UNIVERSIDAD MAYOR DE SAN SIMÓN

FACULTAD DE ENFERMERÍA

“SÍNTESIS DE PROTEÍNA”
Materia:
Practica-Bioquimica

Docente:
Omar Valdivia Montaño
Grupo:
1-F
Estudiantes:

1)Aguilario Alata Sofia 6) Ayaviri Caisari Jhaquelin

2) Antezana Garcia Heidy 7) Ayala Soliz Carol Jasmin

3)Alvaro Alanoca Camila 8) Avila Martinez Navidail Juliana

4)Arnez Espinoza Jhessica 9) Balderrama Baspineiro Nicol

5)Aramayo Villca Karol Marilee 10) Balderrama Camata Karen Jhoselin

Cochabamba-Bolivia

Síntesis de proteínas
Aunque las células sintetizan numerosas sustancias químicas para mantener la homeostasis, la
mayor parte de la maquinaria está dedicada a la síntesis de grandes cantidades de diversas
proteínas. A su vez, las proteínas determinan las características físicas y químicas de las
células y, por ende, de los organismos constituidos por ellas. Algunas proteínas ayudan a
ensamblar estructuras celulares como la membrana plasmática, el citoesqueleto y otros
organelos. Otras funcionan como hormonas,anticuerpos y elementos contráctiles en el tejido
muscular. Por último, algunas actúan como enzimas y regulan la velocidad de numerosas
reacciones químicas en las células, o como transportadores, que trasladan diversos materiales
en la sangre. Así como el término genoma designa a todos los genes de un organismo, el
término proteoma se refiere a todas las proteínas presentes en el organismo.

Durante el proceso de expresión genética, el DNA de un gen se utiliza como molde para la
síntesis de una proteína específica. En primer lugar, a través de un proceso denominado
transcripción, la información codificada en una región específica del DNA se transcribe
(copia) para producir una molécula de RNA(ácido ribonucleico). durante el segundo proceso,
denominado traducción, el RNA se une a un ribosoma y la información que contiene el RNA
se traduce en su correspondiente secuencia de aminoácidos para formar una nueva molécula
proteica(Fig.1.1).

El DNA y el RNA almacenan la información genética en grupos de tres nucleótidos. Una

secuencia de estos tres nucleótidos en el DNA se denomina tripletes de base. cada triplete de
base de DNA se transcribe una secuencia complementaria de tres nucleótidos, que en
conjunto recibe el nombre de codón. Un codón determinado especifica un aminoácido en
particular. El código genético es una serie de reglas que relacionan las secuencias de los
tripletes de bases de DNA con su correspondiente codón de RNA y los aminoácidos que
especifican.

FIGURA 1.1
Generalidades de la expresión génica.La sintesis
de una proteína específica require transcripción
de DNA de un gen en una molécula de RNA y su
traducción en su correspondiente secuencia de
aminoácidos.

La transcripción tiene lugar en el

núcleo y la traducción el citoplasma
1) TRANSCRIPCIÓN
Es la elaboración de una cadena de ácido ribonucleico mensajero a partir de una molécula
molde de ADN, presente en todas las células. La transcripción sigue la regla de
complementariedad de Chargaff, solo que en lugar de poseer timina (T), el ARN contiene
uracilo (U), que es complementario con la adenina. La información necesaria para sintetizar a
las proteínas se encuentra contenida en el ADN, este mecanismo se lleva a cabo en el
citoplasma de las células, por lo que se requiere llevar la información desde el núcleo, para lo
cual se utiliza a la molécula de ARNm que sirve como intermediario entre el

ADN ARNm, a este proceso se le llama transcripción.

