BIOLOGÍA 08

BIOLOGÍA CELULAR (54)

UNIDAD 1
Cátedra: Torado
 BIOLOGIA (08 / 54)
CATEDRA: LAURA TODARO
Nota: Los contenidos del siguiente RESUMEN tienen como función servir como GUÍA para los alumnos. Los temas deben ser Pero en los sistemas vivientes, el aumento de la temperatura no es una estrategia viable para acelerar las reacciones: las
completados con lo dicho en clase y con la Bibliografía recomendada por la cátedra. estructuras celulares (formadas por lípidos, proteínas, hidratos de carbono y ácidos nucléicos) son muy sensibles al
aumento de la temperatura, pudiendo esta modificar la estructura química de las moléculas que las componen
Enzimas (desnaturalización).

INTRODUCCIÓN: Por eso es que se utilizan CATALIZADORES BIOLÓGICOS (Enzimas).

Una reacción química es un proceso por el cual una o más sustancias, llamadas reactivos (o en nuestro caso sustratos),
se transforman en otra u otras sustancias con propiedades diferentes, llamadas productos.
En una reacción química, los enlaces entre los átomos que forman los sustratos se rompen, entonces los átomos se
reorganizan de otro modo, formando nuevos enlaces y dando lugar a una o más sustancias diferentes a las iniciales.
Podemos representar la ecuación de una reacción química de la siguiente manera:
Indicando que el/ los sustratos se transforman en el/ los productos en el transcurso de la reacción.
Un catalizador aumenta la velocidad de las reacciones porque, combinándose de
manera reversible con el/los sustratos, disminuye la energía de activación de los
mismos.
En el gráfico, la línea roja representa el transcurso de una reacción catalizada:
Una vez que se une al sustrato y cataliza la reacción, la enzima libera el producto y se
encuentra en el mismo estado en el que se encontraba antes de catalizar la reacción
(la reacción no modifica su estructura química, simplemente sirve como ¨vehículo¨).

Toda reacción química lleva asociada una variación determinada de energía: Todas las reacciones químicas tienden a
transcurrir de manera tal que los productos poseen mayor estabilidad y menor energía que los sustratos (la diferencia entre NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS
la energía de los sustratos y la energía de los productos representa la energía liberada durante la reacción). Si bien se han reconocido hasta la fecha algunas de naturaleza nucleotídica, la gran mayoría son proteínas,
están constituídas por aminoácidos. No obstante, podemos hacer la siguiente distinción:
Para que una reacción ocurra, es necesario que los sustratos adquieran una pequeña
x Enzimas simples: la hidrólisis total genera únicamente aminoácidos. Ejemplos: pepsina, tripsina,
cantidad de energía, necesaria para ¨activarlos¨ y permitir su reacción: Esa energía se
conoce como ¨Energía de activación¨
ureasa, alfa amilasa, etc..
Ea: cantidad de energía que deben adquirir los sustratos para poder reaccionar. x Enzimas conjugadas: para ejercer su acción, requieren de una parte No proteica, el COFACTOR.
Representa la diferencia entre la energía inicial de los sustratos y el ¨pico¨ de energía
en el gráfico. El cofactor colabora junto con la enzima en la reacción química. Al conjunto de la parte proteica + la no
proteica se lo conoce con el nombre de HOLOENZIMA, siendo el conjunto la forma activa de la enzima;
la apoenzima sola es inactiva ya que si no está presente el cofactor las enzimas no pueden actuar.
¿Cómo adquieren esa energía los sustratos?
El cofactor puede tener naturaleza inorgánica (ión, ej: Fe, Cu, Mg, etc) u orgánica: COENZIMA.
A través de colisiones entre sus moléculas:
Todas las moléculas se encuentran en continuo movimiento o ¨difusión¨. Ese movimiento depende directamente de la
energía que poseen. En ese movimiento continuo las moléculas colisionan unas con otras, y en esas colisiones existe una
transferencia de energía entre ellas. Cuando 2 sustratos chocan con la suficiente energía (correspondiente a la Ea), la
reacción se produce.

Si bien muchas reacciones en la naturaleza ocurren de manera espontánea, la VELOCIDAD de las mismas puede llegar a
ser muy variable.
Para saber si una reacción es rápida o lenta, hay que conocer la velocidad a la que transcurre. Podemos definir velocidad
de reacción como la variación de cantidad de sustancia formada o transformada por unidad de tiempo.
(En general, para determinar la velocidad de una reacción, hay que medir la cantidad de reactivo que desaparece o la
cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo). Las coenzimas son moléculas orgánicas cuya función es tomar o ceder grupos químicos y electrones.
Ejemplos: NAD, NADH, FAD, FADH
Uno de los mayores determinantes de la velocidad de las reacciones químicas es la energía de activación. Cuanto mayor ( NAD+ toma e- y H+ ; NADH cede e- y H+ ; FAD+ toma e- y H+ ; FADH cede e- y H+)
sea esta (y mayor el ¨salto energético¨ que necesiten los sustratos para reaccionar) más lenta va a ser la reacción: Los
sustratos pueden colisionar innumerables veces y aun así no alcanzar en esos choques la energía necesaria para
reaccionar. Si la Ea es pequeña, en cambio, es más probable que un choque sea efectivo, y la reacción se produzca.

