Aminocidos y Pptidos

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Dedicatoria
A nuestro querido Profesor De Qumica Orgnica: Dr. Luis Chacn Garca, por los Sabios conocimientos que nos logro transmitir. Profesor extraordinarios como usted, no se olvidan

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Contenido
I. Aminocidos. I.1 I.2 I.3 I.4 Estructura Propiedades Fsico-Qumicas de los aminocidos. Regla del maz. Clasificacin de los aminocidos. I.4.1 I.4.2 I.5 II. Pptidos 2.1 2.2 2.3 2.4 2.5 2.6 2.7 2.8 Estructura de un pptido Clasificacin de pptidos Diferencias entre pptidos y protenas. Enlace peptdico. Caractersticas del enlace peptdico. Bloqueo del grupo amino y carboxlico terminales. Funciones biolgicas de los pptidos. Hidrlisis de los pptidos. 2.8.1 Ejemplos Bibliografa Aminocidos proteicos. Aminocidos No proteicos.

Reaccin de identificacin de los aminocidos.

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Los aminocidos son los precursores de los pptidos y las protenas y estn constituidos bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc.

FIGURA 1. Los aminocidos estn Constituyen el ADN

Los aminocidos, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos" son la nica fuente aprovechable de nitrgeno para el ser humano, adems son elementos fundamentales para la sntesis de las protenas, y son predecesores de otros compuestos nitrogenados. Los pptidos son estructuras intermedias entre los aminocidos y las protenas. Estn constituidos por no ms de 50 aminocidos. Sus propiedades fsicas y qumicas suelen reflejar en mayor o menor medida las de los aminocidos que las componen. Los pptidos se producen generalmente de la hidrlisis de protenas, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de sntesis pepiticas no ribosmica en los cuales los aminocidos son activados a travs de una va diferente. Las protenas estn constituidas por ms de 50 -aminocidos, la cuales tienen gran importancia biolgica ya que tienen funciones diversas como componentes estructurales, biocatalizadores, hormonas, reservorios de informacin gentica, etc. Por consiguiente; para el estudio de las protenas es fundamental la comprensin de la composicin y comportamiento qumico de las molculas que las conforman: los aminocidos y pptidos.

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CAPITULO 1: AMINOCIDOS
Las caractersticas de los aminocidos; como estructura, disposicin, composicin y comportamiento qumico determinan sus papel biolgico.

1.1 ESTRUCTURA
Los aminocidos principales muestran la misma estructura general, a excepcin de la prolina, que es cclica. Los aminocidos son compuestos bifuncionales, ya que estn conformados de un grupo amino ( NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Se nombran segn la posicin relativa de dichos grupos. Figura 2

- Aminocido

-Aminocido

- Aminoacido

FIGURA 2: Tipos de aminocidos de acuerdo a la posicin del grupo amino

Alfa aminocidos: su grupo amino se encuentra unido al carbono alfa, todos los aminocidos que estructuran a las protenas, son de este grupo.

Beta aminocidos: se encuentra unido al carbono beta no estructuran a las protenas es parte de la pared celular de algunas bacterias.

Gama aminocidos: se encuentra unido al carbono gama no estructuran a las protenas tienen funciones biolgicas importantes.

De todos los posibles aminocidos, solo 20 suelen estar presentes en protenas. Todos los aminocidos que estructuran a las protenas son -aminocidos, los cuales poseen al grupo amino bsico y al grupo carboxilo acido en el mismo tomo de carbono, conocido como carbono-. Asimismo el carbono se encuentra FIGURA 3: Estructura de un
alfa-aminocido

unido a un hidrogeno y al grupo de la cadena lateral, representado con la letra R. De esta manera el grupo R establece la identidad de

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un determinado aminocido (FIGURA 3). Debemos de tomar en cuenta que los aminocidos son estructuras tetradricas (figura 4), ya que el ncleo atmico est en el centro del tetraedro y cada enlace va desde el centro hacia un vrtice. El giro que puede realizar cada uno de estos enlaces depender en gran medida de las cadenas laterales y las posibles interacciones que haya entre ellas y del medio en el que se encuentre la molcula.

FIGURA 4: Forma tetradrica de los aminocidos

FIGURA 5: Ismeros de la alanina

La mayora de aminocidos tienen dos ismeros, la forma izquierda (L o levgira) y la forma derecha (D o dextrgira). FIGURA 5

1.2 PROPIEDADES FSICOQUMICAS DE LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; con un alto punto de fusin, siendo ste mayor de 200C. Son insolubles en disolventes no polares, como ter de petrleo, benceno o ter, son apreciablemente solubles en agua. Las disoluciones acuosas de los aminocidos se comportan como soluciones de sustancias de elevado momento dipolar. Una molcula anftera es aqulla que se comporta como un cido o como una base en virtud del pH del medio donde se encuentre. Por esta razn los aminocidos son anfteros por tener un grupo carboxilo que desprende protones, otorgndole un carcter cido; por otra parte tambin posee un carcter bsico, al tener un grupo amino que es capaz de aceptar protones.

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En la parte intracelular de los aminocidos predomina una forma de ion dipolar, mejor conocido como zwitterion, que proviene del alemn y significa ion hbrido. Un zwitterion puede actuar como un cido o como una base cediendo o aceptando protones. En la forma dipolar el grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-) y el grupo amino protonado (-N+H3), pero la carga de la molcula es neutra. Figura 6

Cadena Lateral Grupo Carboxilico

Grupo Amino

Carbono Zw itterion (Ion Dipolar)

FIGURA 6. Formacin de zwitterion

La actividad ptica se indica por la capacidad de desviar un plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, la cual es causada por la asimetra del carbono, ya que se encuentra unido a cuatro radicales diferentes, con excepcin de la glicina. Esta propiedad nos permite clasificar a los aminocidos en Dextrgiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda.

El punto isoelctrico es el pH en el cual un aminocido admite una forma dipolar neutra, es decir, las cargas positivas y neutras son iguales y por lo tanto tiene una carga total de cero. De esta manera la solubilidad de un aminocido en el agua es inapreciable en su punto isoelctrico. Mejor dicho el punto isoelctrico es el pH al que la concentracin de especies protonadas y desprotonadas se iguala. Figura 7

FIGURA 7: Punto Isoelctrico

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El punto isoelctrico (PI) de un aminocido depende de su estructura y es el promedio de dos constantes de disociacin acida que incluyen el zwitterion neutro (FIGURA 8). En cuanto a los aminocidos con una cadena lateral que sea un cido fuerte o un cido dbil, el PI es el promedio de los dos valores de pKa ms bajos. En el caso de los aminocidos con una cadena lateral bsica, el PI es el promedio de los dos valores de pKa ms altos.

FIGURA 8: Relacin entre punto isoelctrico y la estructura de un aminocido

1.3 LA REGLA DEL MAZ

Para distinguir un aminocido L de un aminocido D, es necesario fijarse en el carbono , que tiene cuatro sustituyentes formando asi una estructura tetrahedrica. Posteriormente se identifica al hidrgeno unido directamente a ste carbono.

FIGURA 9: Regla del maiz

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Por ejemplo podemos orientar en el espacio el hidrgeno sealado, de tal manera que quede frente a nosotros y exactamente encima del carbono (Figura 9). Por lo tanto tendremos que los tres tomos restantes que se unen al carbono se encuentran distribuidos en un tringulo, es decir, el grupo carbonlico (CO), el nitrgeno amnico (N) y el carbono que el el primer tomo de la cadena variable (o grupo R). De esta manera al leer el orden de los tomos anteriores, iniciando por el carbonilo y prosiguiendo en la direccion de las manecillas del reloj, por consiguiente se formar la palabra CORN si se trata de un aminoacido L y la palabra CORN si es un aminocido D. En base a que los aminoacidos L la palabra clave es CORN, la manera de distinguirlos de los aminoacidos D se conoce como la regla del maz.

1.4 CLASIFICACIN
Aunque la mayora de los aminocidos presentes en la naturaleza se encuentran formando parte de las protenas, hay algunos que pueden desempear otras funciones. Por consiguiente, se distinguen dos grupos de aminocidos: aminocidos proteicos y aminocidos no proteicos.

1.4.1AMINOCIDOS PROTEICOS
Los aminocidos proteicos, a su vez se clasifican en base a distintos criterios: 1. Configuracin en la conformacion de las proteinas Codificables o universales: permanecen como tal en las protenas. Los aminocidos proteicos codificables son 20 y adems de su nombre comn, se pueden describir mediante un cdigo de una o tres letras. Tabla 1 Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 10 necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo. A los aminocidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales Para el ser humano, los aminocidos esenciales y no esenciales son los siguientes: ESENCIALES: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His, Phe, Ile, Arg y Met. NO ESENCIALES: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys, Asn, Gln, Tyr, Asp y Glu.

