ENZIMAS

CATALIZADORES DE LOS SISTEMAS BIOLÓGICOS

Las enzimas son moléculas protéicas cuya función es la
catálisis (acelera las reacciones químicas).

La molécula o sustancia principal sobre la que actúa la enzima

en la reacción química se llama sustrato.

La enzima no sufre cambios durante la reacción y por eso se

puede utilizar multiples veces, y algunas requieren de la
presencia de una sustancia no protéica para tener una
actividada complete.

Cofactor: componente no proteíco necesario para actividad de

la enzima.

HOLOENZIMA APOENZIMA + COFACTOR

Enzima con cofactor Enzima sin cofactor
 ALGUNAS ENZIMAS CON METALES
COMO COFACTORES INORGÁNICOS
Los iones metálicos
como cofactores se
unen débilmente a la
enzima.

Cuando los iones

metálicos se unen
fuertemente a la
enzima, esta se
llama metaloenzima.
COENZIMAS: COFACTORES ORGÁNICOS
DERIVADOS DE VITAMINAS
Lascoenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.
Las coenzimas colaboran en la reacción
enzimática transfiriendo transitoriamente
algún grupo químico: H+ , OH, CH3 , etc

El NAD+ es una
Sustrato coenzima que
oxidado transfiere
hidrógenos y
electrones.
 Vitaminas
Vitaminas hidrosolubles: Solubles en agua, no se
almacenan en el cuerpo (excepto B12) y el exceso
sale por la orina. Son el complejo B y la vitamina C

Vitaminas Liposolubles: Insolubles en agua, se

almacenan en el tejido adiposo y el hígado, el exceso
es problemático. Son las vitaminas A, D, E y K.
D3 en la piel - Rayos UVB (290-310
nm)
Vitamina Nombre Fuente
B1 Tiamina Arroz, trigo, cerdo, cacahuates
B2 Riboflavina Leche, vísceras, carne
B3 Niacina Arroz, trigo integral, legumbres,
atún, carne magra, hígado de
cerdo
B5 Ácido Cereales integrales, legumbres,
pantoténico carne
B6 Piridoxina Pollo, espinacas, aguacate,
cereales integrales
B8 Biotina Hígado, huevo, harina de soya,
cereales
B9 Ácido fólico Espinaca, legumbres, cítricos,
melón, cereales integrales
B12 Cobalamina Hígado, mariscos, pescado,
bioquímica/claudia rozo
carne
 COFACTORES DERIVADOS DE VITAMINAS

COFACTOR Ejemplo de enzima GRUPO QUE ENFERMEDAD POR

ORGÁNICO: TRANSFIERE DEFICIENCIA
Coenzima(vitamina)
Derivadas de vitaminas

Tiamina pirofosfato piruvato ALDEHÍDOS BERI BERI

( B1) deshidrogenasa

FAD (B2) fumarasa HIDRÓGENOS Y LESIONES E N LA

ELECTRONES BOCA Y DERMATITIS

NAD+(B3) lactato HIDRÓGENOS Y PELAGRA: DEMATITIS,

deshidrogenasa ELECTRONES DEPRESIÓN Y DIARREA

Coenzima A (B5) citrato sintasa ACILOS FATIGA E

HIPERTENSIÓN
COFACTOR Enzima GRUPO QUE Enfermedad por deficiencia
TRANSFIERE

Piridoxal Glicógeno AMINAS Depresión

fosfato(B6) fosoforilasa convulsiones

Biocitina(B8) Piruvato CARBOXILOS Calvicie, muerte súbita en

carboxilasa bebes

COFACTOR Enzima GRUPO QUE Enfermedad

TRANSFIERE por
deficiencia
Tetrahidrofolato(B9) Timidilato sintasa UNIDADES DE 1 Anemia
CARBONO
Desoxiadenosil MetilmalonilCoA mutasa METILOS Anemia
cobalamina(B12)
Ácido ascórbico(C) Lisil hidroxilasa HIDROXILOS Escorbuto
 SITIO ACTIVO

Es la parte de la molécula
enzimática que participa
directamente en la interacción
con el sustrato.
En casi todas las enzimas el sitio
activo se encuentra en medio de
una depresión o pliegue en el
interior de la proteína.
Es una región tridimensional relativamente pequeña de
la enzima, que determina la especificidad: un número
limitado de moléculas puede actuar como sustrato.
hexoquinasa
Emil Fisher estudió las interacciones enzima sustrato, propuso
que el sitio catalítico era una estructura rígida, un molde en que
se ensambla el sustrato.
PROPUSÓ EL MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA

SUSTRA
TO

+ SITIO
ENZIMA ACTIVO

A B C COMPLEJO ENZIMA-SUSATRO
DANIEL KOSHLAND PROPUSÓ EL MODELO DE
AJUSTE INDUCIDO( 1960)

SUSTRA
TO

+ SITIO A B C
A
ACTIVO
C
B COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO
ENZIMA

El sitio activo es relativamente específico en sus

interacciones con los sustratos potenciales.
 Cuando la hexoquinasa se une a su sustrato sufre un
cambio conformacional e induce un mejor ajuste.

Glucosa se une a Causando un cambio

hexoquinasa conformacional, acercando la
glucosa al ATP

GLUCOSA

SITIO DE UNIÓN
AL SUSTRATO
Un fosfato es transferido
a la glucosa para formar
Glucosa-6-fosfato, la cual es
liberada.
Enzima abierta lista para FOSFATO
unirse a otra glucosa
GLUCOSA-6-
FOSFATO

LAS ENZIMAS SON FLEXIBLES: UNA VEZ UNIDAS AL

SUSTRATO LA CONFORMACIÓN SE MODIFICA, EL AJUSTE
MEJORA.
ZIMÓGENOS O PROENZIMAS:
Enzima que se sintetiza de forma inactive y luego
se activa en el lugar de acción.

Segmento de
44 aminoácidos

Ruptura por
debajo de
pH 5.0

pepsinógeno pepsina
Bioquímica/Claudia rozo
ISOENZIMAS: familias de enzimas que cataliazan la misma
reacción en diferentes tipos celulares.

Cinco isoenzimas de la enzima: LACTATO DESHIDROGENASA

H por heart y M por muscle; las LDH´s se utilizan para

determinar daño a tejidos.
Algunos de los nombres de las enzimas se forman
añadiendo el sufijo ¨ asa¨ al nombre del reactivo
( sustrato).
Sustrato Nombre
Almidón Amilasas
Celulosa Celulasas
Proteínas Proteasas
Pectina Pectinasas
Lípidos Lipasas
Hemicelulosa hemicelulasas
 También hay nombres comunes que no tienen
relación directa con el sustrato como:

Cuajo, quimosina o renina:

proteasa que se utiliza en la
producción de queso

Lisozima: presente en
saliva, lágrimas, moco,
leche materna, con
acción antimicrobiana
porque rompe la pared
celular de bacterias.
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS – NÚMERO EC

El número EC o Enzyme Commission number:

es la clasificación numérica de las enzimas basada en el tipo de
las reacciones químicas que catalizan, está formado por 4
número separados por puntos
 JERARQUÍA

3. Hidrolasa.
3.2. Glicosilasa.
3.2.1. Glicosidasa: hidroliza
enlaces o-glucosídicos
3.2.1.17 Lisozima.

Número EC – (Enzyme
Commission)
 Clase No. Reacción Subclases importantes

Deshidrogenasas, oxidasas,
Oxidorreductasas peroxidasas, reductasas,
1 monooxigenasas,
dioxigenasas

C1-Transferasas,
Transferasas 2 glicosiltransferasas,
aminotransferasas, kinasas

Esterasas, glicosidasas,
Hidrolasas 3 peptidasas, amidasas

Liasas C-C liasas, C-O liasas,

(sintasas)
4 C-N liasas, C-S liasas

Epimerasas,
Isomerasas 5 cis-trans-isomerasas,
transferasas intramoleculares

Ligasas
bioquímica/claudia C-C ligasas, C-O ligasas,
(sintetasas) 6 rozo BIOQUIMICA/CLAUDIA ROZO C-N ligasas, C-S ligasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de
hidrógeno, oxígeno o electrones se trasladan entre moléculas:
Ared + Box Aox + Bred
AH2 + B A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a

la vez el aceptor y el dador de los átomos ( H/ O) o
electrones.
Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas: ejemplos
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
etc.
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas

EC 1.1.3.4
Dador Aceptor
Nombre:
Glucosa oxidasa

Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa)

 Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó
grupo de átomos entre moléculas:

