BIOQUÍMICA

o Semestre-2022

Departamento Académico de Cursos Básicos

Estructura, clasificación y
propiedades físico-químicas
de los aminoácidos
Semana 02
Sesión 04
Contenido
1. Introducción
2. Origen de la palabra y
definiciones de las proteínas
3. Características de las proteínas
4. Funciones de las proteínas
5. Propiedades de las proteínas
para participar en una amplia y
diversas funciones
6. ¿Qué es un aminoácido?
7. Estructura de los aminoácidos
8. Representación de las
moléculas de aminoácidos
9. Aminoácidos estándar
10.Aminoácidos no estándar
11. Asignación de abreviaturas
Aminoácidos Estándar
12. Estructura química general de
un aminoácido y Fórmula
molecular de un aminoácido
13. Enantiómeros, Configuración
absoluta.
14. Clasificación de aminoácidos
15. Aminoácidos como ácidos y
bases
16. Péptidos y Proteínas
17. Formación y características del
enlace peptídico
18. Integrando lo aprendido:
Conclusiones
 Resultado de aprendizaje de la sesión
Resultado de aprendizaje de la sesión

Al finalizar esta sesión, el estudiante puede describir

la importancia de las proteínas, la estructura, la carga
y forma iónica de los aminoácidos como la formación
de los enlaces peptídicos para la formación de
proteínas a través de procedimientos y ejercicios
prácticos

https://acortar.link/u7BXS0 04
 Reflexión desde la experiencia
Participemos en las siguientes Reflexión
preguntasdesde la experiencia

https://acortar.link/G7L7g9
05

05
 Importancia de las proteínas
“Cada forma de vida se define en gran parte por las proteínas
que produce”

Las proteínas intervienen en casi todos los procesos

que tienen lugar en la célula y ejercen una cantidad
inagotable de funciones

En la evaluación de los mecanismos moleculares, es

necesario estudiar una o más proteínas

https://acortar.link/BPZiAF

06
Generalidades de
Proteínas
 Generalidades de Proteínas

o La palabra proteína deriva del griego “proteios”:

PRIMORDIAL

https://acortar.link/HsZSEO o Son polímeros complejos construidos a partir de aminoácidos

que se producen en todas las células vivas.

https://acortar.link/rBjPFA https://n9.cl/9kdc7 08

https://n9.cl/qc931
 Generalidades de Proteínas

o Son las macromoléculas biológicas más abundantes y

están presentes en todas las partes de la células.

o Son los productos finales más importantes de las

rutas de información
https://n9.cl/z35si

o Son los instrumentos

moleculares mediante los que se
expresa la información genética,
para llevar a cabo funciones
biológicas. https://n9.cl/26f9n 09
 Características de las Proteínas

o Las proteínas contienen C, H, O, N, S.

o El nitrógeno (N) aproximadamente representa 16 % del peso de la proteína
o 1 g de N por cada 6,25 g de proteína (diferencia de carbohidratos y de
lípidos)

10
https://acortar.link/oDvc9Y
Enlace peptídico
 Funciones de las Proteínas
o Movimiento: la contracción muscular de dos
filamentos proteicos; la propulsión de la esperma por
su flagelo.
o Soporte mecánico: la elasticidad de la piel es debido
a la presencia de colágeno, una proteína fibrosa.
o Protección inmunológica: todos los anticuerpos son
proteínas. Ellos juegan un rol vital en distinguir lo
que es del cuerpo y lo que no.
o Catálisis enzimática: Todas las enzimas son
proteínas.
https://acortar.link/easSZp 11
 Funciones de las Proteínas

o Transporte: Hemoglobina, mioglobina, transferrina o Control del crecimiento y diferenciación celular

o Almacenamiento: ferritina acumula el hierro en el hígado.
o Generación y transmisión del impulso nervioso

https://acortar.link/oikEDr
12
 Proteínas

Son polímeros complejos de aminoácidos unidos por enlaces covalente que se producen
en todas las células vivas.

Las proteínas están construidas a partir de

20 aminoácidos.