La transcripción, en lo que se relaciona a la genómica, es el proceso de generación de una

copia de ARN a partir de una secuencia de ADN de un gen. Esta copia, llamada ARN
mensajero (ARNm), es portadora de la información sobre la proteína que el gen tiene
codificada en ADN. En los seres humanos y otros organismos complejos, el ARN se desplaza
desde el núcleo de la célula al citoplasma de la célula (compartimento acuoso), donde se usa
para sintetizar la proteína codificada. La ARN polimerasa es la principal enzima de la
transcripción. La transcripción es el primer paso de la expresión génica. Durante este
proceso, la secuencia de ADN de un gen se copia para formar un ARN.Antes de que pueda
darse la transcripción, la doble hélice del ADN se debe desenrollar cerca del gen que se va a
transcribir. La región de ADN que se abre se llama una burbuja de transcripción.

La transcripción utiliza una de las dos hebras expuestas de ADN como plantilla; esta hebra se
conoce como la hebra molde. El producto de ARN es complementario a la hebra molde y es
casi idéntico a la otra hebra de ADN, llamada hebra no molde (o codificante). Sin embargo,
hay una diferencia importante: en el ARN recién hecho, todos los nucleótidos T han sido
sustituidos por nucleótidos U. Si el gen que se transcribe codifica una proteína (que es lo que
muchos genes hacen), la molécula de ARN se leerá para hacer una proteína en un proceso
llamado traducción.

● La transcripción comienza cuando la ARN polimerasa se une a una secuencia

llamada promotor cerca del inicio de un gen (directamente o a través de las
proteínas auxiliares).
● La ARN polimerasa utiliza una de las cadenas de ADN (la cadena o hebra
molde) como plantilla para hacer una nueva molécula de ARN
complementaria.
● La transcripción termina en un proceso llamado terminación. La terminación
depende de secuencias en el ARN que señalan el fin de la transcripción.
ARN POLIMERASA
La ARN polimerasa es fundamental porque lleva a cabo la transcripción, el proceso de
copiar el ADN (ácido desoxirribonucleico, el material genético) en ARN (ácido ribonucleico,
una molécula similar pero que dura menos).

La transcripción es un paso esencial en el uso de la información de los genes en nuestro ADN

para fabricar proteínas. Las proteínas son las moléculas clave que le dan estructura a las
células y las mantienen activas. El bloquear la transcripción con la toxina del hongo causa
insuficiencia hepática y la muerte porque ya no se pueden hacer nuevos ARNs, y por lo tanto
tampoco nuevas proteínas.
Las ARN polimerasas son enzimas que transcriben el ADN en ARN. Mediante un molde de
ADN, la ARN polimerasa construye una nueva molécula de ARN a través del apareamiento
de bases.

La ARN polimerasa siempre construye una nueva cadena de ARN en la dirección 5' a 3'. Es
decir, solo puede agregar nucleótidos (A,U, G, o C) al extremo 3' de la cadena.
ETAPAS DE LA TRANSCRIPCIÓN.-
a)Iniciación de la transcripción
Para comenzar la transcripción de un gen, el ARN polimerasa se une al ADN del gen en una
región llamada el promotor. Básicamente, el promotor le dice a la polimerasa donde
"sentarse" sobre el ADN y comenzar a transcribir.
Cada gen (o en las bacterias, cada grupo de genes que se transcriben juntos) tiene su propio
promotor. Un promotor contiene secuencias de ADN que le permiten a la ARN polimerasa o
a sus proteínas auxiliares unirse al ADN. Una vez formada la burbuja de transcripción, la
polimerasa puede comenzar a transcribir.
b)Elongación
Una vez colocada la ARN polimerasa en su posición sobre el promotor, puede comenzar el
siguiente paso de la trascripción: la elongación. La elongación básicamente es la etapa donde
la hebra de ARN se alarga al agregar nuevos nucleótidos.
Durante la elongación, la ARN polimerasa "camina" sobre una hebra del ADN, conocida
como la hebra molde, en la dirección 3' a 5'. Por cada nucleótido en el molde, la ARN
polimerasa agrega un nucleótido de ARN correspondiente (complementario) al extremo 3' de

la hebra de ARN.

