‘AÑO DEL BICENTENARIO DEL PERÚ: 200 AÑOS DE INDEPENDENCIA’

UNIVERSIDAD PRIVADA ANTENOR ORREGO

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA

MATRIZ EXTRACELULAR (MEC)

ASIGNATURA
HISTOLOGÍA PRÁCTICA
DOCENTE
Dr. Sánchez Polo, Edwin

NRC: 3270

INTEGRANTES

● Gonzalez Vásquez,Wilmer David

● Haro Rojas Britney Slandy
● Hoyos Ventura Mishel
● Izquierdo Alburqueque, Arturo
● Landavery Moran Jhoselyn
● León León, Sebastian Rafael
● Loje Mostacero, Pamela
● López Alarcón, Jennifer Ariana
● Maceda Olórtegui, Saud
● Merma Rosales Milagros Elizabeth

PERÚ - 2021
 ÍNDICE

1. DEFINICIÓN

2. EL SISTEMA COLAGENO
2.1. TIPOS DE COLÁGENO
2.2. SÍNTESIS DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO

3. GLICOPROTEINAS MULTIFUNCIONALES.
3.1. FIBRONECTINA
3.2. LAMININA
3.3. MOLECULAS DE ADHESION

4. PROTEOGLICANOS
4.1. GLUCOSAMINOGLICANOS
4.2. PROTEOGLUCANOS
4.3. ACIDO HIALURONICO

5. PORQUE SE LE LLAMA EL TERCER SISTEMA.

6. TÉCNICAS DE ESTUDIO DE LA MATRIZ EXTRACELULAR.

7. IDENTIFIQUE LOS ELEMENTOS O COMPONENTES DE LA MATRIZ EXTRACELULAR

QUE INTERVIENEN EL MECANISMO DE INFLAMACIÓN

8. FUNCIONES DE LA MATRIZ.

9. PRESENTACIÓN DE UN VIDEO RELACIONADO CON ALGUNAS DE LA FUNCIONES

DE LA MATRIZ EXTRACELULAR. SIN AUDIO.

10 NUEVO CONOCIMIENTO SOBRE MATRIZ EXTRACELULAR

1. Definición

Los tejidos se integran con células rodeadas por una compleja red de
macromoléculas inanimadas que constituyen la matriz extracelular.
Las macromoléculas que constituyen la matriz extracelular del tejido conectivo se
secretan sobre todo por los fibroblastos y células musculares lisas. En los tejidos
conectivos especializados, como el cartilaginoso y el óseo, los condroblastos y
osteoblastos sintetizan y secretan, respectivamente, los componentes de la matriz
extracelular. La matriz extracelular tiene múltiples funciones como aportar
propiedades mecánicas a los tejidos, tanto en animales como en vegetales;
mantener la forma celular, permitir la adhesión de las células para formar tejidos,
servir para la comunicación intercelular, formar sendas por las que se mueven las
células, modular la diferenciación celular y la fisiología celular, captar factores de
crecimiento, etc.
La cantidad, composición y la disposición de la matriz extracelular depende del tipo
de tejido considerado. Hay algunos como el epitelial y el nervioso que carecen o
tienen muy poca matriz extracelular, mientras que en otros como el tejido conectivo
es el elemento más importante en volumen.
Su papel es crucial para dar rigidez a las células, es una barrera a la permeabilidad,
protege frente a las agresiones de patógenos o mecánicas, entre otras funciones.
Las principales macromoléculas que componen la matriz extracelular
son el colágeno, la elastina, los glucosaminoglucanos, los proteoglucanos y las
glucoproteínas. Todas ellas se encuentran en un medio acuoso junto con otras
moléculas de menor tamaño, además de los iones. Es la cantidad, la proporción y el
tipo de cada una de estas macromoléculas lo que distingue a unas matrices
extracelulares de otras. (1)

