Cuestionario

1. Averigüe los tres tipos de nomenclatura para nombrar enzimas y escriba al menos un
ejemplo de cada una.

La clasificación de las enzimas se hace sobre la base de la reacción catalizada, esta junto
con los sustratos, forma el nombre completo de la enzima. Además del sistemático, en
muchas enzimas se usa también un nombre más corto. Cada enzima es reconocida por un
número sistemático formado por cuatro elementos numéricos separados por punto y
precedido de las siglas E.C.

● Nomenclatura trivial: este tipo de nomenclatura utiliza un nombre común para

nombrar la enzima. Los nombres se basan en la función de la enzima o en la fuente
de la que se aisló.
Ejemplo: La lactasa es una enzima que descompone la lactosa en glucosa y galactosa
y se encuentra en el intestino delgado de los mamíferos.

● Nomenclatura sistemática: este tipo de nomenclatura utiliza un nombre

sistemático para nombrar la enzima. El nombre se basa en la reacción catalizada por
la enzima.
Ejemplo: La enzima lactato deshidrogenasa (LDH) cataliza la reacción de
conversión del lactato en piruvato.

● Nomenclatura basada en números: este tipo de nomenclatura utiliza un número

para nombrar la enzima. Los números se basan en la clasificación de la enzima y su
función específica.
Ejemplo: La enzima glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD) es una enzima de la
clase de las deshidrogenasas que cataliza la oxidación de la glucosa-6-fosfato a 6-
fosfoglucono-δ-lactona en la vía de la pentosa fosfato.

2. Investigue la estructura de las enzimas. Defina Apoenzima, Coenzima, Cofactor,

Holoenzima, sitio activo, complejo enzima-sustrato.
Las enzimas tienen una estructura compleja que se compone de una apoenzima y una
coenzima o cofactor.
● Las apoenzimas son las proteínas enzimáticas que no se han unido a su cofactor o
coenzima correspondiente para formar la forma activa de la enzima, conocida como
holoenzima. En otras palabras, una apoenzima es la porción proteica inactiva de
una enzima que requiere la unión de un cofactor o coenzima para tener actividad
enzimática.

● Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que se unen a la apoenzima

para formar la holoenzima. Ejemplos de coenzimas incluyen la biotina, el NAD+ y
el FAD. Los cofactores son moléculas inorgánicas que se unen a la apoenzima para
formar la holoenzima.

● Un cofactor es una molécula no proteica que se une a una enzima y ayuda a la

enzima a realizar su función catalítica. Los cofactores pueden ser moléculas
inorgánicas u orgánicas y se unen a la enzima en un sitio distinto al sitio activo.

● Las holoenzimas son la forma activa de una enzima que se forma cuando la
apoenzima se une a su cofactor o coenzima correspondiente. La presencia o
ausencia del cofactor o coenzima puede afectar significativamente la actividad
enzimática.

● El sitio activo es la región de la enzima que se une al sustrato para catalizar la

reacción química. El sitio activo es específico para un sustrato particular y puede
incluir grupos químicos como átomos de oxígeno, nitrógeno e hidrógeno que
interactúan con el sustrato.

● El complejo enzima-sustrato es la unión temporal de la enzima con el sustrato

mientras se lleva a cabo la reacción química. Durante esta unión, el sustrato se une
al sitio activo de la enzima para formar el complejo enzima-sustrato, y luego se libera
el producto de la reacción química.
3. Averigüe qué son los reactivos de Fehling A y Fehling B y escriba la reacción para la
que se usan.

Los reactivos de Fehling se utilizan principalmente para la detección de sustancias

reductoras. Se basa en el poder reductor del grupo carbonilo en el aldehído, reduciendo la
sal de cobre de cobre (II) a óxido de cobre (I) en medio alcalino, formando un precipitado
rojo. Un aspecto importante de esta reacción es que la forma de aldehído es fácil de detectar
incluso en cantidades muy pequeñas. Si un azúcar reduce el licor de Fehling a óxido de
cobre (I) rojo, se dice que es un azúcar reductor.