ENZIMAS O

CATALIZADORES
ORGÁNICOS

Mg. Christian Escobedo Bailón
• Primeros estudios fueron hechos en el tracto digestivo de
halcones.

• Existen publicaciones del antiguo oriente, en las que se

hablan sobre enzimas, así por ejemplo podemos
mencionar a las Culturas Griega, Caldea , Siria, las que
hicieron uso de las fermentaciones.

• En 1882, Wohler, sintetiza urea en el laboratorio

• Pasteur, refirió sobre la “Generación Espontánea”, en

que la materia ocurre a partir de compuestos químicos
como ocurre con la fermentación.
• Fisher: “El hombre siempre excreta las mismas sustancias”
Ejm la orina, siempre está compuesta de úrea. En el ser
humano ocurren una serie de reacciones ordenadas, si
estas fuesen desordenadas, entonces la excreción de
sustancias en la orina sería variable.

• Summer en 1930, purificó por primera vez una enzima

que es la ureasa y refirió que las enzimas tenían naturaleza
proteica.

• La enzima posee un sitio activo, que le permite ligarse a

distintos compuestos. La hipótesis de “LLAVE Y
CERRADURA”, sugiere que la enzima tiene un sitio
activo idéntico al sustrato.
• A diferencia de un catalizador inorgánico que interviene en
numerosas reacciones, las enzimas producidas por los
organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de
reacción (especificidad).

• Ejemplo: Algunos microorganismos convierten la glucosa en

alcohol y en CO2;; mientras que otros microorganismos
convierten la glucosa en ácido láctico, ácido pirúvico y
acetaldehido.

• Los catalizadores orgánicos sólo actúan sobre reacciones que

suceden de una manera espontánea es decir sobre reacciones
termodinámicamente posibles. Asimimismo aumentan
millones de veces la velocidad de una reacción porque
disminuyen la energía de activación
• La hidrólisis de la urea se lleva a cabo espontáneamente con liberación de
energía, pero a una velocidad muy lenta pues para que reaccionen el agua y la
urea se debe vencer la barrera energética, llamada energía de activación.

Secuencia de Aminoácidos en los Centros Activos de algunas enzimas:

Enzimas Secuencia de Aminoácidos

Quimiotripsina Gli-Asp-Ser-Gli-Glu-Ala
Tripsina Gli-Gli-Asp-Ser-Gli-Pro-Val-Cis-Ser
Colinesterasa Fen-Gli-Glu-Ser-Ala-Gli-Ala-Ser-Ala
Carboxilesterasa Gli-Glu-Ser-Ala-Gli-Gli-Ser-Glu
Fosfoglucomutasa Val-Tre-Ala-Ser-His-Asp-Gli-Glu
Trombina Tre-Ser-Met-Ala
Partes de un Sistema Enzimático:

a)Sustratos y Productos.-
Sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima y cuya
transformación esta condicionada por ella. Una reacción
enzimatica funciona con uno, dos sustratos aunque el maximo
de sustratos diferentes indispensables para una simple
reacción enzimatica es de tres.

Producto es la molécula resultante de la acción de la enzima

sobre el o los sustratos: aquí tambien pueden originarse varios
productos como resultado de una reacción única catalizada
por una sola enzima.
 Holoenzima, Apoenzima y Coenzima:
Apoenzima.- Enzima propiamente dicha, de naturaleza
proteica, peso molecular elevado, no dializable y termolábil.
Ejemplo:
Hay de peso molecular bajo que van desde 12000 a 24000 con
una sola cadena polipeptídica. Ejemplo: ribonucleasa, papaina,
tripsina, pepsina, etc, hasta proteínas oligomericas de gran
complejidad.

Coenzima.- Son compuestos de naturaleza no proteica que

requieren de ciertas enzimas para ejercer su acción catalítica.
Son sustancias termoestables. Son de bajo peso molecular. Se
unen a la enzima con diferente fuerza de interacción.
Varias vitaminas actúan como coenzimas.
ATP NAD
GTP NADP
UTP FMN
CoA FAD
Coenzima de la cobamida Biotina
Acido lipoico

Proenzimas:

Ciertas enzimas son sintetizadas como precursores inactivos,

sin función catalítica y suelen activarse por medio de la
eliminación de un peptido de su molécula. Mientras estén
como precursores inactivos se les llama proenzimas o
zimogenos. Ejemplo el pepsinogeno gástrico.
Isoenzimas:

Son formas múltiples de enzimas que catalizan una misma reacción química. Tienen
pequeñas diferencias en las secuencias de aminoácidos. Difieren en sus propiedades
cinéticas: Km, pH, T, especificidad de substrato. La electroforesis es la técnica más
utilizada para su separación. Su determinación puede ser usada para el diagnóstico
de ciertas enfermedades.