2. EL SISTEMA COLÁGENO

2.1 TIPOS DE COLÁGENO

Algunas bibliografías afirman que tiene 27 tipos, mientras otras nos mencionan
que tienen 19 tipos. En la primera bibliografía nos mencionan 27
aproximadamente, estos han sido clasificados teniendo en cuenta la forma en
que se agregan: colágenos fibrilares I, II III, V y colágenos no fibrilares VI, VII,
 VIII, X. Los no fibrilares a su vez se clasifican teniendo en cuenta la constitución
y presentación de las fibrillas: colágenos que forman membrana de tipo IV, VI y
VIII; colágenos con interrupción de la triple hélice (grupo de facitis “Fibrila
associated collagen whit interrupted”); son tipo IX, XII, XIV; colágenos que
forman microfibrillas en cuenta de rosario de tipo VI; colágeno que forman fibras
de anclaje.
El tipo I contiene una hebra larga de triple hélice que termina en los telopéptidos,
que son pequeños segmentos que ya no se encuentran en sus estructuras.
Además, se asocian una al lado de la otra mediante una reacción catalizada por
la lisil- oxidasa que une la hidroxiprolina de una cadena con restos de lisina de
otra cadena; es por eso que se forman las cadenas largas.

La membrana basal de la piel está formada por el colágeno de tipo IV, que tiene
un extremo o cabeza globular y una cola extra. En la membrana basal, las
cabezas se unen unas a otras; mientras que las colas se asocian de cuatro en
cuatro formando así complejos en forma de X. Así llega el retículo en el que
otras moléculas; en el caso de las laminillas se entrecruzan formando una lámina
densa. En el caso del colágeno de tipo I está calificado por los genes COL 1A1 y
COL 1A2.
El colágeno de tipo II, abundante en el tejido cartílago hialino, en el humor vítreo
del ojo y en el núcleo pulposo de los discos intervertebrales formado por fibras
mucho más gruesas.
El colágeno de tipo III está codificado por el COL 1A3. Este se encuentra en casi
todos los tejidos en los del tipo I excepto los huesos, tendón y córnea.
El colágeno de tipo IV, se encuentra en muchos tejidos incluyendo la aorta,
tendones y la piel; producido por los fibroblastos.

2.2 SÍNTESIS DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO

La síntesis de colágeno ocurre en varios tipos de células, pero es la

especialidad de los fibroblastos. La cadena alfa del procolágeno original es un
polipéptido producido en RER, y se pueden sintetizar varias cadenas alfa de
diferentes longitudes y secuencias a partir de genes de colágeno relacionados.
La triple hélice sufre exocitosis y se divide en moléculas de procolágeno en
forma de varilla, que son las subunidades básicas que ensamblan fibras u hojas.
 Casi todos los pasos de la biosíntesis de colágeno fibroso son similares, pero el
colágeno tipo I se ha estudiado más a fondo. En general, el mecanismo de
síntesis de moléculas de colágeno es similar a otros mecanismos de secreción
constitutiva utilizados por las células (1,3). Por tanto, se verificó lo siguiente:

● La cadena alfa del colágeno se sintetiza en forma de un precursor largo

en el RER y contiene un propéptido esférico grande en los extremos
amino y carboxilo, llamado cadena frontal (molécula de procolágeno).
Los péptidos recién sintetizados se depositan simultáneamente en el
grupo de RER, donde comienza el procesamiento intracelular. (1,3)
● Forma una estructura esférica en el extremo carboxilo, estabilizada por
enlaces disulfuro, esta formación asegura la correcta alineación de las
tres cadenas a durante la formación de la triple hélice.
● En reacciones que requieren O2, Fe2 + y ácido ascórbico (vitamina C)
como cofactores, la hidroxilasa en el tanque ER agrega hidroxilo (-OH) a
algo de prolina y lisina.
● Grupos de carbohidratos unidos a algunos residuos de hidroxiácidos
(glicosilación) mediante la adición de O y azúcares unidos a ambas
posiciones terminales.
● La formación de enlaces de hidrógeno intracadena e intercadena y
enlaces disulfuro afectan la forma de las moléculas.
● Tres cadenas alfa forman una triple hélice (comenzando desde el
extremo carboxilo), excepto en el extremo desenrollado de la cadena
polipeptídica.
● Estabilizar la molécula de triple hélice uniendo la proteína chaperona
hsp47 para prevenir la agregación prematura de trímeros intracelulares.
La molécula resultante es el procolágeno.
● Las moléculas de procolágeno plegadas ingresan al aparato de Golgi y
comienzan a agruparse en pequeños grupos a través del enlace lateral
entre los extremos no enrollados de las moléculas de procolágeno.
● Las moléculas de procolágeno libres y acumuladas se empaquetan en
vesículas secretoras y se transportan a la superficie celular.

3. GLICOPROTEINAS MULTIFUNCIONALES.
Se define a las glicoproteínas como grandes moléculas polipeptídicas acompañadas por
cadenas laterales de hidratos de carbono, siendo las más resaltantes la fibronectina y
laminina, encargadas de instaurar puentes de unión entre la matriz extracelular y otras
estructuras. Además, presentan dominios de unión que le permite unirse a distintas
sustancias como el colágeno.

Con respecto a su estructura, las glicoproteínas se han estudiado en función de sus

secuencias de aminoácidos, los sitios de glicosilación dentro de las secuencias y la
estructura de los fragmentos de glicanos asociados con estos sitios. Los oligosacáridos
que se unen a estas proteínas por glicosilación generalmente difieren, pero son más
cortos porque no superan los 15 residuos de azúcar. Algunas proteínas tienen una sola
cadena de oligosacáridos, mientras que otras pueden tener múltiples cadenas de
oligosacáridos y estas cadenas pueden ramificarse. La estructura completa contiene no
solo residuos de aminoácidos y sus disposiciones espaciales, sino también
oligosacáridos unidos a ellos, de modo que la misma proteína tiene diferentes patrones
de glicosilación en diferentes proteínas, diferentes tejidos, diferentes glicoproteínas.

3.1 Fibronectina

Se describe como una glicoproteína de adhesión que es sintetizada por diversas

células presentando gran distribución en nuestro organismo de forma insoluble a
nivel de la matriz extracelular de distintos tejidos y de manera soluble en el plasma
sanguíneo.

Está constituida por una molécula asimétrica, además de presentar dos cadenas de
polipéptidos unidas por puentes disulfuro cercanos a su zona carboxi-terminal,
además, presentan dominios que le permite su unión distintos compuestos como el
colágeno, proteoglicanos, heparina y proteínas de membrana. Llega a presentar la
secuencia de RGD (Arginina- Glicina- Aspartato), una de las moléculas de
reconocimiento más estudiadas en la adhesión celular. Incluso, en su estructura
secundaria y terciaria, la fibronectina plasmática y celular tiene una estructura similar
en aminoácidos y carbohidratos.

Su importante acción sobre la regulación de procesos como la hemostasia en la

adhesión y agregación de plaquetas, así como la cicatrización de tejidos y la
fibrinólisis mediada por los activadores de plasminógeno. Incluso, en el desarrollo
 embrionario permite crear sendas que permitan el paso de células dentro del
embrión.

3.2 Laminina

Es la glicoproteína más abundante en la membrana basal, posee un peso molecular

de 900.000 kd, siendo sintetizada por células epiteliales, musculares, óseas y
neuronas.

Presenta su forma cruciforme, se debe a la formación de su estructura a partir de

tres cadenas de subunidades polipeptídicas, siendo estas; alfa, beta y gamma;
unidas por puentes disulfuro, con dominios globulares terminales. Además, se
forman 16 formas diferentes de laminina en los humanos debido a la presencia de 5
tipos de cadenas alfa, 3 beta y 3 gamma.

Muestra sus funciones a su intervención en la diferenciación y comportamiento

celular, pues al ser identificadas por las integrinas puede conllevar a desarrollar
procesos patológicos. Además, en el embrión, son las principales glicoproteínas en
aparecer de la matriz extracelular.

