Péptidos

 Polímeros de aa que contienen

entre 2 y 100 moléculas unidas por
enlace peptídico

 Tipos:
 Oligopéptidos
 Cadenas peptídicas
 Proteínas o polipéptidos
Tipos: oligopeptidos
1.Oligopéptidos: Constituidos por 2-10 aa
 Dipéptidos
 Dos aa

 Tripéptidos
 Tres aa

 Tetrapéptidos
 Cuatro aa
 Tipos: cadenas peptídicas

2.Cadenas peptídicas:
Contienen entre 11
y 100 aa

 Ejemplo, insulina:
52 aa
 Tipos: proteínas o polipéptidos

3. Proteínas: contienen más de 100 aa

 Péptido de importancia biológica:

 Antibióticos: bencil-penicilina, bacitracina A

 Hormonas: gonadotropina, tirotropina,

oxitocina

 Sustancia P: estimula percepción del dolor

Proteínas

 Punto de vista químico:

 Biomoléculas cuaternarias de
elevado peso molecular, formadas
por C.H.O.N.

 Pueden tener:
 S, P, Fe, Mg, I y Cu
Proteínas
 La palabra proviene del griego protos o
proteicos (primero, de primera clase)

 Propuesta en 1838 por Jonhs J. Berzelius

para resaltar su importancia

 1953, Sanger, determinó por primera vez

la secuencia de aa de una proteína:
insulina
Fuentes de proteínas
Funciones: estructura

 Estructura:

 Membranas celulares;
elasticidad y
resistencia a tejidos y
órganos

 Colágeno, elastina,
queratina
 Funciones

 Enzimas: moléculas
catalizadoras de
reacciones
bioquímicas

 Receptores: sitios de
unión, de entrada o
salida de sustancias
al interior o exterior
de células
Funciones

 Hormonas:
 Algunas hormonas son
proteínas: insulina y
glucagon que regulan
los niveles sanguíneos
de glucosa

 Defensas: los
anticuerpos
(inmunoglobulinas)
son proteínas
Funciones

 Transporte:
 Ejemplo, la hemoglobina que
transporta oxígeno
Funciones

 Reserva:
 Ejemplo, la ovoalbumina en clara de
huevo; reserva de aa para el embrión
 La hordehina de la cebada
Funciones

 Contráctil: la actina y miosina;

acortamiento de fibras de músculo
liso, cardiaco y esquelético
Funciones

 Control genético y del ciclo celular:

 Histonas: empaquetamiento del DNA

 Factores de la transcripción:
transcripción de genes

 Ciclinas y cinasas: regulan el ciclo celular

Empaquetamiento del DNA
 Regulación del ciclo

APC: Complejo
promotor de la
Anafase

p53
p27
Funciones
 Buffer:
 La hemoglobina regula el equilibrio
ácido-base

 Antígenos:
 Desencadenan la respuesta inmune

 Calorigénica:
 Aportan 4 kCal/g
Enlaces en proteínas
 Covalentes:
 Peptídico (grupo amino y carboxilo)

 Puente disufuro (entre grupos sulfhidrilo de

dos cisteínas)

 No covalentes:
 Puentes de hidrogeno (grupo amino y
carboxilo)
 Fuerzas electrostaticas
 Interacciones hidrofobas
Clasificación
1. De acuerdo a su composición:

 Simples u holoproteínas:
 Compuestas únicamente por aa

 Conjugadas o heteroproteína:
 Compuestas por aa y por un
componente no proteico (carbohidrato,
lípido, iones metálicos, fosfatos, etc.)
Proteínas conjugadas
 Glucoproteína: hormona
folículoestimulante

 Lipoproteínas: HDL, LDL, VLDL

 Metaloproteínas: metaloproteinasas (S)

 Fosfoproteínas: factores de la coagulación

(P)

 Hemoproteínas: hemoglobina (Fe)

Clasificación

2.De acuerdo a su forma:

 Globulares

 Fibrosas
Globulares

 Esfericas, compactas, hidrosolubles

 Enzimas, inmunoglobulinas, albumina
 Fibrosas

 Alargadas como
filamentos o fibras,
insolubles en agua y
resistentes al
estiramiento

 Función estructural en
células y tejidos

 Queratina (piel, uñas,

pelo); colágena (tendón,
piel)
Clasificación

3. De acuerdo a su solubilidad:

 Solubles en agua o en solución

 Se consideran subdivisión de las
globulares

 Solubles solo por degradación

 Son parte de las fibrosas
Clasificación

 De acuerdo a su función:

 Estructura, enzima, receptores,

hormonas, defensas, etc.
Niveles de organización
 Estructura primaria

 Estructura secundaria

 Estructura terciaria

 Estructura cuaternaria

 Estructura quinaria
Estructura de las proteínas
Estructura primaria

 Determinada por la
secuencia lineal de
aa que forman la
cadena

 Unidos por enlace

peptídico y a veces
puentes disulfuro
Estructura secundaria

 La cadena de aa tiene giros,

plegamientos

 Giros: hélice α

 Plegamientos: hoja plegada o

lamina β
Hélice α

 Postulada por Linus Pauling, 1951

 Es la principal representación de
estructura secundaria

 Los aa giran hacia la derecha

(dextrogiros) en forma de espiral

 El grupo amino (NH) de un aa establece

puente de hidrogeno con el grupo
carboxilo (C-O) del otro aa
Hélice α
 Lamina β
 Las cadenas de aa están extendidas y
tienen forma de zig-zag (tipo
acordeón)

 Se estabiliza por puentes de

hidrogeno:

 Intercatenarios: entre cadenas

 No intercatenarios: dentro de una

cadena, como en la hélice α
Lamina β
 Estructura terciaria

 Conformación tridimencional o espacial de

la proteína
 Unidas por enlaces covalentes y no covaletes

 Posee estructura secundaria (ambas),

zonas sin estructura definida donde las
cadenas se pliegan entre sí

 Superplegamientos y enrrollamientos
Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

 Dos o mas cadenas unidas por enlaces no

covalentes (subunidades), iguales o
diferentes, unidas con estructuras
terciarias (protómeros)

 Contienen más de un protomero (2-60

aa), peso molecular elevado

 Ejemplo, hemoglobina (4 protomeros)

Estructura cuaternaria
Estructura quinaria

 Unión de proteínas con otro tipo de

biomoléculas:

 Proteína y lípido (lipoproteína)

 Proteína y carbohidratos
(glucoproteína)
Proteína

Lípidos
Proteína
Estructuras