UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA DE LABORATORIO CLÍNICO

DATOS INFORMATIVOS

Asignatura Bioquímica II
Periodo Académico 2022 – 2S
Fecha de entrega 21 de Diciembre del 2022
Nombre Completo Dra. María Angélica Barba Maggi, Mgs
Docente
Curso 3 tercer Semestre
Paralelo “A”
Grupo (en trabajos
grupales) no aplica en
individuales
APELLIDOS Y CÉDULA FIRMA
NOMBRES
COMPLETOS
En orden
Apellidos y Nombres alfabético
completos y firmas 1500987878
Matheo Efraín
López Muñoz

No. Unidad 2
Nombre Unidad QUÍMICA Y METABOLISMO DE ENZIMAS
Relaciona la nomenclatura, clasificación y función de las
enzimas y catalizadores, mediante el estudio de su
Resultado Aprendizaje comportamiento biológico, para describir su importancia
biomédica y la participación en los varios procesos
metabólicos con base científica y sustento axiológico.
No. Cuestionario 2
Tema Enzimas Parte 2

DESARROLLO

1. ¿Qué entiende usted por cinética enzimática?

En pocas palabras la cinética enzimática es el estudio de las velocidades de reacción
catalizadas por enzimas y de los factores que afectan a las velocidades de reacción
enzimática. Estos parámetros suelen incluir la temperatura, el pH y la concentración
de sustrato.

2. ¿Cómo se mide la actividad enzimática?

En definitiva, la actividad de una enzima se mide mediante la determinación de la
cantidad de sustrato formado por unidad de tiempo, en condiciones exactamente
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definidas y estrictamente controladas. Se determina midiendo la velocidad inicial de

reacción, que es la pendiente de la curva de progreso (curva de producto formado ó
sustrato transformado frente al tiempo) en el tiempo cero.

3. ¿Qué es la velocidad máxima de reacción (Vmax)?

Es la velocidad a la que la reacción procede hacia el equilibrio. Para una reacción
catalizada por una enzima, la velocidad es usualmente expresada como la cantidad
de producto producido por minuto. Se obtiene cuando la velocidad de reacción se
hace independiente de la concentración de sustrato, cuando se ocurre la velocidad
alcanza un valor máximo. Este valor depende de la cantidad de enzima que tengamos.

4. ¿Cuáles son las diferencias entre las reacciones catalizadas por enzimas
y las no catalizadas por enzimas?
La diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones
catalizdas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando se
alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la
desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura. La
reacción catalizada homogénea se da cuando el catalizador y el reactivo se
encuentran en la misma fase.

5. ¿Cuáles son los factores que afectan o modifican la actividad enzimática?

Señalar cuáles son los limitantes en cada caso.
La cinética enzimática es el estudio de las velocidades de reacción catalizadas por
enzimas y de los factores que afectan a las velocidades de reacción enzimática. Estos
parámetros suelen incluir la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Las
enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y bajo
condiciones que no son las óptimas una enzimas puede perder su capacidad de unirse
a un sustrato.

6. ¿En qué consiste la regulación alostérica de las enzimas?

De forma general, la regulación alostérica es solo cualquier forma de regulación donde
la molécula reguladora que puede ser un activador o un inhibidor, se une a una enzima
en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce como
sitio alostérico. Aquí el efecto alostérico es una molécula que se une a un lugar distinto
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del centro activo, modificando la función de la proteína a la cual está unido. Tambien
se denomina modulador alostérico.

7. ¿Cuáles son las diferencias entre la inhibición por competencia y por no

competencia?
La inhibición por competencia es la estructura del inhibidor que es similar a la del
sustrato y compite por ubicarse en el sitio activo, mientras que por no competencia es
el inhibidor no es similar al sustrato, ni es el producto de la reacción, actúa en forma
independiente, bloqueando los sitios activos y desnaturalizado a la proteína.

8. ¿Qué papel juega el recambio enzimático en la regulación de la actividad

enzimática y la homeostasis?
En la regulación de la actividad enzimática participan sustancias que actúan como
inhibidores, los cuales reducen la velocidad de las reacciones catalizadas. Hay
inhibidores naturales que regulan el metabolismo y otros artificiales que permiten tratar
enfermedades o eliminar bacterias patógenas.

9. Explique la ecuación y utilidad biomédica de la ecuación de Michaelis

Menten y de Hill
La ecuación de Michaelis Menten es capaz de describir el cambio de sufrido por la
velocidad de una reacción catalizda por una enzima al variar la concentración del
sustrato. Se desarrollo esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que
explica el comportamiento cinético de los enzimas, para cualquier reacción
enzimática, ET, k3 y KM son constantes.

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