El transcrito de ARN tiene una secuencia casi idéntica a la hebra de ADN no molde o
codificante. Sin embargo, las cadenas de ARN tienen la base uracilo (U) en lugar de timina
(T), así como un azúcar ligeramente diferente en el nucleótido. Así, tal como se muestra en el
diagrama anterior, cada T de la cadena codificante se sustituye con una U en el transcrito de
ARN.
La siguiente imagen muestra muchas ARN polimerasas que transcriben el ADN al mismo
tiempo, cada una con una "cola" de ARN . Las polimerasas cerca del inicio del gen tienen
colas de ARN cortas, que se van alargando cada vez más conforme la polimerasa transcribe
más del gen.

c)Terminación
La ARN polimerasa seguirá transcribiendo hasta que reciba la señala para parar. El proceso
de finalizar la transcripción se conoce como terminación, y sucede una vez que la
polimerasa transcribe una secuencia de ADN llamada terminador.
2) TRADUCCIÓN

La traducción es el segundo proceso de la síntesis proteica (parte del proceso general de la

expresión génica) que ocurre en todos los seres vivos.
Se produce en el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas; en la célula eucariota ocurre
también en el retículo endoplasmático rugoso (RER), y las mitocondrias tienen su propio
proceso de traducción. Los ribosomas están formados por una subunidad pequeña y una
grande, que rodean al ARN. En la traducción, el ARN mensajero se decodifica para generar
una cadena específica de aminoácidos, llamada polipéptido (el producto de la traducción), de
acuerdo con las reglas especificadas por el código genético.
Es el proceso que convierte una secuencia de ARN mensajero en una cadena de aminoácidos
para formar una proteína. Es necesario que la traducción venga precedida de un primer
proceso de transcripción. Las fases de la traducción son tres: iniciación, elongación y
terminación, durante los cuales se va dando el crecimiento del polipéptido.
ETAPAS DE LA TRADUCCIÓN.-

a)Iniciación

La iniciación de la traducción supone ensamblar los componentes del sistema de traducción,

que son: las dos subunidades ribosómicas, el ARNm a traducir, el primer aminoacil-ARNt (el
ARNt cargado con el primer aminoácido), GTP (como fuente de energía) y factores de
iniciación que ayudan a ensamblar el sistema de iniciación. La iniciación procariota es el
resultado de la asociación de las subunidades pequeña y grande del ribosoma y el
acoplamiento del primer aminoacil-ARNt (fmet-ARNt) con el codón de iniciación o de inicio
o de comienzo mediante el emparejamiento de bases anticodón-codón.

El ribosoma consta de tres sitios: el sitio A, el sitio P y el sitio E. El sitio A es el punto de

entrada para el aminoacil-ARNt (excepto para el primer aminoacil-ARNt, fmet-ARNt, que
entra en el sitio P). El sitio P es donde se "aloja" el peptidil-ARNt. Y el sitio E es el sitio de
salida del ARNt, una vez descargado tras ofrecer su aminoácido a la cadena peptídica en
crecimiento.

La iniciación de la traducción en procariotas comienza con las subunidades 50s y 30s sin
asociar. El IF-1 (factor de iniciación 1) bloquea el sitio A para asegurar que el fMet-ARNt
sólo se puede acoplar al sitio P y que ningún otro aminoacil-ARNt puede acoplarse al sitio A
durante la iniciación, mientras que el IF-3 bloquea el sitio E y evita que las dos subunidades
se asocien. El IF-2 es una GTPasa pequeña que se asocia con el fmet-ARNt y le ayuda a
acoplarse con la subunidad ribosómica pequeña. El ARNr 16s de la subunidad ribosómica
pequeña 30S reconoce el sitio de acoplamiento ribosómico del ARNm (la secuencia Shine-
Dalgarno, 5-10 pares de bases por delante del codón de iniciación (AUG). La secuencia
Shine-Dalgarno solo se encuentra en las procariotas). Esto ayuda a posicionar correctamente
el ribosoma sobre el ARNm para que el sitio P esté directamente sobre el codón de iniciación
AUG. El IF-3 ayuda a posicionar el fmet-ARNt en el sitio P, de manera que el fmet-ARNt
interactúa mediante el emparejamiento de bases con el código de iniciación del ARNm
(AUG). La iniciación termina cuando la subunidad ribosómica grande se une al sistema
provocando el desacoplamiento de los factores de iniciación. Hay que tener en cuenta que las
procariotas pueden distinguir entre un codón normal AUG (que codifica la metionina) y un
codón de iniciación AUG (que codifica la formilmetionina e indica el comienzo de un nuevo
proceso de traducción).