¿Qué es un aminoácido?
Es cualquier molécula orgánica que posee por lo menos un
grupo carboxilo (un ácido orgánico) y un grupo amino (una
base orgánica).

13

https://acortar.link/UqKxJx
 Estructura de las Proteínas
pH menor al pKa pH mayor al pKa
Todos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos COOH = cero COO-= -1
al mismo átomo de carbono (α). NH3+= 1 NH2=cero
OH= cero O-= -1
SH= cero S-=-1

+1 -1

+1 0
Grupo R
o Difiere entre cada aminoácido
o Varía en estructura, tamaño y carga
eléctrica
https://acortar.link/DYDJZR
o Influye en la solubilidad de las proteínas 14
 Aminoácidos

Presentan nombres comunes o

triviales de la fuente que se aislaron
inicialmente (algunos casos).
o Asparragina: Espárrago
o Ácido glutámico: Gluten del
trigo
o Tirosina: Queso (griego
“tyros”)
o Glicina: Sabor dulce (griego
“glykos”)

Último aminoácido descubierto (1938) Primer aminoácido descubierto (1806) 15

https://acortar.link/EEnmqg
 Asignación de abreviaturas Aminoácidos
Estándar
Código de tres letras
Consiste en las tres primeras letras del nombre del aminoácido.

Código de una letra

o Propuesto por Margaret Oakley Dayhoff (Fundadora de la Bioinformática)

o Procede del intento de reducir los archivos de datos, utilizados para describir la
secuencia
o La primera letra es única para 6 aminoácidos (CHIMSV)
o Para cinco aminoácidos no es única, se asigno por la frecuencia en la proteína
(AGLPT): L, Leucina.
o Para cuatro aminoácidos, fonética del inglés (RFYW)
o Otros aminoácidos se asignaron por letra contenida en su nombres o sugeridas por
ellos (DNEQ)
o La Lisina (K), por ser próxima a la L
16

https://acortar.link/NwZWYg
 Representación de las moléculas de
aminoácidos

Estructura de la Gly y Ala.

A Modelo de esferas (bolas) y
A varillas: longitudes y
ángulos.

B
B Fórmulas estructurales en
perspectivas (cuñas).
C C
Las proyecciones de Fischer.

17

http://www.herrerobooks.com/pdf/REVE/9788429176025.pdf
Aminoácidos estándar

18

https://acortar.link/iiew08
 Aminoácidos No Estándar
“Son residuos de aminoácidos estándar con modificación por o Aumenta en hipercatabolismo
adición de grupos funcionales en su estructura”. de proteínas
o Disminuye desnutrición y
Ejemplos: ancianos.
• 3-metilhistidina: presente en actina y miosina o Parámetro de seguimiento
nutricional, renutrición y
• Hidroxiprolina, (derivado de la prolina) presente en la pared catabolismo muscular.
3-metilhistidina
celular de plantas y en el colágeno (proteína fibrosa).
• Hidroxilisina: (derivado de la lisina) presentes en colágeno.
• 6-N-metil-lisina: constituyente de la miosina
• ϒ-Carboxiglutamato: se encuentra en la protrombina y otras
proteínas que unen Ca+2.
• Desmosina: derivado de 04 residuos de Lys y está en la elastina
(proteína fibrosa)
• Selenocisteína (Sec, U): introducido en la síntesis de proteínas,
en vez de un proceso post sintético. Presenta Selenio.
Aminoácido 21.
19
• Ornitina y citrulina: intermediarios metabólicos de la Arg y
ciclo de la úrea.
Apliquemos lo aprendido
Apliquemos lo aprendido

21
Fórmula molecular de un aminoácido

22

https://acortar.link/EPoLyU
 Estructura general de un aminoácido
o Por el ordenamiento tetraédrico de los
orbitales de enlace alrededor de átomo
de carbono α, los cuatros grupos
diferentes pueden ocupar dos
ordenamientos diferentes en el espacio.

o Carbono α es conocido como

CARBONO QUIRAL

o Los aminoácidos aparecen en forma de

dos esteroisómeros, al ser imágenes
especulares no superponibles,
ENANTIOMÉROS

Caracteriza a cada aminoácido en función de su

tamaño, polaridad y grado de hidrofilia.
23
Enantiómeros

24
 Isómeros

o La mayoría de los compuestos biológicos con centro quiral se presentan en la naturaleza como
isómero L o isómero D. 25
o Estos isómeros son imágenes especulares
 Esteroisómeros

o En las proteínas los residuos de

aminoácidos son exclusivamente L-
esteroisómeros.
o D-esteroisómeros se encuentran en
péptidos pequeños (pared celular de
bacterias y antibióticos peptídicos).

26
 Configuración absoluta
Hay dos tipos:
Moléculas con un centro quiral son ópticamente activos, D: dextrarotatorio
giran el plano de la luz polarizada. L: levorotatorio

Rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda,

respectivamente.

El POLARÍMETRO es un instrumento mediante que determina

el valor de la desviación de la luz polarizada por un 27
https://www.youtube.com/watch?v=gjppQd67pqw
estereoisómero ópticamente activo (enantiómero)
 Clasificación de aminoácidos

Por la cadena lateral Por su polaridad

o Alifáticos (sólo tienen C e H) y o No polares

La cadena latera R pueden ser ramificados. o Polares y neutros
Caracteriza a cada o
aminoácido en función de su o Hidróxilados (tienen grupos Ácidos
tamaño, polaridad y grado de OH) o Básicos
hidrofilia. o Azufrados (tienen S)
o Ácidos (tienen otro grupo
carboxílico)
o Básicos (tienen otro grupo Por sus requerimientos
amino) o Esenciales
o Heterocíclico (con anillos con o No esenciales
C y N integrados a la estructura
cíclica)

28
Clasificación de aminoácidos

29

https://acortar.link/TO8tjY
 Clasificación de aminoácidos según su
grupo R
Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad del grupo R

Interacción con
Polaridad el agua a pH
biológico

Hidrofóbico o apolar (insolubles en agua) Hidrofílico o Polar (soluble en agua)

Los grupos hidrofóbicos tienden a

colocarse en el centro de las
proteínas globulares, mientras que los
hidrofílicos se disponen en la periferia
en contacto con el medio acuoso.
30
 Clasificación de aminoácidos según su
grupo R
Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad del grupo
R

GRUPOS R APOLARES, ALIFÁTICOS NEUTROS APOLARES

GRUPOS R AROMÁTICOS NEUTROS AROMÁTICOS
GRUPOS R POLARES SIN CARGA NEUTROS POLARES
GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE BÁSICOS
GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE ÁCIDOS

31
 GRUPOS R APOLARES, alifáticos
Características:
o Son apolares e hidrofóbicos
o Alanina, valina, leucina, isoleucina: estabilizan a la
proteína (interacciones hidrofóbicas) agrupándose
entre sí.
o La Isoleucina tiene un segundo centro quiral
o Glicina: es el aminoácido más sencillo, No tiene
carbono quiral, esta en giros de estructuras
secundarias.
o Metionina: presenta un grupo S, tiene un grupo
tioéter en el grupo R.
o Prolina: tiene un grupo imino (grupo amino
secundario), reduce la flexibilidad de la estructura
proteica por su conformación rígida
https://acortar.link/YxPVnJ

• Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de la glicina (G)

• Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto
hidrofóbico (“micela proteica”) 32

• Reactividad química muy escasa

 Grupos R aromáticos

Características:
o Presenta grupo R aromáticos (apolares e
hidrofóbicos)
o Fenilalanina: Presenta un anillo fenólico
o Tirosina: Grupo OH puede formar puentes de
H+ (grupo funcional importantes en algunas
enzimas).
o Triptófano: Presenta un anillo indol (dos
anillos fundidos con un grupo NH).
o Tyr (grupo OH)>Trp (grupo NH)>Phe grado
de hidrofobicidad.
Phe, F Tyr, Y Trp, W o Absorben la luz UV (caracterizar proteínas,
https://acortar.link/YxPVnJ
280 nm)
33
 Grupos R polares sin carga

Características:
o Son más solubles en agua (hidrofílicos)
que aminoácidos apolares, por formar
puentes de H+.
o La Treonina tiene adicionalmente otro
Ser, S Thr, T Cys, C centro asimétrico (carbono quiral).

o Asparragina y Glutamina son derivados sin

carga de ácido aspartato y glutamato.

o La polaridad de la Treonina y Serina

proviene de –OH. Asparragina y
Glutamina de amida.
34
Asn, N Gln, Q
https://acortar.link/YxPVnJ
 Grupos R cargados positivamente (básicos)

Características:
o Son más hidrofílicos y dibásicos.

o Aminoácidos con carga positiva neta a

pH 7,0, son Lys (2do grupo amino),
Arg (grupo guanidinio), His (grupo
imidazol aromático).

o His, se encuentre en los centros activos

de las enzimas, ya que el anillo
imidazol puede unir y liberar protones
(pKa 6, grupo imidazol)
Lys, K Arg, A His, H

https://acortar.link/YxPVnJ 35
 Grupos R cargados negativamente (ácidos)

Características:
o Son más hidrofílicos

o Cadena laterales acídicas: ácido aspártico y

ácido glutámico.

o Presentan dos grupos carboxílicos.

o Nombre común: aspartato y glutamato.

Asp, Glu,
D E o Aminoácidos con carga negativa neta a pH
https://acortar.link/YxPVnJ 7,0.
36
Apliquemos lo aprendido
 Apliquemos lo aprendido

¿Cuál es la clasificación de Por la cadena lateral Por su polaridad

los aminoácidos?
o No polares
o Alifáticos (sólo tienen C e H) o Polares y neutros
y pueden ser ramificados. o Ácidos
o Hidróxilados (tienen grupos o Básicos
OH)
o Azufrados (tienen S)
o Ácidos (tienen otro grupo
carboxílico) Por sus requerimientos
o Básicos (tienen otro grupo
amino) o Esenciales
o Heterocíclico (con anillos con o No esenciales
C y N integrados a la
https://acortar.link/WZzRFU estructura cíclica)
38
Clasificación de
aminoácidos según sus
requerimientos
 Clasificación de aminoácidos según sus
requerimientos

No Sintetizados por el  organismo en el hígado

Esenciales

 No pueden ser sintetizados
Esenciales son aportados por los alimentos, por la dieta, 
condicionando su esencialidad. 

40
Clasificación de aminoácidos según sus
requerimientos

41

https://acortar.link/S4Mct4
Clasificación de aminoácidos según sus
requerimientos

42
 Clasificación de aminoácidos según sus
requerimientos
Aminoácidos no esenciales que se forman a partir de otros  esenciales: 
cisteína (y cistina) a partir de metionina y tirosina a partir de fenilalanina. 

https://acortar.link/1yeXuo https://acortar.link/crj4Ji

https://acortar.link/VxEHoo

Si la dieta no aporta  suficiente cantidad de fenilalanina o si el organismo no puede transformar la
fenilalanina en tirosina por  algún motivo ‐fenilcetonuria‐. Entonces, la tirosina se convierte
en esencial.  43
Aminoácidos según sus requerimientos

Esenciales a lo largo
de la vida

44
Aminoácidos como
ácidos y bases
 Aminoácidos como ácidos y bases

o El grupo carboxilo, amino, R pueden actuar como ácido y

base débil (donar o aceptar protones del medio)
o Los aminoácido son anfotéricos (dos o más sitios ionizables)

H+ H+

Cada aminoácido tiene un pH

donde no experimenta carga
neta.
Cargados pH=7,0 Cargado Punto o pH Isoeléctrico
positivamente Ion dipolar negativamente
Esta en función del
(zwitterión o
Catión grupo R
anfolito)
Ambos sitios están
Anión 46
Se desplaza al polo Se desplaza al polo
NEGATIVO (cátodo) ionizados
POSITIVO (ánodo) 46
 Valores de pKa

PI= Σ pKa grupo carboxilo y

grupo amino/n pka

NO TOME EN
CUENTA
El pKa de la
cadena lateral

¿Calcule el PI de la Tirosina?