A-B + C A + B-C

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa EC 2.7.1.1

Hexokinasa
Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas: ejemplos
Clasificación de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x - Grupos monocarbonados
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto
EC 2.3.x - Aciltransferasas
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados
EC 2.7.x - Grupos fosfato
EC 2.8.x - Grupos sulfato
EC 2.9.x - Grupos selenio
Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos
Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis. Son las más comunes en
el dominio de la tecnología enzimática:

A-B + H2O A-H + -BOH

Ejemplo: Quimosina o Renina EC 3.4.23.4

Hidrólisis del enlace 105-Phe y la 106-Met de

la cadena kappa de la caseína.
Aplicaciones: Proteasas → Fabricación
de quesos
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas: ejemplos

Clasificación de subgrupos de las hidrolasas:

3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)

3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas
etc.
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: liasas o sintasas
Catalizan reacciones reversibles de ruptura de enlaces sin agua
(no incluye las hidrolasas) o de hidratación o deshidratación:
1.Ruptura o
A-B A+B formación de
enlaces
2.Deshidratación con
formación de
alquenos.
Ejemplo 3.Hidratación de
Fumarasa alqueno y
formación de
(EC 4.2.1.2)
alcohol

Nombre común:
fumarato hidratasa
Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas o sintasas: ejemplos

Clasificación de las liasas:

4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C
4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-)
4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.99.x - Otras liases
Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos indeseables (ceras,
pectinas, proteínas) en fibras en la industria textil – “bioscouring”
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización moleculares

A isoA

Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)
Para hacer jarabes en industria
alimentaria
Clasificación y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas: ejemplos

Clasificación de las isomerasas:

5.1.x - Racemasas y Epimerasas

5.2.x - cis-Trans-Isomerasas
5.3.x - Oxidorreductasas Intramoleculares
5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutasas)
5.99.x - Otras Isomerasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas o sintetasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).
A + B + ATP A-B + ADP + Pi

Ejemplo: piruvato carboxilasa

EC 6.4.1.1
Clasificación y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas: ejemplos

Clasificación de las ligasas:

6.1.x - Forman enlaces C-O

6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres
fosfóricos
Clasificación y nomenclatura
Grupo 7: Translocasas
Es la adición más reciente a la clasificación de las enzimas
y catalizan el transporte de sustancias a través de la
membrana, dependen de ATP.

7.1.x - Translocasa de iones hidrónio

7.2.x - Translocasa de cationes inorgánicos
7.3.x - Translocasa de aniones inorgánicos y sus quelatos
7.4.x - Translocasa de aminoácidos y péptidos.
7.5.x - Translocasas de de carbohidratos y derivados
7.6.x - Translocasa de otros compuestos.

bioquímica/claudia rozo
 PÁGINAS PARA BÚSQUEDA
INFORMACIÓN ENZIMAS
https://www.ebi.ac.
http://www.genom
uk/thornton-
e.jp/dbget-
srv/databases/enz
bin/www_bfind?en
ymes/
zyme

ENZYME
STRUCTURES
DBGET ENZYME DATABASE
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA SE VE
AFECTADA POR EL PH
Cada enzima tiene un rango de
pH óptimo, otros pH alteran las
cargas de las cadenas laterales
de aá , afectando las
interacciones electrostáticas y
puentes de hidrógeno que
determinan:
❑La conformación de la
proteína.
❑ La unión al sustrato.
❑ La catálisis.
 LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA SE VE
AFECTADA POR EL PH
En el pH óptimo la
Si hay actividad catalítica es
pequeños
Velocidad
máxima. Para la mayoría
cambios de de las enzimas se ubica
pH, no se entre 4.5 y 8.
desnaturaliza
la enzima

Por lo general pH
extremos inactivan
las enzimas por
desnaturalización.
2 4 6 8 10 12 14
PH
ALGUNAS ENZIMAS TIENEN PH
ÓPTIMOS EXTREMOS
 La pepsina normalmente se encuentra en el estómago y la tripsina en el
intestino delgado.

piel

Sangre y tejido
Intracelular
conectivo

Jugo gástrico

Secresión
pancreática Intestino

Orina
ALGUNAS ENZIMAS TIENEN PH ÓPTIMOS
EXTREMOS

pH pH óptimo de la
óptimo de la tripsina
pepsina
 LAS ENZIMAS SENSIBLES A LOS CAMBIOS
DE TEMPERATURA
El aumento de temperatura tiene dos efectos:
1)La velocidad aumenta en proporción con el aumento de
temperatura, se activan un mayor número de moléculas. Por
cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
50 Reacción no Fracción de
enzimática enzima
activa
v (u.a.)
Tóptima
1,0
25

