FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS RECURSOS

NATURALES Y DEL MEDIO AMBIENTE

DATOS INFORMATIVOS
INTEGRANTES: BONILLA IRENE, BÓSQUEZ MELANIE, MIRANDA
GUILLERMO, MORALES GIBRHAN, SILVA MATÍAS
CARRERA: AGROINDUSTRIAS
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
CICLO: 3RO “A”
DOCENTE: ING. KATHERINE MADELEY BELTRÁN
TÍTULO DEL INFORME: ENZIMAS
GRUPO: #4
FECHA:18/08/2023
Índice
1. INTRODUCCION ...................................................................................................................... 3

2. OBJETIVOS ............................................................................................................................... 4

2.1. Objetivo general .................................................................................................................. 4

2.2. Objetivo especifico .............................................................................................................. 4

3. DESARROLLO .......................................................................................................................... 5

3.1. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS .......................................................... 6

3.2. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ..................................... 7

3.4. ACCION EZIMATICA............................................................................................................ 8

3.5. METABOLISMO DE LAS ENZIMAS ................................................................................... 9

3.7. 6PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ................................................................................. 11

3.8. GLUCOLISIS ........................................................................................................................ 12

4. CONCLUCIONES .................................................................................................................... 13

5. RECOMENDACIONES ........................................................................................................... 13

6. BIBLIOGRAFIAS .................................................................................................................... 14
 1. INTRODUCCION
Los enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de
naturaleza proteica, pero también existe de ácido ribonucleico (ARN, ribosomas). Las
enzimas modifican la velocidad de reacción, en reacciones energéticamente favorables.
Los enzimas actúan sobre los sustratos de reacción, facilitando su conversión en
productos. Los sustratos se unen al centro activo del enzima, que es la parte del enzima
dónde tiene lugar la catálisis, formada por un sitio de unión del sustrato y un sitio
catalítico. Tras la unión del sustrato al centro activo se forman los productos de la
reacción. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a
tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimáticas. (López, 2019)

Debido a que los enzimas son extremadamente selectivos con sus sustratos y
reacciones, el conjunto de enzimas de una célula, que viene determinado por lo genes que
expresa, determina el tipo de metabolismo que tiene la célula. Como todos los
catalizadores, los enzimas actúan disminuyendo la energía de activación (ΔG),
acelerando la tasa de reacción. Los enzimas no alteran el balance energético, ni modifican
el equilibrio de la reacción. Una reacción catalizada por un enzima alcanza el mismo
equilibrio, pero mucho más rápido, que la misma reacción no catalizada. La actividad de
los enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los
activadores son moléculas que incrementan su actividad. Muchos fármacos son
moléculas inhibidoras, activadoras o antagonistas de enzimas. (gobiernodecanarias, 2020)
2. OBJETIVOS
2.1.Objetivo general

 Analizar cómo las enzimas desempeñan un papel fundamental en diversos

procesos biológicos, como el metabolismo, la regulación celular y las
interacciones con el entorno, con el propósito de ampliar nuestro conocimiento
sobre su potencial aplicabilidad en campos como la medicina, la industria y la
biotecnología."
2.2.Objetivo especifico

