Moléculas biológicas Capítulo 3 39

Tabla 3-2 Principales moléculas biológicas

Tipo y estructura de la molécula Principales subtipos y estructuras Ejemplo Función

Carbohidratos: la mayoría
contienen carbono, oxígeno
e hidrógeno en la fórmula
aproximada (CH2O)n*
Lípidos: contiene una gran
proporción de carbono e
hidrógeno. Casi todos los lípidos
son no polares e insolubles en
agua
Proteínas: consta de una o más
cadenas de aminoácidos; puede
tener hasta cuatro niveles de
estructura que determinan su
función
Monosacárido: azúcar simple, por lo
común con la fórmula C6H12O6
Disacárido: dos monosacáridos unidos
Polisacárido: cadena de monosacáridos Almidón
(normalmente glucosa)
Glucógeno
Triglicérido: tres ácidos grasos unidos
a glicerol
Cera: números variados de ácidos
grasos unidos a una cadena larga de
alcohol
Fosfolípido: grupo fosfato polar y dos
ácidos grasos unidos a glicerol
Esteroide: cuatro anillos fundidos
de átomos de carbono con grupos
funcionales unidos
Péptido: cadena corta de aminoácidos
Polipéptido: cadena larga de Hemoglobina
aminoácidos; conocida también como
“proteína”
Glucosa Fuente importante de energía para las
Fructosa células; unidad de los polisacáridos
Sacarosa Molécula para almacenar energía en
frutas y miel
Principal azúcar transportado por las
plantas terrestres
Almacenamiento de energía en plantas
Almacenamiento de energía en animales
Celulosa Material estructural en plantas
Aceite, grasa Almacenamiento de energía en animales
y algunas plantas
Ceras en cutículas Recubrimiento impermeable en hojas
vegetales y tallos de plantas terrestres
Fosfatidilcolina Componente de la membrana celular
Colesterol Componente de la membrana de células
eucariontes; precursor de otros
esteroides, como la testosterona y sales
biliares
Oxitocina Hormona compuesta de nueve
aminoácidos; sus funciones incluyen
la estimulación de las contracciones
uterinas durante el parto
Proteína globular compuesta de cuatro
unidades peptídicas; transporta oxígeno
en la sangre de los vertebrados

Ácidos nucleicos: Nucleótido: compuesto de un azúcar Adenosín trifosfato (ATP) Principal molécula transportadora de
Nucleótido: consta de un azúcar, de cinco carbonos (ribosa o Adenosín monofosfato energía de corto plazo en las células
una base y un grupo fosfato desoxirribosa), una base nitrogenada cíclico (cAMP) Mensajero intracelular
y un grupo fosfato

Ácido nucleico: polímero formado Ácido nucleico: un polímero de
de nucleótidos unidades de nucleótidos unidos por
enlaces covalentes entre sus grupos
fosfato y azúcar
Ácido desoxirribonucleico
(ADN)
Ácido ribonucleico (ARN)
Material genético de todas las células
En las células, esencial para la síntesis de
las proteínas con la secuencia genética
copiada del ADN; material genético de
algunos virus

*n significa el número de carbonos en la columna de la molécula.

fica azúcar única). Cuando dos monosacáridos se unen, forman

un disacárido (dos azúcares) y un polímero con muchos sacári-
dos se llama polisacárido (muchos azúcares). Los carbohidratos
como el almidón guardan energía en las células, mientras que agua
otros carbohidratos refuerzan las paredes celulares de vegetales,
hongos y bacterias, o forman el exoesqueleto del cuerpo de insec-
enlace de
tos, cangrejos y otros. hidrógeno
Si agregas azúcar al café o al té, sabes que se disuelve en el
agua. Esto es porque los grupos funcionales hidroxilos del azúcar
son polares y forman enlaces de hidrógeno con las moléculas po-
lares del agua (FIGURA 3-3).
grupo
Existen varios monosacáridos con estructuras hidroxilo
ligeramente diferentes
Los monosacáridos tienen un esqueleto de tres a siete átomos de
 FIGURA 3-3 Disolución del azúcar en agua La glucosa
carbono. Casi todos estos átomos tienen unido un grupo hidró- se disuelve cuando los grupos hidroxilos polares de cada molécula
geno (—H) y un grupo hidroxilo (—OH); por tanto, los carbohi- de azúcar forman enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua
dratos tienen la fórmula química aproximada (CH2O)n, donde n cercanas.
 Moléculas biológicas Capítulo 3 45

OH
CH3
CH3
HC CH3
CH2
HO
CH2
I,Z[Y}NLUV
CH2

H.YHZH HC CH3 OH
CH3 CH3

CH3 CH3

HO O
H*VSLZ[LYVS J;LZ[VZ[LYVUH
 FIGURA 3-15 Esteroides Todos los esteroides tienen una
estructura molecular no polar semejante, con cuatro anillos de
carbono unidos. Las diferencias en el funcionamiento de los
esteroides es resultado de diferencias en los grupos funcionales
unidos a los anillos. (a) Colesterol, la molécula de la que se sintetizan
otros esteroides; (b) estradiol (estrógeno), la hormona sexual
femenina; (c) la hormona sexual masculina testosterona. Observa
las semejanzas en la estructura del estrógeno y la testosterona.