b)Elongación

La elongación de la cadena polipeptídica consiste en la adición de aminoácidos al extremo

carboxilo de la cadena. Comienza cuando el nuevo aminoacil-ARNt se acopla en el sitio A.
El factor de elongación Tu (EF-Tu), una pequeña GTPasa, facilita este acoplamiento. Ahora
el sitio P contiene el comienzo de la cadena peptídica de la proteína a codificar y el sitio A
tiene el siguiente aminoácido que debe añadirse a la cadena peptídica. El polipéptido
creciente que está conectado al ARNt en el sitio P se desacopla del ARNt y se forma un
enlace peptídico entre el último de los aminoácidos del polipéptido y el aminoácido que está
acoplado al ARNt en el sitio A. Este proceso, conocido como formación del enlace peptídico,
está catalizado por una ribozima, la peptidil-transferasa, una actividad intrínseca al ARNr 23s
de la unidad ribosómica 50s. En este punto, el sitio A ha formado un nuevo péptido, mientras
que el sitio P tiene un ARNt descargado (ARNt sin aminoácido). En la fase final de la
elongación, la traslación, el ribosoma se mueve 3 nucleótidos hacia el extremo 3' del ARNm.
Como los ARNt están enlazados al ARNm mediante el emparejamiento de bases codón-
anticodón, los ARNt se mueven respecto al ribosoma recibiendo el polipéptido naciente del
sitio A al sitio P y moviendo el ARNt descargado al sitio E de salida. Este proceso está
catalizado por el factor de elongación G (EF-G) gastando un GTP.
El ribosoma continúa trasladando los codones restantes del ARNm mientras siguen
acoplándose más aminoacil-ARNt al sitio A, hasta que el ribosoma alcanza un codón de
parada (codón de término) en el ARNm (UAA, UGA o UAG).

c)Terminación

La terminación ocurre cuando uno de los tres codones de terminación o de parada entra en el
sitio A. Estos codones no son reconocidos por ningún ARNt. Sí son reconocidos, en cambio,
por un tipo de proteínas, llamadas factores de liberación; concretamente, por la RF-1 (que
reconoce los codones de parada UAA y UAG) o la RF-2 (que reconoce al UAA y al UGA).
Un tercer factor de liberación, el RF-3, cataliza la liberación producida por el RF-1 y el RF-2
al final del proceso de terminación. Estos factores disparan la hidrólisis del enlace éster de la
peptidil-ARNt y la liberación del ribosoma de la proteína recién sintetizada. O el fin de la
fase.

CONFORMACIÓN DE LA PROTEÍNA
Cada proteína presenta una estructura espacial denominada conformación nativa.
La secuencia es determinada por el ADN que transcribe al ARN y está traduce a secuencia de
aminoácidos o sea sería la estructura primaria, Para entender cómo una proteína obtiene su
forma final o conformación, necesitamos comprender los cuatro niveles de su estructura:
Estructura primaria.-
El nivel más sencillo de estructura de una proteína, la estructura primaria, es simplemente la
secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. Por ejemplo, la hormona insulina
tiene dos cadenas polipeptídicas, A y B, las cuales se muestran en el siguiente diagrama (la
molécula de insulina que se muestra a continuación es de una vaca, aunque su estructura es
semejante a la de una persona). Cada cadena tiene su propio conjunto de aminoácidos,
ensamblados en un orden determinado. Por ejemplo, la secuencia de la cadena A comienza
con una glicina en el extremo N-terminal y acaba con una asparagina en el extremo C-
terminal y es diferente a la secuencia de la cadena B.
La secuencia de una proteína se determina con el ADN del gen que la codifica (o que codifica
una parte en el caso de una proteína con varias subunidades). Un cambio en la secuencia de
ADN del gen puede modificar la secuencia de aminoácidos de la proteína. Incluso, cambiar
tan solo un aminoácido en la secuencia de una proteína puede afectar la estructura y la
función generales de la misma.