47
https://acortar.link/JRPIS3
Aminoácidos como ácidos y bases

Debemos conocer
• El pKa (grupo
carboxilo, amino)
• Obtenemos el PI

48
Aminoácidos como ácidos y bases

pH
FORMAS IÓNICAS
CATIÓN (+)
ANIÓN (-)
ZWITTERION (ION
DIPOLAR) (Cero, 0)

49
Apliquemos lo aprendido
 Apliquemos lo aprendido

Determinar forma iónica y carga del residuo de aminoácido que se muestra a pH= 2, pH= 4.25, pH= 7

pH menor al pKa pH mayor al pKa

COOH = cero COO-= -1
NH3+= 1 NH2=cero
OH= cero O-= -1
SH= cero S-=-1

Ácido glutámico
Glu, E

51
Péptidos y polipéptidos
 Péptidos y polipéptidos
Los aminoácidos se pueden polimerizar para formar péptidos o
polipéptidos (proteínas)

53
 Péptidos y
polipéptidos
Los aminoácidos se pueden polimerizar para formar péptidos o polipéptidos
(proteínas)

Péptidos son cadenas de hasta 50

aminoácidos.

Proteína: Molécula con más de 50

aminoácidos y varias cadenas
polipeptídicas pueden ser idénticas o
diferentes.

54

https://acortar.link/ds4TG6
Péptidos y polipéptidos

55
 Secuencia de un péptido

El pentapéptido serilgliciltirosilalanilleucina

Los péptidos se nombra comenzando del extremo amino terminal

(situado a la izquierda)
56
Apliquemos lo aprendido
 Apliquemos lo aprendido

En la secuencia de aminoácido describa el nombre, el aminoácido NH3-terminal, el aminoácido C-

terminal, número de enlaces peptídicos y moléculas de aguas que se forman.

58
 Apliquemos lo aprendido

Determinar forma iónica y carga del dipéptido que se muestra a pH= 2, pH= 4.25, pH= 7

pH menor al pKa pH mayor al pKa

COOH = cero COO-= -1
NH3+= 1 NH2=cero
OH= cero O-= -1
SH= cero S-=-1

59
 Enlace peptídico
¿Cómo se unen los aminoácidos para formar péptidos o
proteínas?
AMINOÁCIDO AMINOÁCIDO 2
1 o Se une de forma covalente por un enlace
amida, conocido como
ENLACE PEPTÍDICO
o Reacción de condensación y exergónica

ENLACE
PEPTÍDICO

AGUA
60
DIPÉPTIDO 60
 Características del enlace peptídico

o Es plano y rígido
o En un dipéptido hay 6 átomos en un mismo plano.
o Cα-C; C-N; N- Cα.
o 3 enlaces covalentes Cα-C-N-Cα.
o La longitud de C-N es menor que Cα-C; N- Cα.
o En el enlace amida no puede girar libremente, sin
embargo, Cα-C; N- Cα la rotación es posible.
o La conformación de la proteína la define los ángulos de
torsión (diedros) (φ, ψ,ω) describen la rotación en los 3
enlaces.

61

https://n9.cl/lsk2y 61
 Características del enlace peptídico

o La planaridad del enlace peptídico es de 180º

o La cadena polipeptídica los enlaces N-Cα y
Cα-C tienen libre rotación

62

62
http://www.herrerobooks.com/pdf/REVE/9788429176025.pdf
Características del enlace peptídico

63
Oligómeros
 Oligómeros

Proteína: Molécula con más de 50 aminoácidos y varias cadenas polipeptídicas pueden ser
idénticas o diferentes.

Oligoméricas: Tiene como mínimo dos Protoméro: Tiene una o más cadenas
cadena polipetídicas idénticas. polipetídicas idénticas.