PREGUNTA ¿Por qué las hormonas esteroideas pueden penetrar

I(JLP[L
 FIGURA 3-13 Una grasa y un aceite (a) Las grasas tienen
cadenas rectas de átomos de carbono en las colas de ácidos grasos.
(b) Las colas de ácidos grasos de los aceites tienen enlaces dobles
entre algunos de los átomos de carbono, lo que hace que las cadenas
se flexionen. Los aceites son líquidos a temperatura ambiente porque
las colas flexionadas mantienen alejadas a las moléculas.
la membrana plasmática y la membrana nuclear para producir
sus efectos?
que contribuye a la digestión de las grasas. Demasiado colesterol
“malo” puede causar una enfermedad cardiaca, como se explica
en el apartado “Guardián de la salud: Colesterol, grasas trans y el
corazón”.

3.5 ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

(FIGURA 3-15a) es un componente esencial de la membrana de las
células animales. Comprende alrededor de 2% del cerebro huma-
no, donde es un componente importante del aislamiento de las
neuronas. Con el colesterol, las células sintetizan otros esteroides,
como la hormona sexual femenina estrógeno (FIGURA 3-15b), la
hormona sexual masculina testosterona (FIGURA 3-15c) y la bilis,
Las proteínas son moléculas compuestas por una o más cadenas
de aminoácidos. Las proteínas realizan muchas funciones. Esta
diversidad es posible por la variedad de estructuras proteínicas
(Tabla 3-3). Casi todas las células contienen cientos de enzimas
diferentes, que son proteínas que favorecen las reacciones quími-
cas. Otras proteínas forman estructuras dentro y fuera del cuerpo.

JUXSR
IXQFLRQDO JUXSR
YDULDEOH IRVIDWR
–CH3
– CH2
– CH2
CH3 O- – CH2
– CH2
–CH2
H3C-N+-CH2 -CH2-O-P-O-CH2 O – CH2
–CH2
–CH
CH3 O HC-O-C-CH2-CH2-CH2 -CH2-CH2-CH2-CH2 -CH –
O
H2C-O-C-CH2-CH2-CH2 -CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH3

FDEH]DSRODU HVTXHOHWR
GHJOLFHURO
KLGURIķOLFD
 FIGURA 3-14 Fosfolípidos Los fosfolípidos tienen dos colas de ácidos grasos hidrofóbicos unidas al
esqueleto de glicerol. La tercera posición del glicerol está ocupada por una “cabeza” polar que consta de
un grupo fosfato al que se une un segundo grupo funcional variable (comúnmente nitrogenado). El grupo
fosfato lleva una carga negativa y el grupo nitrogenado una positiva, con lo que la cabeza es hidrofílica.
46 UNIDAD 1 La vida de la célula

Guardián de la salud
Colesterol, grasas trans y el corazón
¿Por qué tantos alimentos se anuncian “sin colesterol” o con Quizás has oído hablar de grasas trans como villanos
“bajo colesterol”? Aunque el colesterol es esencial para la de la comida. Estas grasas se producen cuando los aceites se
vida, los investigadores médicos han descubierto que quienes endurecen artificialmente combinándolos con hidrógeno para
tienen concentraciones elevadas en la sangre de ciertas que sean sólidos a temperatura ambiente. La hidrogenación
partículas que tienen colesterol corren más riesgos de sufrir crea una secuencia inusitada de enlaces entre carbonos e
un ataque cardiaco o una apoplejía. El colesterol forma en las hidrógenos en las colas de ácidos grasos; deja intactos algunos
arterias unas obstrucciones llamadas placas (FIGURA E3-2) que enlaces pero elimina las flexiones (curvas) que producen
favorecen la aparición de coágulos. Si un coágulo se suelta y estos enlaces en las colas de los aceites. En las investigaciones
bloquea una arteria que aporta sangre al músculo cardiaco, se ha revelado que las grasas trans no se metabolizan de la
puede causar un infarto. Si el coágulo bloquea una arteria que misma manera que las grasas naturales y (por causas que
lleva sangre al cerebro, causa una apoplejía. todavía no se conocen) pueden aumentar el colesterol LDL e
El colesterol se encuentra en alimentos de origen animal, incrementar el colesterol HDL. Esto indica que colocan a los
como la yema del huevo, salchichas, tocino, leche entera y consumidores en un riesgo mayor de sufrir un ataque cardiaco.
mantequilla. Quizás hayas oído hablar de colesterol “bueno” Hasta hace poco, las grasas trans artificiales abundaban en
y colesterol “malo”. Como las moléculas del colesterol son los productos alimenticios comerciales, como la margarina,
no polares, no se disuelven en la sangre, sino que galletas dulces y saladas y papas a la francesa, porque caducan
son transportadas en paquetes rodeados por moléculas más tarde y ayudan a conservar el sabor de los productos
transportadoras polares compuestas por proteínas y empacados. En la actualidad, la Food and Drug Administration
fosfolípidos. Estas transportadoras se llaman lipoproteínas (FDA) de Estados Unidos exige que en las etiquetas se incluya
(lípidos más proteínas). el contenido de grasas trans y casi todos los productores de
Las lipoproteínas que tienen más proteínas y menos alimentos y las cadenas de comida rápida han reducido o
lípidos se consideran “lipoproteínas de alta densidad” (high- eliminado las grasas trans de sus productos.
density lipoproteins, HDL), porque la proteína es más densa
que el lípido. El colesterol “bueno” es transportado por HDL.
El hígado asimila estas partículas y metaboliza el colesterol
(para aprovecharlo, por ejemplo, en la síntesis de la bilis).
Los paquetes del colesterol “malo”, de lipoproteínas de
baja densidad (low-density lipoproteins, LDL), tienen menos
proteínas y más colesterol. Esta forma circula hasta las células
del cuerpo y puede depositarse en las paredes arteriales.
Los animales, incluyendo a los seres humanos, pueden
sintetizar todo el colesterol que necesitan. Casi todo el colesterol
de la sangre humana es sintetizado por el organismo; sin
embargo, en virtud de las diferencias genéticas, el organismo de
algunas personas produce más colesterol y algunas (no todas)
responden a una dieta alta en colesterol elaborando menos. El
estilo de vida también contribuye al contenido de colesterol
en la sangre; el ejercicio aumenta el colesterol HDL, mientras que
la obesidad y el tabaquismo incrementan las concentraciones
de LDL. Una proporción elevada de HDL respecto de LDL se
correlaciona con una disminución del riesgo de sufrir una
enfermedad cardiaca. En las pruebas de detección de colesterol  FIGURA E3-2 Placa Un depósito de placa (la ondulación
se distingue entre las dos formas. inferior) bloquea parcialmente una arteria carótida.

Tabla 3-3 Funciones de las proteínas

Función de las proteínas Ejemplos

Estructural Queratina (forma cabello, uñas, escamas, plumas y cuernos); seda (forma telarañas
y capullos)
Movimiento Actina y miosina (se encuentran en los músculos; permiten la contracción)
Defensa Anticuerpos (se encuentran en el torrente sanguíneo; combaten a los patógenos y algunos
neutralizan venenos); venenos (se encuentran en los animales venenosos; disuaden
a los depredadores e incapacitan a las presas)
Almacenamiento Albúmina (en la clara del huevo; proporciona nutrimentos al embrión)
Señalización Insulina (producida por el páncreas; promueve la asimilación de la glucosa en las células)
Reacciones de catálisis Amilasa (se encuentra en la saliva y el intestino delgado; digiere los carbohidratos)

Entre ellas está la queratina, que es la principal proteína del pelo,
cuernos, uñas, escamas y plumas (FIGURA 3-16). Las proteínas de
la seda son producidas por orugas y arañas para hacer capullos
H7LSV
I*\LYUV
J:LKH
 FIGURA 3-16 Proteínas estructurales Entre las proteínas
estructurales comunes se encuentra la queratina, que es la principal
proteína de (a) el pelo, (b) los cuernos y (c) la seda de una
telaraña.
Moléculas biológicas Capítulo 3 47
y redes. Otras más son fuente de aminoácidos para el desarrollo
de animales, como la proteína albúmina de la clara del huevo y
la proteína caseína de la leche. La proteína hemoglobina trans-
porta el oxígeno en la sangre. Las proteínas contráctiles como la
actina y la miosina de los músculos, permiten el movimiento de
los animales. Algunas hormonas como la insulina y la hormona
del crecimiento son proteínas pequeñas, lo mismo que los anti-
cuerpos (que combaten enfermedades e infecciones) y muchas
toxinas producidas por animales (como el veneno de la víbora
de cascabel).
Las proteínas se forman a partir de cadenas
de aminoácidos
Las proteínas son polímeros que constan de cadenas de aminoáci-
dos unidas por enlaces peptídicos. Todos los aminoácidos tienen
la misma estructura, que consiste en un carbono central unido a
tres grupos funcionales: un grupo amino nitrogenado (—NH2),
uno de ácido carboxílico (—COOH) y uno “R”, que varía entre los
aminoácidos (FIGURA 3-17).
En las proteínas de los organismos se encuentran 20 ami-
noácidos con propiedades características que dependen del gru-
po R (FIGURA 3-18). Algunos aminoácidos son hidrofílicos y
solubles en agua porque su grupo R es polar. Otros son hidro-
fóbicos, con grupos R no polares que no se disuelven en agua.
El grupo R sulfhidrilo de un aminoácido, la cisteína (FIGURA
3-18c), puede formar enlaces de disulfuro covalentes con el
azufre de otra molécula de cisteína. Aunque los enlaces peptídi-
cos (que veremos a continuación) unen a los aminoácidos para
formar las cadenas que forman una proteína, los enlaces de di-
sulfuro pueden unir diferentes cadenas de aminoácidos entre sí,
o conectar partes de la misma cadena, con lo que la proteína se
dobla o se pliega.
Los aminoácidos se unen para formar cadenas
mediante reacciones de síntesis por deshidratación
Como los polisacáridos y los lípidos, las proteínas se forman me-
diante reacciones de síntesis por deshidratación. El nitrógeno del
grupo amino (—NH2) de un aminoácido se une al carbono
del grupo del ácido carboxílico (—COOH) de otro aminoácido
mediante un enlace covalente simple y se libera agua (FIGURA
3-19). Esta unión se llama enlace peptídico y la cadena que se
forma se denomina péptido. Se agregan más aminoácidos, uno
por uno, hasta que se completa la cadena de proteínas. Las cadenas
de aminoácidos de las células vivas varían en longitud, de tres a
cientos. En general, los términos proteína y polipéptido se reservan
para las cadenas largas de más de 50 aminoácidos, mientras que el
término péptido se refiere a las cadenas más cortas.
JUXSR
YDULDEOH
5
+ 2 JUXSR
JUXSR
1 & & GHÀFLGR
DPLQR
FDUER[ķOLFR
+ 2 +
+
KLGUʼnJHQR
 FIGURA 3-17 Estructura de los aminoácidos
48 UNIDAD 1 La vida de la célula

O OH
C OH CH3
CH3
CH2 C O CH SH

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2

H 2N C C OH H 2N C C OH H 2N C C OH H 2N C C OH H 2N C C OH

H O H O H O H O H O
ÀFLGRJOXWÀPLFRJOX ÀFLGRDVSÀUWLFRDVS IHQLODODQLQDSKH OHXFLQDOHX FLVWHķQDFLV

H.Y\WVZM\UJPVUHSLZOPKYVMxSPJVZ I.Y\WVZM\UJPVUHSLZOPKYVM}IPJVZ J.Y\WVM\UJPVUHS

JVUHa\MYL
 FIGURA 3-18 Diversidad de los aminoácidos La diversidad de los aminoácidos es causada por el
variable grupo R (de color azul), que puede ser (a) hidrofílico o (b) hidrofóbico. El grupo R de cisteína (c)
tiene un átomo de azufre que puede formar enlaces covalentes con el azufre de otras cisteínas, de modo que
se crean enlaces disulfuro que pueden doblar una proteína o enlazar cadenas de polipéptidos contiguas.

Una proteína puede tener hasta cuatro

niveles de estructura
Las proteínas tienen muchas formas y hasta cuatro niveles de es-
tructura, cada uno construido sobre el anterior. Una molécula de
hemoglobina, la proteína que transporta el oxígeno en los gló-
bulos rojos, ejemplifica los cuatro niveles estructurales (FIGURA
3-20). La estructura primaria se refiere a la secuencia de aminoá-
cidos que conforma la proteína (FIGURA 3-20a). Los genes de las
moléculas de ADN especifican esta secuencia; diferentes proteínas
tienen secuencias distintas de aminoácidos.
La secuencia de aminoácidos hace que cada cadena de po-
lipéptidos asuma una de dos estructuras secundarias simples
y repetitivas. Las estructuras secundarias se mantienen por en-
laces de hidrógeno entre las partes polares de los aminoácidos.
Muchas proteínas, como la queratina del cabello y las unida-
des de la molécula de hemoglobina, adquieren una estructu-
ra secundaria enroscada como espiral llamada hélice (FIGURA
3-20b). Los enlaces de hidrógeno que se forman entre los oxíge-
nos de los grupos funcionales carbonilo (con carga ligeramen-
te negativa) y los hidrógenos de los grupos funcionales amino
(con cargas ligeramente positivas), mantienen unidas las vuel-
tas de las espirales. Otras proteínas como la de seda, contienen
cadenas de polipéptidos que se pliegan repetidamente sobre sí
mismas, y contienen enlaces de hidrógeno que unen segmentos
adyacentes de polipéptidos en una disposición de lámina ple-
gada (FIGURA 3-21).
Estudio de caso c o n t i n u a c i ó n
Proteínas sorprendentes
Las proteínas priónicas normales, no infecciosas, tienen una
estructura secundaria que es básicamente helicoidal. Cumplen
una variedad de funciones beneficiosas en el organismo de
los animales, incluyendo el cerebro. En cambio, los priones
infecciosos se doblan en láminas plegadas y fuerzan a los
priones normales a doblarse de la misma manera. Las láminas
son tan estables que no se desnaturalizan con la elevación de
la temperatura ni con la mayoría de los agentes químicos. Lo
más importante es que no los afectan las enzimas que dividen
a los priones normales. Como son tan estables, los priones
infecciosos se acumulan perjudicialmente en el cerebro.
Además de sus estructuras secundarias, las proteínas asu-
men estructuras terciarias que consisten en pliegues determi-
nados por interacciones de los grupos funcionales de aminoáci-
dos entre ellos y con su entorno (FIGURA 3-20c). La estructura
terciaria está determinada por la secundaria de las proteínas y por
su ambiente; por ejemplo, si las proteínas se disuelven en el cito-
sol de la célula o en los lípidos de la membrana celular o en am-
bos. Una proteína en un medio acuoso se dobla de manera que
expone sus aminoácidos hidrofílicos (polares, afectos al agua) y
hace que se agrupen en el centro de la molécula. En cambio, las

ZxU[LZPZWVY
HTPUVmJPKV HTPUVmJPKV KLZOPKYH[HJP}U WtW[PKV HN\H

+ 5 2 + 5 2 + 5 2 + 5 2

1 & & ⴙ 1 & & 1 & & 1 & & ⴙ 2

+ + 2 + + + 2 + + + + 2 + + +

JUXSR JUXSRGHOÀFLGR JUXSR HQODFH

DPLQR FDUER[ķOLFR DPLQR SHSWķGLFR

 FIGURA 3-19 Síntesis de las proteínas En la síntesis de proteínas, una reacción de deshidratación
une el carbono del grupo del ácido carboxílico con el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido
y se libera agua. El enlace covalente que se produce entre los aminoácidos es un enlace peptídico.
 Moléculas biológicas Capítulo 3 49

H,Z[Y\J[\YHWYPTHYPH/D I,Z[Y\J[\YHZLJ\UKHYPH
VHFXHQFLDGHDPLQRÀFLGRV 0DQWHQLGDSRUHQODFHVGH
XQLGDSRUHQODFHVSHSWķGLFRV KLGUʼnJHQRTXHGDQIRUPD
DODKÒOLFH

H C R
OHX

N H

N H
N H O C
YDO JUXSRKHPR

N H
O C

C
O\V

O C

C
O\V
N H

N H
C

N H O C
O C

JO\
C

N H
O C

KLV
C
O C

HQODFHGH
C

DOD KLGUʼnJHQR
N H

N H
C

O C
O C

O\V
C

YDO
N H
O C

K,Z[Y\J[\YHJ\H[LYUHYPH
O C

3ROLSÒSWLGRVLQGLYLGXDOHV
J,Z[Y\J[\YH[LYJPHYPH3OLHJXH
XQLGRVXQRVDRWURVSRU
O\V GHODKÒOLFHSRUORVHQODFHVGH
HQODFHVGHKLGUʼnJHQR
KLGUʼnJHQRFRQODVPROÒFXODV
KÒOLFH GHDJXDGHOHQWRUQR\ RSXHQWHVGLVXOIXUR
SUR SXHQWHVGHGLVXOIXURHQWUH
FLVWHķQDV

 FIGURA 3-20 Los cuatro niveles de la estructura de las proteínas Los niveles estructurales
de las proteínas se ejemplifican aquí con la hemoglobina, la proteína que transporta el oxígeno en los
glóbulos rojos (los discos rojos representan el grupo hemo- que contiene hierro y se une al oxígeno).
Los niveles estructurales de las proteínas están determinados por la secuencia de aminoácidos de éstas,
las interacciones de los grupos R de los aminoácidos y las interacciones de los grupos R del entorno.

PREGUNTA ¿Por qué casi todas las proteínas dejan de funcionar si se calientan?