Una forma simple de aumentar la velocidad de una reacción química es, entonces,
aumentando la temperatura: Cuanto mayor sea la temperatura, mayor será la energía
inicial de los sustratos (a mayor temperatura, las moléculas se mueven más rápido y
colisionan más veces). Si los sustratos poseen mayor energía, el ¨salto energético¨ o
Ea se reduce y la velocidad de la reacción aumenta.
La línea azul en el gráfico representa la reacción química una mayor temperatura.
GRUPO PROSTÉTICO: Se denomina así al cofactor unido covalentemente a la proteína.

1 2 CATEDRA: LAURA TODARO


LAS ENZIMAS SON PROTEÍNAS CON ESTRUCTURA GLOBULAR TERCIARIA (MICHAELIANAS) O
CUATERNARIA (ALOSTÉRICAS)
Poseen un sitio activo que es donde se introduce el sustrato y donde es catalizada la reacción.
El sustrato se une al sitio activo de forma REVERSIBLE a través de interacciones de tipo intermolecular (débiles).
Las enzimas son específicas para los sustratos y para las reacciones que catalizan, y su estructura globular es
indispensable para que realicen sus funciones, si esta se ve alterada por Desnaturalización, su Actividad Biológica se
pierde.
Enzimas Michaelianas
Proteínas con estructura globular terciaria.
Características del Gráfico “Velocidad en función de la concentración de Sustrato”:
Éstos gráficos se realizan midiendo la velocidad de formación de producto en distintas reacciones en las cuales la
cantidad de enzima es constante y varía (aumenta) la concentración de sustrato. Para cada concentración de sustrato, se
mide la Velocidad de reacción.
Puede observarse que la velocidad de reacción va aumentando proporcionalmente a
medida que aumenta la concentración de sustrato (al principio de la curva), y llega
un momento en el que la pendiente empieza a disminuir hasta el punto en que la
velocidad se hace constante. Ése es el punto de saturación: Por más que siga
aumentando la concentración de sustrato, las enzimas no pueden catalizar las
reacciones a una velocidad mayor.
En ese punto las enzimas alcanzaron su velocidad máxima (todos los sitios activos
de todas las enzimas se encuentran ocupados y las enzimas están catalizando la
reacción a su máxima velocidad).
La Km, es la concentración de sustrato que corresponde a la mitad de la velocidad
máxima, y es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato. A mayor
afinidad, menor Km (porque hace falta una MENOR concentración de sustrato para
alcanzar la mitad del punto de saturación de la enzima).
Inhibidores
Los inhibidores son sustancias exógenas (que no son propias de la célula) y que inhiben el funcionamiento de las enzimas.
Hay dos tipos de inhibidores para las enzimas:
Irreversibles: Se unen de forma covalente a la enzima e inhiben la actividad enzimática PERMANENTEMENTE.
Reversibles: Se unen a través de uniones débiles (de tipo intermolecular). Por eso es que son reversibles: el inhibidor se
une, y luego puede separarse.
Podemos diferenciar 2 tipos:
Competitivos: Se unen en el SITIO ACTIVO impidiendo la unión del sustrato.
En el gráfico se observa que aumenta la Km (o sea, es como si disminuyera la
afinidad de la enzima por el sustrato) dado que parte de los sitios activos están
“ocupados” por el inhibidor.
Aún así, la velocidad máxima se mantiene constante: si aumenta mucho la
concentración de sustrato, llega un punto en el que la cantidad de inhibidor es muy
pequeña con respecto a la cantidad de sustrato. El efecto se revierte porque ambos,
sustrato e inhibidor, compiten por el mismo sitio de unión.
3 CATEDRA: LAURA TODARO
No Competitivos: En éste caso el inhibidor se une a un sitio diferente del sitio
activo, impidiendo que la enzima catalice la reacción.
La afinidad de la enzima por el sustrato no cambia (Km constante), dado que la
inhibición no impide la unión entre ambos.
Sí se modifica la velocidad máxima: en todo momento siempre va a existir un
número determinado de las enzimas que no pueda catalizar la reacción porque se
encuentran inhibidas. (Las enzimas ¨libres¨ del inhibidor siguen teniendo la misma
afinidad por el sustrato.)
Dado que no existe una competencia por el sitio de unión, el aumento de la
concentración de sustrato NO REVIERTE los efectos del inhibidor.
Enzimas Alostéricas
Proteínas con estructura globular cuaternaria.
Poseen más de una subunidad globular (protómero), cada una con un sitio activo (vale lo mismo que para el sitio activo
de las enzimas michaelianas) y un sitio alostérico. En estos últimos se introducen distintos moduladores alostéricos cuya
función es la de modificar la actividad de la enzima según las necesidades de la célula.
Características del Gráfico “Velocidad en función de la concentración de Sustrato”:
En el caso de las enzimas alostéricas, no se define Km, dado que la afinidad por el
sustrato no es constante:
Estas enzimas poseen más de un sitio activo. A medida que estos van siendo
ocupados, se producen cambios conformacionales en la estructura globular de la
proteína que ¨expone¨ al resto de los sitios activos facilitando la unión con el
siguiente sustrato. Entonces, a medida que se van uniendo los sustratos a los sitios
activos, la afinidad de la enzima por el sustrato aumenta. Esto se conoce con el
nombre de Efecto Cooperativo, y es responsable de la forma sigmoidea que
presentan las curvas de cinética de estas enzimas. A bajas concentraciones de sustrato
la enzima presenta menor actividad que a altas concentraciones, dado que su afinidad
por el sustrato es menor (compárenlo con el gráfico se michaelianas, si los
superponen se van a dar cuenta que a bajas [S] la enzima alostérica actúa a menor
velocidad que la michaeliana).
Moduladores:
La diferencia entre un inhibidor y un modulador alostérico es que estos últimos son moléculas endógenas (que se
encuentran normalmente en la célula) y que pueden tanto aumentar como disminuir la actividad de las enzimas.
La modulación alostérica es una de las estrategias utilizadas para regular la actividad de las enzimas y, como
consecuencia, la concentración de distintos sustratos y productos del metabolismo celular, el consumo de energía y la
homeostasis.
Los moduladores alostéricos positivos o negativos se unen en los sitios alostéricos de la enzima regulando su actividad,
modificando su afinidad por el sustrato y/o su velocidad máxima:
El gráfico cambiaría de la siguiente manera:
El modulador negativo (azul) disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato
de manera que hace falta más cantidad de sustrato para alcanzar la misma
velocidad que se alcanzaba sin modulador (negro). Al mismo tiempo, disminuye
la velocidad máxima de la enzima.
Lo contrario ocurre con el modulador positivo (rojo). A bajas concentraciones de
sustrato se alcanza mayor velocidad que sin el modulador, y la Velocidad
máxima de catálisis aumenta.
4 CATEDRA: LAURA TODARO

Las enzimas alostéricas suelen encontrarse al principio de vías metabólicas (que son reacciones enzimáticas
“encadenadas” en las cuales el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente reacción):
Al regularse la actividad de la primera enzima de la vía (o una de las primeras), se regulan TODAS las reacciones de la
vía (las enzimas que catalizan las siguientes reacciones tendrán una menor concentración de sustrato disponible para
reaccionar).
Ejemplificamos dos mecanismos de regulación de la actividad:
Feed-Back (o inhibición por producto final):
Cuando se acumula uno de los últimos productos de la vía metabólica (D), actúa como un modulador negativo sobre la
enzima alostérica 1 (E1), disminuyendo su actividad. De ésta forma, cuando se acumula “D”en la célula, éste actúa
disminuyendo la velocidad de su propia síntesis.
Activación por Precursor:
En éste caso, el primer sustrato actúa como modulador positivo de la enzima 1 (E1). Entonces, cuando se acumula dicho
sustrato en la célula, se une al sitio alostérico de E1 aumentando su actividad (aumenta la velocidad en que A se consume
para formar B en la reacción catalizada por la enzima 1).
Regulando la actividad de las enzimas de esta manera, puede inhibirse la síntesis de moléculas que se encuentran en
mucha cantidad, utilizarse el sustrato de dicha vía metabólica para sintetizar otra molécula diferente que SI sea necesaria.
Supongamos que hay mucha cantidad de Glucosa en la célula. Esta inicialmente se degradará en la vía metabólica de la
Respiración Celular, cuyo objetivo es obtener ATP (energía).
Si se acumula mucho ATP (producto final de la vía), este actúa como modulador alostérico negativo de la primera enzima
alostérica (E1 roja), inhibiendo su actividad a través de un Feed-back negativo.
De esta manera, la Glucosa puede ser utilizada en otra vía metabólica: La síntesis de un polisacárido de reserva como el
Glucógeno: la Glucosa actúa como modulador alostérico positivo de la primera enzima de dicha vía (E1 azul),
aumentando su actividad y favoreciendo la síntesis de Glucógeno.
Efectos del pH, y de la temperatura
Los efectos del pH y de la temperatura sobre la actividad enzimática son válidos para ambos tipos de enzimas. (Los
gráficos de Velocidad en función de la temperatura o del pH se encuentran en la guía de Actividades).
Temperatura:
Se observa que la actividad aumenta a medida que aumenta la temperatura, porque la velocidad de la mayoría de las
reacciones químicas aumenta con la temperatura: como se mencionó previamente, si aumenta la energía de los sustratos,
es menor el ¨salto energético¨ que tienen que dar para que se produzca la reacción se produzca.
En el caso de las reacciones enzimáticas, esto ocurre hasta que se llega la temperatura óptima de la enzima
(aproximadamente 37 grados para las enzimas que actúan a nivel fisiológico en animales de sangre caliente).
Ésta es la temperatura a la cual la enzima alcanza su máxima actividad.
A temperaturas mayores, la enzima, como cualquier proteína, comienza a sufrir los efectos de la temperatura: se rompen
las uniones débiles que mantienen las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria (desnaturalización), perdiéndose por
ende su actividad biológica, o sea su capacidad de catalizar reacciones químicas específicas.
5 CATEDRA: LAURA TODARO
NOTA: Existen enzimas que son capaces de actuar, sin desnaturalizarse, a grandes temperaturas. Se conocen como enzimas
termorresistentes, y su temperatura óptima puede ser tan alta como de 60ºC.
Asimismo, también existen enzimas llamadas enzimas termolábiles, cuya temperatura óptima es muy baja (5ºC) y a temperaturas
mayores sufren los efectos de la desnaturalización.
pH:
Dada las características de las proteínas y de los aminoácidos, el pH puede o no afectar a la estructura de las mismas. Esto
dependerá de las características acido/básicas de sus aminoácidos constituyentes:
Si la proteína presenta en su estructura aminoácidos ácidos y básicos, las variaciones de pH pueden modificar las cargas
positivas o negativas de los mismos y romper una de las interacciones responsables de la ESTRUCTURA GLOBULAR
(terciaria o cuaternaria) de la proteína: ¨puentes salinos¨. Si la estructura globular se altera (desnaturalización) se pierde la
actividad biológica de la enzima.
Por eso es que existen proteínas cuyo pH óptimo es neutro, otras con pH óptimo ácido y otras con pH óptimo alcalino, así
como otras que no son sensibles a los cambios de pH: Depende cada proteína y de su secuencia de aminoácidos.
Estrategias para regular la actividad enzimática en las células:
i Moduladores alostéricos: Mecanismos de Feed-Back y Activación por Precursor mencionados anteriormente. Se
usan como estrategia para mantener la homeostasis en la célula y poder derivar los sustratos a distintas vías
metabólicas según sean necesarios.
i Modificaciones covalentes: Por medio de la unión COVALENTE de ciertos grupos (por ejemplo el grupo fosfato)
se puede activar o desactivar una enzima. Entonces, cuando la célula necesita que una enzima determinada actúe
la puede activar (ya sea adicionándole o quitándole el grupo fosfato, según la enzima) y viceversa.
Vale aclarar que dichas modificaciones involucran la formación o ruptura de enlaces covalentes, por lo tanto SON
REACCIONES QUÍMICAS QUE ESTÁN CATALIZADAS POR OTRAS ENZIMAS.
i Proteólisis: Muchas veces, las enzimas son sintetizadas en una célula pero tienen que cumplir su función en otro
compartimiento fisiológico (ejemplo: enzimas pancreáticas son sintetizadas por células del páncreas pero actúan
en el intestino). Entonces, se sintetizan en una forma inactiva ZIMÓGENO. En los zimógenos, a la estructura
primaria de la proteína le “sobra” una porción. Cuando el zimógeno llega al lugar donde debe actuar, hay enzimas
que “cortan” ésa porción sobrante de la cadena polipeptídica y de ésta manera lo activan.
i Regulación de la expresión: El mecanismo a largo plazo para regular la actividad enzimática es la inducción o
represión de su síntesis. Esto se logra a nivel genético: Las proteínas son sintetizadas gracias a que el ADN
“copia” a ARN una porción de la información que lleva almacenada. Luego, el ARN “lleva” dicha información
desde el núcleo hasta el citoplasma, y ésa información es traducida por los ribosomas, que sintetizan la proteína.
La “inducción” o la “represión” acelera o inhibe el proceso EN EL ADN, induciendo o reprimiendo el copiado de
la información.
En definitiva, lo que se está regulando es la cantidad de enzimas presentes en la célula (En los mecanismos
anteriormente mencionados, se regulaba la actividad de las enzimas que ya estaban presentes en la célula).
6 CATEDRA: LAURA TODARO
 VIRUS Tamaño