 Examinar los diversos mecanismos de regulación que controlan la actividad de

las enzimas en respuesta a las necesidades celulares.
 Analizar cómo las enzimas facilitan las reacciones químicas al reducir la energía
de activación y acelerar las tasas de reacción.
 Explorar la amplia gama de enzimas presentes en diferentes sistemas biológicos
y cómo desempeñan papeles específicos en procesos como la digestión, la síntesis
de ADN, la generación de energía y otros procesos metabólicos esenciales.
 3. DESARROLLO
Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan todas las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima
actúa sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura. Las enzimas son
sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder hacer sus funciones y si las
condiciones se alteran, mueren. (Villén, 2020)
La temperatura es fundamental, por eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por
encima de 41-42º un tiempo prolongado y morimos, ya que las enzimas se
desnaturalizan. Los alimentos tienen enzimas, más enzimas tienen cuanto más frescos y
menos manipulados estén. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas y éste es uno
de los argumentos principales de la dieta cruda, en la que no se utilizan temperaturas
por encima de 40º más o menos. (Gomez, 2019)
No todas las enzimas se desnaturalizan a 40º, algunas aguantan hasta 70º, pero
lo que hay que tener en cuenta es que cuanta más tª y más tiempo se mantiene la tª
elevada, mayor es la destrucción enzimática. Comemos enzimas (porque están en los
alimentos) y comemos gracias a las enzimas (porque están en nuestro cuerpo para
ayudarnos a hacer la digestión: segregamos al día varios litros de jugos digestivos, que
son jugos llenos de enzimas para transformar proteínas, grasas y glúcidos). (Villén,
2020)
 3.1.ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS
A excepción de las ribosomas, todas las enzimas son proteínas globulares, pudiendo
estar formadas únicamente por cadenas poli peptídicas o contener, además, otro grupo no
proteico. Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:
Holoproteínas, enzimas formadas solamente por polipéptidos.
Holoenzimas, enzimas formadas por la asociación de una parte polipeptídica o apoenzima y
de una parte no polipeptídica o cofactor. (M., 2010)
Las enzimas son catalizadores. Generalmente son proteínas, aunque algunas
moléculas de ARN también actúan como enzimas. Las enzimas disminuyen la energía de
activación de una reacción, es decir, la cantidad de energía necesaria para que ocurra una
reacción. Logran esto al unirse a un sustrato y sostenerlo tal manera que permite que la
reacción ocurra más eficientemente.
 La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo. Aquí, la enzima
cambia levemente de forma, encaja perfectamente con el sustrato y forma el complejo
enzima/substrato. (Plou, 2016)

3.2. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como

temperatura, pH y concentración.
Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos, y
bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a
un sustrato.
Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar
la temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden
causar que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.
pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango
hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la
desnaturalización de la enzima.
 Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima acelerará la
reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato
esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas
adicionales se puedan unir.
Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato también
aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se
han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de
reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima
capacidad (Battaner Arias, 2013)

3.4. ACCION EZIMATICA

Es un proceso fundamental en la biología que involucra la capacidad de las enzimas

para catalizar reacciones químicas en los sistemas biológicos. se basa en la capacidad de las
enzimas para unirse a los sustratos de manera específica, facilitar las reacciones químicas
reduciendo la energía de activación y liberar los productos resultantes. Esta capacidad de
catalizar reacciones químicas es esencial para la mayoría de los procesos biológicos, desde
la digestión de alimentos hasta la síntesis de ADN y la producción de energía. Las enzimas
aceleran las reacciones químicas al reducir la energía de activación necesaria para que la
reacción ocurra. Aquí hay una explicación más detallada sobre la acción enzimática:

(Franco, 2020)

1. Reconocimiento y unión del sustrato: Las enzimas tienen sitios

activos específicos que se adaptan a las moléculas de sustrato con una afinidad y
especificidad particular. El sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima.
Cuando el sustrato se une al sitio activo, forma una estructura encajada o
complementaria que facilita la catálisis.
2. Formación del complejo enzima-sustrato: Cuando el sustrato se une
al sitio activo de la enzima, se forma el complejo enzima-sustrato. En este complejo,
la enzima estabiliza el sustrato y puede inducir cambios conformacionales en el
sustrato que facilitan la reacción química.
 3. Catalización de la reacción: Una vez que el sustrato está unido al
sitio activo de la enzima, la enzima facilita la reacción química al proporcionar un
entorno favorable para que ocurran las interacciones necesarias. Esto puede incluir la
orientación adecuada de los átomos, la reducción de la energía de activación y la
facilitación de la formación y ruptura de enlaces químicos.
4. Formación del producto: Después de que la reacción química ha
tenido lugar en el sitio activo, los productos de la reacción son liberados de la enzima.
La enzima no se modifica permanentemente en el proceso y puede continuar
catalizando reacciones con nuevos sustratos.
5. Liberación del producto: Una vez que la reacción ha ocurrido y los
productos se han formado, los productos se liberan de la enzima y el sitio activo se
vuelve a poner en disposición para unirse a nuevos sustratos y catalizar más
reacciones.
6. Regeneración de la enzima: Después de liberar los productos, la
enzima vuelve a su conformación original y está lista para unirse a más sustratos y
catalizar más reaccione. (Carrion, 2019)

3.5. METABOLISMO DE LAS ENZIMAS

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es
modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto
formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de
activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los
reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición,
que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos. (Edu, 2018)
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Imagen original de la Universidad de Virginia

En el diagrama están representados los niveles de energía , durante el curso de la

reacción, de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. La curva azul
muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción, mientras
que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica de la reacción. La diferencia
en el nivel de energía entre el estado inicial y la necesaria para iniciar la reacción (picos de
las curvas) es la energía de activación. Tal como se observa la presencia de enzima baja la
energía de activación.. (Unam, 2020)

Dentro de una célula se llevan a cabo miles de reacciones en una manera organizada,
bien coordinada e intencionada; todas estas reacciones son colectivamente llamadas como
metabolismo. El metabolismo tiene los siguientes propósitos: entre sí como

1. La energía química se obtiene de la degradación de nutrientes ricos en energía.

 2. Los componentes de los alimentos se convierten en blocks precursores de las
macromoléculas celulares. Estos blocks de construcción más tarde forman macromoléculas,
tales como proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos, etc. Así, se sintetizan las biomoléculas
requeridas para las funciones especializadas de la célula. (Martinez, 2017)

3. Las vías metabólicas se llevan a cabo con ayu- da de sistemas enzimáticos

secuenciales. Estas vías son reguladas en tres niveles: 3a. Regulación a través de enzimas
alostéricas, las cuales incrementan o disminuyen la activi- dad bajo la influencia de moléculas
efectoras. 3b. Regulación hormonal. Las hormonas son mensajeros químicos secretados por
diferen- tes glándulas endócrinas. 3c. Regulación a nivel del ADN; la concentración de la
enzima cambia mediante la regulación a nivel de la síntesis de la enzima. (Pardo Rojas,
2021)

3.7. 6PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de una reacción
química y no se consumen durante la reacción. [Nota: algunos ARN pueden actuar como
enzimas, normalmente catalizando la escisión y síntesis de enlaces fosfodiéster. Los ARN
con actividad catalítica se denominan ribosomas y se encuentran con mucha menos
frecuencia que los catalizadores proteicos.] (Marín, 2021)

A. Sitios activos

Las moléculas enzimáticas contienen una bolsa hendidura especiales denominada

sitio activo. El sitio activo contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la
unión del sustrato y la catálisis. El sustrato se une a la enzima y forma un complejo enzima-
sustrato. Se piensa que la unión causa un cambio conformacional en la enzima (ajuste
inducido) que permite la catálisis. El complejo ES se convierte en un complejo enzima-
producto (EP) que se disocia posteriormente en la enzima y el producto. (Morejeon, 2019)

B. Eficiencia catalítica
 Las reacciones catalizadas por una enzima son muy eficientes: transcurren a
velocidades 10a 10 veces más rápidas que las reacciones no catalizadas El número de
moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por segundo se
denomina número de receptores. (Franco, 2020)

3.8. GLUCOLISIS

El glucólisis tiene diez pasos, pero según tus intereses —y las clases que estés
tomando— quizá no quieras conocer todos los detalles de cada paso. Tal vez estás buscando
una versión Grandes Éxitos del glucólisis, algo que destaque los pasos y principios clave sin
seguir el camino de cada átomo. Vamos a comenzar con una versión simplificada de la vía
que muestra justo eso. (Holde., 2015)
El glucólisis ocurre en el cito sol de una célula y se puede dividir en dos fases
principales: la fase en que se requiere energía, sobre la línea punteada en la siguiente imagen,
y la fase en que se libera energía, debajo de la línea punteada.

 Fase en que se requiere energía. En esta fase, la

molécula inicial de glucosa se reordena y se le añaden dos grupos
fosfato. Los dos grupos fosfato causan inestabilidad en la
molécula modificada —ahora llamada fructosa-1,6-bifosfato—,
lo que permite que se divida en dos mitades y forme dos azúcares
fosfatados de tres carbonos. Puesto que los fosfatos Los dos
azúcares de tres carbonos formados cuando se descompone el
azúcar inestable son diferentes entre sí. Solo uno —el
gliceraldehído-3-fosfato— puede entrar al siguiente paso. Sin
embargo, el azúcar desfavorable, DHAPDHAPstart text, D, H,
A, P, end text, se puede convertir fácilmente en el isómero
favorable, por lo que ambos completan la vía al final. (Vasquez,
2014)

 Fase en que se libera energía. En esta fase, cada azúcar

de tres carbonos se convierte en otra molécula de tres carbonos,
 piruvato, mediante una serie de reacciones. Cada reacción del glucólisis es catalizada
por su propia enzima. La enzima más importante para la regulación del glucólisis es
la fosfofructocinasa, que cataliza la formación de la inestable molécula de azúcar con
dos fosfatos, fructuosa-1,6-bifosfato44start superscript, 4, end superscript. La
fosfofructocinasa acelera o frena el glucólisis en respuesta a las necesidades
energéticas de la célula. (Academy, 2021)

4. CONCLUCIONES

 Las enzimas exhiben una alta especificidad y selectividad en sus interacciones con
sustratos. Cada enzima está diseñada para interactuar con un sustrato particular o un
grupo de sustratos relacionados. Esto permite la regulación precisa de rutas
metabólicas y la prevención de reacciones indeseadas.
 Las enzimas a menudo experimentan cambios conformacionales al unirse a los
sustratos. Este fenómeno se conoce como "ajuste inducido". Las enzimas pueden
alterar su estructura para acomodar el sustrato de manera más eficiente, lo que mejora
la eficacia de la catálisis. También están sujetas a regulación para garantizar que las
reacciones químicas ocurran en el momento y lugar adecuados. Esto puede incluir la
inhibición competitiva o no competitiva, así como la regulación alexitérica. La
regulación de la actividad enzimática es vital para mantener la homeostasis y
responder a las necesidades cambiantes del organismo
 El conocimiento sobre las enzimas y su capacidad para catalizar reacciones químicas
se ha utilizado en una variedad de aplicaciones en biotecnología e industria. Esto
incluye la producción de alimentos, la síntesis de productos farmacéuticos, la
ingeniería enzimática para mejorar la eficiencia de procesos y la detección de
enfermedades en pruebas médicas.

5. RECOMENDACIONES

 Invertir en la investigación y el desarrollo de enzimas para aplicaciones

biotecnológicas puede llevar a la creación de procesos más eficientes y sostenibles en
áreas como la producción de biocombustibles, la eliminación de contaminantes y la
síntesis de productos químicos valiosos.
  En la industria, considera la posibilidad de utilizar enzimas para mejorar la eficiencia
de procesos de producción. Esto podría incluir la sustitución de métodos químicos
más contaminantes por reacciones enzimáticas más limpias y selectivas.
 Promueve la educación y la divulgación sobre las enzimas, especialmente en entornos
académicos y públicos. Comprender cómo funcionan las enzimas y su importancia
en la biología puede fomentar un mayor interés en la ciencia y la investigación.

6. BIBLIOGRAFIAS

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