2 2

5 5
 FIGURA 3-21 La lámina plegada es un ejemplo de
5
+ + estructura proteínica secundaria En una lámina plegada, una
+ 2 cadena única de polipéptidos se dobla sobre sí misma repetidas
veces (no se muestran los espirales de polipéptidos que conectan
HQODFHGH los extremos de las cadenas en la lámina). Los segmentos contiguos
KLGUʼnJHQR del polipéptido plegado se unen mediante enlaces de hidrógeno
(líneas punteadas), lo que produce la configuración a modo de
lámina. Los grupos R (verde) se proyectan alternativamente arriba y
abajo de la lámina. Pese a su aspecto de acordeón, cada cadena de
péptidos se encuentra totalmente extendida y no es fácil estirarla
más. Las hebras de seda están estiradas porque segmentos de la
lámina plegada están intercalados con regiones de proteínas de
SmTPUHWSLNHKH estructura espiral, que son muy elásticas.
50 UNIDAD 1 La vida de la célula
partes de una proteína insertas en la membrana celular fosfolípi-
dica exponen sus lados hidrofóbicos a las colas hidrofóbicas del
fosfolípido. Los enlaces disulfuro también pueden contribuir a la
estructura terciaria enlazando el aminoácido cisteína para formar
diferentes regiones de un polipéptido en la proteína del cabello
queratina (véase la figura E3-3, “De cerca: Proteínas y textura del
cabello”).
De cerca Proteínas y textura del cabello
Arráncate un cabello de la cabeza y mira la raíz o folículo
que estaba insertado en el cuero cabelludo. El cabello está
compuesto principalmente por una proteína helicoidal llamada
queratina. Las células vivas del folículo piloso producen nueva
queratina a un ritmo de 10 vueltas de la hélice de proteína cada
segundo. Las proteínas de queratina del cabello se entrelazan
unas con otras, unidas por enlaces disulfuro (FIGURA E3-3).
XQFDEHOOR
LPDJHQHQ
DFHUFDPLHQWR
PLFURILEULOR
KÒOLFHGH
XQDPROÒFXOD
GHTXHUDWLQD
SURWRILEULOR
6 6 HQODFHVGHGLVXOIXUR
6 6 HQHOFDEHOORODFLR
HQODFHGH
KLGUʼnJHQR
 FIGURA E3-3 Estructura del cabello En el nivel
microscópico, un cabello está organizado en haces de protofibrilo
dentro de otros haces mayores llamados microfibrilos. Cada
protofibrilo consta de moléculas de queratina que adoptan una
forma helicoidal por los enlaces de hidrógeno, más enlaces
disulfuro que unen hebras cruzadas de queratina. Estos enlaces dan
al cabello elasticidad y fuerza. Aquí se representa el cabello lacio.
El cuarto nivel de organización de las proteínas es la es-
tructura cuaternaria, que se da en ciertas proteínas que contie-
nen polipéptidos unidos por enlaces de hidrógeno, disulfuro o
por atracciones entre partes con cargas opuestas de distintos ami-
noácidos. Por ejemplo, la hemoglobina consta de cuatro cadenas
de polipéptidos unidas mediante enlaces de hidrógeno (FIGURA
3-20d). Cada uno de los cuatro polipéptidos retiene una molécula
Si tiras del cabello, verás que es fuerte y flexible al mismo
tiempo. Cuando el cabello se estira, se rompen los enlaces de
hidrógeno que forman la estructura helicoidal de la queratina
y por eso se extiende. En cambio, el estiramiento distorsiona
casi todos los enlaces covalentes disulfuro, pero no se rompen.
Al liberar la tensión, estos enlaces disulfuro devuelven el
cabello a su longitud normal y se vuelven a formar los enlaces
de hidrógeno. Cuando el cabello se moja, está lacio y algo
más largo y es más fácil estirarlo. En el cabello húmedo, los
enlaces de hidrógeno de las hélices de queratina se rompen y
los reemplazan enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos
y las moléculas de agua del entorno, así que la proteína se
desnaturaliza y las hélices se desbaratan. Si enrollas el cabello
húmedo en un rizador y dejas que se seque, los enlaces
de hidrógeno se vuelven a formar en lugares ligeramente
diferentes, de modo que se conserva el rizo. Sin embargo, la
más mínima humedad (incluso el aire húmedo) basta para que
estos enlaces recuperen su configuración natural.
Si tu cabello es naturalmente rizado u ondulado (por la
secuencia de aminoácidos especificados en tus genes), los
enlaces disulfuro dentro y entre las hélices de queratina se
forman en lugares que doblan las moléculas de queratina y
producen los rizos y bucles (FIGURA E3-4).
En el cabello lacio, los enlaces disulfuro se encuentran
en lugares que no distorsionan la queratina (como se ve en
la figura E3-3). Cuando se aplica al cabello lacio un “rizado
permanente” se untan dos lociones: la primera rompe los
enlaces disulfuro, lo que desnaturaliza la proteína; luego, el
cabello se enrolla con fuerza en los rizadores y se aplica la
segunda solución, que restablece los enlaces disulfuro.
Los nuevos enlaces reconectan las hélices de queratina en los
nuevos lugares determinados por los rizadores, como en
el rizo que se ve en la figura E3-4. Los nuevos enlaces son
permanentes y transforman el cabello genéticamente lacio en
“bioquímicamente rizado”. El cabello rizado puede alaciarse
con los mismos compuestos químicos al tiempo que se peina y
alisa, en lugar de enrollarlo en los rizadores.
'
'
' '
' '
' '
'
'
'
'
 FIGURA E3-4 Cabello rizado
 Moléculas biológicas Capítulo 3 51

