Factores que modifican la velocidad de una

reacción

• Aumento de la frecuencia de colisiones

Aumento de temperatura
Aumento de la concentración de reactivos

• Disminución de la Ea
Adición de un CATALIZADOR
 Catalizadores
TODOS
1. No modifican las reacciones
2. No forman parte del producto final
• Inorgánicos 3. No afectan el G de la reacción

• Biológicos

• Enzimas

• Proteicas o no proteicas
 Enzimas
Son generalmente proteínas, altamente específicas, que actúan en condiciones
fisiológicas acelerando reacciones químicas.

Interaccionan con los reactivos (SUSTRATOS) formando un complejo enzima-

sustrato que posee una menor Ea que el S libre

Se unen al S en el SITIO ACTIVO, debilitando los enlaces existentes y

favoreciendo la aparición de nuevos.

Unión al S por:
• MODELO DE ENCAJE RECIPROCO (cerradura de Fisher) ESTÁTICO
• MODELO DE ENCAJE INDUCIDO DE KOSHLAND DINÁMICO
 Velocidad de reacción
Depende de
• Concentración de S
• Cuanto más sustrato, más lento
• Concentración de E
• Cuanto más enzima, más rápido
• Modifica el Vmax pero no el Km
• Temperatura
• Aumenta la velocidad a medida que aumenta la T, hasta que se llega a la T óptima y luego
comienza la desnaturalización térmica de la enzima
• pH
• Depende del pH óptimo de cada enzima (pH que permita la máxima interacción ES)
• Inhibidores
Velocidad de reacción

Vmax→ depende de la CANTIDAD

de ENZIMA presente
Km→ depende de la AFINIDAD de
la enzima por el sustrato

Curva de Michaellis-Menten
 Inhibidores

• Irreversible

• Se unen covalentemente a la enzima, y

esta queda inactivada indefinidamente

• Reversible

• Competitivo: compiten con el S. Aumentan el Km ya que disminuye la afinidad E-S

• No competitivos: no modifican el Km, disminuyen la Vmax

• Acompetitivo: aumenta la afinidad por el S, tanto que se dificulta su disociación con el mismo