0,5
Reacción
enzimática

0 0,0
10 20 30 40
T (°C)
2)Cuando aumenta demasiado la temperatura (45ºC),aumenta también
la velocidad de desnaturalización de la enzima : ruptura de
interacciones débiles y pérdida de agua de solvatación
 CADA ENZIMA POSEE
UNA TEMPERATURA
ÓPTIMA
Tirosinasa:a bajas temperaturas esta
enzima funciona correctamente,
permitiendo la coloración oscura de la
melanina, pero al subir hasta a los
38ºC se desntauraliza, provocando el
color claro típico de esta raza de
gatos.
Nace blanco ,
es más oscuro
en invierno y
más pálido en
verano.
LAS ENZIMAS, EN GENERAL, TRABAJAN CON
GRAN LENTITUD A TEMPERATURAS DE
CONGELACIÓN(RIGIDEZ)

La inactivación de las enzimas es de gran

importancia en la industria alimentaria: se
modifica la tempertaura para bajar la actividad
enzimática del propio alimento y de las bacterias
que se encuentran en él, manteniéndolo
inalterado durante más tiempo.
Endotermos y exotermos

Los organismos exotermos

En los organismos
regulan su temperatura
endotermos el efecto de la
corporal mediante el
temperatura externa sobre
comportamiento y por lo
la actividad enzimática se
tanto las velocidades de las
minimiza.
reacciones
 CADA ENZIMA POSEE UNA
TEMPERATURA ÓPTIMA
T óptima para
enzimas
T óptima para hipertermófilas
enzimas humanas

Temperatura (ºC)

La temperatura óptima de una enzima suele estar

cerca de la temperatura ambiental normal del
organismo del que procede la enzima, al igual que
el pH.
Bioquímica/Claudia Rozo
 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
NO TIENEN
ELEVADA NINGÚN EFECTO
ESPECIFICIDAD EN EL EQUILIBRIO PUEDEN
DE LA REACCIÓN SER
QUE CATALIZAN: solo REGULADAS
sobre la velocidad a
la cual se alcanza
dicho equilibrio.
ACTUAN DURANTE UNA REACCIÓN NO
EN PEQUEÑAS SE MODIFICAN DE MANERA
CANTIDADES IRREVERSIBLE: por lo
ACELERAN tanto cada molécula
LAS REACCIONES enzimática puede participar
DESDE 10000 en la catálisis de numerosas
reacciones individuales
VECES, HASTA
No realizan MILLONES DE
reacciones VECES
colaterales
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Es la cantidad de
energía en Cal o
Kcal/mol que se
necesita para que ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
todas las moléculas
de sustancia
reaccionante
alcancen el
ESTADO DE
TRANSICIÓN.
AL CONTRARIO DE LA ENERGÍA LIBRE, LA ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN NO ES UN VALOR FIJO, DEPENDE DEL MECANISMO
PARTICULAR UTILIZADO PARA ALCANZAR EL ESTADO DE
TRANSICIÓN DE CADA REACCIÓN.
 COMPLEJO ENZIMA –SUSTRATO EN
ESTADO DE TRANSICIÓN

S E
E
E
La enzima
Complejo ES en puede
estado de P usarse otra
transición vez
P
Transcurso de Reaccción
© 2007 Paul Billiet ODWS
 ENERGIA MINIMA QUE
REQUIEREN LAS MOLECULAS
PARA UNA REACCION CATALIZADA

NUMERO DE MOLECULAS CON UNA

ENERGIA MINIMA QUE
75 C REQUIEREN LAS MOLECULAS
PARA UNA REACCION NO CATALIZADA

25 C
ENERGIA EN PARTICULAR

MOLECULAS CAPACES
DE REACCIONAR A BAJA
TEMPERATURA Y SIN CATALIZADOR
MOLECULAS CAPACES
DE REACCIONAR A
TEMPERATURA ELEVADA
MOLECULAS CAPACES
DE REACCIONAR EN PRESENCIA
DE UN CATALIZAZADOR

E N E R G IA

CONTENIDO DE ENERGÍA DE UNA POBLACIÓN

DE MOLÉCULAS PRESENTE EN UNA MEZCLA
REACCIONANTE