Enzimas: Propiedades generales

y terminología
 Dado que las sustancias que intervienen en las reacciones metabólicas son, generalmente, muy
estables, se requeriría una gran cantidad de energía para que reaccionaran entre sí, ya que, si no, la
velocidad de reacción sería nula o demasiado lenta.
 Las enzimas son los polímeros biológicos que catalizan las reacciones que hacen posible la vida.

En toda reacción química se produce

una transformación de unas sustancias
iniciales, denominadas reactivos o
sustratos (S), en unas sustancias
finales o productos (P)
 Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la
reacción no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga
más producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga utilizando
menos tiempo y energía. 
 Sitio activo.
 El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El cual comprende , un sitio de
unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico,
formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
 Los aminoácidos que conforman el sitio activo pueden estar en posiciones consecutivas o cercanas dentro de
la cadena proteica o bien estar completamente distantes en la estructura primaria, pero cercanos debido a los
plegamientos de la cadena proteica.

 Grupos funcionales que se encuentran con frecuencia en el sitio activo incluyen las cadenas laterales de los
aminoácidos acido aspártico, acido glutámico, histidina y los grupos carboxilo y amino terminales de la
cadena peptídica de la enzima.
 El sitio activo y el substrato son complementarios en estereoquimica, forma y cargas electricas
(de una manera intuitiva, podemos suponer que si el por ejemplo, el substrato presenta una
conformacion convexa, y tiene cargas negativas, el sitio activo tiene una conformacion concava
y presenta cargas positivas..)


Las enzimas pueden actuar de dos

formas: unas, fijándose mediante
enlaces fuertes (covalentes) al
sustrato, de modo que se debiliten sus
enlaces y que no haga falta tanta
Modelo del Ajuste Inducido energía para romperlos; y otras,
atrayendo a las sustancias
Modelo del Ajuste Inducido
reaccionantes hacia su superficie de
modo que aumente la posibilidad de
encuentro y que la reacción se
produzca más fácilmente.
CLASIFICACIÓN ENZIMAS
 Control de la actividad enzimatica
 Activación proteolítica
 Zimógenos o proenzimas son precursores inactivos de las enzimas. Observe que este concepto es diferente a decir que son
“enzimas inactivas”. Una enzima inactiva es una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes factores, como factores
fisicos, químicos o aun metabólicos.
  Las enzimas digestivas, algunos factores de la coagulación y otras proteínas son sintetizadas como zimógenos y no son activadas
hasta que no abandonan la célula
  

Un buen ejemplo de lo que ocurre cuando algunos zimogenos

son activados “antes de tiempo”, en el interior de las células, se
ve en la pancreatitis aguda , en la cual la activación prematura
de algunas de las enzimas pancreáticas como tripsina,
fosfolipasa A2 y elastasa, producen la autodigestión del tejido
pancreático.
.
 Proteinas reguladoras. En algunos procesos son las proteínas las que inhiben o
regulan la actividad de una enzima. la proteína de unión de calcio (calmodulina)
tiene 4 sitios de unión de Ca+2, que regula entre otras la actividad de kinasas.
Adenilato ciclasa.
 Inhibición de retroceso.- la enzima que cataliza la primera reacción de un proceso,
es inhibida por el producto final del proceso.

modificación covalente.- La actividad de muchas enzimas esta reculada por la fosforilación,

unión a varios lípidos etc.
Enzimas alostericas
Una enzima alostérica es una enzima cuya actividad está
regulada mediante un sitio alostérico, que es un sitio, distinto
del sitio activo de la enzima, al que se une un regulador. Esta
unión modifica la estructura tridimensional de la enzima y llega
a afectar la configuración del sitio activo, por lo que aumenta o
disminuye su actividad.

Es una de las principales formas de regulación en la célula

debido a que puede producir cambios rápidos y fácilmente
reversibles en la actividad de las enzimas, sin depender de que
el regulador tenga una estructura similar al sustrato de
la enzima (lo que puede ayudar a conectar vías metabólicas)
Cofactores enzimaticos y coenzimas

 Aun cuando la función determinante la

desempeña la enzima, y de ella depende tanto
la especificidad de acción como la del
sustrato, la participación de los cofactores es
imprescindible, pues se ha comprobado que
sin ellos hay reacciones que no son posible ya
que las enzimas poseen en la cadena R de sus
aminoácidos un número limitado de grupos
funcionales no incluyen todos los necesarios
para intervenir en los mecanismos de las
reacciones metabólicas.
Cofactor
Átomo, ion o molécula que participa en el
proceso catalítico sin ser enzima ni substrato

Tipos de cofactores
Desde el punto de vista de su estructura química
podemos distinguir 2 tipos de
cofactores:
-los iones inorgánicos (casi siempre cationes
divalentes como el Mg+2, Ca+2, Mn+2, Zn+2, Fe+2,
etcétera, aunque también pueden ser monovalentes
como el K+ e incluso aniones como el CI-)
- Los compuestos orgánicos, a estos últimos se les
denomina coenzimas. muchos de ellos son, vitaminas.
 1. Contribuyen a la unión entre la enzima y el sustrato, como si fueran una especie de "puente
iónico" entre estos 2 componentes de la reaccián, como el caso del Mg2+ en las quinasas.
 2. Estabilizan la proteína enzimática en su conformación más activa y de esta forma
contribuyen a la catálisis, éste es el caso del Cahen algunas lipasas.
 3; Constituyen de por sí el centro catalítico principal, pero al unirse a la proteína enzimática
aumentan su eficiencia y adquieren especificidad, es el caso del Fe2' en numerosas
oxidorreductasas
Cofactores redox

 Operan en procesos de transferencia electrónica, a veces

 como aceptores, a veces como donadores.

 - Cofactores piridínicos (NAD+, NADP+)

 - Cofactores flavínicos
 - Cofactores hemínicos
 - Ferredoxinas
 - Quinonas
 - Ác. Ascórbico
 - Ác. Lipoico
 - Glutatión
 Coenzimas
 Las coenzimas pueden definirse como
moléculas orgánicas que poseen propiedades
fisicoquímicas específicas, que no forman
parte de la cadena polipeptídica de las
enzimas y actúan junto con éstas en la
catálisis de las reacciones bioquímicas.
SUSTRATO

CENTRO ACTIVO

COENZIMA/ VITAMINA

APOENZIMA
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en
reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima
A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones
redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina
dinucleótido (NAD+)).
 Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el
ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo
como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.
Mecanismos catalíticos de las
Enzimas
¿Como realiza esta acción una enzima?
 Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los
átomos correctos para formar los enlaces.

 Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden participar
directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos.

 Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los los
enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición inestable.

 Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se
descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus
sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido.