TEJIDO CONJUNTIVO 2

MATRIZ EXTRACELULAR

Es abundante, aporta sostén mecánico y

estructural y tiene una función de barrera
bioquímica como de distribución de sustancias
entre las células.

Está constituida por las fibras del tejido

conjuntivo y la sustancia fundamental.

FIBRAS DEL TEJIDO CONJUNTIVO

Se diferencian dos grandes sistemas: sistema colágeno y sistema elástico.

Colágeno Elástico

SISTEMA COLÁGENO

El colágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas.

La cadena base se denomina cadena alfa, está formada por aminoácidos y cada tres
aminoácidos al menos no, es una glicina. Además, tiene una gran abundancia de aminoácidos
que son modificaciones postraduccionales de la prolina y la lisina, que se denominan
hidroxiprolina e hidroxilisina.

Hay varios tipos de cadenas alfas y éstas se unen de diferentes maneras, dando lugar a las
distintas formas de colágeno. No todas las variedades formar fibras de colágeno.

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FIBRAS DE COLÁGENO

No sólo los fibroblastos pueden hacer fibras o matriz extracelular.

Las fibras de colágeno están formadas por subunidades filamentosas y finas, denominadas
fibrillas de colágeno. Estas fibrillas presentan una estriación transversal cada 60nm.

La estriación es una disposición particular de las

moléculas de colágeno, en donde se disponen una con
respecto a la otra en una forma desfasada cabeza-cola.
Se desfasan una con respecto a las otras, dejando
huecos en donde hay elementos que se superponen y
espacios.

Las moléculas de colágeno están unidas entre sí en

sentido transversal por enlace intermoleculares e
intramoleculares. Sin embrago, lo que le da la
resistencia característica de las fibras de colágeno son
los enlaces intermoleculares.

Las moléculas de colágeno están formadas por 3 cadenas alfa. Hay más de 42 tipos de cadenas
alfa diferente, que se combinan para formar casi 30 tipos de colágeno.

Las cadenas alfa poseen una secuencia típica en la cual cada tres aminoácidos hay una glicina,
una prolina y hay también alguno de los aminoácidos modificados.

La glicina es el aminoácido más pequeño, lo que le confiere flexibilidad que permite enrollarse
en una cadena dextrógira y con las otras dos cadenas alfa.

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 SINTESIS DE COLÁGENO.

Hay procesos que ocurren intracelularmente y otros que ocurren en el medio

extracelular.

La síntesis comienza como cualquier proteína que va a ser liberada al exterior, por
aminoácidos que se unen a ribosomas libres. Tienen la información genética que les
permite formar un péptido señal que los dirige hacia el RER, pero el enrollamiento
de las tres cadenas alfa empieza en el sector intracelular y después, termina de
formarse adentro del aparato de Golgi.

Los péptidos señales indican hacia donde ir a las proteínas, en el RER se elimina el
péptido señal, comienza el procesamiento de enrollamiento entre las cadenas alfa,
se unen tres moléculas formando el prócolageno y hay pasaje a través de vesículas
el aparato de Golgi y luego exocitosis hacia el exterior, en donde hay una serie de
procesos que son importantes también. A medida que pasan las cadenas por el
aparato
de Golgi, van siendo procesadas y en
ese procesamiento post-traduccional, se
hidroxila la prolina y lisina
(hidroxiprolina e hidroxilisina), para lo
cual es necesario el factor vitamina C y
ocurren otras modificaciones comunes a
las proteínas como glicosilación y
formación de puentes di-sulfuro.

Cuando llega al exterior, por medio de

proteinasas que hay en el fibroblasto, se
da una eliminación de cadenas
terminales de la molécula de colágeno
que es lo que le permite unirse a otras
moléculas de colágeno en esa unión
cabeza-cola y también existe un
ensamblaje para ir formando las fibrillas
de colágeno. Luego a partir de varias fibrillas se va a formar una fibra.

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 Cuando no se produce la hidroxilación de la
prolina o se producen mayores cantidades la
lisinas, los puentes entre las moléculas no se
pueden formar y se forma un colágeno muy
débil. Este es la causa del escorbuto, que es
una enfermedad por avitaminosis C que
produce sangrado en las mucosas,
hematomas, etc. Esta era la enfermedad de los
navegantes.

Hay también algunos síndromes, donde hay

mutaciones en las moléculas de colágeno, eJ:
Síndrome de ehlers-Danlos.

VARIEDADES DE COLÁGENO

El colágeno tipo I (formado por dos cadenas alfa 1 y una alfa 2) y el colágeno tipo III (formado
por tres cadenas de colágeno tipo III) son los más abundantes. Estos se encuentran en casi
todos los tejidos conjuntivos.

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El colágeno es muy eosinófilo

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