3.3 Moléculas de Adhesión:

Llegan a ser glicoproteínas que están presentes en la superficie de la mayoría de las

células, involucradas en la adhesión celular o adhesión celular a la matriz
extracelular. Dado que son receptores con la capacidad de poder transducir algunas
señales hacia el interior de las células, pero esto debe estar mediado por la
interacción con sus ligandos, llegando así a desencadenar diferentes cambios en la
activación de la célula.
Las moléculas de adhesión se dividen en varios grupos. Hay cuatro grupos
principales en el grupo: Integrinas, Familia de inmunoglobulinas, Selectina y
Cadherina.
Llegan a desempeñar una función importante en la multiplicación, el movimiento y
otras funciones celulares. Las integrinas participan en la cicatrización de heridas, el
crecimiento de los vasos sanguíneos, y la multiplicación y diseminación de células
cancerosas, las moléculas de la superfamilia de las inmunoglobulinas son de
particular importancia en el desarrollo de la respuesta inmune y el desarrollo del
sistema nervioso central. Estas moléculas de adhesión pueden estar mediadas por
un mecanismo homofílico, es decir, sus propios ligandos, las selectinas están
involucradas principalmente en la movilización de leucocitos al sitio de inflamación o
 actividad. Parecen ser las primeras moléculas en expresar la adhesión de linfocitos,
las cadherinas actúan como receptores y ligandos, participan en la adhesión célula-
célula selectiva o en la migración celular para la diferenciación tisular. También
juegan un papel importante en el mantenimiento de la integridad de la estructura
multicelular.

IV. PROTEOGLICANOS

4.1. Glucosaminoglicanos

Los glucosaminoglicanos o mucopolisacáridos, son el tipo de heteropolisacáridos

más abundante en la sustancia fundamental de la matriz extracelular.(a)
Los GAGs representan polisacáridos con cadenas largas, sin ramificación,
formadas por disacáridos que se repiten, un componente de los cuales es siempre
un aminoazúcar debido a esto es llamado glucosaminoglucano. Cada unidad de los
disacáridos va a tener una de sus hexosas modificadas que va a ser un
aminoazúcar, variando entre N-acetilgalactosamina o N-acetilglucosamina; el otro
compuesto que formará parte del disacárido repetitivo, con excepción en el
queratán sulfato, es un ácido urónico como el ácido glucurónico o el ácido
idurónico.(a,b)
La síntesis de los glucosaminoglucanos van a ser llevada a cabo por las células del
tejido conectivo, con excepción del ácido hialurónico.(a)
Los glucosaminoglucanos tienen una carga altamente negativa, ya que posee los
grupos sulfatos y carboxilo, que tienen muchos sacáridos, es por eso que tienen la
tendencia a tinción con los colorantes básicos. Al tener una alta carga negativa,
atraerá agua con lo cual formará un gel hidratado, esto brindará a la sustancia
fundamental una forma gelatinosa lo que permitirá una rápida difusión de
moléculas hidrosolubles, y al mismo tiempo la rigidez de los glucosaminoglucanos
le brinda un fuerte armazón a las células. Estos por lo tanto se van a ubicar en la
sustancia fundamental y en la matriz extracelular de las superficies de las células.
(a) Existen al menos siete glucosaminoglucanos:
a) Ácido hialurónico: Posee una cadena no ramificada de disacáridos
repetitivos que contienen ácido glucurónico y N-acetilglucosamina. Presente
en bacterias y en la matriz extracelular de casi todos los tejidos animales,
concentrándose en tejidos hidratados como la piel, el cordón umbilical,
hueso, cartílago, articulaciones sinoviales y humor vítreo en el ojo. Permite
 la migración celular durante la génesis de órganos y en el reparo de
heridas. Los GAGs atraen agua por lo que el ácido hialurónico no es la
excepción, con esto logra el aflojamiento de la matriz extracelular.(b)
b) Condroitín sulfatos: El condroitín 4-sulfato y el condroitín 6-sulfato, Su
disacárido más repetitivo es casi similar al del hialuronano ya que contiene
ácido glucurónico, pero se diferencia en que posee N-acetilgalactosamina
en vez de N-acetilglucosamina; en su posición 4’ o 6’ contendrá un sulfato.
Mantienen la estructura de la matriz extracelular y los podemos encontrar
en sitios de calcificación del hueso endocondral, en el cartílago, en grandes
cantidades en la MEC del sistema nervioso central y se teoriza que sirve
como molécula señalizadora en la prevención de la reparación de
terminaciones nerviosas luego de una lesión.(b)
Juntos al hialuronano forman el proteoglicano agrecano que está en el
cartílago de articulaciones, y le da propiedad amortiguadora.
c) Queratán sulfatos: Compuesta por galactosa o galactosa 6-sulfato más N-
acetilglucosamina, con sulfato en la posición 6’. Se ubican en el hueso,
cartílago y córnea. Los proteoglucanos con queratán sulfato participan en el
reconocimiento celular de ligandos proteicos, movilidad celular y
transparencia de la córnea.(a)
d) Heparina: Compuesto por Ácido glucurónico o ácido L-idurónico 2-sulfato +
N-sulfamilglucosamina o N-acetilglucosamina 6-sulfato. Se encuentra en
gránulos de mastocitos y basófilos. Es también un anticoagulante
importante ya que se une a los factores IX y XI, facilita la interacción del
factor de crecimiento fibroblástico con su receptor, siendo su unión más
importante con la antitrombina plasmática.(a,b)
e) Heparán sulfato: Compuesta por ácido glucurónico o ácido L-idurónico 2-
sulfato más N-sulfamilglucosamina o N-acetilglucosamina. El heparán
sulfato está asociado a la membrana plasmática de células siendo en
realidad las proteínas centrales las que se unen con la membrana, donde
actúan como receptores y participan también en el crecimiento celular y la
comunicación célula a célula. (a,b)
f) Dermatán sulfato: Su composición disacarida es ácido L-idurónico más N-
acetilgalactosamina, se piensa que los proteoglucanos con dermatán sulfato
participan en la coagulación de la sangre, reparación de heridas, resistencia
a la infección, oncogenesis. Su ubicación es mayormente en la piel, vasos
sanguíneos y válvulas cardíacas.(a,b)
 4.2. Proteoglicanos

Los proteoglicanos o proteoglucanos son complejos moleculares formados por una

estructura proteica central y moléculas de glucosaminoglucanos asociados
covalentemente formando brazos, los glucosaminoglucanos se forman de
polímeros de unidades de disacáridos repetidas, uno de los azúcares puede ser N-
acetilglucosamina y el segundo suele ser un ácido glucurónico o idurónico. En
algunos casos, los proteoglucanos son componentes integrales de las membranas
plasmáticas, con su estructura proteica embebido en ella, otras veces los
proteoglicanos se encuentran asociados a fosfolípidos de membrana o a proteínas
receptoras localizadas en la superficie externa de la membrana plasmática.
Algunos proteoglicanos interaccionan con el ácido hialurónico para formar grandes
complejos en la matriz extracelular, un ejemplo es el agrecano que es un
componente principal de la matriz extracelular en el tejido cartilaginoso. La
adhesividad celular corresponde a una función de los proteoglicanos, esto
mediante interacciones con la superficie celular y otros componentes matriciales. El
sindecan, por ejemplo, proteoglicano de la membrana celular, transmite señales a
proteínas transmembranales, como las integrinas, que a su vez interactúan con el
citoesqueleto, el cual facilita la interacción de los filamentos de actina.

5. PORQUE SE LE LLAMA EL TERCER SISTEMA. EVOLUCIÓN HISTÓRICA

El modelo de patología celular de Virchow (1858) va a proponer que la célula es la

unidad mínima de vida en el organismo. A lo cual, se le considera una abstracción, ya
que en realidad la célula aislada de su entorno no va a sobrevivir. Pischinger (1975)
expandió este modelo y propuso a la tríada de capilar-MEC-célula como unidad mínima
de vida. Esto supone la consideración de la MEC no como un tejido pasivo de sostén o
material inerte, sino como un componente vivo, dinámico y con múltiples funciones que,
en palabras de Oschman (2000), es una matriz viviente.

