las
dimensiones es
mucho mayor que
las otras dos. Son
ejemplos el
colágeno, la
queratina del
cabello o la fibrina
de la seda, En
este caso, los
elementos de
estructura
secundaria
(hélices a u hojas
b) pueden
mantener 15
Estructura y
Propiedades de
las Proteínas su
ordenamiento sin
recurrir a grandes
modificaciones,
tan sólo
introduciendo
ligeras torsiones
longitudinales,
como en las
hebras de una
cuerda. •
Proteínas con
estructura
terciaria de tipo
globular, más
frecuentes, en las
que no existe una
dimensión que
predomine sobre
las demás, y su
forma es
aproximadamente
esférica. En este
tipo de
estructuras se
suceden regiones
con estructuras al
azar, hélice a hoja
b, acodamientos y
estructuras
supersecundaria.
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Cuaternaria: Está La estructura

son proteínas representada cuaternaria modula la
globulares por actividad biológica de la
muy el acoplamiento proteína y la separación de
complejas y de varias las subunidades a menudo
se trata de la cadenas poli conduce a la pérdida de
unión de las peptídicas, funcionalidad. Las fuerzas que
estructuras iguales o mantienen unidas las distintas
anteriores por diferentes, con cadenas poli peptídicas son,
medio de estructuras en líneas generales, las
puentes terciarias mismas que estabilizan la
Hidrógeno. (protómeros) estructura terciaria.
que quedan
auto
ensambladas
por enlaces
débiles, no
covalentes.
Esta estructura
no la poseen,
tampoco, todas
las proteínas.

12- HEMOGLOBINA.
Es una proteína conjugada cuyo grupo posstetico es el hem o hemo, pertenece a las hemopoteinas,
cromoproteínas de gran importancia funcional: es responsable del transporte del oxígeno en la sangre.
Tanto mioglobina como la hemoglobina están formadas por una proteína de carácter básico, como la
mioglobina posee una cadena polo peptídica unida a un grupo hemo, mientras la hemoglobina es una
molécula tetramica integrada por cadenas de globina, cada una asociada a un grupo hemo.
El grupo hemo: es un grupo protético que forma parte de diversas proteínas, entra las que destaca la
hemoglobina, consiste en un ion Fe2+ contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico llamado
porfirina, hecho de cuatro grupos pirrolicos unidos entre sí por medio de puentes metileno.
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Una de las propiedades de las porfirinas es su capacidad de formar complejos con metales. El
hemo está formado por protoporfirina III con un átomo de hierro en el centro del anillo
tetrapirrólico. El hierro del hemo de hemoglobina es ferroso Fe2+ (este forma seis enlaces
coordinados, aceptando pares de electrones no compartidos de otros). Cuando la hemoglobina
fija oxígeno, dichos orbitales tienen una configuración octaédrica. Cuatro de los enlaces
coordinas unen al Fe2+ a los átomos de N de los pirroles, el quinto liga el hemo a un N del núcleo
imidazol. Solo cuando el hierro del hemo está al estado ferroso (ferrohemo), la hemoglobina
cumple su función de transporte de oxígeno.
La globina es una proteína globular en su estructura terciaria, que forma parte de la hemoglobina
siendo la globina la parte proteica.
Los tipos de hemoglobina, en el hombre adulto normal se encuentran dos tipo 1) Hemoglobina A1
(HbA1) representan el 95% del total de hemoglobina en los glóbulos rojos. 2) Hemoglobina A2
(HbA2) está presente en una porción que no alcanza el 3% del total y la sangre del recién nacido
contienen otro tipo de hemoglobina llamada fetal o F (HbF), está hemoglobina F es la
predominante en el feto durante los últimos seis meses de vida intrauterina. Durante las épocas
más tempranas de la vida intrauterina (entre el primer y tercer mes) se encuentran otros tipos de
hemoglobina, llamadas embrionarias: Hb Gower1, Gower2 y portland. La Hb Gower1 luego es
reemplazada por la Gower2 y la Hb Portland es un tetrámero. Estos tipos de hemoglobinas
pueden diferenciarse mediante electroforesis.
13-Las proteínas plasmáticas, son proteínas presentes en el plasma sanguíneo. Cumplen
muchas funciones diferentes, incluido el transporte de lípidos, hormonas, vitaminas y
minerales en la actividad y el funcionamiento del sistema inmunológico. Hay tres clases
principales de proteínas: albúminas, globulinas y fibrinógeno. En el cuerpo humano las
albúminas representan el 55% y contribuyen por ello de forma importante a la presión
coloidosmótica del plasma. Aparte del papel osmótico su principal función es la de
transportar, combinándose con ellas, sustancias insolubles en agua, como bilirrubina, sales
biliares y ácidos grasos. Las globulinas representan el 38% y se encuentran en tres
posibles formas: alfa (α), beta (β) y gamma (γ). Cumplen funciones de (1) transporte; α-
globulinas y β-globulinas específicas transportan sustancias tales como la hormona
tiroidea, el colesterol o el hierro (esta última se llama transferrina y es la más abundante);
(2) coagulación (α-globulinas y β-globulinas); (3) reguladoras: son α-globulinas ciertas
proteínas que se encuentran inactivas y que son precursoras de, por ejemplo, hormonas;
son activadas por señales específicas en función de su necesidad; (4) inmunitarias: las
inmunoglobulinas (anticuerpos) son γ-globulinas .

14- Las células musculares poseen dos tipos de proteínas contráctiles: actina y miosina.

Proteína actina: Proteína filamentosa del protoplasma celular, que se encarga de conferir

su forma a la célula, fijar las proteínas de membrana, participar en los movimientos
celulares y, asociada a la miosina, causar la contracción de las células musculares.

Proteína miosina: es una proteína que se encuentra en las fibras musculares con la
finalidad de unirse a la proteína actina, generar la contracción de los músculos, y por ende
los movimientos que realizamos tanto con nuestras extremidades como la contracción que
genera nuestro corazón.
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