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TABLA 1: Aminocidos proteicos AMINOACIDOS PROTEICOS AMINOACIDOS cido asprtico CDIGO Asp D ESTRUCTURA

cido glutmico

Glu

Alanina

Ala

Arginina

Arg

Asparagina

Asn

Cistena

Cys

Fenilalanina

Phe

Glicina

Gly

Glutamina

Gln

Histidina

His

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AMINOACIDOS PROTEICOS (CONTINUACIN) AMINOACIDOS CDIGO ESTRUCTURA

Isoleucina

Ile

Leucina

Leu

Lisina

Lys

Metionina

Met

Prolina

Pro

Serina

Ser

Tirosina

Tyr

Treonina

Thr

Triptfano

Trp

Valina

Val

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Modificados o particulares: son el resultado de diversas modificaciones qumicas

posteriores a la sntesis de protenas. Una vez que los aminocidos codificables han sido incorporados a las protenas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los aminocidos modificados o particulares.

Algunas de las modificaciones ms frecuentes que pueden sufrir los aminocidos despus de haberse incorporado normalmente en las protenas son: a) Hidroxilacin: es el caso de la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporcin importante en el colgeno. Estos aminoacidos se incorporan a la protena como P o como K y, posteriormente, son hidroxilados. b) Carboxilacin: El cido glutmico, por carboxilacin post-sinttica se convierte en cido -carboxiglutmico. c) Adicin de iodo: En la tiroglobulina (una protena del tiroides), la Y sufre diversas reacciones de iodacin y condensacin que originan aminocidos como la triiodotironina (T3) o la tiroxina (T4) d) Formacin de puentes disulfuro: La cistina es el resultado de la unin de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-) e) Fosforilacin: La fosforilacin de determinados aminocidos (fundamentalmente serina, treonina o tirosina) convierte a una protena activa en su forma inactiva, o viceversa: en las enzimas de las vas degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es ms activa que la no fosforilada, mientras que en las vas biosintticas ocurre lo contrario. Las enzimas que aaden grupos fosfato a una protena se denominan quinasas y las enzimas que eliminan grupos fosfato de una protena se denominan fosfatasas .

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f) Glicosilacin: En las glicoprotenas, la unin de los oligosacridos a la protena puede ser de dos tipos: N-glicosilacin (cuando se unen al grupo amino de la asparagina) y O-glicosilacin (cuando se unen al grupo OH de la serina o de la treonina)

2. Naturaleza de la cadena lateral R a) Neutros o alifticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo aliftico. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un tomo de hidrgeno). Estos aminoacidos hidrofbicos tienden a ocupar la parte central de las protenas globulares, de modo que minimizan su interaccin con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I b) Aromticos: La cadena lateral es un grupo aromtico: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos aminoacidos, adems de formar parte de las protenas son precursores de otras biomolculas de inters: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.

c) Hidroxiaminocidos: Poseen un grupo alcohlico en su cadena lateral. Son la T y S . d) Tioaminocidos: Contienen azufre. Son C y M. La cistena (C) tiene gran importancia estructural en las protenas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la protena. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el aminocido cistina, que est formado por dos cistenas unidas por un puente disulfuro. La Metionina se caracteriza porque es el primer aminocido que se coloca durante la sntesis de protenas. e) Iminocidos: Tienen el grupo -amino sustituido por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidnico. Es el caso de la P . f) Dicarboxlicos y sus amidas: Son el cido asprtico (D) y el cido glutmico (E). Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q)

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g) Dibsicos: La cadena lateral contiene grupos bsicos. El grupo bsico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H). 3. Polaridad de la cadena lateral R a) Neutros o Apolares. Componen un grupo que se caracterizan porque su R es una cadena aliftica. Debido la naturaleza aliftica del R, no se generan zonas electronegativas o electropositivas en esa regin de la molcula y cuando forman parte de protenas tienden a alejarse del medio acuoso e interaccionar entre s en zonas internas de la molcula Son 8 los aminocidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos alifticos. La metionina posee una cadena lateral de ter tilico (C-S-C). La prolina es el nico aminocido cclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo -amino (realmente es un amina secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptfano contienen grupos aromticos. Son hidrfobos participan en la estructura tridimensional de las protenas. Se dividen en alifticos y aromticos.

