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ENZIMAS ALOSTRICAS

Las enzimas
alostricas son
aquellos enzimas que
presentan
centros
alostricos, activadores e inhibidores, adems del habitual centro activo, esto
quiere decir que la enzima posee dos sitios activos en vez de uno. Un sitio
activo en el cual se une el sustrato y un sitio denominado alostricos. A este
centro alostrico se fija un ligando que modifica la actividad de la enzima. Un
ligando es cualquier molcula unida a una macromolcula. Los ligandos que se
unen a los centros alostricos se conocen como efectores o moduladores
alostricos. Generalmente son molculas pequeas, pero tambin pueden ser
molculas grandes, e incluso protenas.
El alosterismo es una de las principales formas de regulacin en
la clula debido a que puede producir cambios rpidos y fcilmente reversibles
en la actividad de los enzimas (y, por lo tanto, en el metabolismo) sin depender
de que el regulador tenga una estructura similar al sustrato del enzima (lo que
puede ayudar a conectar vas metablicas). Muchos frmacos actan
unindose al centro alostrico de los enzimas, como los inhibidores
de transcriptasa inversa no nuclesidos.

Efectores Alostricos
Los efectores son de dos tipos:

Los positivos o
activadores:
Sustancias que al interaccionar
con la enzima desplazan la curva
sigmoidal hacia la derecha. Esto
quiere decir que favorece la
entrada del sustrato al sitio
activo El centro alostrico al que
se une un efector positivo se
conoce como centro activador.

Los negativos o
inhibidores:
Sustancias que al interaccionar
con la enzima desplazan la curva
sigmoidal hacia la izquierda.
Esto se debe a una deformacin
en el sitio activo que hace ms
difcil la unin de la enzima con
el sustrato. El centro alostrico
al que se une se conoce como
centro inhibidor.

Tipos de enzimas alostricas

Los enzimas alostricos pueden ser monomricos, compuestos por una


sola unidad; u oligomricos, compuestos por varias subunidades

denominadas protmeros. Los primeros son muy escasos, de hecho solo


se han encontrado dos en la prctica. La mayor parte de los enzimas son
oligomricos.

Modelos concentrado y secuencial

Las curvas de saturacin de ligando que se han observado


experimentalmente han sido descritas matemticamente por varios
modelos, de los cuales destacan el modelo concertado y el del encaje
inducido secuencial.

El modelo concertado se debe


a
Monod,
Wyman
y
Changeaux.
Segn
este
modelo solo existen dos
estados, tenso y relajado, de
los
enzimas.
Estos
dos
estados se encuentran en
equilibrio. Los activadores y
sustratos
desplazan
el
equilibrio
hacia
la
conformacin R, en la que se
une
al
sustrato.
Los
inhibidores lo desplazan al
estado
T.
El
cambio
conformacional
en
el
protmero causa un cambio
igual
en
el
resto
de
subunidades del enzima. As
pues,
no
hay
estados
intermedios. Este modelo no
puede
explicar
la
cooperatividad negativa y es
muy restrictivo.

El modelo secuencial se debe


a Koshland, Nmethy y Filmer.
En este modelo, el cambio
conformacional
en
un
protmero
induce
parcialmente
un
cambio
conformacional
en
el
adyacente.
As,
los
protmeros contiguos van
presentando una afinidad
creciente o decreciente hacia
el ligando. En este modelo
existen gran cantidad de
estados hbridos, intermedios.
Estos estados dan lugar tanto
a la cooperatividad como a
las grficas sigmoideas de la
velocidad inicial respecto a la
concentracin de sustrato. A
diferencia de lo que suceda
con el anterior modelo, tanto
la cooperatividad negativa
como la positiva se pueden
adaptar a este.

Bibliografa

http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/6to/Enzimas.htm
http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmace
uticas/schmidth02/parte02/04.html
http://www.slideshare.net/profesorjano/enzimas-alostericos
http://www.bcelular.fmed.edu.uy/Material/enzimas.pdf