RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ

CONTROL ALEOSTÉRICO CONTROL POR MODULACIÓN COVALENTE

CONCEPTO
MECANISMO MEDIANTE EL CUAL DETERMINADAS MECANISMO MEDIANTE EL CUAL LA UMION
MOLÉCULAS AL UNIRSE A LA ENZIMA (LIGANDOS= COVALENTE DE GRUPOS QUÍMICOS A LA
EFECTOR ALEOSTÉRICO) POR UN SITIO DISTINTO AL ENZIMA, POR ACCIÓN DE OTRA ENZIMA, HACE
CENTRO ACTIVO (SITIO DE RECONOCIMIENTO=SITIO QUE SE PRODUZCA UN CAMBIO EN SU
ALEOSTÉRICO), PRODUCEN EN LA ENZIMA UN COMPOSICIÓN QUE AFECTA SU CONFORMACIÓN
CAMBIO DE CONFORMACIÓN QUE AUMENTA O QUE Y AUMENTA O DISMINUYE SU ACTIVIDAD
DISMINUYE SU ACTIVIDAD
 La eliminación de los grupos químicos, por
acción de otra enzima, produce el efecto
contrario

CARACTERÍSTICAS
DE LAS ENZIMAS • Estructura cuaternaria (proteínas oligoméricas). • Pueden o no tener estructura cuaternaria.
• Existen en varios estados conformacionales. • Existen en dos estados de diferente
composición química
• Generalmente al inicio de vías metabólicas.
• El cambio en la composición química produce
• No siguen la cinética de MM (características
secundariamente un cambio de conformación y
cinéticas particulares).
de actividad.
• Control de vías metabolicas.
• Siguen la cinética de MM.
Las enzimas alostéricas casi siempre catalizan una de las primeras TIPOS DE MODIFICACIÓN COVALENTE:
OTRAS reacciones en las rutas metabólicas, con lo cual estas rutas se regulan • FOSFORILACIÓN /DESFOSFORILACIÓN
desde el inicio, permitiendo que éstas funcionen sólo en condiciones • METILACIÓN/ DESMETILACIÓN
celulares adecuadas. Esta ubicación hace posible que la célula utilice la • ACETILACIÓN/DESACETILACIÓN
cantidad indispensable de sustancia y energía para su funcionamiento, • ACILACIÓN/DESACILACIÓN
sin gastos excesivos. Esta situación que se observa como una • PRENILACIÓN/DESPRENILACIÓN
• UBIQUITINACIÓN/DESUBIQUITINACIÓN
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ

regularidad en casi todas las rutas metabólicas es la que se expresa • ADP-ribosilación/des-ADP-ribosilaciön

bajo la denominación de Principio de la Máxima Economía.
LA FOSFORILACIÓN/DESFOSFORILACIÓN ES EL
Mecanismo de control alostérico según el modelo CONTROL POR MODIFICACIÓN COVALENTE MAS
simétrico o concertado. En ausencia del sustrato las FRECUENTE;
enzimas existen en dos estados conformacionales que se *La fosforilación se produce por la transferencia de un
encuentran en equilibrio. Una conformación (R) es más grupo fosfato desde el ATP a un grupo OH de la
activa que la otra (T); todas las subunidades se encuentran cadena R de un aa que forma parte de la enzima
en el mismo estado conformacional, de ahí el nombre de mediante un enlace éster.
simétrico. *La desfosforilación se produce por la hidrólisis del
La unión del sustrato al estado R desplaza el equilibrio enlace éster entre el grupo fosfato unido al OH de la
hacia esa forma. De esta manera T se transforma en R y la cadena R de un aa que forma parte de la enzima.
concentración de R aumenta y puede unir mayor cantidad
de sustrato= las moléculas de enzima que estén en la
conformación T pasarán a la conformación R y pueden unir Unas enzimas incrementan su actividad por la unión
mayor cantidad de sustrato. covalente del grupo químico, mientras otras lo hacen
cuando este se separa.
Al unirse el sustrato al estado R algunas moléculas pasan
del estado T al R. Si se observa detenidamente se verá
que lo que ocurre es que se aumenta al mismo tiempo la CONCLUSIONES:
concentración de la enzima y la del sustrato, dos factores  En el control covalente la unión a la enzima de
que por si solos incrementan la velocidad de la reacción. grupos químicos produce un cambio en su
composición que modifica su conformación e
incrementa o disminuye su actividad.
 Unas enzimas incrementan su actividad por la
unión del grupo químico, mientras otras lo
hacen cuando este se separa.
 La unión del grupo químico se realiza mediante
enlace covalente, por lo que es necesario la
acción de otras enzimas para unirlo y separarlo.
 Hay enzimas que presentan control alostérico y
control covalente.
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ

En la misma medida que se aumenta la concentración del

sustrato se incrementa la concentración de la forma R que
es la más activa de las dos. Ambos factores se
potencializan y producen incrementos notables de la
velocidad con aumentos mínimos de la concentración de
sustrato.

La acción del activador se puede visualizar mediante la

gráfica de velocidad contra concentración de sustrato.
Como se observa la gráfica con el activador sigue teniendo
la misma forma pero está desplazada hacia el eje de las
ordenadas pues para cada concentración de sustrato la
velocidad es mayor con el activador que sin él.

La acción del inhibidor se puede visualizar mediante la

gráfica de velocidad contra concentración de sustrato.
Como se observa la gráfica con el inhibidor sigue teniendo
la misma forma pero está desplazada alejándose del eje de
las ordenadas pues para cada concentración de sustrato la
velocidad es menor con el inhibidor que sin él.
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ
RANDY MEJÍAS GONZÁLEZ