Wuolah Free TEMA 7 BIOQUIMICA ENZIMAS 22 23

TEMA-7-BIOQUIMICA-ENZIMAS-22-23.
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Bioquímica
1º Grado en Enfermería
Facultad de Ciencias de la Salud de Talavera de la Reina

Universidad de Castilla-La Mancha
Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
TEMA 7. LAS ENZIMAS.
Las enzimas se caracterizan por actuar con gran velocidad y precisión, y dejan
muy poco margen para el error.
La primera consideración histórica en relación con la enzimología es del 1810.

Joseph Gay Lussac determinó que el etanol y el CO2 son los productos
principales de la descomposición del azúcar por la levadura.
En 1835, Berzelius, en la primera teoría general de la catálisis ---------
Emil Fischer, en 1894, realiza el descubrimiento de las enzimas glucolíticas.

Realiza la formulación de su hipótesis de la cerradura y la llave: La especificidad
de un enzima (cerradura) por su sustrato (llave) procede de sus formas
complementarias geométricamente.
Aunque la historia es larga, la comprensión --------
CARACTERÍSTICAS GENERALES.
Velocidad de reacción elevada: Aumenta de 10^6 a 10^12, con respecto a una

reacción sin catalizadores.
Condiciones de reacción más suaves: Las reacciones tienen lugar generalmente

por debajo de los 100ºC, a la presión atmosférica y a valores de pH neutros.
Especificidad de reacción mayor: Las enzimas exhiben un grado de especificidad

muy grande, tanto respecto a las identidades de sus sustratos como de sus
productos. Las reacciones enzimáticas raramente proporcionan productos
laterales.
Capacidad para la regulación: Las actividades catalíticas de muchas enzimas

varían en respuesta a las concentraciones de sustancias diferentes de sus
sustratos.
Junto con las hormonas y vitaminas, son los biocatalizadores y reguladores de la

actividad celular.
Son de naturaleza proteica (proteínas globulares).
Actúan como catalizadores → Aumentan la velocidad de las reacciones:
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Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
- Sin alterar el equilibrio químico entre sustratos y productos.
- Sin consumirse ni sufrir modificaciones durante el transcurso de la
reacción.
- Son eficaces en pequeñísimas cantidades.
- Altamente específicas: De sustrato y de reacción.
Se nombran teniendo en cuenta el sustrato sobre el que actúan + sufijo –asa.
CATÁLISIS.
Es esencial para hacer que muchas reacciones bioquímicas, de importancia

crucial, se produzcan a una velocidad útil en condiciones fisiológicas.
El peróxido de hidrógeno se descompone en:
Cada una de las numerosas reacciones que ocurren en las células está catalizada
por una enzima específica, que se ha ido ajustando mediante la evolución para
realizar exactamente la tarea requerida.
Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la

acción de enzimas.
ENZIMAS: Biocatalizadores de naturaleza proteica.
CATALIZADOR: Sustancia que modifica la velocidad de una reacción química, sin

sufrir alteraciones en el proceso.
SUSTRATO: Sustancia sobre la que actúa una enzima.
LA ESPECIFICIDAD DE LOS SUSTRATOS.
ESTEREOESPECIFICIDAD.
La especificidad de las enzimas es muy elevada, tanto respecto a la unión de

sustratos como por las reacciones que catalizan.
si lees esto me debes un besito

Bioquímica
Banco de apuntes de la
Viene marcada por la quiralidad inherente de las proteínas que están
constituidas por L-aminoácidos.
ESPECIFICIDAD GEOMÉTRICA.
Un sustrato cuya quiralidad no sea la adecuada no se acoplará al sitio de unión
de la enzima por las mismas razones que no se puede adaptar la mano derecha
en un guante para la mano izquierda.
**Sitio activo: Lugar donde se lleva a cabo la catálisis enzimática.
COMPOSICIÓN DE LAS ENZIMAS.
Según su composición, hay dos tipos de enzimas: Enzimas proteicas y

holoenzimas.
HOLOENZIMAS.
Dos componentes:
- Parte proteica: APOENZIMA → Insuficiente para la catálisis.

- Parte no proteica: COFACTOR (iones metálicos) y COENZIMA (NAD,
NADP, FAD)
Cofactor y coenzima: Aportan los grupos funcionales necesarios para la catálisis.

Pueden estar unidos covalentemente (de forma permanente) o por enlaces
débiles (sólo en el momento de la catálisis).
COFACTORES.
Son la parte no proteica de la enzima.
Pueden ser: Cationes metálicos: Fe, Mg, Mn, Ca… regulan su activación.
Pueden estar unidos covalentemente (de forma permanente) o por enlaces

débiles (sólo en el momento de la catálisis).
COENZIMAS.
Muchos son derivados nucleotídicos (vitaminas hidrosolubles).
- Nucleótidos de flavina: Flavina (base) + ribitol (derivado de ribosa =

riboflavina o Vit B”) → FMN/FMNH2 y FAD/FADH

- NUCLEÓTIDOS DE PIRIMIDINAS: Sin dinucleótidos de nicotinamida
(Vit B3) y de adenina. → NAD/NADH y NADP/NADPH. Son
coenzimas deshidrogenasas.
- COENZIMA A: ADP + ácido pantoténico (Vit B5) + etilamina con –SH.

Interviene en el metabolismo de los ácidos grasos.
- ATP- ADP: Coenzimas de fosforilasas. (El ATP/ADP es una coenzima

que interviene en la transferencia de energía de los procesos
exergónicos a los endergónicos).

MECANISMOS DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS.
La actividad catalítica implica la unión de la enzima a los sustratos: Complejo

enzima- sustrato. El sustrato se une en una región específica de la enzima: El
centro activo.
CENTRO ACTIVO: Zona de la molécula a la que se une el sustrato y donde se

realiza la catálisis enzimática. Suele tener una forma de hueco donde encaja
tridimensionalmente con el sustrato.
La unión de enzima-sustrato se realiza por enlaces débiles.
El centro catalítico de cada enzima está formado por determinadas secuencias

de aminoácidos, de tal forma que sus cadenas laterales aportan grupos
funcionales activos capaces de crear las condiciones fisicoquímicas óptimas para
que la molécula del sustrato se transforme en el correspondiente producto.
Las enzimas son altamente específicas: De sustrato y de reacción.
La especificidad de sustrato está determinada por el centro activo:
- Estructura tridimensional.
- Aminoácidos que lo forman.
MECANISMO.
1. Se forma un complejo: Enzima-sustrato.

2. Las cadenas laterales de los aminoácidos que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello, debilitan los enlaces necesarios para que
la reacción química se lleve a cabo, sin requerir una elevada energía de
activación.
3. Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se
recupera intacta para nuevas catálisis.
4. Las coenzimas colaboran en el proceso, bien aportando energía (ATP),
electrones o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.
GRUPOS CATALÍTICOS QUE CONTRIBUYEN A LA CATÁLISIS.
Una vez formado el complejo E-S, grupos funcionales catalíticos situados

adecuadamente colaboran en la catálisis.
Responsables de enlaces covalentes.
CATÁLISIS ÁCIDO BASE GENERAL.
En muchas reacciones se generan intermediarios inestables cargados: Se

estabilizan al donar o aceptar H+, y se transforman en producto más fácilmente
que en reactivos.
Grupos R de aminoácidos del centro activo actúan como dadores o aceptores de

protones.
CATÁLISIS COVALENTE.
Se forma enlace covalente transitorio entre E y S.
El complejo covalente regenera la enzima libre, ya que experimenta una

reacción adicional.
A-B → A + B (Hidrólisis de un enlace sin catalizador)

A-B + X → A-X + B → A + X + B (hidrólisis de un enlace con
catalizador covalente).
CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS.
Interacción iónica entre un metal fijado a la enzima y al sustrato.
El metal facilita reacciones de oxidación-reducción: Cambios reversibles en el

estado de oxidación del ion metálico → El sustrato reacciona mejor.
MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA.
Existen dos modelos de catálisis:
1. MODELO DE LLAVE – CERRADURA: El lugar activo de la enzima ajusta el

sustrato de la misma manera que una cerradura a una llave. Fisher
(1894): “El sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima
como una llave a una cerradura”.

