Regulación enzimática:

Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien disminuyen su actividad.
Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras que
aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores.

Acción enzimática sherlyn

La acción de las enzimas se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de
transición. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como ser: puentes
de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc., en un lugar específico llamado el centro activo. Este
centro es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de aminoácidos que
interaccionan con el sustrato.

Los inhibidores enzimáticos

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión
puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que suele ser por
xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas de alta
reactividad.

 Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por la
variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.

1.Inhibición competitiva. Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al centro activo de la
misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos.

2.Inhibición mixta. En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato.

3.Inhibición no competitiva. Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la enzima de

forma que no afecta a la configuración del centro activo.

 Inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima por
uniones de tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula, principalmente cisteína
(grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos grupos -OH), con lo que la inhibición no puede
ser invertida. Estos inhibidores suelen ser moléculas del tipo de pesticidas y otros agentes
químicos altamente reactivos, siendo importantes en el campo de la toxicología química y
medioambiental más que en farmacología.
Enzimas reguladoras en el cuerpo humano.

Las enzimas alostéricas, también llamadas reguladores, son un tipo de enzimas con la capacidad de
cambiar de conformación al unirse un efector o modulador alostérico, que muchas veces corresponde al
producto final de una vía metabólica en la que la enzima está implicada. Este cambio estructural altera
(mediante inhibición o inducción) la afinidad de la enzima por el sustrato que cataliza, siendo así un
método de regulación de la actividad enzimática.

Un concepto clave en el término “alosterismo” o “alostería” es la alteración que la unión de una

molécula (el efector) en un punto del enzima provoca en otro punto distinto, el lugar de unión del
enzima al sustrato.

La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se
incluyen la señalización celular y la regulación del metabolismo.