Traducido del inglés al español - www.onlinedoctranslator.

com

Principios de Lehninger del banco de pruebas de bioquímica capítulo 4

Bioquímica I (Universidad de Dallas)

Studocu no está patrocinado ni respaldado por ningún colegio o universidad.

Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )
Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas 1

Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas

Preguntas de respuestas múltiples

1. Estructura secundaria de proteínas

Páginas: 120-121 Dificultad: 2 En la - Respuesta: A

hélice los puentes de hidrógeno:

A) son aproximadamente paralelos al eje de la hélice.

B) son aproximadamente perpendiculares al eje de la hélice.
C) ocurren principalmente entre átomos electronegativos de los grupos R.
D) ocurren solo entre algunos de los aminoácidos de la hélice.
E) ocurren solo cerca de los extremos amino y carboxilo de la hélice.

2. Estructura secundaria de proteínas

Página: 120 Dificultad: 2 Respuesta: B
En una hélice -, los grupos R en los residuos de aminoácidos:

A) alternar entre el exterior y el interior de la hélice.

B) se encuentran en el exterior de la espiral helicoidal.
C) hacen que solo se formen hélices dextrógiras.
D) generar los puentes de hidrógeno que forman la hélice.
E) pila dentro del interior de la hélice.

3. Estructura secundaria de proteínas

Página: 121 Dificultad: 2 Respuesta: D
Los residuos Thr y/o Leu tienden a romper una hélice - cuando se encuentran uno al lado del otro en una proteína porque:

A) un aminoácido como Thr es altamente hidrofóbico.

B) pueden ocurrir interacciones covalentes entre las cadenas laterales de Thr.
C) se produce repulsión electrostática entre las cadenas laterales de Thr.
D) se produce un impedimento estérico entre las voluminosas cadenas laterales de Thr.
E) el grupo R de Thr puede formar un enlace de hidrógeno.

4. Estructura secundaria de proteínas

Página: 122 Dificultad: 1 Respuesta: D
AD-aminoácido interrumpiría una - hélice hecha deL-aminoácidos. Otro obstáculo natural
para la formación de una hélice es la presencia de:

A) un residuo Arg cargado negativamente.

B) un residuo no polar cerca del extremo carboxilo.
C) un residuo de Lys cargado positivamente.
D) un residuo Pro.
E) dos residuos de Ala uno al lado del otro.

5. Estructura secundaria de proteínas Página: 122

Dificultad: 3 Respuesta: E Una hélice sería más
desestabilizada por:

A) un dipolo eléctrico que abarca varios enlaces peptídicos a lo largo de la hélice.

B) interacciones entre residuos vecinos de Asp y Arg.
C) interacciones entre dos residuos Val hidrofóbicos adyacentes.
D) la presencia de un residuo Arg cerca del extremo carboxilo de la hélice -.
Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )
2 Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas

E) la presencia de dos residuos de Lys cerca del extremo amino de la hélice -.

6. Estructura secundaria de proteínas

Página: 123 Dificultad: 1 Respuesta: E
La razón principal por la que las estructuras proteicas de cadena antiparalela son más estables que las paralelas
-- estructuras varadas es que estas últimas:

A) están en una configuración ligeramente menos extendida que las hebras antiparalelas.
B) no tienen tantos enlaces cruzados de disulfuro entre hebras adyacentes.
C) no apilar en láminas así como en hebras antiparalelas.
D) tienen menos enlaces de hidrógeno laterales que las hebras antiparalelas.
E) tienen enlaces de hidrógeno más débiles lateralmente entre hebras adyacentes.

7. Estructura secundaria de proteínas

Página: 124 Dificultad: 1 Respuesta: C
Los residuos de aminoácidos que se encuentran comúnmente en el medio de la vuelta son:

A) Ala y Gly.
B) hidrófobo.
C) Pro y Gly.
D) aquellos con grupos R ionizados.
E) dos Cis.

8. Estructura secundaria de proteínas

Página: 124 Dificultad: 2 Respuesta: E
Se encuentra que una secuencia de aminoácidos en cierta proteína es -Ser-Gly-Pro-Gly-. Lo más probable es que la
secuencia sea parte de a(n):

A) antiparalelo - hoja.
B) paralelo - hoja.
C) - hélice.
D) - hoja.
E) - girar.

9. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 125 Dificultad: 1 Respuesta: B

La conformación tridimensional de una proteína puede estar fuertemente influenciada por residuos de aminoácidos
que están muy separados en secuencia. Esta relación contrasta con la estructura secundaria, donde los residuos de
aminoácidos son:

A) siempre uno al lado del otro.

B) generalmente cerca uno del otro en secuencia.
C) invariablemente restringida a aproximadamente 7 de los 20 aminoácidos estándar.
D) a menudo en diferentes cadenas de polipéptidos.
E) normalmente cerca del extremo amino o carboxilo de la cadena polipeptídica.

10. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 127 Dificultad: 3 Respuesta: D

Las cadenas de queratina indicadas por el siguiente diagrama han sufrido un paso químico. Para alterar la forma de
las cadenas de queratina, como en el cabello ondulado, ¿qué pasos posteriores se requieren?

Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )

Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas 3

A) Oxidación química y luego remodelación de la forma.

B) Reducción química y luego oxidación química.
C) Reducción química y luego remodelación de la forma.
D) Remodelación de la forma y luego oxidación química.
E) Remodelación de la forma y luego reducción química.

11. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 127 Dificultad: 2 ¿Cuál Respuesta: A

de las siguientes afirmaciones esFALSO?

A) El colágeno es una proteína en la que los polipéptidos se encuentran principalmente en conformación de hélice.
B) Los enlaces disulfuro son importantes para la estructura de la queratina.
C) Los residuos de Gly son particularmente abundantes en el colágeno.
D) La fibroína de seda es una proteína en la que el polipéptido está casi en su totalidad en la conformación -.
E) La --queratina es una proteína en la que los polipéptidos se encuentran principalmente en la conformación --hélice.

12. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Páginas: 133-134 Los estudios deDificultad: 2 Respuesta: D

Kendrew sobre la estructura de la mioglobina globular demostraron que:

A) Las "esquinas" entre las regiones helicoidales invariablemente carecían de residuos de prolina.
B) los residuos de aminoácidos altamente polares o cargados tendían a ubicarse en el interior.
C) la mioglobina era completamente diferente de la hemoglobina, como se esperaba.
D) la estructura era muy compacta, prácticamente sin espacio interno disponible para el agua.
E) la hélice - predicha por Pauling y Corey no se encontró en la mioglobina.

13. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Páginas: 136-137 Dificultad: 1 Respuesta: E

Determinar el espaciado preciso de los átomos dentro de una proteína grande solo es posible mediante el uso de:

A) microscopía electrónica.
B) microscopía óptica.
C) construcción de modelos moleculares.
D) Parcelas de Ramachandran.
E) difracción de rayos x.

14. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 140 Dificultad: 1 Respuesta: A

Las proteínas a menudo tienen regiones que muestran patrones específicos y coherentes de plegamiento o función. Estas
regiones se denominan:

A) dominios.
B) oligómeros.
C) péptidos.
Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )
4 Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas

D) sitios.
E) subunidades.

15. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 140 Dificultad: 2 ¿Cuál Respuesta: E

de las siguientes afirmaciones sobre los dominios de proteínas es verdadera?

A) Son una forma de estructura secundaria.

B) Son ejemplos de motivos estructurales.
C) Constan de cadenas polipeptídicas separadas (subunidades).
D) Se han encontrado únicamente en proteínas procarióticas.
E) Pueden conservar su forma correcta incluso cuando se separan del resto de la proteína.

16. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 141 Dificultad: 2 Respuesta: D

La clasificación estructural de las proteínas (basada en motivos) se basa principalmente en su:

A) secuencia de aminoácidos.
B) relaciones evolutivas.
C) función.
D) Estructura secundaria de contenido y disposición.
E) contenido y disposición de las subunidades.

17. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 141 Dificultad: 1 Las proteínas
Respuesta: C

se clasifican dentro de familias o superfamilias según las similitudes en:

A) origen evolutivo.
B) Propiedades físico-químicas.
c) estructura y/o función.
D) localización subcelular.
E) estructura de la subunidad.

18. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 144 Dificultad: 1 ¿Cuál Respuesta: B

de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas oligoméricas esFALSO?

A) Una subunidad puede ser similar a otras proteínas.

B) Todas las subunidades deben ser idénticas.
C) Muchos tienen funciones reguladoras.
D) Algunas proteínas oligoméricas pueden asociarse aún más en fibras grandes.
E) Algunas subunidades pueden tener grupos prostéticos no proteicos.

19. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 144 Dificultad: 1 Una Respuesta: D

unidad estructural repetitiva en una proteína multimérica se conoce como:

Un dominio.
B) motivo.
C) oligómero.
D) promotor.
E) subunidad.

20. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 144-146 Dificultad: 2 Respuesta: A

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la simetría rotacional en las proteínas esFALSO?

A) Implica la rotación de proteínas dentro de la célula.

B) Se ve con frecuencia en las subunidades de proteínas oligoméricas.
C) Se ve con frecuencia en los virus.
D) Puede implicar rotación sobre uno o más ejes.
E) Resulta en estructuras cerradas y empaquetadas.

Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )

Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas 5

21. Desnaturalización y plegamiento de proteínas

Página: 147 Dificultad: 2 Respuesta: C
Una proteína promedionoser desnaturalizado por:

A) un detergente como el dodecilsulfato de sodio.

B) calentamiento a 90°C.
C) ácido yodoacético.
D) pH 10.
E) urea.

22. Desnaturalización y plegamiento de proteínas

Página: 147 Dificultad: 1 Respuesta: B
¿Cuál de los siguientes esel menosprobable que resulte en la desnaturalización de la proteína?

A) Alteración de la carga neta al cambiar el pH

B) Cambiar la concentración de sal
C) Interrupción de interacciones débiles por ebullición
D) Exposición a detergentes
E) Mezcla con disolventes orgánicos como la acetona

23. Desnaturalización y plegamiento de proteínas

Página: 148 Dificultad: 2 Respuesta: E
Los experimentos de desnaturalización y renaturalización después de la reducción y reoxidación de los enlaces —S
—S en la enzima ribonucleasa (RNasa) han demostrado que:

A) el plegamiento de la RNasa desnaturalizada en la conformación activa nativa requiere la entrada de energía en

forma de calor.
B) la ribonucleasa nativa no tiene una estructura secundaria y terciaria única.
C) la enzima completamente desplegada, con todos los enlaces —S—S— rotos, sigue siendo enzimáticamente activa.
D) la enzima, disuelta en agua, es termodinámicamente estable con respecto a la mezcla de aminoácidos
cuyos residuos están contenidos en la RNasa.
E) la secuencia primaria de RNase es suficiente para determinar su estructura secundaria y terciaria
específica.

24. Desnaturalización y plegamiento de

proteínas Páginas: 148-149 Dificultad: 2 Respuesta: A

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el proceso deespontáneoel plegamiento de las proteínas esFALSO?

A) Puede ser un proceso esencialmente aleatorio.

B) Puede ser defectuoso en algunas enfermedades humanas.
C) Puede involucrar un rango gradualmente decreciente de especies conformacionales.
D) Puede implicar la formación inicial de un estado altamente compacto.
E) Puede implicar formación inicial de estructura secundaria local.

25. Desnaturalización y plegamiento de

proteínas Páginas: 151-152 Dificultad: 1 Respuesta: B

La proteína S se plegará a su conformación nativa solo cuando la proteína Q también esté presente en la solución. Sin
embargo, la proteína Q puede plegarse a su conformación nativa sin la proteína S. Por lo tanto, la proteína Q puede
funcionar como un para la proteína S.

A) ligando
B) chaperona molecular
C) precursor de proteína
D) motivo estructural
Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )
6 Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas

E) unidad estructural supersecundaria

26. Desnaturalización y plegamiento de

proteínas Páginas: 151-153 Dificultad: 2 Respuesta: D

¿Cuál de los siguientes esnoconocido por estar involucrado en el proceso deasistidoplegamiento de proteínas?

A) Chaperoninas
B) Intercambio de disulfuro
C) Proteínas de choque térmico
D) Hidrólisis de enlaces peptídicos
E) Isomerización de enlaces peptídicos

Preguntas de respuesta corta

27. Estructura secundaria de proteínas
Página: 123 Dificultad: 2
¿Por qué la glicina y la prolina a menudo se encuentran dentro de un turno?

Respuesta:El giro A da como resultado una inversión ajustada de 180° en la dirección de la cadena polipeptídica. La glicina es
el aminoácido más pequeño y, por lo tanto, el más flexible, y la prolina puede asumir fácilmente la configuración cis, lo que
facilita un giro cerrado.

28. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Páginas: 127-128 Dificultad: 2

En las proteínas superhelicoidales, como el colágeno, se entrelazan varias hélices polipeptídicas. ¿Cuál es la
función de esta torsión superhelicoidal?

Respuesta:La torsión superhelicoidal de múltiples hélices polipeptídicas hace que la estructura general sea más
compacta y aumenta su fuerza general.

29. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 129 Dificultad: 2 ¿Por qué

la fibroína de seda es tan fuerte, pero al mismo tiempo tan suave y flexible?

Respuesta:A diferencia del colágeno y la queratina, la fibroína de seda no tiene enlaces cruzados covalentes entre hebras
adyacentes o entre sus láminas apiladas, lo que la hace muy flexible. La inusual resistencia a la tracción de la fibroína se deriva
del hecho de que la columna vertebral peptídica de las hebras antiparalelas está completamente extendida y que los grupos R
en las láminas plegadas apiladas se interdigitan, evitando cualquier deslizamiento longitudinal de las láminas entre sí.

30. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 133 Dificultad: 1 ¿Qué se

encuentra típicamente en el interior de una proteína globular soluble en agua?

Respuesta:Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos se agrupan lejos de la superficie en proteínas globulares, por lo que gran
parte del interior de la proteína es una combinación compacta de grupos R de anillos aromáticos e hidrocarburos con muy
pocas moléculas de agua.

31. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Páginas: 136-139 Dificultad: 3

¿Cómo se determina la estructura tridimensional de una proteína? Su respuesta debe ser más que el
nombre de una técnica.

Respuesta:La proteína se cristaliza y la estructura cristalina se determina por difracción de rayos X. El patrón de rayos
X difractados produce, por transformación de Fourier, la distribución tridimensional de la densidad de electrones.
Haciendo coincidir la densidad de electrones con la secuencia conocida de aminoácidos en la proteína, cada región de
densidad de electrones se identifica como un solo átomo. A veces, la estructura tridimensional de una pequeña
proteína o péptido se puede determinar en solución mediante un análisis sofisticado del espectro de RMN del
polipéptido. Esta técnica también puede revelar aspectos dinámicos de

Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )

Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas 7

estructura de la proteína tales como cambios conformacionales. El análisis informático de los espectros de RMN
bidimensional se puede utilizar para generar una imagen de la estructura tridimensional de una proteína.

32. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 136-137 Dificultad: 2

Describa una reserva sobre el uso de la cristalografía de rayos X para determinar las estructuras
tridimensionales de las moléculas biológicas.

Respuesta:Para obtener una imagen de rayos X de una biomolécula, la molécula debe purificarse y cristalizarse en
condiciones de laboratorio muy diferentes de las que encuentra la molécula nativa. Las biomoléculas en la célula
también tienen más flexibilidad y libertad de movimiento que las que se pueden acomodar en una estructura cristalina
rígida. Por lo tanto, la imagen estática obtenida de un análisis de rayos X de un cristal puede no proporcionar una
representación completa o precisa de la biomolécula in vivo.

33. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Páginas: 139-141 Explique qué Dificultad: 1
se entiende por motivos en la estructura de las proteínas.

Respuesta:Los motivos son arreglos particularmente estables de elementos de estructura secundaria (p. ej., - hélice y
-conformación), incluidas las conexiones entre ellos, que se encuentran en una variedad de proteínas.

34. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 140 Dificultad: 2

Dibuja un bucle --- y describe lo que se encuentra en el interior del bucle.

Respuesta:Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos generalmente se encuentran en el interior del bucle; estos
ayudan a estabilizar el arreglo a través de interacciones hidrofóbicas. (Véase la figura 4-20, pág. 140.)

35. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 144 Dificultad: 1

Describir la estructura cuaternaria de la hemoglobina.

Respuesta:Cada molécula de proteína se compone de dos copias cada una de dos subunidades diferentes - y -. Los
dos -- protómeros están dispuestos con C2simetría.

36. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Páginas: 145-146 Dificultad: 2

Describa brevemente los dos tipos principales de simetría que se encuentran en las proteínas oligoméricas y dé un ejemplo de cada
uno.

Respuesta:1) Rotacional: En simetría rotacional, las subunidades son superponibles después de la rotación sobre uno o más
de los ejes. Algunos ejemplos son la hemoglobina y la cápside del poliovirus. 2) Helicoidal: En simetría helicoidal, las
subunidades son superponibles después de una rotación helicoidal. Algunos ejemplos son los filamentos de actina y la
cápside del virus del mosaico del tabaco.

37. Estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas Página: 146 Dificultad: 2

¿Cuál es la razón de que muchas proteínas grandes contengan múltiples copias de una subunidad polipeptídica?

Respuesta:Cada polipéptido diferente requiere un gen separado que debe replicarse y transcribirse. Por lo tanto, es
más eficiente tener menos genes, que codifican polipéptidos más cortos que pueden usarse para construir muchas
proteínas grandes.

38. Desnaturalización y plegamiento de proteínas

Página: 148 Dificultad: 2
Explique (sucintamente) los argumentos teóricos y/o experimentales que respaldan esta afirmación: “La
secuencia primaria de una proteína determina su forma tridimensional y, por lo tanto, su función”.

Respuesta:Anfinsen demostró que una enzima completamente desnaturalizada (ribonucleasa) podía plegarse
espontáneamente a su forma nativa, enzimáticamente activa, con solo la secuencia primaria para guiarla.

Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )

8 Capítulo 4 La estructura tridimensional de las proteínas

39. Desnaturalización y plegamiento de proteínas

Página: 147 Dificultad: 2
Cada uno de los siguientes reactivos o condiciones desnaturalizará una proteína. Para cada uno, describa en una o dos
oraciones qué hace el reactivo/condición para destruir la estructura de la proteína nativa.

(a) urea
(b) alta temperatura
(c) detergente
(d) pH bajo

Respuesta:(a) La urea actúa principalmente interrumpiendo las interacciones hidrofóbicas. (b) La alta temperatura
proporciona energía térmica mayor que la fuerza de las interacciones débiles (enlaces de hidrógeno, interacciones
electrostáticas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals, rompiendo estas interacciones. (c) Los
detergentes se unen a las regiones hidrofóbicas de la proteína, evitando interacciones entre varios parches
hidrofóbicos en la proteína nativa (d) El pH bajo provoca la protonación de las cadenas laterales de Asp, Glu e His,
evitando interacciones electrostáticas.
40. Desnaturalización y plegamiento de proteínas
Página: 147 Dificultad: 2
¿Cómo pueden los cambios en el pH alterar la conformación de una proteína?

Respuesta:Los cambios en el pH pueden influir en la medida en que se protonan ciertas cadenas laterales de
aminoácidos (o los extremos amino y carboxilo). El resultado es un cambio en la carga neta de la proteína, que puede
conducir a atracciones o repulsiones electrostáticas entre diferentes regiones de la proteína. El efecto final es un
cambio en la forma tridimensional de la proteína o incluso una desnaturalización completa.

41. Desnaturalización y plegamiento de

proteínas Páginas: 148-149 Dificultad: 2
Una vez que se ha desnaturalizado una proteína, ¿cómo se puede renaturalizar? Si no se produce la renaturalización,
¿cuál podría ser la explicación?

Respuesta:Debido a que una proteína puede desnaturalizarse a través de la ruptura de los enlaces de hidrógeno y las
interacciones hidrofóbicas por sales o solventes orgánicos, la eliminación de esas condiciones restablecerá el entorno acuoso
original, lo que a menudo permitirá que la proteína se pliegue nuevamente en su conformación nativa. Si la proteína no se
renaturaliza, puede deberse a que el tratamiento de desnaturalización eliminó un grupo prostético requerido, o porque la ruta
de plegamiento normal requiere la presencia de una proteína de unión a la cadena polipeptídica o chaperona molecular. La
ruta de plegamiento normal también podría estar mediada por un polipéptido más grande, que luego se escinde (p. ej.,
insulina). La insulina desnaturalizada no se replegaría fácilmente.

42. Desnaturalización y plegamiento de

proteínas Páginas: 151-153 Dificultad: 2
¿Cuáles son dos mecanismos por los cuales las proteínas "acompañantes" ayudan en el plegamiento correcto de los
polipéptidos?

Respuesta:Las chaperonas protegen a los polipéptidos desplegados de la agregación al unirse a regiones hidrofóbicas.
También pueden proporcionar un microambiente que promueva el plegado correcto.

Descargado por BRYAN ALEXIS ORDOÑEZ RECINOS ( bordonezr1@miugg.edu.gt )