2. MODELO DE AJUSTE INDUCIDO: Tanto la enzima como el sustrato sufren
una distorsión al unirse. El sustrato es forzado a adoptar una
conformación que se aproxima al estado de transición. La enzima
mantiene al sustrato en tensión. Modelo de Koshland (1958) : “Las
enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse)
para acomodarse a sus sustratos”.
ESQUEMA DE LOS DOS TIPOS.

¿QUÉ DETERMINA LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN QUÍMICA?
En una reacción química, el sustrato S se transforma en un producto P.
Ocurre porque cierta fracción de moléculas de S posee mucha más energía que
el resto, lo que es suficiente para que alcancen un estado activado, en el que
pueda formarse o romperse un enlace químico para que pueda formarse el
producto P.
Podemos definir la velocidad de reacción en un momento dado, como la

velocidad de formación del producto.
ESTADO DE TRANSICIÓN.
Para que una reacción química ocurra espontáneamente (exergónica) hace falta
que las moléculas del sustrato alcancen un estado de mayor energía.
ENERGÍA LIBRE ESTÁNDAR DE ACTIVACIÓN.
Es la cantidad de energía expresada en calorías, necesaria para que todas las

moléculas de un mol, a una temperatura dada, alcancen el estado reactivo o de
transición.
La energía necesaria para alcanzar el estado de transición constituye una

barrera para el desarrollo de la reacción, limitando la velocidad de la misma.
EXOTÉRMICAS: Liberan energía. Productos menor estatus energético que
sustratos.
ENDOTÉRMICAS: Consumen energía. Productos mayor estatus energético que

sustratos.

¿QUÉ HACE LA ENZIMA?
Disminuye la energía de activación necesaria para que la reacción transcurra,

aumentando la velocidad de reacción.
Las reacciones sin catalizador transcurren lentamente.
Las enzimas actúan como un catalizador:
- Disminuyen la energía de activación.

- No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre.
- No modifican el equilibrio de la reacción.
- No aceleran la llegada del equilibrio.
- Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.
ECUACION DE MICHAELIS – MENTEN.
El estudio de la cinética enzimatica se inició con esta reacción:
Sacarosa + H2O → Glucosa + Fructosa.
Se demostró que si la concentracion de sacarosa es superior a la de la enzima la

velocidad de reacción es independiente de la concentración de sacarosa.

De acuerdo con este modelo, cuando la concentración de S es suficientemente
elevada para convertir completamente el enzima en forma ES, la segunda etapa
de la reacción resulta limitante de velocidad y la velocidad de reacción global es
insensible a incrementos adicionales de la concentración de S.
La cinética de Michaelis-Menten estudia la actividad de una enzima
manteniendo constante la cantidad de ésta y modificando la concentración de
sustrato
Supuesto de equilibrio: En este caso K-1 >>> K2 de modo que el primer paso de
la reacción alcanza el equilibrio. (K2 es la constante de disociación del primer
paso de la reacción enzimática)
Supuesto del estado estacionario: -----------
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA.

- Concentración de sustrato [S]
- Temperatura.
- Inhibidores.
o Competitivos: Se unen en el mismo sitio que el sustrato,
o No competitivos
CONSTANTE DE MICHAELIS: Km
Km = Concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es ½ de la

velocidad máxima.
La Km también va a determinar el índice de afinidad.
- Si Km es alta → Poca afinidad → K-1 > K1