Se sabe que varios científicos han sentado las bases del conocimiento de la MEC, y
también, han aportado aspectos esenciales a los conceptos de tercer sistema y matriz
viviente. Rokitansky (mitad del siglo XIX), describió el crecimiento del tejido conectivo,
donde afirma que los elementos celulares y las enfermedades se producían a partir de
los líquidos corporales. También, Bernard (siglo XIX) definió el entorno extracelular o
“medio interno del organismo” proponiendo que “su estado saludable era esencial para la
salud y que la impureza de este terreno produciría enfermedades”. Posteriormente,
 Pischinger (1978), la describe como un gel amorfo que ocupa el entorno extracelular.
Después, llamó tercer sistema, sistema básico o de regulación basal, a toda estructura
que rodea a la célula, definiéndolo como un sistema de homeostasis.

La investigación moderna sobre matriz viviente está siendo llevada a cabo por Oschman
(2000), que realiza una investigación en profundidad sobre los aspectos energéticos de
la matriz, a través de los cuales todas las células saben lo que hacen las otras.

Fernández (2021) Como opinión propia, citando a Pischinger (siglo XIX), se considera
que se le denominó tercer sistema a toda estructura que se encuentra rodeando a la
célula, refiriéndose a ésta como un sistema de homeostasis. explicando a ella como una
sistema en el que va a existir la capacidad de mantener una condición interna estable
compensando los cambios en su entorno mediante el intercambio regulado de materia y
energía con el exterior, esto recordándonos a Bernard, quien como expliqué
anteriormente propuso que "su estado saludable era esencial para la salud y que la
impureza de este terreno produciría enfermedades”

6. TÉCNICAS DE ESTUDIO DE LA MATRIZ EXTRACELULAR

En el X Congreso Virtual Hispanoamericano de Anatomía Patológica (2009),Tomás

Naranjo, Rosa Noguera y Fernando Fariñas, sustentaron que:

Las técnicas usuales para el análisis morfológico específico o selectivo de la MEC, como
la inmunohistoquímica, la inmunofluorescencia o la microscopía electrónica, además de
las técnicas convencionales diarias con las que es viable aprender la MEC, necesitan la
fijación, el procesamiento y el corte del tejido, lo que limita la función de análisis de estas
construcciones y hace imposible su observación dinámica in vivo. Los fijadores
histológicos conservan mal la composición fina de la MEC, y en las preparaciones
rutinarias principalmente, esa matriz surge como material granuloso situado en medio de
las células y las fibras. En cortes por congelación se colorea por ácido periódico de Schiff
(PAS) y se tiñe metacromáticamente. A grado ultraestructural muestra una composición
reticular fina con pequeños grumos densos de 10-20 nm. Está formada primordialmente
por macromoléculas de proteoglicanos Y glucoproteínas fibrilares.
No obstante, novedosas técnicas como la microscopía confocal in vivo o la microscopía
multifotónica (MMF), según Friedl (2007), permiten un análisis dinámico de estas
construcciones. Esta última se basa en la excitación de un fluorocromo por 2 o más
fotones de baja energía casi simultáneos (6); la energía de los dos fotones se suma y
ligados son capaces de excitar igualmente que lo realizaría un solo fotón con el doble de
 energía, obteniéndose de esta forma una alta capacidad de penetración de los fotones,
que posibilita aprender muestras dinámicas vivas como la MEC y sus funcionalidades .
Sin embargo en especial la MMF, según Schenke - Layland K. (2008), tiene la función
de aprovechar las características de las fibras de colágena generando una señal
armónica llamada segundo armónico o doblaje de frecuencia que posibilita mirar la
organización de las fibras de colágeno sin necesidad de procesar el tejido (6). En tejidos
maliciosos este segundo armónico posibilita detectar patrones alterados de colágena
anteriormente inclusive de poder palpar el tumor, detectando el cambio del jefe habitual
de alineación perpendicular a un jefe radial propio del tumor (6), lo cual, ejemplificando,
posibilita la detección temprana y el estadiaje de tumores en la mama. Además las fibras
flexibles tienen la posibilidad de ser estudiadas por este procedimiento (6).

7. ELEMENTOS QUE ACTUAN EN LA INFLAMACION

Dentro de los componentes que nosotros podemos evidenciar en el proceso inflamatorio

encontramos que el mecanismo comienza con la Invasión de agentes patógenos los
cuales dañan el epitelio, es decir, la primera línea de defensa, y entran al espacio
subendotelial donde células dendríticas y mastocitos los detectan y junto a las células
lastimadas comienzan a producir tanto histamina, que aumenta la permeabilidad de
vasos sanguíneos, como prostaglandinas, quimiocinas, interleucina, factor de necrosis
tumoral e interferón gamma. Todos estos llegan a los vasos sanguíneos y atraen a los
neutrófilos, los cuales se unen a las membranas endoteliales gracias a unas proteínas
llamadas P-selectina y E-selectina dando comienzo a la diapédesis donde el neutrófilo
logra entrar al espacio subendotelial donde mediante fagocitosis consume a los agentes
infecciosos, ayudado también de las células dendríticas que expresan el antígeno en su
membrana para facilitar a los linfocitos B y linfocitos T su reconocimiento. En una
respuesta inflamatoria aguda se secretan interleucinas 6, las cuales actúan en el hígado
para sintetizar diversas proteínas y componentes que ayudan a la respuesta inflamatoria
como la proteína c reactiva, el fibrinógeno, lectina de Unión a manosa, y factores del
complemento. Todos ellos tienen la capacidad de aumentar el metabolismo tanto la
glucólisis, La lipólisis o la gluconeogénesis; también actúan en el hipotálamo
aumentando la temperatura para reducir la resistencia y multiplicación del agente
infeccioso, también aumentan la secreción de hormonas proinflamatorias como el
cortisol, catecolaminas y hormonas tiroideas; además, también aumentan la leucocitosis,
para favorecer la respuesta inmune adaptativa. La matriz extracelular es el factor
primario requerido en el proceso de formación de una nueva red y tejido. Junto con el
desarrollo encontrado, muchos factores diferentes pueden desencadenar el crecimiento
 de ecm o utilizado para crear un ECM sintético. Actualmente, ecm está implicado en los
varios mecanismos tales como herida que cura con o sin la implicación del medio
condicionado mesenquimal y de la capacidad neuronal de la regeneración asociada a
enfermedad patológica y/o neurodegenerativa. El proceso de cicatrización de heridas
está fuertemente influenciado por el papel de la migración y la proliferación de
fibroblastos en el sitio de lesión. De hecho, el fibroblasto es una parte de la ECM. La
proliferación de fibroblastos determina el resultado de la cicatrización de heridas. Los
fibroblastos producirán colágeno que se vinculó a la herida, y los fibroblastos también
afectarán el proceso de reepitelización que cerrará la herida. Los fibroblastos producirán
colágeno tipo III durante la proliferación y facilitarán el cierre de la herida. Durante la
etapa de proliferación, la actividad de proliferación de fibroblastos es mayor debido a la
presencia de fibroblastos estimulados por TGF para secretar bFGF. El mayor número de
fibroblastos también induce el aumento de la síntesis de colágeno. La fibra de colágeno
es la proteína principal secretada por el fibroblasto, compuesta de matriz extracelular
para reemplazar la fuerza y función del tejido de la herida. La deposición de fibras de
colágeno fue significativa en 8-10 días después de la lesión. El número de fibroblastos
aumenta significativamente, en correlación con la presencia de una abundancia de bFGF
en 8-10 días después de la herida.

8. FUNCIONES DE LA MATRIZ.

La matriz extracelular (MEC) es una red tridimensional que envuelve todos los tejidos,
órganos y células del cuerpo.Es un filtro biofísico que brinda nutrición, inervación celular
y protección, es el sitio para la respuesta inmune de regeneración tisular angiogénesis y
fibrosis,. Por otro lado también es el medio de transporte de las fuerzas mecánicas a la
membrana basal por medio de las integrinas que ayudan en el sistema de tensegridad,
activando así los mecanismos epigenéticos celulares. La interrupción de la ECM conduce
a una pérdida funcional de nutrición, eliminación, inervación celular, capacidad
regenerativa y cicatrización de heridas, así como alteraciones en la transducción
mecánica. Esta pérdida también altera la respuesta inmune a patógenos, células
tumorales y toxinas.

Debido composición y naturaleza tan diversa, dicha matriz extracelular puede

desempeñar muchas funciones, como por ejemplo proporcionar soporte y puntos de
fijación a las células, separar tejidos, y regular la comunicación intracelular. En la célula
la matrix extracelular tiene la función de regular el comportamiento dinámico, además de
 esto, puede contener una amplia gama de factores de crecimiento y también actuando
como un depósito local de estos. Los cambios en las condiciones fisiológicas pueden
causar la actividad de proteasas, que estas provocan la liberación local de dichos
depósitos. Con lo cual esto permite la activación local y rápida de funciones celulares
mediada por los factores de crecimiento, sin la necesidad de sintetizarlos de nuevo.

Las principales funciones de la matriz extracelular se pueden resumir de esta manera:

1. Llenar los espacios e intersticios entre las células en los tejidos.

2. Brindarle a los tejidos resistencia mecánica (el estiramiento o la compresión,
por ejemplo).
3. Constituir el medio nutritivo, homeostático y metabólico de las células.
4. Proporcionar la fijación para el anclaje celular.
5. Facilitar la migración celular y el movimiento, principalmente en la
organogénesis.
6. Intervenir en la comunicación celular. Este es el medio por el cual se
transportan diferentes señales entre las células.
7. Ser un reservorio de diferentes metabolitos y hormonas.

9. PRESENTACIÓN DE UN VIDEO RELACIONADO CON ALGUNAS DE LA FUNCIONES

DE LA MATRIZ EXTRACELULAR. SIN AUDIO.

https://www.youtube.com/watch?v=8IvpgG0F6t8&t=49s

https://docs.google.com/file/d/1MynmQmxDzN9CkAh8dmobkx_5QtSxumpF/previe

10. NUEVO CONOCIMIENTO SOBRE MATRIZ EXTRACELULAR

La matriz extracelular representa una red tridimensional que abarca todos los órganos,
tejidos y células del organismo del cuerpo humano, esta matriz es generalmente
producida por las mismas células y también por ciertas sustancias de la corriente
sanguínea, estas se complementan y es ahí donde las células viven se reproducen,
multiplican y producen diferentes procesos celulares, la matriz extracelular funciona
como un filtro biofísico de protección, nutrición e inervación celular y el espacio para la
respuesta inmune, formación de vasos sanguíneos, fibrosis y regeneración tisular. La
MEC representa el medio de transmisión de fuerzas mecánicas a la membrana basal,
que a través de las integrinas soporta el sistema de tensegridad y activa los
mecanismos epigenéticos celulares. Un mal funcionamiento o una alteración de la MEC
puede causar pérdida de filtro eficaz, nutrición, eliminación, denervación celular,
pérdida de la capacidad de regeneración, cicatrización y alteración de la transmisión
mecánica o mecanotransducción; también la falta del sustrato para una adecuada
 respuesta inmune ante agentes infecciosos, tumorales y tóxicos que se presentan
diariamente.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
1. Matriz extracelular. Saavedra J, & Domínguez A(Eds.), (2014). Texto Atlas de
Histología. Biología celular y tisular, 2e. McGraw Hill.
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?
bookid=1506&sectionid=98182216
1. Cooper GM, Hausman RE. The cell: A molecular approach. 1a ed. Sunderland,
MA, Estados Unidos de América: Sinauer Associates; 2015.
2. Wayne M. Becker, Lewis J. Kleinsmith y Jeff Hardin. El mundo de la célula. 6a
ed. Madrid, España. Pearson;2007.

3. Julio Sepúlveda Saavedra. Texto Atlas de Histología. Biología celular y tisular. 2da
Edición. Capítulo 3: Matriz Extracelular. Pág.189. Disponible en:
https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?
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4. Morphology EM. La matriz extracelular: morfología, función y biotensegridad

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