VIRUS
VIROIDES
PRIONES
CATEDRA: TODARO
BIOLOGIA 54/08 CÁTEDRA TODARO 2023
 Ejemplos de Virus ADN / Virus ARN
Estructura de los virus

ACIDO
NUCLEICO

ARN
ADN ARN ADN
HIV
Viruela
Rabia
Herpes
Gripe A
Hepatitis B
Sarampión
Rubeola
CATEDRA: TODARO CATEDRA: TODARO
Estructura de los virus Estructura de los virus

CAPSIDE Envoltura
(Solo en algunos virus)
Capsómeros
(monómeros)
Proteínas
con
lípidos
Proteínas o
carbohidratos

CATEDRA: TODARO CATEDRA: TODARO

 VIRUS
FORMA
Todos patógenos
Virus humanos
S.I.D.A.
Gripe porcina
Rubeola
Varicela
Viruela
Hepatitis A B y C
Dengue
Poliomielitis
Paperas
Sarampión
Ebola
CATEDRA: TODARO CATEDRA: TODARO
VIRUS Son parásitos obligados
Virus animales
Moquillo
Parvovirus
Aftosa
Rabia
Leucemia felina
Usan la maquinaria
Virus vegetales
Virus de la peste negra del tomate celular para
Virus del mosaico del tabaco metabolizar y
Virus X de la papa reproducirse

Virus bacterianos
Bacteriófago lambda
de la Escherichia coli

CATEDRA: TODARO
CATEDRA: TODARO
¿SON SERES VIVOS? Los virus evolucionan
Virus de la gripe
No son células

Metabolizan dentro de la célula que

parasitan, no tienen metabolismo propio

Se reproducen sólo dentro de la célula

Evolucionan
CATEDRA: TODARO
CATEDRA: TODARO
Replicación viral

Reconocimiento de la célula huésped

Unión a receptores de la célula

Penetración a la célula
Perdida de cubierta proteica
Ingreso del material genético

CATEDRA: TODARO
CATEDRA: TODARO
 Replicación
Replicación viral viral
LA CELULA HUESPED REALIZA:
Liberación de los virus
-Síntesis de proteínas virales
- Por lisis celular
-Duplicación del genoma viral
Virus ADN
ADNÆÆARNmÆ proteínas

Virus ARN
ARN viralÆ Funciona como mensajero

ARN viral Æ es transcripto a ARNm

- Por gemación
ARN viral Æ ADN Æ ARNm
(transcripción inversaÆ RETROVIRUS)

-Ensamblado de nuevos virus

CATEDRA: TODARO CATEDRA: TODARO
 CATEDRA: TODARO

Ciclo lítico y lisogénico SUBVIRUSÆViroides

Son solo ARN de

una sola cadena
Causa
enfermedades en
plantas que
producen daños
económicos

Exocortis de los cítricos

CATEDRA: TODARO
 Enfermedades por priones

SUBVIRUSÆPriones KURU ENFERMEDAD DE LA VACA LOCA

Afecta a tribus que practicaban ( Encefalopatía espongiforme bovina)
Partícula infecciosa PROTEICA sin material genético canibalismo como ritual el consumo de su carne vacuna de
funerario en Papua, Nueva animal afectado podía dar la
Produce enfermedades neurológicas degenerativas Guinea enfermedad en los humanos

