Verifican reacciones de hidrólisis con

la consiguiente obtención de
Catalizan reacciones de monómeros a partir de polímeros.
oxidorreducción. Tras la acción Suele ser de tipo digestivo, por lo que
catálica quedan modificados en normalmente actúan en primer lugar
su grado de oxidación por lo que
El aumento ocasiona debe ser transformado antes de
un aumento en volver a actuar de nuevo. Realizan la degradación
Ia velocidad de las sintesis (entonces se
moléculas tanto de la llaman sintetasas) de los
enzima como de las enlaces denominados
moléculas de sustrato fuertes sin ir acoplados a
Transfieren grupos activos (obtenidos de
la ruptura de ciertas moléculas)a otras sustancias de alto valor
sustancias receptoras. Suelen actuar en energético.
Los carrbios pueden
procesos de interconversiones de Se encargan de
afectar la unión entre
azucares, de aminoácidos, etc Liasas catalizar la unión de
sustrato y enzima y
ocasionar la ruptura de dos moléculas por
dertos enlaces en la medio de enlaces
Temperatura Actúan sobre covalentes
enzima
Transferasas determinadas aprovechando la
moléculas obteniendo energia de la ruptura
Oxidoredictasas Hidrolasas de ellas sus isómeros del ATP en ADP+PI
de función o de Unión de dos
PH posición Suelen moléculas diferentes Es la parte proteica
actuar en procesos de de la enzima sin
interconversion cofactores o
Factores que Clasificación Isomerasas de azúcar. Apoenzima
Isomerasas prostéticos. Es
A mayor afectan la actividad cataliticamente
Concentración
concentración de enzimática activo
de enzima
enzima la
velocidad de Ligasas
reacción aumenta Son pequeñas moléculas
Cofactor orgánicas e inorganicas requiere la
Según la unión
opoenzima para ser activa
Concentración con otras moléculas
de sustrato Clasificación
y función Grupo Es similar al cofactor pero está
Características enzimática Prostetico muy único a la opoenzima
A mayor
concentración de
Inhibición de la actividad
sustrato la velocidad
Aceleran la velocidad en enzimática
de reacción aumenta Es la enzima activa formada
las reacciones del
hasta el punto de Biomoléculas por la adición de cofactores o
metabolismo Holoemzima
saturación proteinas que Inhibición competitiva grupos protéticos a la
catalizan Estructura opoenzima
Disminuyen la energía de reacciones
activación químicas El inhibitor tiene una estructura
similar al sustrato y va a
Holoemzima competir con el por ocupar el
Proteica
No sufren ninguna modificación sitio activo
durante la reacción
Cofactor
Inhibición no competitiva
Actúan sobre una molécula muy
específica: Sustrato Apoenzima
El Inhibidor va a estar unido a una
zona diferente del sitio activo esto
El sustrato es convertido en un producto de ocasiona cambios en la estructura
interés Orgánica de la enzima y el sustrato no es
capaz de unirse
Las enzimas se unen con los sustratos en
una parte específica: sitio activo Coenzima
Inorganica

Formando complejo Enzima-Sustrato Vitaminas

Producidas por
Después el sustrato comienza a ser células animales
convertido en producto en el mismo sitio vegetales de
activo hongos de
protozoarios e
inclusive por
Formando complejo células bacterianas
Enzima-producto

El producto final se separa del sitio

activo de la enzima

El producto final se separa del

sitio activo de la enzima

Y se forma el producto