b) Polares sin carga. Son aquellos que tienen posibilidades de tener asimetra en la distribucin de las cargas, por la presencia de un tomo de O, N o S. Como consecuencia, el R presenta regiones polares que permiten que se formen puentes de hidrgeno con otros R polares. Siete son los -aminocidos cuyo resto -R es polar pero sin carga. La glicina posee la cadena ms simple, un tomo de hidrgeno. La serina y la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrlisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminocidos con carga negativa. La tirosina posee un grupo fenlico y la cistena debe su polaridad a la presencia de un grupo tilico (-SH). Son hidrfilos se dividen en grupo OH y grupo carbamida (-CONH2).

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a) Polares con carga negativa. Existen dos -aminocidos cuyo resto polar posee carga negativa a pH fisiolgico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (- COOH), el cido glutmico y el cido asprtico. hay aminocidos que tienen R con carga por la presencia de un grupo adicional cido o base en la molcula. Los aminocidos cidos, (aspartato y el glutamato) tienen grupos - R cargados negativamente a pH 7.0 por la presencia del grupo -COOH en el radical. Son hidrfilos tienen importancia en la actividad cataltica de algunas enzimas.

b) Polares con carga positiva. Los aminocidos bsicos, que contienen uno o ms NH2 en el radical, tienen - R cargados positivamente a pH 7.0. Tres son los -aminocidos que poseen restos R cargados positivamente a pH fisiolgico. La lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio. Son hidrfilos tienen importancia en la actividad cataltica de algunas enzimas. Interaccionan con el DNA para su empaquetamiento.

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Lo anterior se resume en el siguiente cuadro:

1.4.2 AMINOCIDOS NO PROTEICOS

Se conocen ms de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su funcin no siempre es conocida.

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Los aminocidos no proteicos se pueden dividir en tres grupos: 1. D-aminocidos: la D-ala y el D-glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina s es un pptido con accin antibitica que contiene d-phe. En ciertos pptidos opioides de anfibios y reptiles tambin aparecen d-aminocidos. 2. -aminocido no proteica: la L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminacin del nitrgeno y la creatina (un derivado de la g) juega un papel importante como reserva de energa metablica. Tambin pertenecen a este grupo la homoserina y la homocistena. 3. -aminocidos: en estos aminoacidos, el grupo amino sustituye al ltimo carbono (carbono ), no al carbono . La -alanina forma parte de algunas coenzimas, y el cido -aminobutrico es un importante neurotransmisor.

1.5 REACCIONES DE IDENTIFICACIN

La reaccin de ninhidrina tiene como finalidad detectar los aminocidos libres. Generalmente los aminocidos reaccionan con la ninhidrina al calentarse con un exceso de la misma. De esta manera los aminocidos que poseen un grupo amino libre reaccionan, formando dixido de carbono, amonaco y un aldehdo que contiene un tomo de carbono menos que el compuesto original. La ninhidrina nos permite reconocer los -aminocidos y el producto formado es de un color azul o prpura.

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CAPITULO 2: PPTIDOS
Los pptidos son un tipo de molculas formadas por la unin de dos o ms aminocidos mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptdicos (es un polmero de aminocidos), Hay varias maneras de unir a dos aminocidos entre s, pero si queremos tener siempre un nuevo sitio de unin para aadir un tercer aminocido debemos unirlos cabeza con cola, dejando as la cabeza del primero y la cola del segundo libres para reaccionar con nuevas unidades de aminocidos. La unin de 2 a 50 aminocidos da lugar a un pptido.

2.1 ESTRUCTURA DE UN PPTIDO.

2.2 CLASIFICACIN DE PPTIDOS

Oligopptido: Estructuras que se forman de 2-10 aminocidos; A la hora de nombrar un Oligopptido se considera como aminoacido principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de los aminoacidos se nombran como sustituyentes, comenzando por el aminoacido que ocupa el extremo amino. El nombre de los oligopptidos dependiendo la cantidad de aminocidos es: Dipptidos.- Si el nmero de aminocidos es 2. Tripptidos.- Si el nmero de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- Si el nmero de aminocidos es 4. Pentapptidos: Si el numero de aminocidos es 5 Hexapptidos: Si el nmero de aminocidos es de 6. Heptapptidos: Si el nmero de aminocidos es de 7. Octapptidos: Si el nmero de aminocidos es de 8. Polipptido: va de 10-50 aminocidos.

