DESARROLLO ACTIVIDAD BIOQUIMIXA TAREA 3 FORO

APORTES ALEJANDRA LÓPEZ

3.1 Cómo se clasifican las enzimas según la reacción catalizadas con su
descripción.
Tabla 1.
Clase Subclase Descripción reacciones

Son catalizadoras de
reacciones de oxidación y
Deshidrogenasas reducción. En ese
Oxidasas proceso, los electrones
Oxidorre Reductasas eliminados que provienen
- Peroxidasas de la sustancia que se
ductasas Catalasas oxida, son aceptados por
Oxigenasas el agente oxidante, a esto
Hidroxilasas se le denomina reducción.
El O2, es el principal
agente oxidante.

Estas enzimas transfieren

un grupo químico de una
molécula a otra. Las
Transaldolasas quinasas son de gran
Transfer Transcetolasas importancia en muchos
asas Fosforiltransferasas procesos bilógicos, ya
quinasas que catalizan el proceso
fosmutasas de transferencia de un
grupo fosfato a otra
molécula desde un
Nucleósido, trifosfato.

Esterasas Son un subtipo de

Glucosidasas Transferasas, las cuales
Peptidasas transfieren un grupo –OH,
Hidrolas Fosfatasas desde el agua a otra
as Tiolasas sustancia y Son de
Fosfolipasas carácter irreversible.
Amidasas
Desaminasas
Ribonuclaeasas.
 Estas enzimas rompen
enlaces carbono,
Descarboxilasas carbono, como las
aldolasas descarboxilasas. Al ocurri
Liasas hidratasas este proceso, en algunas
deshidratasas ocaciones se generan
sintasas nuevos enlaces dobles o
liasas. anillos. Existen algunas
enzimas que no requieren
energía de nucleósidos
trifosfato y son llamadas
sintasas.

Las Isomerasas son

enzimas que transforman
un isómero de un
compuesto químico en
otro.
Isomeras Racemasas, Epimerasas, Isomerasas, Mutasas.
as https://es.wikipedia.org/wiki/
Isomerasa#:~:text=En%20bioqu
%C3%ADmica%2C%20una%20enzima
%20isomerasa,glucosa%20en%20una%20de
%20galactosa.

Generan el proceso para

la formación de enlaces
carbono-carbono, pero, a
diferencia de las liasas,
Ligasas Sintetasas, Carboxilasas. requieren energía
obtenida del proceso de
hidrolisis de ATP, el cual
se define como un
proceso de reacción
catabólica
3.4 Las enzimas digestivas causan que los alimentos se descompongan.
¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?
Durante el proceso digestivo, las enzimas de los jugos digestivos (saliva, jugos
gástricos, pancreáticos e intestinales) generan una acción química, la cual permite
que las macromoléculas de los alimentos, se descompongan en moléculas
simples denominadas nutrientes, este proceso de simplificación molecular se
realiza a través del tubo digestivo.
Tomado de https://www.edumedia-sciences.com/es/media/649-enzimas-digestivas
La digestión de los carbohidratos, inicia en la boca, es aquí, en donde los
alimentos se mezclan con saliva (ptialina). Por ejemplo, los carbohidratos como el
almidón, los cuales contienen largas cadenas de moléculas de glucosa, son
descompuestos en azúcares simples llamados glucosas o azúcares dobles
denominados maltosas, luego, llegan a las enzimas pancreáticas y, finalmente, al
intestino delgado por las enzimas intestinales.
En el caso de las proteínas, las cuales se conocen como largas cadenas de
aminoácidos, son cortadas en pequeños péptidos y aminoácidos por las enzimas
gástricas las cuales se encuentran en el estómago, y luego por las enzimas
pancreáticas, y, finalmente, por las enzimas intestinales.
Para los lípidos, como los triglicéridos, se dividen en ácidos grasos libres y glicerol
libre por las enzimas gástricas y las enzimas pancreáticas.
Interprete la siguiente ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

E: Enzimas
S: Sustrato
ES: Complejo Enzima Sustrato
P: Producto de la reacción
En el entorno químico adecuado se genera la interacción entre el centro activo de
la enzima y el sustrato por medio de la formación de un complejo binario llamado
Complejo Enzima-sustrato. La trasformación de este sustrato en producto, se
genera a través del estado de transición, el cual es muy inestable y se estabiliza
por los residuos del centro activo de la enzima es así que se acelera la reacción.
3.6 Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la
ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando
los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de
Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se
transforma en una línea a través de recíprocos dobles, método establecido
por Lineweaver-Burk.
Ecuación de Michaelis-Menten

3.6.1 ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Es una teoría que estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por encimas.
Michaelis y Menten plantearon, que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato
(ES) y en la segunda, este complejo da lugar a la formación del producto,
liberando la enzima libre. Esta ecuación explica el comportamiento de las
reacciones en donde la concentración del complejo (ES), permanece constante y
la concentración de sustrato es muy superior a la de la enzima.

3.6.2 La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación.

¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

V0: Término utilizado para indicar la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas, en donde V0 indica la velocidad al principio de la reacción antes de que
disminuya la concentración de sustrato.

Vmax: Corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental y estima el

número de centros activos de la enzima, se ha definido como la velocidad que se
cuando toda la enzima se encuentra unida al sustrato. Dado lo anterior la V max
depende de la cantidad den enzima presente y la capacidad catalítica de la
enzima

Tomado de http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/Jmoldesarrollo/enzimas/enzima5.html
3.6.3 Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten.
¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el
sustrato?

RTA. La KM es una constante que surge de la combinación de las constantes de

velocidad de la reacción.

El valor de Km, equivale a la concentración de sustrato requerida para alcanzar la

velocidad máxima, cuanto mayor es Km menor es la afinidad, cuanto menor es Km
mayor es la afinidad.

3.10 Del gráfico 2 indique:

¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%? 3.10.1?

RTA: Indica que la enzima está en su máxima actividad, por consiguiente, el valor
del PH es óptimo.

¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?

Azul: Enzimas digestivas

Rojo: Enzimas intracelulares
Naranja: Enzimas de la cavidad bucal.
Tomado de https://www.slideshare.net/cervantesalondra/enzimas-72369609
Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH