Universidad Nacional Autónoma de Honduras

Facultad de Ciencias Médicas

Departamento de Bioquímica

Asignatura:
Bioquímica
Catedrático:
Dr. Martin Alfredo Medina Moncada

Seminario de Enzimas

Presentado por:
Diego Isaac Pagoaga Godoy 20181004781
Nelson Armando Alvarado Hernández 20181008771
Maynor Daniel Gómez Gómez 20191001727
Sección:
0900
Tegucigalpa, M.D.C. Honduras, C.A
Marzo, 2022
 Introducción
En el presente informe daremos a conocer que son las enzimas y los inhibidores,
explicaremos de la mejor manera posible cuáles son sus funciones, donde podemos
encontrarlos y también como podemos aplicar estos conocimientos en el área de la
salud. A continuación, una breve explicación del tema:
¿Qué son las Enzimas?
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones
químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza
proteica, pero también de ARN. Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin
afectar el equilibrio de esta, ya que una enzima hace que una reacción química
transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible
¿Qué son los inhibidores?
son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los
activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad
de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son
moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la
concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores fisicoquímicos.
 Objetivos

1.-Explicar que son las enzimas y cómo podemos aplicar sus funciones en la medicina.

2.-Comprender como las Enzimas nos pueden ayudar para el diagnóstico de

enfermedades.

3.-Conocer los diferentes tipos de enzimas e inhibidores que existen.

Enzimas
Su nombre proviene del griego énsymo (dentro de la levadura). Las enzimas son
catalizadores (aumentan la rapidez) muy potentes y eficaces, químicamente son
proteínas. Al igual que los catalizadores metálicos, sólo se requiere una masa pequeña
para funcionar, la que se recupera indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que
sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su consecución. Las enzimas son grandes proteínas que
aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan
mediante una o más cadenas polipeptídicas, que así aportan un pequeño grupo de
aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se reconoce el sustrato, y donde
se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a interaccionar si sus formas
no encajan con exactitud. Algunos fragmentos de ARN también tienen capacidad de
catalizar reacciones relacionadas con la replicación y maduración de los ácidos
nucleicos, dichos fragmentos se denominan ribozimas.

Inhibidores Enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Las enzimas tienen como hemos visto una importancia fundamental en el
funcionamiento celular. Prácticamente todas las funciones de la célula requieren directa
o indirectamente la presencia de enzimas para que ocurran a una velocidad adecuada
las reacciones químicas que en definitiva son las responsables de esas funciones. La
actividad enzimática no siempre es biológicamente útil. Una actividad incontrolada, por
ejemplo, de las proteasas de la coagulación, tendría fatales consecuencias. Por este
motivo, la naturaleza ha desarrollado un gran número de inhibidores enzimáticos que
frenan la actividad enzimática o llegan a anularla por completo. Estos inhibidores
enzimáticos naturales están implicados en la regulación del metabolismo de la célula.
Por ejemplo, las enzimas en una ruta metabólica pueden ser inhibidas por los productos
resultantes de sus respectivas rutas (retroalimentación negativa). La inhibición detiene
la ruta bioquímica cuando los productos comienzan a acumularse y es una manera
importante de mantener la homeostasis en una célula. Otros inhibidores enzimáticos
celulares son proteínas que se unen específicamente e inhiben una diana enzimática.
Esto puede ayudar a controlar enzimas que pueden ser dañinas para la célula, como
las proteasas o nucleasas. El hecho de que las enzimas catalicen prácticamente todas
las reacciones biológicas relevantes otorga a los inhibidores naturales o sintéticos un
destacado valor terapéutico. De acuerdo con estos principios, es razonable esperar
que, si se inhibe más allá de ciertos límites la actividad de alguna o algunas enzimas,
las células no puedan sobrevivir. De acuerdo con esto, los inhibidores de enzimas
pueden usarse como agentes farmacodinámicos o quimioterápicos. El uso de
inhibidores enzimáticos como agentes quimioterápicos se basa en el principio de
inhibición de ciertas enzimas diferenciables que no se encuentren en el organismo
afectado, pero sí en las células de los agentes extraños. Ejemplo de estos inhibidores
son los agentes antimicrobianos. Los agentes antimicrobianos sintéticos son fármacos
capaces de matar bacterias pero que no se han obtenido o inspirados a partir de
productos naturales (no así los antibióticos). Algunos de estos agentes son
extremadamente efectivos para el tratamiento de infecciones y son ampliamente
usados. La gran mayoría de los agentes antimicrobianos sintéticos presentan una
actividad frente a enzimas claves en la biosíntesis de ácidos nucleicos. Dado que
interrumpen la síntesis de los ácidos nucleicos y no producen modificación en las
secuencias de los mismos no son considerados genotóxicos y son relativamente
seguros de usar como medicamentos.