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Protena: Son estructuras formadas a partir de ms de 50 aminocidos. Las protenas que contienen una sola cadena polipeptdica se denominan protenas monomricas, mientras que las compuestas de ms de una cadena polipeptdica se conocen como protenas multimricas.

2. 3 DIFERENCIA ENTRE PEPTIDOS Y PROTEINAS

Los pptidos se diferencian de las protenas en que son ms pequeos teniendo menos de diez mil o doce mil Daltons (un Dalton equivale a la duodcima (1/12) parte de la masa de un tomo de carbono-12) y las protenas pueden estar formadas por la unin de varios polipptidos y a veces grupos prostticos. Un ejemplo de polipptido es la insulina, compuesta de 55 aminocidos y conocida como una hormona de acuerdo a la funcin que tiene en el organismo de los seres humanos. Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son responsables por un gran nmero de funciones, muchas de las cuales todava no se conocen.

2.4 ENLACE PEPTDICO.

Enlace qumico: proceso fsico responsable de las interacciones atractivas entre tomos y molculas, y que confiere estabilidad a los compuestos qumicos diatmicos y poliatmicos. El enlace peptdico se da entre el grupo amino [NH2] de un aminocido y el grupo carboxilo [ COOH] de otro aminocido e implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente [CO-NH]. Es, en realidad, un enlace amida sustituido (podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo COOH terminal). Son enlaces que permite formar las protenas, siendo muy importantes desde el punto de vista biolgico ya que la rigidez de este determina la estructura y funcin de las protenas.

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Aminocidos y Pptidos 2.5 CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

Ms rgido y corto que un enlace C-N simple. El grupo de tomos alrededor del enlace peptdico puede configuraciones: trans y cis. darse en dos posibles

Los tomos que participan (O, C, N, H) son coplanarios Carcter polar o apolar de los pptidos depende de la naturaleza de los grupos de las cadenas laterales de los aminocidos que lo integran. Carcter parcial de doble enlace: Se le puede considerar un hbrido de resonancia. No se permite giro alrededor del enlace [-C-N-].

2.6 BLOQUEO DE GRUPOS AMINO Y CARBOXILO TERMINALES.

Los pptidos presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que no aparecen en las protenas. Como los extremos bloqueados N-terminal y C-terminal: El extremo N-terminal (tambin conocido como amino-terminal, NH2-terminal, extremo amina): Se refiere al extremo de un polipptido que finaliza con un aminocido que posee un grupo amina libre. La convencin que existe al scribir pptidos indica que el extremo N-terminal va a la izquierda y la secuencia proteica va desde el N-terminal al C-terminal o carboxilo terminal.

El extremo C-terminal (tambin conocido como carboxilo terminal, carboxi-terminal, extremo COOH o COOH-terminal): De un polipptido es la regin final e la cadena de aminocidos que termina en un grupo carboxilo (-COOH). La convencin para la escritura de pptidos es situar el extremo C-terminal a la derecha y escribir la secuencia desde el extremo N- al C-terminal.

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N-formil

N-TERMINALES N-acetil

C-TERMINALES

Amida

Ejemplo de extremo N-terminal y C-terminal:

2.7 FUNCIONES BIOLOGICA DE LOS PEPTIDOS

En los animales superiores como en el ser humano llama la atencin el hecho de cmo unos pocos aminocidos que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar respuestas biolgicas tan intensas. Los pptidos se producen generalmente mediante la hidrlisis

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de protenas precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de sntesis peptdica no ribosmica, en los cuales los aminocidos son activados a travs de una va diferente. Entre las funciones biolgicas ms importantes que realizan los pptidos podemos destacar las siguientes: 1. AGENTES VASOACTIVOS El agente hipertensor ms potente que se conoce es la angiotensina II, un octapptido que se origina mediante la hidrlisis de una protena precursora que se llama angiotensingeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otros pptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapptido que se origina mediante la hidrlisis de una protena precursora que se llama quiningeno. 2. HORMONAS Las hormonas son seales qumicas que ejercen su accin sobre rganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Se producen por las glndulas endocrinas, por ejemplo: hipfisis, tiroides, pineal, suprarrenales, pncreas; o por varios rganos como el rin, estmago, intestino, placenta, o el hgado. Entre las hormonas con estructura peptdica se encuentran las siguientes:
Nmero de aminocidos 51

