 Enzima

Los seres vivos tienen catalizadores para las reacciones que ocurren en sus células.
Se trata de las enzimas, que son proteínas que tienen una actividad catalítica. Todas las
transformaciones que ocurren en las células hacen uso de enzimas concretas, habiendo un
número incontable de éstas.
Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren a velocidades 1010 a 1014 veces más
rápidas que las no catalizadas. Por ejemplo, la ureasa acelera la hidrólisis de la urea en la
orina por un factor de 1014. Este factor significa que una reacción catalizada que toma I
segundo en producirse podría tomar un tiempo de 3 millones de años sin estar catalizada.

 Clasificación de las enzimas

Las seis categorías principales de enzimas son las siguientes:

1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de
oxidación de uno o más átomos en una molécula. La oxidación-reducción en los sistemas
biológicos implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones acompañadas del
cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula. Son
ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por las deshidrogenasas y las reductasas.
Por ejemplo, el alcohol deshidrogenasa cataliza la oxidación de etanol y de otros alcoholes,
y la reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de ribonucleótido para formar
desoxirribonucleótidos. Las oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre
las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones.
2. Transferasas: transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora.
Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo
(RC=O). Los nombres comunes de las transferasas a menudo incluyen el prefijo trans; son
ejemplos las transcarboxilasas, las transmetilasas y las transaminasas.
3. Hidrolasas: catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C—O, C
—N y O—P por la adición de agua. Entre las hidrolasas están las esterasas, las fosfatasas y
las proteasas.
4. Liasas: catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H O, CO2 y NH3) se
eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace. Son ejemplos de
liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.
5. Isomerasas: un grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de
reordenamientos intramoleculares. Las isomerasas de los azúcares interconvierten aldosas
(azúcares que contienen aldehídos) en cetosas (azúcares que contienen cetona). Las
epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos y las mutasas catalizan
la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
6. Ligasas: catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Por ejemplo,
la DNA ligasa une fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas ligasas
incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas.

 Función de las enzimas

La catálisis enzimática de las reacciones es esencial para los sistemas vivos, la mayoría de
moléculas biológicas son muy estables en condiciones de pH neutro, temperatura suave y
ambiente acuosa. Las reacciones necesarias para digerir los alimentosn, enviar señales
nerviosos o contraer el musculo, no se dan sin la velocidad de la catálisis.
Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que
ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en
sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación “ASA”
indica sobre que tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas;
las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de
las grasas; la Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc.
El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o
vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la
anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y
digestiones, en general, muy pesadas.
Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña, inhiben
algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de golpes, reabsorción
de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de artritis.
Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro
metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto
desintoxificante o depurativo sobre nuestro organismo.
Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos
blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta digestión o
degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos alergias
alimentarias.
Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los
pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la
fertilidad, etc.
  Partes de una enzima

Las enzimas pueden contener sólo cadenas polipeptídicas o estar acompañadas de otras
moléculas no proteicas.
En el caso de que haya una composición mixta se pueden distinguir:
- parte proteica: apoenzima
- parte no proteica: su unión puede ser de dos tipos.
Cofactor, cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas, o coenzimas, si son moléculas
orgánicas, que se unen temporalmente al apoenzima.
Grupo prostético: cuando se une permanentemente a la parte proteica

Cinética enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un
enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de
sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la
desaparición de los reactivos.

 Tipos de inhibidores de una enzima

La inhibición enzimática consiste en la disminución o anulación de la velocidad de la

reacción catalizada por una enzima.
Los inhibidores son, por tanto, sustancias específicas que disminuyen parcial o totalmente
la actividad de una enzima.
La inhibición puede ser de dos tipos:
 Irreversible; cuando el inhibidor o veneno modifica o destruye el enzima, que no
puede recuperar su actividad, (imagen 37).
 Reversible; cuando el complejo enzima-inhibidor puede disociarse y volver a
actuar. Existen dos tipos:
 o Inhibición competitiva; el inhibidor compite con el sustrato por el centro
activo, ya que es una molécula parecida y el enzima no es capaz de
distinguir entre uno y otro, (imagen 36).

Inhibición no competitiva; el inhibidor no compite con el sustrato ya que no

interacciona con el centro activo, sino con otros grupos del enzima. Suele producir una
modificación en la conformación del enzima que impide la unión del sustrato,
pudiendo, además, unirse al enzima o al complejo enzima-sustrato.

 Enzimas alostéricas

Aunque el modelo de Michaelis-Menten es una herramienta inestimable, no explica las

propiedades cinéticas de muchas enzimas. Por ejemplo, las gráficas de velocidad de
reacción frente a concentración de sustrato de muchas enzimas con varias subunidades son
a menudo sigmoideas en lugar de hiperbólicas, como lo predice el modelo de Michaelis-
Menten (fig.6.13). Estos efectos se ven en un grupo importante de enzimas denominadas
enzimas alostéricas. Obsérvese que la curva de unión del sustrato de la figura 6.13 se
parece a la curva de unión del oxígeno a la hemoglobina.
son proteínas poliméricas, es decir, formadas por dos o más cadenas o subunidades
polipeptídicas, se caracterizan porque cada subunidad tienedos sitios topologicamente y
funcionalmente distintos: el sitio activo (sitio isostérico) y el sitio alostérico (de “alos” =
otro y “steric”= espacio), que corresponde al sitio regulador, estás enzimas se denominan
heterótropas debido a que el sitio activo y regulador son diferentes, en las enzimas
homótropas el sitio activo es a su vez el sitio regulador, por lo que el sustrato es
simultáneamente el sitio regulador (enzimas no alostéricas).
El sitio alostérico carece de actividad catalítica, pero se une a una molécula efectora o
moduladora que puede inhibir (modulador o efector negativo o inhibidor) o estimular
(modu
lador o efector positivo o activador) la actividad enzimática, mediante modificaciones en la
conformación del sitio activo haciéndolo menos o más afín al sustrato, respectivamente;
cuando ingresa la primera molécula de sustrato aumenta la afinidad del sitio activo por el
sustrato de las otras subunidades, este efecto dirigido por cambios conformacionales
favorables se denomina cooperatividad. Las enzimas alostéricas uestran una curva
sigmoidea en lugar de la hipérbola.
Muchas enzimas alostéricas se encuentran en puntos cruciales de las vías metabólicas, por
lo que son enzimas reguladoras de estas vías controlan la velocidad de las vías