La inhibición reversible de las enzimas es un proceso en el cual una sustancia

llamada inhibidor se une temporalmente a una enzima, disminuyendo su

capacidad de catalizar reacciones. A diferencia de la inhibición irreversible, donde
la enzima queda permanentemente inactiva, en la inhibición reversible, la unión
del inhibidor es temporal y la enzima puede recuperar su actividad una vez que el
inhibidor se separa.
Existen varios tipos de inhibición reversible, como la competitiva, la no
competitiva y la mixta. En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el
sustrato por el mismo sitio de unión en la enzima. En la no competitiva, el
inhibidor se une a otro sitio en la enzima y altera su forma, afectando su actividad
sin competir directamente con el sustrato. En la inhibición mixta, el inhibidor se
adhiere tanto al sitio activo como a otro sitio en la enzima.
La inhibición reversible de las enzimas es un mecanismo crucial para regular las
actividades enzimáticas y, en consecuencia, controlar las reacciones químicas en
las células.
Inhibición Irreversible de Enzimas:Los medicamentos se unen de manera
irreversible a la enzima, lo que significa que no pueden ser desplazados
fácilmente por el sustrato. La aspirina (ácido acetilsalicílico) es un ejemplo de un
inhibidor irreversible que afecta a la ciclooxigenasa. Esto puede tener un impacto
duradero en la actividad enzimática.
La inhibición enzimática ortostérica es un tipo de inhibición reversible en la que
un inhibidor se une a un lugar específico en la enzima conocido como el sitio
activo. El sitio activo es la zona de la enzima donde el sustrato se adhiere y donde
ocurre la reacción catalizada por la enzima. Cuando un inhibidor se une al sitio
activo, previene que el sustrato se una a la enzima y, por lo tanto, detiene su
capacidad catalítica.
Esta forma de inhibición puede dividirse en competitiva o no competitiva,
dependiendo de si el inhibidor compite directamente con el sustrato por el
acceso al sitio activo o si se adhiere de manera independiente. En la inhibición
competitiva, el inhibidor y el sustrato compiten por el mismo sitio en la enzima,
mientras que en la no competitiva, el inhibidor se une a un lugar diferente en la
enzima y modifica su estructura, lo que afecta su actividad sin competir
directamente con el sustrato.
La inhibición enzimática ortostérica es un mecanismo crucial para regular la
actividad de las enzimas y controlar las reacciones químicas dentro de las células.

La inhibición alostérica es un tipo de control enzimático reversible en el cual un

inhibidor se conecta a un lugar diferente en la enzima, conocido como el sitio
alostérico, en lugar de hacerlo en el sitio activo. El sitio alostérico no participa
directamente en la reacción catalizada por la enzima, pero cuando el inhibidor se une
a él, cambia la forma de la enzima y reduce su capacidad para catalizar la reacción.
significativos. Puede activar o desactivar la enzima, lo que a su vez modula la
velocidad de la reacción que la enzima cataliza.