Las isoenzimas difieren en su composición de aminoácidos, por lo tanto sus

diferencias están genéticamente determinadas. Su estudio se ha visto estimulado por
la importancia que tienen en la clínica y además por su trascendencia en los
fenómenos de morfogénesis y deformación celular. Ejemplo:
Deshidrogenasa lactica M.- Músculo y necesita del NAD
Deshidrogenada lactica H.- Músculo cardiaco y necesita del NADH
La forma M es muy útil en los músculos voluntarios que
presentan demandas bruscas de energia proporcionada por la
glucólisis, o en tejidos con poco CO2 (anaerobiosis)

La forma H funcionan preferentemente en músculos que deben

realizar un ejercicio sostenido y en los que las necesidades
energéticas se satisfacen por medio del metabolismo aerobio
intenso, este tipo por lo tanto esta capacitado funcionalmente
para lograr una mayor oxidación del lactato a acido piruvico.
Ejm corteza renal (100%), médula renal (50%), múscula dorsal
ancho de las gallinas, pectoral (1%), caso contrario ocurre en
las aves migratorias
CONCEPTO DE ENZIMAS

Son compuestos generalmente de naturaleza proteica, que

tienen la propiedad de acelerar las reacciones químicas, sin
modificar la constante de equilibrio (Keq) existente.

Constante de equilibrio (Keq), viene a ser la concentración del

sustrato sobre la concentración de la enzima. Así por
ejemplo: Se tiene hipoteticamente :

K(eq) = [S]

[E]
 PRIMER CASO:
Asumiendo, que por ejemplo que la concentración del sustrato sea 0,2 y la
concentración de la enzima sea de 0,8 entonces se tendría:
K(eq) = 0,2
= 0,25
0,8
Si la constante de equilibrio es menor a 1, entonces se interpretaría que la enzima casi no ha
reaccionado y por tanto la reacción no es específica.

SEGUNDO CASO:
Asumiendo por ejemplo que la concentración del sustrato sea de 0,5 y la
concentración de la enzima sea de 0,5 se tiene:
K(eq) = 0,5
= 1
0,5

En este caso la constante de equilibrio es igual a 1, por lo tanto se puede decir que ha
existido una reacción.
Tercer Caso:
Asumiendo por ejemplo, que la concentración del sustrato sea de 0,999 y la
concentración de la enzima sea de 0,001, se tiene:
K(eq)= 0,999
= 999
0,001
Si la Keq, es mayor a 1, se puede decir que el equilibrio se encuentra desplazado hacia el lado
izquierdo, por lo que la reacción enzimática esta formando mayormente productos.
En los procesos de transformaciones metabólicas nunca se
alcanza el equilibrio. Solamente existe el equilibrio en el
momento que el ser vivo muere.

Glucoquinasa

Glucosa +ATP------ Glucosa 6 Fosfato

Isomerasa

Fructuosa 6 Fosfato

Fosfofructoquinasa 1

Fructuosa 1, 6 difosfato
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

En un principio las enzimas recibieron nombres ligados mas bien a su sitio

de procedencia anatómica que no siguen ninguna regla o sistema de
clasificación. Ejemplo: ptialina (saliva) pepsina del estomago y la tripsina
del páncreas que atacan proteínas; la renina que coagula la leche; la
papaina (papaya), catepsinas (células). Las enzimas relacionadas con la
coagulación de la sangre como la trombina, la plasmina, el plasminogeno
que también reciben nombres no sistematizados.

