CUESTIONARIOS DE LAS CLASES TEORICAS  ISOMERASAS: reordenamientos intramoleculares.

d- La especificidad de las enzimas depende de la cantidad de enlaces de tipo

ERA 1
debil que exista entre el sustrato con el sitio activo de la enzima, esto le
1) ENZIMAS
permitirá a la enzima discriminar entre sustratos con una estructura
a- Definición de CATALIZADOR: compuesto que con su sola presencia
molecular similar.
aumenta la velocidad de la reacción sin experimentar ninguna
 Teniendo en cuenta la TEORIA DEL AJUSTE INDUCIDO, la
modificación.
especificdad se mide en el cambio conformacional de la enzima a
b- Características:
medida que entra en contacto con el sustrato, favoreciendo la
 NO SE CONSUMEN EN LAS (R) QUE CATALIZAN
formaciond e interaccion de tipo: fuerzas de Van der Waals,
 NO ALTERAN LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO DE LA (R)
puente de hidrogeno, fuerzas hidroestaticas, ionicas, hodrofobas.
 SE REQUIEREN EN CANTIDADES MINIMAS, son eficientes
Etc.
 NO CREAN (R) NUEVAS, AUMENTAN LA VELOCIDAD DE LAS QUE
e- Investigar……………………….
SON POSIBLE.
f-
 NO FORMAN PARTE DE LA REACCION QUE CATALIZAN
 HOLOENZIMA: son enzimas conjugadas que están formadas por
 NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE LA (R): Keq
una parte proteica (apoenzima) y un cofactor no proteicio
 DISMINUYEN LA ENERGIA DE ACTIVACION, NO MODIFICAN EL ΔG.
 APOENZIMA:
- Los catalizadores biológicos u organicos se distinguen de los inorgánicos
 COFACTOR: se unen de manera transitoria y disociable a la
debido a que:
enzima o a un sustrato como ATP.
 SON ESPECIFICOS: catalizan un solo tipo de reacción, y su grado
 COENZIMA: sirven como transbordadores reciclables que
de especificidad por el sustrato es elevado.
transportan muchos sustratos desde un punto dentro de la cell
 TERMOLABILES: pueden desnaturalizarse y perder su actividad
hacia otro. Ejemplos: FADH, NADH, acetato (coenzima A), grupos
biológica por acción de la temperatura.
metilos (folatos).
 REGULABLES: tiene la capacidad de regular para tomar contacto
 GRUPO PROSTETICO: incorporación estable hacia la estructura de
con otros procesos metabólicos, responder, crecer y
una proteica mediante fuerzas covalentes o no covalentes.
diferenciarse.
Ejemplos: Fosfato pifixodal, flavina adenina dinucletido (FAD)
c- Nomenclatura sistemática de las enzimas: 6 clases o familias
g- Mecanismo de acción: Dos tipos
 OXIDORREDUCTASAS: catalizan reacciones redox
1) LLAVE-CERRADURA: el sustrato encaja en el centro activo de la
 TRANSFERASAS: transfieren grupos funcionales dadores y
enzima de la misma manera que la llave en la cerradura. Esta
aceptores.
interacción es posible debido a la complementariedad del complejo.
 LIGASAS: reacción de síntesis acopladas a sustancias de alto valor
2) ENCAJE INDUCIDO O DE GUANTE Y MANO: la enzima y el sustrato no
energético
son complementarios antes de que se produzca la interacción del
 HIDROLASAS: hidrolisis; introducción de una molécula de agua
sustrato al centro activo sino una vez formado el complejo enzima-
para la ruptura.
sustrato.
 LIASAS: formación o ruptura de enlaces covalentes sin ir
 La función del sitio activo es facilitar la colisión y las condiciones
acoplados a sustancias de alto valor energético.
para que las posiciones de las moléculas sean las adecuadas.
 [Dar lugar a la reacción química, es decir, el lugar donde se producen
las formaciones y roturas de ciertos enlaces para dar lugar al
producto.]

h-