Estructura secundaria.-
El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura secundaria, se refiere a
estructuras plegadas localmente, que se forman dentro de un polipéptido debido a las
interacciones entre los átomos del esqueleto (el esqueleto se refiere únicamente a la cadena
polipeptídica, dejando aparte los grupos R, lo que significa que la estructura secundaria no
implica a los átomos de los grupos R). Los tipos de estructuras secundarias más comunes son
la hélice-α y la hoja o lámina plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante
puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H
del grupo amino de otro.
En una hélice α, el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido se une mediante un puente de
hidrógeno al grupo amino H (N-H) de otro aminoácido que está cuatro lugares más adelante
en la cadena (por ejemplo, el carbonilo del aminoácido 1 forma un puente de hidrógeno con
el N-H del aminoácido 5). Este patrón de enlace jala la cadena polipeptídica para formar una
estructura helicoidal que se asemeja a un listón rizado, en la que cada vuelta de hélice
contiene 3.6 aminoácidos. Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia fuera de la
hélice α, donde pueden interactuar libremente.
En una lámina β, dos o más segmentos de una cadena polipeptídica se alinean uno junto a
otro, formando una estructura laminar que se mantiene unida por puentes de hidrógeno.
Dichos puentes se forman entre los grupos carbonilo y amino del esqueleto, mientras que los
grupos R se extienden por arriba y por abajo del plano de la hoja. Las cadenas de una lámina
β pueden ser paralelas al apuntar en la misma dirección (sus extremos N-terminal y C-
terminal se emparejan con los de la otra cadena) o antiparalelas al apuntar en direcciones
opuestas (el extremo N-terminal de una cadena está situado junto al extremo C-terminal de la
otra cadena).
Muchas proteínas contienen tanto hélices α como láminas β, aunque algunas presentan solo
un tipo de estructura secundaria (o no forman ninguna).

Estructura terciaria.-
La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las
interacciones entre los grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas, se
denomina estructura terciaria.
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes de
hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London:
básicamente, conforman toda la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo, los grupos R
con cargas similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas opuestas pueden
formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden formar puentes de
hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo. Las interacciones hidrofóbicas también
son importantes para la estructura terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares
hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a los aminoácidos
hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas de agua circundantes.
Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la estructura
terciaria: los puentes disulfuro. Estos enlaces covalentes, formados entre los azufres de las
cadenas laterales de las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que
contribuyen a la estructura terciaria. Actúan como "pasadores de seguridad" moleculares al
mantener todas las partes del polipéptido bien unidas entre sí.

Estructura cuaternaria.-
Muchas proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y tienen solo tres niveles de
estructura (los cuales acabamos de ver). Sin embargo, algunas proteínas se componen de varias
cadenas polipeptídicas, también conocidas como subunidades. Cuando estas subunidades se unen,
generan la estructura cuaternaria de la proteína.
Ya hemos visto un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria: la hemoglobina. Como se
mencionó anteriormente, la hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre y está formada por
cuatro subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β. Otro ejemplo es el ADN polimerasa, una
enzima que sintetiza nuevas cadenas de ADN que se compone de diez subunidades.
En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la estructura terciaria (sobre todo
interacciones débiles, como los puentes de hidrógeno y las fuerzas de dispersión de London)
también mantienen unidas a las subunidades para generar la estructura cuaternaria.
BIBLIOGRAFÍA
https://es.khanacademy.org/science/biology/gene-expression-central-dogma/transcription-of-
dna-into-rna/a/stages-of-transcription

https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-
of-protein-structure

https://www.medicapanamericana.com/tortora/