Posteriormente, se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre

del sustrato atacado, o en el tipo general del sustrato, o en la reacción
catalizada y se le ha añadido convencionalmente la terminación asa.
Ejemplo: Basado en la unión general del tipo ester presentes en muchas
sustancias se denominan esterasas, si la esterasa es especifica para los
esteres del colesterol se denomina colesterol esterasa, si es de la acetil
colina, se llama acetil colina esterasa.
En 1961, la Unión Internacional de Bioquímica adopto el sistema de
clasificación y nomenclatura propuesta por su comisión de Enzimas.
1.- Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxido-reducción y tienen como
coenzimas a las vitaminas del complejo B, así por ejemplo: Nicotiamina, Flavina,
etc.
Enzimas relacionadas con las oxidaciones y reducciones biológicas que intervienen
en los procesos de respiración y fermentación.
SUBCLASES
Deshidrogenasas y Oxidasas:
Son mas de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores
alcoholes, aldehídos, NADH, NADPH y muchos otros compuestos.
Importantes en los procesos oxidativos de la respiración celular. Ejemplo:
deshidrogenasa alcohólica, deshidrogenasa del glicerol, oxidasas de la glucosa,
reductasas del glutation.
Peroxidasas:
Enzimas que usan el H2O2 como oxidante. Ejemplo la catalasa.
Hidroxilasas:
Incorporan átomos de oxigeno a partir de oxigeno molecular en los sustratos
correspondientes.
Son importantes en el metabolismo de hormonas esteroides y otros compuestos.
2.- Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos, tales como Metilo, Fosfato y
Amino. Catalizan el traspaso de grupos químicos, a exclusión del H, entre dos
sustratos. Ejemplo: transaminasas, transacetilasas, quinasas, etc.

SUBCLASES:
Metiltransferasas:
Permiten el traspaso de grupos metilo entre dos sustratos.
En los sistemas biológicos habitualmente el grupo donador de metilos es la S-
adenosilmetionina.

Aciltransferasas:
Catalizan el traspaso de grupos acilos por medio de la coenzima A.
Glucosiltransferasas:
Catalizan el traspaso de residuos de azucares a distintas sustancias aceptoras.
Ejemplo la UDP fosforilasa, cataliza la formación de glucogeno en los tejidos
animales.
Enzimas que hacen la transferencia de grupos Nitrogenados:
Las transaminasas, han adquirido gran importancia desde el punto de vista
bioquimico por su aplicación a problemas médicos, en lesiones hepáticas y
cardiacas.
Enzimas que traspasan grupos fosfatos:
Llevan a cabo la fosforilación por medio del ATP se han llamado quinasas.
3.- Hidrolasas: Catalizan reacciones hidrolíticas, en este grupo están incluídas las
enzimas digestivas.
Es un grupo muy numeroso que comprende cerca de 200 enzimas. Tienen la
capacidad de introducir los elementos del agua como son H y OH en el sustrato
atacado, produciendo su hidrólisis.

SUBCLASES:
Esterasas:
Enzimas poco especificas, atacan diversas uniones esteres. Ejemplo: lipasa, acetil
colina esterasa, colesterol esterasa.
Hidrolasas del Tiol Ester:
Comprenden un numeroso grupo de enzimas que afectan las uniones tiol ester,
siendo importante en el metabolismo de grupos acilos. Ejemplo: acetil CoA
hidrolasa, hidrolasas de la palmitoil CoA, de la succinil CoA, etc.
Fosfatasas:
Enzimas poco especificas como la fosfatasa alcalina y la acida, la glucosa 6-
fosfatasa.
Glicosidasas:
Actúan sobre compuestos glucosidicos, en este grupo se encuentran enzimas que
atacan glucósidos simples o compuestos, como sucede en los polisacáridos.
Ejemplo: α amilasa, ß amilasa, celulasas, dextranasas, quitinasa, hialorunidasa, etc.
4.- Liasas: Catalizan la separación no hidrolítica, y actúan sobre:
C-C
C-O
C-N
C-S
Ejemplo: Piruvato Carboxilasa
Catalizan la participación reversible de grupos químicos que son desprendidos de
sus sustratos por mecanismos en las que no interviene la hidrólisis.
Subclases:
Descarboxilasas:
Se encuentran comprendidas en seres vivos como bacterias, plantas y animales, su
acción es sobre ácidos orgánicos y aminoácidos. Ejemplo: oxalacetato
descarboxilasa que produce piruvato + CO2.
Aldehido Liasas o Aldolasas:
En cuyas reacciones se desprende formaldehído, acetaldehído, gliceraldehido.
Hidratasas o Hidroliasas:
Fumarasa (hidratasa del fumarato)
5.- Isomerasas: Catalizan Isomerizaciones. Ejemplo: Racemasas, Epimerasas
Catalizan diversos tipos de isomerización sea: óptica, geométrica, funcional, de
posición etc.
SUBCLASES:
Racemasas y Epimerasas:
Actúan en la racemizacion de aminoácidos y la epimerizacion de azucares.
Transferasas Intramoleculares (Mutasas):
Fosfogliceromutasa, conlleva a la transformación de Ac.3 fosfoglicerico a Ac. 2
fosfoglicerico.