orgánica con hierro llamada grupo hemo- (los discos rojos en las
figuras 3-20c y 3-20d), que puede unirse a una molécula de oxíge- O O⫺
no (de dos átomos). P H
⫺ O H N
O N H
CH 2
IRVIDWR O
Las funciones de las proteínas se relacionan N
N
con sus estructuras tridimensionales H H
H H N
Dentro de una proteína, el tipo, posición y número exacto de H
OH H
aminoácidos que llevan grupos R específicos determinan la es- EDVH
D]ŜFDU
tructura de la proteína y su función biológica. Por ejemplo, en
la hemoglobina los aminoácidos que llevan grupos R específicos  FIGURA 3-22 Nucleótido de desoxirribosa
deben estar en los lugares precisos para sujetar el grupo hemo-
con hierro, que se une al oxígeno. En cambio, los aminoácidos unidades de los polímeros llamados ácidos nucleicos (véase
polares del exterior de la molécula sirven principalmente para abajo).
mantenerla disuelta en el citosol de un glóbulo rojo. Por tanto,
mientras los aminoácidos sean hidrofílicos, sus cambios no al- Los nucleótidos actúan como portadores
teran la función de la proteína. En cambio, una mutación que
reemplazara un aminoácido hidrofílico con uno hidrofóbico po-
de energía y mensajeros intracelulares
dría tener efectos catastróficos en la molécula de hemoglobina y El adenosín trifosfato (ATP, por sus siglas en inglés) es un nu-
causar anemia falciforme, un trastorno doloroso que llega a po- cleótido de ribosa con tres grupos funcionales (FIGURA 3-23). Esta
ner en peligro de muerte (véanse las páginas 190-191). molécula inestable lleva energía a distintas partes de la célula y la
La importancia de la estructura de nivel superior de una guarda en los enlaces entre sus grupos fosfato. La energía se libera
proteína se hace evidente cuando una proteína se desnatura- para impulsar las reacciones que la necesitan cuando se rompen
liza, lo que significa que sus estructuras secundaria, terciaria o los enlaces que unen el último fosfato del ATP, como la síntesis de
cuaternaria se alteran dejando intacta la principal. Una proteína proteínas.
desnaturalizada tiene propiedades diferentes y deja de cumplir su
función. Por ejemplo, en un huevo estrellado, el calor de la sartén
produce tanto movimiento de los átomos de la proteína albúmi- H H
N
na que los enlaces de hidrógeno se rompen. Por la pérdida de su
estructura secundaria y terciaria, el aspecto de la yema pasa de N
N
transparente a blanco y su textura de líquida a sólida. Cuando se H
aplica un rizado permanente al cabello, se alteran los enlaces di- N H
N
sulfuro de la queratina y desnaturalizan la proteína natural, como O O O
se describe en el apartado “De cerca: Proteínas y textura del cabe- HO P O P O P O CH2 O
llo”. Para eliminar bacterias y virus, se desnaturalizan sus proteí-
O O O H H
nas, lo que se consigue por medio de calor, rayos ultravioleta o
H H
soluciones salinas o ácidas. Por ejemplo, los alimentos enlatados
se esterilizan calentándolos, el agua a veces se esteriliza con luz OH OH
ultravioleta y los pepinillos se preservan del ataque de las bacte-  FIGURA 3-23 La molécula portadora de energía adenosín
rias en una salmuera ácida. trifosfato (ATP)

Otros nucleótidos, NAD y FAD, se conocen como “trans-

3.6 ¿QUÉ SON LOS NUCLEÓTIDOS
Y LOS ÁCIDOS NUCLEICOS?
Un nucleótido es una molécula con tres elementos en su estruc-
tura: un azúcar de cinco carbonos, un grupo funcional fosfato y
una base nitrogenada que varía según los nucleótidos. Los nu-
cleótidos se encuentran en dos clases generales: nucleótidos de
desoxirribosa y de ribosa (véase la figura 3-6). Todas las bases ni-
trogenadas tienen átomos de carbono y nitrógeno en los anillos y
en algunos de los átomos de carbono se unen grupos funcionales.
Las bases de los nucleótidos de desoxirribosa son adenina, gua-
nina, citosina y timina. La adenina y guanina tienen dos anillos,
mientras que la citocina y la timina, anillos simples (véanse las
figuras 3-24 y 11-3). En la FIGURA 3-22 se ilustra un nucleótido
con la base adenina.
Los nucleótidos pueden funcionar como moléculas trans-
portadoras de energía, como mensajeros intracelulares o como
portadores de electrones” que transportan energía en la forma de
electrones muy energéticos. En los capítulos 6, 7 y 8 se estudiará
más de estos nucleótidos. El nucleótido adenosín monofosfato
cíclico (cAMP, por sus siglas en inglés) actúa como mensajero
dentro de la célula y muchas veces da inicio a una serie de reac-
ciones celulares.
El ADN y el ARN, moléculas de la herencia,
son ácidos nucleicos
Los nucleótidos simples (monómeros) pueden unirse en largas
cadenas y formar polímeros llamados ácidos nucleicos. En es-
tos ácidos nucleicos, un oxígeno del grupo funcional fosfato de un
nucleótido se une por enlace covalente al azúcar del siguiente. El
polímero de los nucleótidos de desoxirribosa, llamado ácido des-
oxirribonucleico (ADN), puede contener millones de nucleóti-
dos (FIGURA 3-24). El ADN se encuentra en los cromosomas de
52 UNIDAD 1 La vida de la célula

