El sistema del complemento se compone de 20 tipos de proteínas plasmáticas y una pequeña

porción de proteínas de membrana que participan en muchas de las funciones efectoras de la

inmunidad humoral y de la inflamación, que son activadas en cascada tras la unión con
polisacáridos bacterianos que se encuentran en las membranas bacterianas. Muchas proteínas del
complemento son enzimas proteolíticas.

La cascada de complemento forma parte de los sistemas de enzimas activadoras encontradas en el

plasma, los cuales se caracterizan por producir una respuesta rápida y muy amplificada frente a un
estímulo desencadenante mediado por un fenómeno de cascada, en el cual el producto de una
reacción es el catalizador enzimático de la reacción que sigue, el componente más abundante y
esencial del sistema de complemento es el C3.

Existen tres vías de activación de la cascada del complemento:

-Vía clásica

-Vía alterna

-Vía de lectinas

VÍA CLÁSICA

La primera proteína que interviene es la C1, esta comienza cuando el anticuerpo se une a la
superficie celular y termina con la lisis de la célula. Esta vía va de la C1 a la C9, sin ser necesario
ningún tipo de secuencia. Esta vía contiene complejos antígeno-anticuerpo, los antígenos pueden
ser solubles o particulados, mientras que los anticuerpos tiene que ser de las clase IgM e IgG. Es un
componente de la rama humoral de la inmunidad adaptativa.

VÍA ALTERNATIVA

Esta es un complemento de la inmunidad innata, se lleva a cabo cuando algunas proteínas del
complemento son activadas en las superficies microbianas y no pueden ser controladas ya que no
hay proteínas reguladoras del complemento en los microbios, pero si en las células del huésped.

VÍA DE LECTINA
Es un componente de la inmunidad innata, esta se activa cuando una proteína plasmática que es la
lectina ligadora de mañosa (MBL), se une a residuos mañosa terminales que se encuentran
situados en las glucoproteínas de superficie de los microbios, activa proteínas de la vía clásica.
El complemento es un mediador de la reacción humoral ya que amplifica la respuesta y la
convierte en un mecanismo de defensa para destruir microorganismos invasores. El complejo de
ataque de membrana media la lisis celular, otros componentes del complemento participan en la
respuesta inflamatoria. La eficacia del complemento va a depender de la unión de fragmentos a
receptores de él, que diversas células expresan. Algunos receptores del complemento tienen una
función importante en la regulación de la actividad del complemento por la unión de
componentes del complemento con actividad biológica.

Las selectinas denominadas L, P y E-selectina son una familia de receptores en los leucocitos,
plaquetas y células endoteliales o sólo en el endotelio. La función de las selectinas es únicamente
sobre el territorio vascular.

La L-selectina se expresa en los neutrófilos circulantes, monocitos y eosinófilos, y la mayoría de los

linfocitos B y linfocitos vírgenes, está implicada en el proceso de adhesión de los neutrófilos con
células endoteliales activadas, pero no con células endoteliales quiscentes, lo que indica que el
ligando para L-selectina no se haya presente de forma constitutiva en las células endoteliales.

La activación de los leucocitos por mediadores inflamatorios o citoquinas resulta en una

disminución en la expresión de L-selectina, en la membrana plasmática por desprendimiento de
esta molécula,
La P-selectina se expresa en la superficie de las células endoteliales activadas y plaquetas esta se
almacena en los cuerpos de Weibel-Palade de las células endoteliales y en los gránulos alFa de las
plaquetas.

Las células endoteliales pueden también sintetizar P-selectiva tras la estimulación con endotoxina
o citoquina.

BIBLIOGRAFÍA:

- Moléculas de adhesión: su papel en la fisiopatología y tratamiento de la enfermedad

inflamatoria intestinal. (s. f.). Recuperado 16 de octubre de 2022,
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- Jenni, P. (2020, 1 junio). Kuby Inmunologia. Mcgraw-Hill.

- Abbas, A. K., Lichtman, A. H. & Pillai, S. (2022, 15 marzo). Inmunología celular y molecular

(10.a ed.). Elsevier.