- Si Km es baja → Alta afinidad → K-1 < K1
La velocidad de la reacción se mide en

términos de:
- Moléculas de S que desaparecen por unidad de tiempo

- Moléculas de P que aparecen por unidad de tiempo.
La constante de Michaelis- Menten estudia la actividad de una enzima

manteniendo constante la cantidad de esta y modificando la concentración de
sustrato.
El experimento pone de manifiesto que cuanto mayor sea la concentración de

sustrato, mayor es la velocidad de reacción pero que llega a estabilizarse: La
Vmax que corresponde al momento en el que todas las enzimas están
catalizando (saturación).
La ecuación de Michaelis – Menten, es la ecuación básica de la cinética

enzimática. Describe una hipérbole rectangular tal como la representada en la
figura.
PARÁMETROS ENZIMÁTICOS.
Cada enzima está caracterizada por dos parámetros cinéticos:
1. Velocidad máxima.
2. Km
La velocidad máxima es la velocidad de reacción a concentración saturante de

sustrato. Es la concentración de S necesaria para alcanzar la Vmax/2.
CORRECIÓN DE LINEWEAVER - BURK.
Un método mejor para determinar los valores de la Vmax y de la Km es el uso

de la inversa.
Considera la inversa de la V y del S → Ecuación de una línea recta.
Km mide la afinidad de la enzima por el sustrato, representa una concentración

de sustrato con la que se alcanza la mitad de la Velocidad máxima.
FACTORES QUE MODULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
1. Coenzimas, cofactores, vitaminas.

2. Inhibidores de la actividad enzimática.
3. Alosterismo.
4. Temperatura y pH.
5. Modificación de residuos.

COFACTORES.
Son la parte NO proteica de la enzima.
Pueden ser:
o Cationes metálicos que regulan su activación (Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Co,
Ni)
o Moléculas orgánicas complejas, que:
- Pueden estar unidas covalentemente y de forma permanente

a la apoenzima: GRUPOS PROSTÉTICOS.
- Pueden unirse débilmente a la apoenzima y sólo en el

momento de la catálisis: COENZIMAS.
Transportadores de electrones: NAD, FAD, FADH, NADP.
Transportadores de energía: ATP/ADP, GTP/GDP.
INHIBIDORES DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Una de las maneras de alterar la actividad enzimática es mediante compuestos

que se unen al centro activo.
Un inhibidor de una enzima se define como aquel compuesto que desciende la

velocidad de una reacción uniéndose a la enzima.
Tipos de inhibición
o REVERSIBLE:
- Competitiva.
- No competitiva.
o IRREVERSIBLE: Algunas sustancias se combinan de forma covalente con

las enzimas y las activan de manera irreversible.

INHIBIDORES REVERSIBLES.
INHIBICIÓN COMPETITIVA:
Son sustancias, muchas veces similares a los sustratos, que se unen al centro
activo impidiendo con ello que se una el sustrato. Proceso reversible. Depende
de la cantidad de sustrato y de inhibidor. Compiten por la enzima.
EJEMPLO: El sustrato UpA y la molécula UpcA son competidores para la enzima

ribonucleasa.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA.
Son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo

alterando la conformación de la molécula de tal manera que no puede unirse al
sustrato. No hay catálisis. La inhibición depende solamente de la concentración
del inhibidor.

INHIBIDORES IRREVERSIBLES: MODIFICACIÓN DE RESIDUOS O
ENVENEDADORES.
Son sustancias que se unen al centro activo mediante

enlaces fuertes en un proceso irreversible, impidiendo
de manera definitiva la catálisis.
Se modifica la actividad enzimática por modificación de

los aminoácidos.
Unión irreversible a grupos del centro activo de una

enzima anulando su capacidad catalítica.
Los residuos más susceptibles son los de Ser, Thr, Tyr.
VENENOS: Cianuro, diisopropil fluorofosfato, sarín, TPCK, fisostigmina, paratión,

penicilina. **Un antídoto lo que hace es pegarse al veneno y ayuda a despegarlo
o genera una especie de cápsula.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS.
Cambios conformacionales inducidos por la unión de uno o más efectores.
Forma más activa Forma menos activa.
Los efectores o moduladores alostéricos pueden ser inhibidores o

estimuladores.
➔ HOMOTRÓPICAS: El mismo S es el modulador.
➔ HETEROTRÓPICAS: El modulador es distinto al S.
Las enzimas alostéricas son mayores y más complejos que las enzimas más
sencillas.
Poseen dos o más cadenas polipeptídicas o subunidades.
Se dice que su cinética no es Michaeliana porque su gráfica no es una hipérbola,