todas las células. Su secuencia de nucleótidos, como los puntos y

rayas de un código Morse biológico, detallan la información ge-
nética necesaria para elaborar todas las proteínas de un organis-
mo. Una molécula de ADN consta de dos cadenas de nucleótidos
entrelazados en la forma de una doble hélice y unida por enlaces
de hidrógeno (véase la figura 3-24). Las cadenas simples de los
nucleótidos de ribosa, llamadas ácido ribonucleico (ARN) se
copian del ADN y dirigen la síntesis de proteínas (véanse los ca-
pítulos 11 y 12).

Estudio de caso c o n t i n u a c i ó n
Proteínas sorprendentes
Todas las células toman el ADN como plano general para
producir más células y los virus usan ADN o ARN. Antes del
descubrimiento de los priones, no se había descubierto ningún
agente infeccioso que careciera completamente de material
H genético compuesto por ácidos nucleicos. Los científicos se
N H O
mostraron extremadamente escépticos con la hipótesis de
Prusiner de que las proteínas podían, de hecho, “reproducirse”,
H2C A N H N T
O hasta que en numerosos estudios se comprobó que no hay
O O⫺ rastros de material genético en los priones.
O P
O⫺ H
P O
O
O H N
O CH2

G N H N C

N H O

H
enlace de
hidrógeno
 FIGURA 3-24 Ácido desoxirribonucleico Como una escalera
de caracol, la doble hélice del ADN está formada por cadenas de
nucleótidos que se entrelazan una alrededor de otra, unidas por
enlaces de hidrógeno entre las bases de nucleótidos de la cadena
opuesta, de modo que estas bases conectadas son a modo de
“peldaños” de la escalera. Las bases se identifican por sus iniciales:
A, adenina; C, citosina; T, timina, y G, guanina.

Estudio de caso o t r o v i s t a z o Los esfuerzos de Stanley Prusiner llevaron al conocimiento

Proteínas sorprendentes
Prusiner y sus colegas detectaron una versión mal plegada de
una proteína que se encuentra en todo el reino animal como
la causa de la tembladera, EEB y enfermedad de Creutzfeld-
Jakob. Pero ¿cómo se “reproduce” esta infección? Prusiner y
otros investigadores tienen sólidas evidencias experimentales
que justifican una hipótesis radical: el prion mal plegado
interactúa con proteínas priónicas normales y hace que cambien
su configuración y se doblen en la estructura secundaria de
lámina plegada de la forma infecciosa. Estas nuevas “proteínas
mal plegadas” transforman más proteínas priónicas normales
en una reacción en cadena interminable. Como en el caso de
Charlene, pueden pasar años tras la infección para que se hayan
transformado suficientes proteínas y se manifiesten los síntomas
de la enfermedad. Los investigadores estudian cómo ocurre el
plegamiento anormal, cómo se induce el doblamiento equivocado
en las proteínas priónicas normales y cómo las proteínas mal
plegadas causan la enfermedad.
de un proceso patogénico completamente nuevo. Una gran
ventaja del método científico es que las hipótesis pueden
probarse experimentalmente. Si experimentos repetidos validan
la hipótesis, hay que volver a examinar y aun modificar hasta los
principios científicos mejor establecidos; por ejemplo, el principio
de que todos los agentes infecciosos deben tener material
genético. Quedan pocos científicos que todavía insisten en que las
proteínas no pueden ser infecciosas, pero los trabajos de Prusiner
han sido tan convincentes entre la comunidad científica que se le
otorgó el premio Nobel en 1997.
Considera esto
Se ha visto un trastorno llamado “enfermedad caquexia crónica
de los alces” en poblaciones de estos rumiantes silvestres y en
cautividad, en entidades occidentales de Estados Unidos. Como la
tembladera y la EEB, la enfermedad caquexia crónica es un trastorno
cerebral mortal causado por priones. Hasta la fecha, no se ha
confirmado ningún caso humano. Si fueras cazador en una región
afectada, ¿comerías carne o leche de venado? Explica tu respuesta.