Oligómero formada por 4

protómeros
Tiene 4 subunidades
(2α idénticas y 2β
idénticas)
65
Protómero αβ
https://acortar.link/RJG1Vt
 Polipéptido

o Constituidos por dos cadenas

lineales de aminoácidos.
o Unida covalentemente por enlaces
disúlfuros.

66

https://acortar.link/rwAi4e
 Polipéptido

o La composición de aminoácidos de una proteína es muy

variables
o En las proteínas casi nunca se encuentran los 20
aminoácidos estándar en igual número y difieren en la
cantidad de cada tipo de aminoácido.

67
Integremos lo aprendido
 Integremos lo aprendido
¿Qué aprendiste Participemos completando las siguientes conclusiones
hoy?
o Las proteínas están conformadas por AMINOÁCIDOS
____________________(20) en cantidades y tipos diferente,
unidos por enlaces peptídicos.
o La clasificación de los aminoácidos puede ser
Glucogénicos y/o cetogénicos Aminoácidos estándar
según:_______________________________________________________,___________________
Aminoácidos No estándar
___________________, Sus requerimientos
_______________y_________________________

o péptidos
Los _____________________, proteínas
son estructuras formadas por 50 aminoácidos y las ______________,
son compuestos constituidas por más de 50 aminoácidos.

o El tipo de aminoácido, estructura, conformación que adquiere las proteínas la conllevan a presentar una
variedad de funciones vitales para los seres vivos.
69
Actividad asincrónica
 Actividad asincrónica

Cuestionario 1
Video:
o Bioelementos y biomoléculas
https://youtu.be/1YgNu2l-8HA

Lectura:
o Corona and Other Virus: Their Useful
and Harmful Aspects J Viro Res Rep,
2020, 1(1): 1-11.
o https://
https://acortar.link/3495bu www.onlinescientificresearch.com/
articles/corona-and-other-virus-their-
71

useful-and-harmful-aspects.pdf
 Referencias Bibliográficas

DE CONSULTA
 
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http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/128368
 
Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. Reverté, S.A.
https://elibro.net/es/ereader/ucsur/127790
 
Müller-Esterl, W. (2020). Bioquímica: fundamentos para medicina y ciencias de la vida. Reverté, S.A.
http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/129564
 
Piña Garza, E., Martínez Montes, F., Riveros Rosas, H., Laguna, J. y Pardo Vázquez, J.P. (2018). Bioquímica de
Laguna y Piña (7.a ed.). El Manual Moderno.
 
Pulido Villamil, X. C. (2019). Prácticas de bioquímica y estudios de casos en ciencias de la salud. Universidad de
Tolima. http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/142510
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Simes, L. E. (2020). Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Universitas.

http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/172171
 Referencias Bibliográficas

OBLIGATORIAS

Bittencourt, J. (2018). The Power of Carbohydrates, Proteins, and Lipids (4.a ed.). CreateSpace, An Amazon.com
Company. https://www.researchgate.net/publication/322473648
 
Macías Alvia, A., Hurtado Astudillo, J. R., Cedeño Holguín, D. M., Cedeño Holguín, F. A., Scott ÁLava, M., Vallejo
Valdivieso, P. A., Macías Alvia, M. J., Santana Sornoza, J. W., Espinoza Macías, M. J., Ubillús Saltos, S. P., Arteaga
Espinoza, S. X., Torres Macías, O. E., Pigüave Reyes, J. M., Pigüave Reyes, Chavarría Cedeño, D. I., & Intriago
Sánchez, K. J. (2018). Introducción al estudio de la bioquímica (1.a ed.). Área de Innovación y Desarrollo, S.L
https://doi.org/10.17993/CcyLl.2018.28
 
Nelson, D. L., y Cox, M. M. (2017). Lehninger Pinciples of Biochemistry (7.a ed.). W.H Freeman Macmillan Learning.
 
Navarro, M., Salazar, J., Salazar, Y. Zarkovic, G. (2022). Manual de prácticas de laboratorio. Bioquímica. Universidad
Científica del Sur.
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