Æ Proteína de desarrollo
PrPÆ
neuronalÆ normal en el
cerebro

PrPSCÆ la misma proteína con

otra estructura tridimencional
Æ patógena

CATEDRA: TODARO CATEDRA: TODARO

 BIOLOGIA (08 / 54)
CATEDRA: LAURA TODARO
ÁTOMOS
Un átomo es la unidad más pequeña de un elemento químico, y posee propiedades químicas
características.
Los átomos están formados por 3 tipos de partículas subatómicas:
x Protones, que tienen carga eléctrica positiva;
x Neutrones, que no poseen carga;
x Electrones, que tienen carga eléctrica negativa.
El número protones de un átomo determina su identidad y sus propiedades químicas y es IGUAL al
número de electrones. De esta forma, al poseer igual número de cargas positivas (protones) y
negativas (electrones), los átomos son ELÉCTRICAMENTE NEUTROS.
Los Protones y Neutrones se encuentran ubicados en el núcleo del átomo, y los Electrones se
encuentran en contínuo movimiento formando una especie de ¨nube¨ alrededor del mismo.
Como las cargas eléctricas opuestas se atraen, las cargas positivas del núcleo son las que atraen y
mantienen a los electrones en esa ¨nube¨ a su alrededor.
El problema es que así como las cargas opuestas se atraen, las cargas iguales se repelen, por eso
es que los electrones tienen que mantener cierta distancia unos de los otros, y eso trae como
consecuencia que se ubiquen en distintas ¨capas¨ o ¨niveles¨ concéntricos, cada una de las cuales
acepta la existencia de un número determinado de electrones.
La última de estas ¨capas¨, la más alejada del núcleo, es la llamada ¨capa de valencia¨, y los
electrones que se encuentran en ella son los que van a participar de las distintas reacciones
químicas que pueden sufrir los átomos.
REGLA DEL OCTETO ESTABLE
Está probado experimentalmente que todos los átomos alcanzan su estabilidad cuando tienen en
su capa de valencia 8 electrones. Por ende todos los átomos que NO POSEAN ésta característica,
no son estables (la excepción es el Hidrógeno, que para alcanzar la estabilidad necesita tener
solamente 2 electrones en su capa de valencia).
En la naturaleza y por regla general, todo lo que no es estable o bien no existe, o bien tiene un
período de existencia muy corto. Espontáneamente, todo tiende a un estado de mayor
estabilidad.
Por eso es que los átomos que no son estables TIENDEN a reaccionar de tal manera de alcanzar la
estabilidad, lo cual implica cumplir con la regla del octeto. Para ello pueden reaccionar de 2
maneras:
Perdiendo o ganando electrones, en cuyo caso el átomo que era NEUTRO se convierte en un
ION con carga positiva (CATIÓN) o con carga negativa (ANIÓN), respectivamente.
Los iones de carga opuesta se atraen entre sí (por fuerzas electrostáticas) y forman compuestos
iónicos o SALES.
[Las sales se disuelven en agua porque las moléculas las hidratan: rodean a los iones e interfieren
en la unión iónica (que no es otra cosa que la atracción entre cargas opuestas), y de esa manera
separan a los iones del compuesto iónico para que pasen a formar parte de la solución.]
Compartiendo electrones con otros átomos, generándose los Enlaces Covalentes y formando
MOLÉCULAS.
La capacidad o tendencia a formar uniones covalentes o iónicas tiene que ver con características
intrínsecas de los distintos átomos, como la electronegatividad:
La electronegatividad es la “capacidad” que tienen los átomos (o sea los núcleos de los átomos)
para atraer electrones. Cuanto más electronegativo es un átomo, más fuertemente va a atraer a
los electrones.
Cuando dos átomos reaccionan para alcanzar la estabilidad, la manera de reaccionar tiene que ver
con la diferencia de electronegatividades que existe entre ellos:
Si uno de los átomos es MUCHO más electronegativo que el otro, éste va a atraer a los electrones
tan fuertemente que va a terminar ¨robándole¨ uno o más electrones de su nube electrónica y se
van a formar dos iones con carga opuesta:
UNIÓN IÓNICA
 sumergido en agua, todas las sales van a estar disueltas en agua y los iones (cationes con carga
positiva, y aniones con carga negativa) se encontrarán separados unos de los otros.

Las moléculas en cambio, eléctricamente neutras, se encontrarán disueltas en agua tal y como
son.

ENLACES COVALENTES POLARES Y NO POLARES

La polaridad de los enlaces está relacionada con la electronegatividad de los átomos que los
forman.
Si los átomos que forman un enlace covalente tienen similar electronegatividad, los electrones
que están siempre en contínuo movimiento, van a mantenerse dispersos equitativamente y en
Si, en cambio, la diferencia entre las electronegatividades no es tan marcada, los átomos van a forma simétrica alrededor de los núcleos que forman el enlace.
¨compartir¨ los electrones. Van a formar entonces un enlace covalente y una molécula.
ENLACE COVALENTE NO POLAR
Cuando dos o más átomos comparten electrones y forman una molécula, las nubes electrónicas de
cada uno de los átomos se ¨fusionan¨ y el compuesto molecular queda conformado por los
núcleos de los átomos en el centro y todos los electrones de esos átomos moviéndose en una
¨nube¨ a su alrededor:

UNIÓN COVALENTE

Si en cambio los átomos del enlace poseen diferente electronegatividad, los electrones se van a
encontrar más atraídos hacia el núcleo del átomo más electronegativo. Resultado: La nube
electrónica se distorsiona, quedando la molécula más negativa del lado donde los electrones están
más concentrados, y más positiva del lado opuesto.