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su

actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o
irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son
muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad.
A efectos prácticos, la inhibición comportará un metabolismo más lento de los principios
activos afectados, lo que se traducirá en concentraciones plasmáticas más elevadas si
son directamente fármacos (efectos de sobredosis) o bien concentraciones plasmáticas
efectivas más bajas, si el principio activo afectado es un profármaco (menos
transformación a fármaco y riesgo de trastornos por dosis ineficaz).
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido
por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.
Inhibición competitiva: Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al
centro activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo
tanto, se “molestarán” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo. La
unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en más alta concentración
tendrá más probabilidades que el que esté en menor concentración. Esto también
puede ocurrir con otras sustancias que tengan afinidad por el sitio activo de una enzima
en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor “compiten” para el acceso
al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición, “in vitro” se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competición al inhibidor, ahora bien “in vivo” y concretamente en terapéutica, no suele
ser posible pues equivaldría a aumentar mucho la dosis del fármaco, lo que podría
provocar efectos indeseables por sobredosis. Los inhibidores competitivos son a
menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
Esto puede clarificar conceptualmente el hecho de que algunos fármacos son a la vez
sustratos e inhibidores de un mismo CYP o enzimas de la fase II. Cuando se revisan las
tablas de “sustratos-Inhibidores-Inductores” de diferentes CYP, se observa –y a veces
no se entiende- que un mismo fármaco actúe a la vez como sustrato y como inhibidor.
La explicación es que si en la medicación se encuentra solo él como sustrato de dicho
CYP actuará como sustrato, pero si en la comedicación hay otros fármacos que
también se metabolizan por este mismo CYP, podrá actuar como inhibidor competitivo
de los otros y viceversa.
Inhibición mixta: En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo
que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y
viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se
unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto
alostérico por el que el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la
enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico de la conformación, es decir la
estructura terciaria de la enzima, hace que al modificar dicha estructura la afinidad del
sustrato por el sitio activo se reduce.
Inhibición no competitiva: Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la
enzima de forma que no afecta a la configuración del centro activo, por lo que se puede
unir sin problemas con el sustrato, pero afecta de forma significativa su actividad. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración del inhibidor.
Inhibición irreversible: Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una
enzima por uniones de tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula,
principalmente cisteína (grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos grupos -OH),
con lo que la inhibición no puede ser invertida. Estos inhibidores suelen ser moléculas
del tipo de pesticidas y otros agentes químicos altamente reactivos, siendo importantes
en el campo de la toxicología química y medioambiental más que en farmacología.

En el caso de la inhibición irreversible se precisa una nueva síntesis enzimática, por lo

que las consecuencias pueden ser mayores, ya que el efecto dura hasta que se
sinteticen de nuevo. Es el caso de los macrólidos claritromicina, eritromicina y
troleandomicina.
En el caso de inhibidores irreversibles tenemos el ejemplo de la interacción del inhibidor
irreversible claritromicina con la colchicina.

Interacciones fatales entre claritromicina y colchicina29

El tratamiento concomitante de colchicina y claritromicina puede aumentar el riesgo de

mortalidad, comparado con el tratamiento secuencial de ambos fármacos, según los
resultados de un estudio retrospectivo.

Las comparaciones caso-control se realizaron entre pacientes que recibieron colchicina

y claritromicina concomitantemente (n = 88) o secuencialmente (ambos fármacos
administrados en el mismo ingreso n=28). Se investigó la incidencia y el riesgo de
reacciones adversas, incluyendo muerte y/o pancitopenia. La tasa de mortalidad fue del
10.2% (9 pacientes) en el grupo del tratamiento concomitante, comparado con 3.6% (1)
en el grupo secuencial, y la pancitopenia se desarrolló en 9 y 0 pacientes,
respectivamente.
Un análisis multivariante en el grupo “concomitante” demostró que una dosis alta total
de colchicina fue independientemente asociada con pancitopenia, y un periodo mayor
de solapamiento de la terapia, insuficiencia renal de base y ocurrencia de pancitopenia
durante la hospitalización fue independientemente asociada con la muerte. Cuatro
muertes fueron consecuencia de fallo renal, insuficiencia cardiaca congestiva y fallo
multiorgánico y los autores comentaron: “estas muertes pueden explicarse por la
toxicidad directa de la colchicina en varios órganos... Especialmente en los pacientes
con IR crónica previa al ingreso hospitalario".