6.- Ligasas: Cataliza la unión de dos moléculas utilizando la energía ATP. Ejemplo:
RNA-Ligasa. Son enzimas que permiten la unión de dos moléculas, simultáneamente
a la degradación del ATP. Ejemplo: Acido tiol ligasa, Ligasas del acido glutámico
(glutamina sintetasa), glutation sintetasa, carnosita sintetasa.
4.- PURIFICACION DE LAS ENZIMAS
Las enzimas pueden ser separadas del medio en que normalmente
realizan su acción biológica para ser estudiadas. La actividad catalítica de
las enzimas se mantiene después de haber sido aisladas y purificadas.

El proceso de aislamiento consiste en someter la fuente en que se

encuentra la enzima a una separación de algunos componentes
contaminantes. La purificación de una enzima implica la separación de
esta de todas las sustancias que la contaminan, obteniéndose una enzima
pura.
Las técnicas más usuales en la purificación de una enzima son:
Homogenización
Precipitación con sales neutras
Precipitación con solventes orgánicos
Gel de exclusión molecular
Resinas de intercambio iónico
Cromatografía de afinidad
CINÉTICA ENZIMÁTICA
A comienzos del siglo pasado se desarrollaron ecuaciones matemáticas. En 1913,
Michaellis y Menten emitieron la hipótesis de aproximación al equilibrio.
Posteriormente, Brigg y Maldane (1925) emitieron la hipótesis del estado estable o
estacionario. En la actualidad estas dos hipótesis son correctas, ya que existen
enzimas que rigen su comportamiento en la primera hipótesis y enzimas cuyo
comportamiento se rige por la segunda hipótesis

Hipótesis de Michaellis-Menten (Hipótesis de Aproximación al equilibrio)

La enzima se liga al substrato en forma reversible y forma un complejo enzima sustrato.

Este complejo enzima substrato, origina un producto y va regenerar la enzima libre, esto
tiene que ver con la especificidad enzimática.

Km1 km2
E+S ES E+P

En toda reacción enzimática es importante tener en cuenta la Km (Constante de

Michaellis).
Importancia de Km (Constante de Michaellis)
• Establece un valor aproximado para los niveles de substrato
intracelular.
• Permite comparar enzimas de diferentes fuentes.
• Posibilita determinar la concentración necesaria de
substrato para medir la concentración de enzima.
• El Km, es una constante física, que es independiente a la
concentración de enzima.
• Los valores de Km de las enzimas van desde 1x10-9 a 1x10-2
• El Km es una característica para cada enzima.
Factores que afectan Km y V (velocidad)
• Naturaleza del substrato
• Valor de pH de la reacción
• Temperatura
• La concentración de enzima afecta solamente la velocidad
máxima (Vm).
Efecto del Ph

El estado de ionización de una enzima depende del número y clase de sus

grupos ionizables. Existen substratos no ionizables y otros susceptibles de
ionizarse.
Un cambio de pH puede alterar la velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas.
Cuando se grafica la actividad enzimática en función del pH, se obtiene
una curva con forma de campana. El pH en que la enzima muestra su
máxima eficiencia catalítica se denomina pH óptimo.
Una variación en el pH del medio de reacción, afecta los grupos ionizables
de la enzima que:
a) Mantienen su estructura tridimensional
b) Interactúan con el substrato
c) Son responsables de la catálisis.
Una variación en el pH afecta el estado de ionización de ciertos substratos.
La actividad de la fosfofructoquinasa, que interviene en la síntesis de
DNA y RNA se incrementan al aumentar el pH en el rango fisiológico.
Efecto de la Temperatura
La velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementan a
medida que aumenta la temperatura.

Existe una temperatura crítica asociada a una caída de la

velocidad (50-60 °C). Así por ejemplo tenemos a la pepsina que
actúa eficientemente a una temperatura de 36-37 °C.