Es posible que los electrones no estén compartidos de manera ¨equitativa¨, dando lugar distorsión ENLACE COVALENTE POLAR
de esa nube electrónica ---> ver más abajo: enlaces covalentes polares.

O sea que según la magnitud de la electronegatividad de un átomo y la electronegatividad del

átomo con el que reacciona, se formará entre ellos una unión covalente o iónica: el Cloro, por
ejemplo, puede ganar un electrón (formando el Anión Cloruro) y ese anión formar uniones iónicas;
y también puede compartir un electrón con otro átomo y formar uniones covalentes (todo
dependerá de la diferencia entre las electronegatividades del Cloro y del átomo con el que
reacciona).
Hay reglas específicas para saber cómo aumenta o disminuye la electronegatividad de los átomos
Entonces ¿Cómo diferenciamos un compuesto iónico (sal) de una molécula?
Como estamos en Biología Celular, y en biología TODO se encuentra rodeado, compuesto o
en la tabla periódica, reglas que escapan a los requerimientos teóricos de esta materia, pero sí es
necesario que recuerden lo siguiente:
Considerando EXCLUSIVAMENTE los átomos más comunes que forman parte de las moléculas
orgánicas: C-H-O-N-P-S
[Siendo C = Carbono, H = hidrógeno, O = Oxígeno, N = Nitrógeno, P = Fósforo, S = Azufre]
C y H tienen la misma electronegatividad y ONPS son más electronegativos que CH.
MOLÉCULAS POLARES Y NO POLARES
Para evaluar la polaridad de las moléculas, hay que considerar no solamente la polaridad de sus
enlaces individuales, sino también su geometría: o sea la disposición espacial de los átomos de esa
molécula.
Una molécula es polar cuando, por un lado, sus enlaces son polares, y por otro, la disposición en el
espacio de los enlaces es tal que los efectos de “distorsión” de la nube electrónica NO SE
CONTRARRESTAN.
En el caso del CO2, por ejemplo, cada uno de los enlaces entre el C y el O es polar (porque el O es
más electronegativo). Pero como los Oxígenos se ubican a ambos lados del Carbono (formando un
ángulo de 180◦C), la nube electrónica no está desplazada en la molécula porque el efecto de cada
Oxígeno contrarresta al del otro (es como si 2 personas tiraran de los extremos de una soga en
sentidos opuestos y con la misma fuerza: ninguna de las dos se mueve). Es por eso que el CO 2 es
NO POLAR.
Dióxido de Carbono:
En cambio en la molécula de H2O, la nube electrónica está desplazada hacia el oxígeno porque,
debido a la geometría angular de la molécula, los efectos no se contrarrestan. Por ende es POLAR.
Agua:
En resumen: Cuando una molécula es polar, las distorsiones de la ¨nube electrónica¨ generada por
cada uno de los enlaces covalentes polares no se contrarrestan, lo que genera un desplazamiento
de los electrones hacia los átomos más electronegativos de la molécula. Como consecuencia de
esto, una parte de la molécula va a poseer una mayor densidad electrónica (y por ende va a estar
más negativa), y otra parte va a tener una menor densidad de electrones (y por ende va a estar
más positiva). A esas “partes” más positivas o negativas se las llama “dipolos”.
FUERZAS INTERMOLECULARES
Son las fuerzas de cohesión que mantienen unidas entre sí a las moléculas de una sustancia.
Existen 3 tipos principales de Fuerzas Intermoleculares:
Fuerzas de Van del Waals
Interacciones Dipolo-Dipolo
Puente de Hidrógeno
Fuerzas de Dispersión o London (en moléculas no polares)
Las fuerzas de dispersión también se conocen como fuerzas de London o fuerzas de van der
Waals.
Son las fuerzas principales que atraen las moléculas no polares entre sí. Las moléculas no polares
son aquellas que no tienen separación de carga dentro de las moléculas (no presentan dipolos).
Los electrones que rodean a las moléculas, se encuentran en contínuo movimiento alrededor de
los núcleos de los átomos que las conforman. Ese movimiento genera fluctuaciones en la nube
electrónica, que permite la formación de DIPOLOS TRANSITORIOS(en otras palabras, hay
momentos en los cuales un extremo de la molécula posee mayor cantidad de electrones y esto
genera un polo negativo, mientras que el otro extremo tendrá menor cantidad de electrones, lo
que genera un polo positivo).
Los dipolos transitorios de cargas opuestas se atraen entre sí, permitiendo la cohesión entre las
moléculas.
Estas fuerzas son más intensas cuanto más grande sea la molécula (dado que las dispersiones de la
nube electrónica serán mayores), y , si la molécula es lo suficientemente grande, son capaces de
mantenerlas en estado sólido.
De las tres clases de fuerzas intermoleculares, son las más débiles.