Esta interacción farmacológica es responsable de varias muertes, por lo que, si se está

en tratamiento con colchicina, aunque sea de forma puntual, debe informarse al médico.
La colchicina es un fármaco de intervalo terapéutico estrecho.

La claritromicina es un potente inhibidor irreversible del CYP3A4, lo que explica la

gravedad de la interacción. Debería reservarse para las situaciones en que no hay
alternativas terapéuticas.

Con la inhibición enzimática se obtienen concentraciones mayores del sustrato, con un

posible aumento de toxicidad.
Si se trata de un profármaco o medicamento con metabolitos activos, puede producirse
pérdida de eficacia.
La inhibición tiene un efecto inmediato. Hay que tener en cuenta que, al retirar el
inhibidor, excepto en el caso de la inhibición irreversible, la actividad metabólica se
recupera rápidamente, pudiendo darse una pérdida de efectividad. Sería un efecto
similar al de la inducción enzimática, por lo que debe observarse al paciente, y si es
posible monitorizar las concentraciones plasmáticas del fármaco objeto de interacción.
Puede ser necesario ajustar las dosis.
Si el medicamento que se administra es un profármaco o tiene metabolitos
activos, la inhibición puede causar una pérdida de eficacia terapéutica. Si el
fármaco objeto es de intervalo terapéutico estrecho, el riesgo es mayor.
Un ejemplo de interacción de un profármaco es el de la terfenadina. La terfenadina es
un profármaco sustrato del CYP3A4 que debe metabolizarse para ejercer su efecto
terapéutico. La fexofenadina, responsable directo de la actividad farmacológica no
causa cardiotoxicidad, pero el profármaco tiene la capacidad de prolongar el segmento
QT y causar arritmias cardiacas y “torsades de pointes”, que pueden ser mortales. La
inhibición de este enzima evita el efecto antihistamínico y aumenta el riesgo de
cardiotoxicidad.

La inhibición enzimática ha sido propuesta por algunos autores como forma de reducir
las dosis de los fármacos objeto de la interacción o para mantener la eficacia de
algunos fármacos. Aunque las diferencias interindividuales y la posible variabilidad
hacen que sea una práctica poco recomendada, sí se utiliza en algunos casos. El
ritonavir, como potenciador farmacocinético, en asociación con otros inhibidores de la
proteasa, permite mantener las concentraciones plasmáticas que permiten su acción
terapéutica. La utilización del zumo de pomelo, inhibidor del 3A4, fue precursor de esta
interacción beneficiosa.

Una interacción importante y potencialmente grave es la que impide la

biotransformación del tamoxifeno. El tamoxifeno es un profármaco que necesita
metabolizarse en endoxifeno para ser activo, y para ello necesita la actividad del
CYP2D6. Si se administran inhibidores de esta isoenzima puede haber fallo terapéutico
del tamoxifeno.
Las enzimas en el diagnostico de enfermedades
Los líquidos orgánicos (plasma, suero, sangre, orina), son la fuente mas importante de
enzimas cuando deseamos medir su actividad. En el estudio de las enzimas del plasma
se encuentra un grupo pequeño de estas, secretadas a partir de ciertos órganos, las
cuales cumplen su función directamente en el plasma, como, por ejemplo: las enzimas
de la coagulación que son secretadas por el hígado como zimógenos o precursores
inactivos, los factores del complemento o la lipoproteína lipasa del endotelio de los
vasos sanguíneos que participa en el metabolismo de las lipoproteínas del plasma. Este
grupo de enzimas se conocen con el nombre de enzimas plasmáticas funcionales
(cumplen en el plasma sus funciones fisiológicas) y normalmente están en mayor
concentración o tienen mayor actividad en el plasma que en el interior de las células.

Otro grupo más grande de enzimas son liberadas al plasma desde la célula en el
proceso normal de recambio celular. Este grupo de enzimas están normalmente en
mayor concentración en las células, donde cumplen su función están normalmente en
mayor concentración en las células, donde cumplen su función y no tienen función
fisiológica en el plasma, en donde se encuentran en una concentración constante en el
individuo sano, como resultado de un equilibrio entre su velocidad de síntesis y su
velocidad de degradación. Este otro grupo de enzimas se conocen con el nombre de
enzimas plasmáticas no funcionales. La actividad aumentada de estas enzimas en los
líquidos orgánicos, pueden ser el primer indicio de un daño del órgano o tejido donde
funcionan, el cual se acompaña de un aumento en la liberación de la enzima particular y
por ende en su actividad en el líquido orgánico donde se mide. Sin embargo, estos
aumentos pueden también ser el resultado de un recambio celular aumentado, de
neoplasias o de procesos obstructivos como en el caso de la pancreatitis o de la fibrosis
quística.