sino que es sigmoide.
En la cinética sigmoidea, pequeñas variaciones de la concentración de S en una

zona crítica se traducen en grandes variaciones en la velocidad de la reacción.
Centro activo → Unión del S.
Centros reguladores → Fijación del modulador y específicos.
E. Homotrópicas → Centro activo = Centro regulador.
ALOSTERISMO.
Los activadores / inhibidores alostéricos son compuestos que se unen al lugar

alostérico (diferente al centro activo) y producen una modificación
conformacional que afecta la afinidad por su sustrato.
La unión de un activador alostérico modifica la conformación del centro activo

de tal manera que incrementa la afinidad de la enzima por el sustrato →
Facilitan la unión del sustrato a su subunidad.
INHIBICIÓN ALOSTÉRICA ACTIVACIÓN ALOSTÉRICA
RETROINHIBICIÓN ALOSTÉRICA.
El enzima regulador es inhibido por el producto final de la ruta.
Se equilibra la velocidad de formación del producto final con las necesidades de

la célula.
La acumulación del producto final hace que toda la ruta funcione más
lentamente.

LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS EN LAS RUTAS METABÓLICAS.
Los inhibidores alostéricos tienen un efecto mucho mayor sobre la velocidad de

la enzima que la ejercida por los inhibidores competitivos o no competitivos,
puesto que no ocupan el centro activo.
El efector alostérico no precisa poseer semejanza alguna con el sustrato de la
enzima.
Por último, mencionar que el efector alostérico es rápido y a menudo es

esencial su efecto para los procesos de regulación mediante retroinhibición de
las rutas metabólicas por productos finales de la ruta o por moléculas señal que
coordinan varias rutas.
ENZIMAS REGULADAS POR MODULADORES COVALENTES:
- Fosforilación.
- Adenilación.
- Uridilación.
- ADP – ribosilación.
- Metilación.
GLUCÓGENO FOSFORILASA.
(Glucosa)n + Pi → (Glucosa)n-1 ----------
REGULACIÓN POR ROTURA PROTEOLÍTICA:
La escisión de un precursor inactivo (zimógeno) permite formar el E activo.
La rotura específica produce cambios conformacionales que hacen asequible el

sitio activo de la enzima.
Las enzimas proteolíticas son inactivadas por proteínas inhibidoras.

TEMPERATURA Y PH.
REACCIONES MULTISUSTRATO.
En muchas reacciones enzimáticas se fijan al E dos o más moléculas de S

diferentes.
Suelen transferir grupos funcionales de un sustrato a otro.
Siguen el método de Michaelis – Menten.
Ejemplo: Hexoquinasa.
o Reacción enzimática con formación de un complejo ternario.

o Reacción enzimática en la que no se forma un complejo ternario →
Mecanismo ping-pong o de doble desplazamiento.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS.
Se denominan habitualmente añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato de

la enzima o a una frase que describa la acción catalítica de la enzima.
Las enzimas se clasifican y designan de acuerdo con la naturaleza de las

reacciones químicas que catalizan.
Existen seis clases principales de reacciones que catalizan enzimas, así como
subclases:
OXIDO-REDUCTASAS: Reacciones de transferencia de electrones (óxido-

reducción ------ deshidrogenasas). Catalizan la transferencia de átomos de H.
TRANSFERASAS: Transferencia de grupos funcionales → Catalizan la

transferencia de grupos funcionales. (transaminasas, transmetilasas,
transglucosidasas…)
HIDROLASAS: Reacciones de hidrólisis o transferencia de grupos funcionales

utilizando el agua.
LIASAS: Eliminación de grupos para formar dobles enlaces. → Catalizan la

separación de grupos químicos del sustrato por vía no hidrolítica.
ISOMERASAS: Reacciones de isomerización. → Catalizan la interconversión de

isómeros estructurales, de posición u ópticos de una a otra forma.
LIGASAS: Formación de enlaces con hidrólisis de ATP → Catalizan la unión de

dos compuestos, mediante la energía liberada en la ruptura de una molécula de
ATP, formando diversos enlaces.
A cada enzima se le asignan dos nombres y una clasificación de cuatro números:

Su nombre recomendado (el uso de empleo diario) y su nombre sistemático (su
nombre sin ambigüedad.
RESUMEN.


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Facultad de Ciencias de la Salud de Talavera de la Reina

Reservados todos los derechos.

La primera consideración histórica en relación con la enzimología es del 1810.

En 1835, Berzelius, en la primera teoría general de la catálisis ---------

Emil Fischer, en 1894, realiza el descubrimiento de las enzimas glucolíticas.

Aunque la historia es larga, la comprensión --------

Velocidad de reacción elevada: Aumenta de 10^6 a 10^12, con respecto a una

Condiciones de reacción más suaves: Las reacciones tienen lugar generalmente

Especificidad de reacción mayor: Las enzimas exhiben un grado de especificidad

Capacidad para la regulación: Las actividades catalíticas de muchas enzimas

Junto con las hormonas y vitaminas, son los biocatalizadores y reguladores de la

Son de naturaleza proteica (proteínas globulares).

Actúan como catalizadores → Aumentan la velocidad de las reacciones:

Es esencial para hacer que muchas reacciones bioquímicas, de importancia

El peróxido de hidrógeno se descompone en:

Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la

ENZIMAS: Biocatalizadores de naturaleza proteica.

CATALIZADOR: Sustancia que modifica la velocidad de una reacción química, sin

SUSTRATO: Sustancia sobre la que actúa una enzima.

LA ESPECIFICIDAD DE LOS SUSTRATOS.

La especificidad de las enzimas es muy elevada, tanto respecto a la unión de

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Un sustrato cuya quiralidad no sea la adecuada no se acoplará al sitio de unión

**Sitio activo: Lugar donde se lleva a cabo la catálisis enzimática.

COMPOSICIÓN DE LAS ENZIMAS.

Según su composición, hay dos tipos de enzimas: Enzimas proteicas y

- Parte proteica: APOENZIMA → Insuficiente para la catálisis.

Cofactor y coenzima: Aportan los grupos funcionales necesarios para la catálisis.

Son la parte no proteica de la enzima.

Pueden estar unidos covalentemente (de forma permanente) o por enlaces

Muchos son derivados nucleotídicos (vitaminas hidrosolubles).

- Nucleótidos de flavina: Flavina (base) + ribitol (derivado de ribosa =

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- COENZIMA A: ADP + ácido pantoténico (Vit B5) + etilamina con –SH.

- ATP- ADP: Coenzimas de fosforilasas. (El ATP/ADP es una coenzima

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La actividad catalítica implica la unión de la enzima a los sustratos: Complejo

CENTRO ACTIVO: Zona de la molécula a la que se une el sustrato y donde se

La unión de enzima-sustrato se realiza por enlaces débiles.

El centro catalítico de cada enzima está formado por determinadas secuencias

Las enzimas son altamente específicas: De sustrato y de reacción.

La especificidad de sustrato está determinada por el centro activo:

1. Se forma un complejo: Enzima-sustrato.

Una vez formado el complejo E-S, grupos funcionales catalíticos situados

Responsables de enlaces covalentes.

En muchas reacciones se generan intermediarios inestables cargados: Se

Grupos R de aminoácidos del centro activo actúan como dadores o aceptores de

Se forma enlace covalente transitorio entre E y S.

El complejo covalente regenera la enzima libre, ya que experimenta una

A-B → A + B (Hidrólisis de un enlace sin catalizador)

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CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS.

El metal facilita reacciones de oxidación-reducción: Cambios reversibles en el

MECANISMO DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA.

Existen dos modelos de catálisis:

1. MODELO DE LLAVE – CERRADURA: El lugar activo de la enzima ajusta el

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ESQUEMA DE LOS DOS TIPOS.

si lees esto me debes un besito

En una reacción química, el sustrato S se transforma en un producto P.

Podemos definir la velocidad de reacción en un momento dado, como la

ENERGÍA LIBRE ESTÁNDAR DE ACTIVACIÓN.