Interacciones Dipolo-Dipolo
Importancia de las fuerzas intermoleculares
Son las fuerzas de atracción que existen en las moléculas polares. Estas poseen dipolos
PERMANENTES, que se atraen con los dipolos de cargas opuestas de otras moléculas polares.
La intensidad de las fuerzas intermoleculares, determinará el ESTADO DE AGREGACIÓN (o estado
físico) que presente la sustancia a una determinada temperatura:

A medida que aumenta la temperatura, las partículas (moléculas) que forman un cuerpo se
mueven o “vibran” más deprisa (aumenta su energía cinética). Si la temperatura disminuye, ocurre
lo contrario: disminuye el movimiento y vibración de las partículas.

Puente de Hidrógeno
Es un tipo especial de interacción dipolo-dipolo en moléculas polares en las cuales el átomo de
HIDRÓGENO se encuentra unido a un átomo muy electronegativo como O, N o F.
El aumento de la energía cinética se opone a las fuerzas de cohesión que mantienen a las
moléculas unidas entre sí, de manera tal que si las moléculas aumentan mucho su energía cinética,
se rompen las fuerzas de cohesión y ocurre un cambio de estado.
Cuando calentamos un cuerpo, sus partículas se mueven más deprisa con lo cual aumentan su
energía cinética. Si lo enfriamos ocurre lo contrario: disminuye la energía cinética de las partículas.
La energía cinética es la energía que tiene un cuerpo en movimiento.
Estado de Agregación de la materia
La materia se presenta en tres estados o formas de agregación: sólido, líquido y gaseoso.
Dadas las condiciones existentes en la superficie terrestre, sólo algunas sustancias pueden hallarse
de modo natural en los tres estados, tal es el caso del agua.

La mayoría de sustancias se presentan en un estado concreto. Así, los metales o las sustancias que
constituyen los minerales se encuentran en estado sólido y el oxígeno o el CO2 en estado gaseoso: sustancia y se denomina punto de ebullición. El punto de ebullición del agua es 100 °C a la presión
atmosférica normal.

En el estado sólido las partículas están ordenadas y se mueven oscilando alrededor de sus
posiciones. A medida que calentamos el agua, las partículas ganan energía y se mueven más
deprisa, pero conservan sus posiciones.

Cuando la temperatura alcanza el punto de fusión (0ºC) la velocidad de las partículas es lo

suficientemente alta para que algunas de ellas puedan vencer las fuerzas de atracción del estado
sólido y abandonan las posiciones fijas que ocupan. La estructura cristalina se va desmoronando
poco a poco. Durante todo el proceso de fusión del hielo la temperatura se mantiene constante.

En el estado líquido las partículas están muy próximas, moviéndose con libertad y de forma
desordenada. A medida que calentamos el líquido, las partículas se mueven más rápido y la
temperatura aumenta. En la superficie del líquido se da el proceso de vaporización, algunas
partículas tienen la suficiente energía para escapar. Si la temperatura aumenta, el número de
partículas que se escapan es mayor, es decir, el líquido se evapora más rápidamente.

Cuando la temperatura del líquido alcanza el punto de ebullición, la velocidad con que se mueven
Los sólidos: Tienen forma y volumen constantes. Se caracterizan por la rigidez y regularidad de sus
las partículas es tan alta que el proceso de vaporización, además de darse en la superficie, se
estructuras.
produce en cualquier punto del interior, formándose las típicas burbujas de vapor de agua, que
Los líquidos: No tienen forma fija pero sí volumen.
suben a la superficie. En este punto la energía comunicada por la llama se invierte en lanzar a las
Los gases: No tienen forma ni volumen fijos. En ellos es muy característica la gran variación de
partículas al estado gaseoso, y la temperatura del líquido no cambia (100ºC).
volumen que experimentan al cambiar las condiciones de temperatura y presión.

En el estado de vapor, las partículas de agua se mueven libremente, ocupando mucho más espacio
que en estado líquido. Si calentamos el vapor de agua, la energía la absorben las partículas y ganan
Cambios de Estado
velocidad, por lo tanto la temperatura aumenta.

Cuando un cuerpo, por acción del calor o del frío pasa de un estado a otro, decimos que ha
cambiado de estado.
En el caso del agua: cuando hace calor, el hielo se derrite y si calentamos agua líquida vemos que
se evapora. El resto de las sustancias también puede cambiar de estado si se modifican las
condiciones en que se encuentran.
Si se calienta un sólido, llega un momento en que se transforma en líquido. Este proceso recibe el
nombre de fusión. El punto de fusión es la temperatura que debe alcanzar una sustancia sólida
para fundirse. Cada sustancia posee un punto de fusión característico. Por ejemplo, el punto de
fusión del agua pura es 0 °C a la presión atmosférica normal.
Si calentamos un líquido, se transforma en gas. Este proceso recibe el nombre de vaporización.
Cuando la vaporización tiene lugar en toda la masa de líquido, formándose burbujas de vapor en
su interior, se denomina ebullición. También la temperatura de ebullición es característica de cada
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CATEDRA: LAURA TODARO CATEDRA: LAURA TODARO