Hormona

Funcin Reduce el nivel de glucosa en la sangre, promueve el almacenamiento de

Insulina

glucosa como glucgeno y grasa. El ayuno disminuye la produccin de insulina. Aumenta el nivel de glucosa en la sangre. El ayuno aumenta la produccin de glucagn. Estimula la liberacin de la hormona del crecimiento, aumenta la sensacin de hambre. Su presencia suprime la sensacin de hambre. El ayuno disminuye los niveles de leptina La Hormona de Crecimiento Humano (HGH), tambin llamada somatotropina, promueve la absorcin de aminocidos por las clulas y regula el desarrollo del cuerpo. Los niveles de la hormona de crecimiento aumentan durante el ayuno. Inicia y mantiene la lactancia en los mamferos Producido por la placenta en las etapas finales de la gestacin Induce la secrecin de testosterona

Glucagn Ghrelin Leptina

29 28 167

Hormona del crecimiento

191

Prolactina Lactgeno placental humano (HPL) Hormona luteinizante

198 191 204

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Hormona foliculoestimulante (FSH) Gonadotropina corinica Hormona estimulante del tiroides (tirotropina) Hormona Adrenocorticotrpica Vasopresina 204 237 201 39 Induce la secrecin de testosterona y dihidrotestosterona Producido despus de la implantacin de un huevo en la placenta Estimula la secrecin de tiroxina y triyodotironina Estimula la produccin de esteroides por la corteza suprarrenal (cortisol y corticosterona) Aumenta la reabsorcin de agua en las clulas de los tbulos renales 9 (hormona antidiurtica) Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly Provoca la contraccin de las clulas en las glndulas mamarias para Oxitocina 9 producir leche y estimula los msculos uterinos durante el parto Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly Angiotensina II Hormona paratiroidea Gastrina 8 84 14 Regula la presin arterial a travs de la vasoconstriccin Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe Aumenta los niveles de iones de calcio en los fluidos extracelulares Regula la secrecin de cido gstrico y pepsina, una enzima digestiva que consta de 326 aminocidos

3. NEUROTRANSMISORES. Los neurotransmisores son seales qumicas producidas en un terminal nervioso presinptico, y que a travs de un receptor especfico ejercen su accin sobre la neurona post-sinptica (figura de la derecha). Son neurotransmisores peptdicos las encefalinas (pentapptidos), la bendorfina (de 31 aminocidos) y la sustancia P (undecapptido). 4. ANTIBIOTICOS. La valinomicina y la gramicidina son dos pptidos cclicos con accin antibitica. Los dos contienen aminocidos de la serie D, adems de otros aminocidos no proteicos. 5. ANTIOXIDANTES El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripptido que acta como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxgeno (como el perxido de H) gracias a la enzima glutatin peroxidasa. La cual se encarga de catalizar la siguiente reaccin: H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O

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Aminocidos y Pptidos 2.8 HIDRLISIS DE PEPTIDOS

La hidrlisis parcial de un pptido puede realizarse enzimtica o qumicamente con acido acuoso. La hidrlisis acida no es selectiva y conduce a una mezcla ms o menos aleatoria de fragmentos pequeos, pero la hidrlisis enzimtica es absolutamente especifica. Por ejemplo, la enzima tripsina solo cataliza la hidrlisis de pptidos en el lado carboxilo de los aminocidos bsicos arginina y lisina; la quimotripsina solo rompe un lado carboxilo de los aminocidos arilsustituidos fenilalanina, tirosina y triptfano.

1.8.1 EJEMPLOS DE HIDRLISIS DE PEPTIDOS

HCl

Alanilserina

Alaninina

Serina

HCl

Serilalanina

Serina

Alanina

HCl

+ Alanilglicilserina* Analina + Glicina +

+ Serina

HCl

+ Histidilglicilglutamilalanina* Histidina + Glicina

+ + Glutamina

+ + Alanina

HCl

+ Glicilalanilvalina* Glicina + Alanina +

+ Valina

* La hidrlisis de los pptidos puede ser selectiva o NO selectiva dependiendo de las condiciones de reaccin y por tanto los aminocidos en que se descompone pueden variar.

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BIBLIOGRAFIA

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