La temperatura afecta la estabilidad de la enzima y los diversos

parámetros cinéticos : Km, V, etc.

Si la enzima absorve mucha energía, se rompe la estructura

terciaria y la enzima se desnaturaliza.
Efecto de los Metales
Los iones metálicos juegan esencialmente dos roles:
a) Mantienen la estructura tridimensional de la enzima
b) Participan en el mecanismo de catálisis.

Existen metales que practicamente no afectan la actividad

enzimática como Na y K. Pb, Ag, Hg, inhiben completamente
a un gran número de enzimas. Fe, Cu, Ca, producen
inhibición parcial sobre ciertas enzimas.

Ciertos iones metálicos incrementan la actividad enzimática o

son necesarios para su actividad. Los iones metálicos pueden:

a) Ligarse directamente a la enzima: Carboxipeptidasas

(Zn), Ascorbato oxidasa (Cu).
b) Unirse al substrato: Hexoquinasa (ATP-Mg)
ACTIVACION ENZIMATICA
Proceso caracterizado por el incremento de la actividad
catalítica de una enzima, causado por la presencia de una
sustancia química. La activación puede ser:
Activación Esencial, En la que la presencia del activador es
imprescindible para que la enzima catalice la reacción.
Activación No Esencial, En caso de que el activador no se
encuentre presente, la reacción se realiza sin alteración.

7.- INHIBICION ENZIMÁTICA

Es un proceso caracterizado por la disminución de la actividad
enzimática, causado por un compuesto químico. Puede ser de
tres clases:
a)Inhibición Competitiva
b)Inhibición No competitiva
c)Inhibición Acompetitiva
1.- Inhibición competitiva

El inhibidor se liga al sitio activo de la enzima y forma el complejo EI (complejo

enzima-Inhibidor). El inhibidor o se une al complejo ES (Complejo Enzima
substrato). No hay modificación de la velocidad máxima de la reacción. El valor de
Km se incrementa.
E+S ES EP

I (INHIBIDOR)
EI

2.- Inhibición no competitiva

El inhibidor se une a un lugar distinto al sitio activo. El inhibidor puede unirse a la

enzima formando el complejo EI o a ES formando el complejo enzima sustrato
inhibidor (ESI). El valor de Km no se modifica. La velocidad máxima disminuye

E+S ES EP
I (INHIBIDOR)
EI + S EIS
 3.- Inhibición acompetitiva

El inhibidor solamente se une al complejo ES , formando el complejo ESI (Complejo

enzima substrato inhibidor). Hay disminución de la velocidad máxima.
Disminución de Km

E +S ES EP

I (INHIBIDOR)
ESI
REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS:
El metabolismo celular es un proceso que opera de una manera perfectamente
regulada siempre y cuando sus constituyentes se encuentren en las
concentraciones apropiadas. La regulación opera de dos formas:

1.- Regulación de la Cantidad de Enzima:

a) Inducción de la síntesis de enzima

b) Represión de la síntesis de enzima

2.- Regulación de la Eficiencia Catalítica :

a) Concentración de sustrato
b) Concentración de activadores
c) Concentración de inhibidores
d) Concentración de iones metálicos
e) Concentración de coenzimas
f) Modificación de la temperatura
g) Variación del pH
h) Modificación estructural de la enzima.
Importancia de los Estudios Enzimáticos en la Clínica:

Amilasa Serica:
Su determinación permite apoyar el diagnostico de los procesos
inflamatorios del páncreas como en el caso de pancreatitis
aguda y carcinoma pancreático. En pancreatitis la enzima se
eleva entre las 12 y 24 horas después del comienzo de la
afección para descender a lo normal en 1 o 2 días. Suelen
observarse aumentos discretos o moderados de la amilasa
serica en:
ulceras pepticas
Después de haber administrado a un individuo morfina
Casos de cuadros abdominales dolorosos de tipo agudo.