Módulo 1 5- Mitocondria
6- Núcleo
1) 7- Ribosoma
8- Centríolo
Estructuras en orden creciente 9- Lisosoma
A- Neutrón: nivel subatómico 10- Áster
B- Hidrógeno: nivel atómico
C- Glucosa: nivel molecular 2)
D- Virus Influenza: nivel supramolecular
E- Fibra muscular = Célula muscular : nivel celular Análisis de la microfotografía: la abundancia de retículo endoplasmático
F- Músculo : nivel de órganos liso, estructura subcelular que participa entre otras funciones de la síntesis
de moléculas lipídicas. Por tratarse dicha sustancia de testosterona se
2)
deduce que la célula observada pertenece al testículo.
Las características que permiten definir la estructura como ser vivo son: el
3)
movimiento generado por la presencia de flagelo, membrana ondulante y el
cinetoplasto; el metabolismo, presentado en su aspecto catabólico al definir el
a) FALSA: si bien es cierto que las bacterias son organismos unicelulares,
uso de glucosa y otros azúcares como combustibles, y anabólico representado
por ser células procariontes no poseen organelas con membrana, por lo
por la vía de síntesis de pirimidinas; la reproducción definida como fisión
tanto no presentan cloroplastos. Las que realizan fotosíntesis la llevan a
binaria; el mecanismo de adaptación relacionado al de evolución que explica su
cabo en la membrana plasmática y las laminillas.
característica parásita.
Las bacterias fabrican sus propias proteínas en los ribosomas 70 S, de
A qué reino pertenece?
menor tamaño que los eucariontes.
A partir de la descripción dada deben encontrarse los datos relevantes que
b) FALSA: a diferencia de los virus no todas las bacterias son patógenas, de
permitan la clasificación del organismo.
hecho muchas de ellas son beneficiosas en los ecosistemas a los que
El tamaño es uno de ellos. Si se había pensado en un individuo del Reino
pertenecen ej: síntesis de vitamina K en el intestino delgado humano
Monera, por la presencia de flagelo y el mecanismo de fisión binaria, esa
hipótesis debe descartarse al considerar los 20 ul de longitud (en general las
bacterias presentan un tamaño mucho menor) y la presencia de núcleo celular,
estructura exclusiva de las células eucariontes.
Se descarta la posibilidad de pertenecer a los reinos Plantae y Animalia, por
estar constituídos ambos por organismos pluricelulares (“es un organismo de
aspecto muy simple visto en el microscopio óptico común).
Por lo tanto se trata de un organismo eucarionte y unicelular, y según su
característica parásita se deduce que pertenece al Reino Protista.

Módulo 2

1)

La presencia de núcleo indica que se trata de una célula eucarionte y la de

centríolo, de una célula animal.

Estructuras subcelulares:
1- Membrana plasmática
2- Retículo endoplasmático rugoso o granular
3- Retículo endoplasmático liso o agranular
4- Aparato de Golgi
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Módulo 3
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a) FALSA: ARNt y FAD comparten las moléculas de ribosa y adenina y el

grupo fosfato. La celulosa es un polisacárido constituído por glucosas. Si

se considera que las tres moléculas dadas contienen monosacáridos la
respuesta sería verdadera. De todos modos la frase termina siendo falsa








debido a que en lugar de ARNt debería aparecer ARNm.
b) FALSA: las moléculas de ARN, a diferencia de las de ADN están formadas
por una sola cadena, por lo tanto no existe una relación proporcional
entre sus bases. Si se tratara de ADN, sí existe una proporción pero se
trata de A/T=1.
c) VERDADERA: las moléculas de ADN están formadas por dos cadenas
unidas por uniones no covalentes. El aumento de temperatura rompe
los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas y los cambios de
pH cambian las cargas de algunos de los grupos químicos que
establecen dichos puentes. Por lo tanto el ADN se desnaturaliza, es
decir sus cadenas se separan al perderse las interacciones.








d) FALSA: no todos los lípidos se definen como glicéridos. De hecho ese
grupo de biomoléculas comprende a aquellas moléculas biológicas que
tienen poca o no tienen solubilidad en agua, aunque no tengan similitud
en la naturaleza química (por ejemplo, esteroides y ceras). Los glicéridos
sí son lípidos, constituídos por glicerol y uno o más ácidos grasos.
e) FALSA: en el enlace puente de hidrógeno, dicho átomo comparte
electrones con un átomo electronegativo de la molécula a la cual
pertenece (enlace covalente, interacción entre átomos), pero el enlace
con el segundo átomo electronegativo vecino no es covalente sino una
fuerza de atracción electrostática intermolecular.
f) VERDADERA: el almidón es un homopolisacárido, un polímero, que se
forma por condensación entre moléculas de glucosa. Por lo tanto dichas
moléculas se separan por hidrólisis.

2)
a- Las moléculas pertenecen al grupo de los glúcidos. Son monosacáridos ya
que presentan un grupo aldehído y varios grupos alcohol.
b- son isómeros ópticos, ya que poseen la misma fórmula molecular pero
distintas propiedades, en este caso, distinta actividad óptica.
c- son diasteroisómeros por poseer distintas configuraciones de los grupos
alcohol pero no son imágenes especulares. En este caso puede decirse que
además son epímeros, por poseer un solo grupo alcohol en distinta
configuración.
 BIOLOGIA 08 / 54
CATEDRA: LAURA TODARO

Módulo 4

Ejercicios de opción múltiple:

1- El gráfico que mejor representa la actividad de las enzimas lisosomales es el c),
ya que funcionan mejor a pH 5.
2- Teniendo en cuenta la composición química de las bases nitrogenadas se
concluye que la opción es la b, ya que los aminoácidos aportarían el nitrógeno
necesario.
3- según la estructura química del alopurinol, similar a la de la molécula de
xantina, se concluye que es un inhibidor competitivo de la xantina oxidasa,
respuesta b.

ALOPURINOL

4- las enzimas michaelianas presentan cinéticas hiperbólicas, por lo tanto el

gráfico que las representa es el b.