“AÑO DEL BICENTENARIO DEL PERÚ: 200 AÑOS DE

INDEPENDENCIA”
UNIVERSIDAD NACIONAL DEL
CENTRO DEL PERÚ

FACULTAD DE INGENIERIA EN
INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

INFORME N° 8:
ACTIVIDADES ENZIMATICAS: DESNATURALIZACION POR CAMBIO
DE pH Y TEMPERATURA

 CÁTEDRA: QUIMICA DE ALIMENTOS

 CATEDRÁTICO: DR. HERMES AMADEO

ROSALES PAPA

 ALUMNA: PICHIHUA PEREZ CECILIA

PAULA

 SEMESTRE: V
I. INTRODUCCIÓN
En el siguiente informe de laboratorio se logra explicar la práctica llevada a
cabo de manera casera; en cuanto al tema referente a las actividades
enzimáticas, desnaturalización por cambio de pH y temperatura; teniendo en
cuenta conceptos básicos.
Los alimentos están constituidos de células vivas y estas pueden actuar como
máquinas químicas porque poseen enzimas, catalizadores capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones químicas específicas. Las enzimas
son moléculas proteicas muy especializadas, elaboradas por las células a partir
de aminoácidos sencillos. Cada enzima solamente puede catalizar un tipo
específico de reacción química. Las enzimas superan notablemente a los
catalizadores confeccionados por el hombre en su especificidad reactiva, su
eficacia catalítica y su capacidad de actuación en condiciones suaves de
temperatura y de concentración de iones hidrógeno.
Las enzimas solo influenciaran en sustratos específicos, debido a su estructura
general, y por tantos se destruyen (desnaturalizan) con el calor y con los
cambios de pH. Cuando se produce la desnaturalización, la enzima deja de ser
activa y no cumple su función. La temperatura: incrementa la actividad
enzimática, hasta ser desnaturalizada, pH: la enzima aumenta su actividad su
actividad mientras esté más cerca al pH 6.
Los tejidos vivos de frutas verduras tubérculos entre otros, tienen una gran
variedad de cambios químicos provocados por las enzimas que se encuentran
en estos, donde juegan un importante papel en su composición y rigidez, pero
también las enzimas presentes en este tipo de compuestos son las
responsables de la maduración y formación de las características sensoriales
que les son conocidas.
En esta práctica observamos tres experimentos el primero es la
desnaturalización de la amilasa, el segundo fue la desnaturalización de la
catalasa por calor, y el ultimo el experimento de la catalasa

II. OBJETIVOS
-Determinar la especificidad de la invertasa
- Determinar la desnaturalización de la alfa amilasa
- Determinar la desnaturalización de la catalasa
- Determinar la actividad catalítica de la alfa amilasa.
III. REVISIÓN
BIBLIOGRÁFICA
Especificidad de la invertasa
La invertasa (β-fructofuranosidasa), conocida también con el nombre de sacarasa (por ser una
de las sacarasas más comunes), es una enzima que cataliza la hidrólisis de los terminales no
reductores β-d-fructofuranosílicos de los fructofuranósidos, rompiendo el enlace β-d-
fructofuranosil. Hidroliza el enlace entre los carbono α(1-2) o β(2-1) de la sacarosa, liberando
glucosa y fructosa. La enzima sólo rompe este tipo de enlace glucosídico y no otros.

Estos glúcidos, además de ser ampliamente utilizados en la industria alimentaria, son fuentes
principales de carbono y energía para organismos procariontes y eucariontes. El nombre de
invertasa hace referencia a que los productos de la reacción son conocidos como "azúcares
invertidos" debido al cambio rotacional que modifica sus propiedades ópticas; de una rotación
positiva o dextrógira a una rotación negativa o levógira.

I.1 Enzimas como catalizadores

Las reacciones químicas pueden llevarse a cabo con o sin la ayuda de
catalizadores, pero el poder catalítico de las enzimas. la estabilización en
presencia de enzima se logra atravez de la interacción con los grupos del sitio
activo de la enzima como se muestra en la tabla 1, los mecanismos de reacción
equivalen a los ácidos o bases que se usas en las reacciones. la estabilización
en presencia de enzima (catálisis acido- base general) (Badui, pag.305, 2006).
Cuadro 1. Enzimas en los alimentos
ENZIMAS EN ALIMENTOS
GRUPO NOMBRE COMUN SUSTRATO
Oxidorreductasas Catalasa Peróxido de hidrogeno
Hidrolasas α - Amilasa Almidón
β -Amilasa
Fuente: Badui (2006)
Factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas
La actividad enzimática depende de la concentración de hidronio del medio,
afectando el grado de ionización de los aminoácidos de proteínas incluyendo el
sitio activo el pH influye en la estructura tridimensional de la proteína sobre la
afinidad que tenga la enzima del sustrato. Si la enzima se encuentra en un pH
muy alejado al óptimo, se alterará su estructura secundaria y terciaria como
consecuencia será el desplegamiento o desnaturalización permanente o
irreversible de la proteína. (Badui, pag.311, 2006).
Cuadro 2: Actividad optima de la enzima
Enzima pH optimo
Catalasa ( hígado de bovino ) 3-10
Poligaracturonasa ( tomate ) 4.0
α- Amilasa( saliva humana ) 7.0
Fuente: Badui (2006)
Sitio activo
Las actividades catalíticas son esencialmente globulares dependiendo de su
plegamiento de proteínas. Adquieren un poder catalítico cuando presentan una
estructura secundaria y terciaria o cuaternaria de tal manera que los
aminoácidos correspondientes del sitio activo se encuentran en posición
vecinal estableciendo un microambiente establecido. (Badui, 2006).
 IV. MATERIALES Y
MÉTODOS
4.1. MATERIALES

4.1.1. MATERIALES

MATERIALES IMAGEN MATERIALES IMAGEN

 Vasos  Bowl
precipitados

 Goteros  Cucharas

 Frasco de
 Pipetas vidrio con tapa

 Tubos de  Espátula
ensayo

 Probeta  Cuchillo

Cuadro 3. Materiales para las practicas.

 4.1.2. MUESTRAS

Cuadro 4. Muestras que serán evaluadas en las practicas.

MUESTRAS IMAGEN MUESTRAS IMAGEN

 Saliva  Leche

 Tomate
 Papa

- Higado de
 Higado pollo

4.1.3. REACTIVOS

Cuadro 5. Reactivos para realizar las practicas

REACTIVOS IMAGEN MUESTRAS IMAGEN

 Agua  NaCl al 1M
destilada
  HCl
 Hidróxido de
sodio

4.1.4. EQUIPOS

Cuadro 6. Equipos que se utilizaran en las practicas

MATERIALES IMAGEN MATERIALES IMAGEN

 Cronometro  Balanza

 Agitador  Termómetro
Magnético