Lipasa Serica:
Su ascenso es mas lento y alcanza su máximo en 4 o 5 días y
permanece elevada hasta 14 días o mas.
Fosfatasas:
Fosfatasa Alcalina:
Aumenta cuando se eleva la actividad de los osteoblastos, en casos de niñez
o en algunas enfermedades óseas como raquitismo y osteomalacia. También
se incrementa en casos de obstrucción biliar (fosfatasas de la fracción
hepática y no de la fracción ósea)
Fosfatasa Acida Total del Suero:
Esta formada por:
Fracción que proviene de la próstata, que es inhibida por la L-tartrato
Fracción que proviene de los glóbulos rojos.
El aumento de la fracción prostática caracteriza al:
Carcinoma prostático
No se encuentra incrementada en prostatitis y adenoma prostático.
Su análisis es útil para valorar el efecto que tiene en el tratamiento de:
Cáncer de próstata
Castración
Administración de Estrógenos
Transaminasas Sericas:

Existen dos tipos:

Transaminasa Glutámico Piruvica (TGP)
Transaminasa Glutámico oxalacetica (TGO)

Se relaciona con los procesos de escape de enzimas, del miocardio o el

hígado. En lesiones hepáticas hay aumento de las dos transaminasas.
Sirven para el diagnostico temprano de hepatitis, mucho antes de 3
semanas que aparezca la sintomatología clínica. Se elevan en casos de
cirrosis y de ictericia por obstrucción.
El tejido miocárdico es rico en TGO y el ascenso de esta enzima acompaña a
los procesos destructivos del corazón. (infarto). La TGP no aumenta en el
infarto al corazón.
Deshidrogenada Lactica:
Útil para reconocer infartos al miocardio. Sube al máximo
alrededor del 4 día después del infarto. Esta enzima, se
diferencia en 5 isoenzimas: I, II, III, IV, V.
Corazón: I y II
Hígado: V
A diferencia de la enzima del hígado, la enzima del corazón es
resistente al calentamiento.
Deshidrogenasa Isocitrica:
Rara vez aumenta en el suero si no existe una enfermedad en el
hígado. Elevada en:
Hepatitis aguda
Cáncer hepático metastasico.
Ornitin Carbamil Transferasa:
Enzima del ciclo de la formación de la urea. Su aumento es
característico en afecciones hepáticas, hepatitis y absceso
hepático.
Otras Isoenzimas:

Tripsina Serica:
Incrementada en enfermedades agudas del páncreas, puede ser
un metodo mas sensible y seguro que el de la amilasa y lipasa.
Colinesterasa:
Presenta valores bajos en:
Enfermedades hepáticas
Desnutrición
Emaciación
Algunos venenos como los fluoro fosfatos alquilicos deprimen
la actividad de la colinesterasa.
Fosfogalactosa Uridil Transferasa:

Sintetiza el UDP-galactosa a partir de galactosa 1-P y UDP-

glucosa. Cuando falta esta enzima el niño no puede
metabolizar la galactosa que se obtiene a partir de la lactosa de
la leche, y se conoce a esta enfermedad como galactosemia
congénita.
Glucosa 6 fosfato Deshidrogenasa:
Afección transmitida genéticamente, caracterizada por la
fragilidad de glóbulos rojos, que se hemolizan con facilidad
cuando el individuo es sometido a medicamentos como:
Primaquina
Acetilfenilhidracina
Ingestión de frijoles (Vicia fava), se conoce como favismo
La hemólisis es consecuencia de la sensibilidad excesiva a los
peróxidos, debido a su vez a la presencia de una concentración
muy baja de glutation reducido en los glóbulos rojos.
Creatina Quinasa (Creatina Fosfoquinasa)
Cataliza la siguiente reacción:

ATP + Creatina Fosfocreatina + ADP

Se encuentra en grandes cantidades en el músculo esquelético. Ausente en el

hígado, riñón y eritrocitos. Existen ciertas cantidades en el músculo cardiaco y
cerebro.
Se encuentra aumentado en:
Distrofia muscular
Suero de enfermos con infarto al miocardio con elevaciones semejantes al TGO.

Aldolasa:
Ampliamente distribuida en tejidos. Cataliza la interconversion de la fructuosa 1,6
difosfato hasta gliceraldehido 3 fosfato y dihidroxiacetona fosfato. Existen tres
formas:
Forma A: músculo
Forma B: Hígado
Forma C: Cerebro
Incrementa su actividad en el suero al principio de la hepatitis, necrosis hepática,
cáncer al hígado, distrofia muscular progresiva. Sus valores no aumentan en
enfermedades musculares de origen nervioso: poliomielitis o la distrofia medular
progresiva.