Muchas alteraciones o enfermedades que producen daño en el tejido pueden producir

un aumento en la liberación de enzimas desde el compartimento intracelular. En el
laboratorio se puede medir rutinariamente la actividad de muchas de estas enzimas y
ser utilizadas como ayuda en el diagnóstico y evolución de muchas enfermedades y
trastornos, como por ejemplo enfermedades hepáticas, cardiacas y musculo esquelético
entre otras. El aumento en la actividad de la enzima especifica puede correlacionar o no
con la gravedad del daño del órgano o tejido donde la enzima cumple su función.

Enzimas de importancia clínica para el diagnóstico de enfermedades

Enzima Órgano o tejido afectado Actividad aumentada

Alanina transaminasa Hígado Daño hepático
(ALT)
Fosfatasa alcalina Hígado y tejido óseo Hepatitis obstructiva y
cáncer óseo
Creatina fosfocinasa Cerebro, M. esquelético y Infarto cardiaco y
cardiaco cerebrovascular
Fosfatasa ácida Próstata Cáncer metastásico de
hueso
Amilasa y lipasa sérica Páncreas Pancreatitis aguda
Enzima Localización o función Actividad disminuida

Para la cuantificación en el líquido orgánico particular sea de importancia diagnóstica,

es importante conocer no solo las características fisicoquímicas de estas moléculas,
sino también su distribución en el organismo, si se presentan o no en la forma de
isoenzimas o zimógenos, como también el perfil de aparición y desaparición de la
enzima particular en la sangre.

Hay enzimas que tienen su origen en varios tejidos, otras, por el contrario, son
especificas de un tejido particular. Este conocimiento puede ser de gran utilidad en el
caso de enfermedades cuyos signos y síntomas pueden ser el resultado de varias
patologías diferentes, ya que pueden ayudar a confirmar o descartar algunas de estas
enfermedades.
Algunas enzimas como la CPK tienen un recambio más rápido que otras. Así por
ejemplo el aumento máximo de la isoenzima CPK2 en pacientes infartados se alcanza
dentro de las primeras 24 horas del evento coronario. Al aumento de la CPK2 le sigue
un aumento más lento, en 24 a 48 horas, de la enzima lactato deshidrogenasa, LDH1
con relación a la LDH2.
Normalmente la LDH2 es mayor que la LDH1 y en el infarto estos valores se invierten,
aproximadamente en el mismo tiempo que en los valores de la CPK2 regresan a los
valores normales. Por lo tanto, si el paciente consulta varios días después del evento
los valores de CPK total podrían estar normales a pesar del evento.

En estos casos es más importante la dosificación de la LDH total cuyo aumento

predomina más en el tiempo que la CPK total.
La baja actividad de una enzima especifica en el plasma, o en un homogenizado de
células obtenidas por biopsia, puede ser la confirmación diagnóstica de muchas
enfermedades conocidas como errores innatos del metabolismo. Son ejemplos: las
glucogenosis o enfermedades por almacenamiento de glucógeno causadas por
deficiencias de las enzimas que participan en el metabolismo del glucógeno, como la
glucosa 6 fosfatasa, glucógeno fosforilasa hepática, glucógeno fosforilasa muscular y
otras.
Igualmente, las enzimas se pueden utilizar también, como reactivos de laboratorio en la
determinación de metabolitos sanguíneos importantes. Así, por ejemplo: la glucosa
oxidasa se utiliza en una prueba de laboratorio para medir la concentración de glucosa
en sangre.

Primero se toma una muestra de sangre y se incuba con una cantidad conocida de
glucosa oxidasa para que la glucosa se oxide a gluconolactona y peróxido de
hidrógeno. Esta reacción se acopla a la reacción de la peroxidasa para convertir un
compuesto incoloro en otro compuesto coloreado cuya absorbancia se puede medir por
foto colorimetría. La intensidad de la absorción de luz es proporcional a la cantidad de
peróxido de hidrogeno generado en la reacción de la glucosa y a su vez la cantidad de
peróxido es proporcional a la concentración de glucosa en la muestra de sangre.
Muchos tóxicos respiratorios tienen igualmente su acción a través de la inhibición de
enzimas específicas del metabolismo celular.

Muchos fármacos son metabolizados por enzimas específicas en algunos órganos

como el hígado o el riñón, disminuyendo su acción o efectividad. Esto debe tenerse en
cuenta a la hora de prescribir la dosis del fármaco, ya que si una persona en particular
tiene una actividad aumentada de la enzima que metaboliza el fármaco; el efecto será
menor y actuara durante un tiempo más corto, o por el contrario si su actividad es baja,
entonces se puede prolongar su acción siendo mas intenso su efecto, hasta el punto de
poder comprometer la vida del paciente.

Otro aspecto importante de las enzimas como ayuda diagnostica es el conocimiento del
papel que desempeñan las vitaminas como cofactores o precursores de cofactores de
las enzimas. En algunos casos la baja actividad de la enzima puede estar ligada a una
mutación que aumenta el Km para el cofactor vitamínico, caso en el cual su actividad se
recupera con dosis farmacológicas muy superiores a la dosis fisiológica a la cual la
enzima muestra su deficiencia.

Por último, es importante como la actividad de una enzima va a ser deficiente, si el

trastorno genético esta ligado a un trastorno en la síntesis del cofactor o en la activación
de la vitamina que sirve como cofactor. En tales casos el suministro de la vitamina,
independientemente de la dosis, no permite alcanzar la respuesta en la actividad de la
enzima. En resumen, no todas las alteraciones enzimáticas relacionadas con trastornos
vitamínicos responden a la administración de la vitamina en cuestión.
 Resumen

Las enzimas
son catalizadores (aumentan la rapidez) muy potentes y eficaces, químicamente son
proteínas. Al igual que los catalizadores metálicos, sólo se requiere una masa pequeña
para funcionar, la que se recupera indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que
sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su consecución.
Inhibidores Enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Las enzimas tienen como hemos visto una importancia fundamental en el
funcionamiento celular. Prácticamente todas las funciones de la célula requieren directa
o indirectamente la presencia de enzimas para que ocurran a una velocidad adecuada
las reacciones químicas que en definitiva son las responsables de esas funciones. La
inhibición detiene la ruta bioquímica cuando los productos comienzan a acumularse y
es una manera importante de mantener la homeostasis1 en una célula
Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la concentración del
sustrato de la enzima en el inhibidor:
Inhibición competitiva: Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al
centro activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo
tanto, se “molestarán” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo
Inhibición no competitiva: Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la
enzima de forma que no afecta a la configuración del centro activo.
Inhibición irreversible: Estos inhibidores suelen ser moléculas del tipo de pesticidas y
otros agentes químicos altamente reactivos, siendo importantes en el campo de la
toxicología química y medioambiental más que en farmacología

Las enzimas en el diagnóstico de enfermedades

Los líquidos orgánicos (plasma, suero, sangre, orina), son la fuente mas importante de
enzimas cuando deseamos medir su actividad. En el estudio de las enzimas del plasma
se encuentra un grupo pequeño de estas, secretadas a partir de ciertos órganos, las
cuales cumplen su función directamente en el plasma, como, por ejemplo: las enzimas
de la coagulación que son secretadas por el hígado como zimógenos o precursores
inactivos.
Muchas alteraciones o enfermedades que producen daño en el tejido pueden producir
un aumento en la liberación de enzimas desde el compartimento intracelular. En el
laboratorio se puede medir rutinariamente la actividad de muchas de estas enzimas y
ser utilizadas como ayuda en el diagnóstico y evolución de muchas enfermedades y
trastornos, como por ejemplo enfermedades hepáticas, cardiacas y musculo esquelético
entre otras. El aumento en la actividad de la enzima especifica puede correlacionar o no
con la gravedad del daño del órgano o tejido donde la enzima cumple su función.

Muchos fármacos son metabolizados por enzimas específicas en algunos órganos

como el hígado o el riñón, disminuyendo su acción o efectividad. Esto debe tenerse en
cuenta a la hora de prescribir la dosis del fármaco, ya que si una persona en particular
tiene una actividad aumentada de la enzima que metaboliza el fármaco; el efecto será
menor y actuara durante un tiempo más corto, o por el contrario si su actividad es baja,
entonces se puede prolongar su acción siendo mas intenso su efecto, hasta el punto de
poder comprometer la vida del paciente.
 Conclusiones

1.-Hemos comprendido como las enzimas actúan y los usos que les podemos dar en la
medicina.

2.- Logramos asimilar el cómo las enzimas nos pueden ayudar para dar un correcto
diagnóstico médico.

3.-Conocimos los diferentes tipos de enzimas e inhibidores y que funcionen tienen cada
uno de ellos.
 Bibliografía
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