4.

LAS PROTEÍNAS

Son macromoléculas de elevada masa molecular, constituidas por CHON y también

por S,Fe,P,Cu,Zn... Consituyen al rededor del 50% del peso celular.

En cuanto su estructura, son polimeros lineales no ramificados formadas por

monomeros no hidrolizables, aminoacidos. En las proteinas hay 20 de los cuales 8
son esenciales y otros 12 no esenciales.

Las proteínas son los instrumentos moleculares donde se almacena la información

genética contenida en el ADN, determinan la identidad biologica de los organismos.

1. LOS AMINOÁCIDOS

Tienen un grupo acido (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral o
grupo R. El grupo -COOH (carboxilico) tiene posición terminal, mientras que el grupo
amino puede ocupar distintas posiciones en la moelcula.

Todos los aminoacidos que forman las proteinas son α-aminoácidos porque su
grupo amino esta unido al C de al lado del grupo carboxilo. Los grupos R
determinan las propiedades quimicas, biologcas y funcionales de las prteinas.

Los demas aminoacidos no proteinicos ( no forman proteinas) se encuentra libres o

combinados y pueden ser:

- Precursores en el metabolismo .

- Neurotransmisores

- Forman parte de las paredes celulares

bacterianas

2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

ISOMERÍA ESPACIAL

El C α es asimetrico por lo tanto cada aminoacido puede tener dos configuraciones

espaciales de isomeros D y L, por tanto tambien tienen actividad optica (levógiro y
dextrógiro)

Todos los aminoacidos proteinicos que estan en los seres vivos se constituyen por la
forma L.
CARACTER ANFÓTERO

En una disolución acuosa (ph neutro) pueden comportarse acidificando o

basificando el medio (efecto tampón). Los aminoacdios forman iones dipolares ya
que el grupo carboxilo libera un protón y el grupo amino capta 1.

pH bajo, medio ácido (muchos H+) pH alto, medio basico (pocos H+

El Aa capta los H+ del medio El Aa libera H+ al medio

El Aa se comporta como base, ya que Se comporta como acido

amortigua la acidez del medio

ENLACE PEPTÍDICO

Los aminoacidos se unen entre si mediante enlaces peptidicos entre el grupo

carboxilo del aminoacido 1 y el amino del aminoacido 2. Se libera una molecula de
agua.

La union de varios Aa puede llamarse peptido, mientras que un Aa suelto se le llama

residuo:

- Dipeptido (2 Aa), tripeptido (3Aa), oligopeptido (-50Aa), polipeptido (+50Aa)

- Proteina (+ 100 Aa)

CARACTERISTICAS:

- Los 4 átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano .

-Posee un cierto caracter de donle enlace por tanto no puede girar, mientras que los
que no tienen enlaces peptidicos si.

3. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas funcionales tienen una serie de niveles estructurales de
funcionamiento:
- Estructura primaria
- Estructura secundaria
- Estructura terciaria
- Estructura cuaternaria (solo en algunas)
Este proceso se ve favorecido por unas proteínas
llamadas chaperonas, que interactúan con los
polipeptidos para que sigan un proceso de plegamiento
concreto.

ESTRUCTURA PRIMARIA
Se refiere a la secuencia de Aa que conforma una
proteína, los enlaces que la mantienen son los enlaces
peptidicos:
- Se considera el primer Aa que tiene el grupo
amino libre (extremo N-terminal)
- Se considera el último Aa que tiene el grupo
carboxilo libre (extremo C-terminal)
La cantidad de polipeptidos que se pueden formar aumenta exponencialmente
según la cantidad de Aa que lo forman (20^n)

ESTRUCTURA SECUNDARIA
A medida que se sintetizan los Aa la cadena adquiere una disposición espacial más
estable, ya que se forman puentes de H entre los grupos amino y carboxilo de
distintos Aa. Los giros en la cadena se dan gracias a los enlaces no peptidicos.
El tipo de conformación secundaria que se adopta depende de los puentes de H que
pueden formarse (enlaces intercadenarios):
- Hélice de colágeno
- α-helice
- β-lamina
Hélice de colágeno
Se constituye en gran parte por Aa de prolina el cual genera giros bruscos que se
enrollan hacia la izquierda. No hay puentes de hidrógeno por lo que la hélice se
encuentra más discendida.
α-helice
Se generan puentes de H entre los residuos cercanos (cada 4Aa), cada residuo gira
100º (hay 3,6 Aa por cada vuelta) y los radicales R se orientan hacia el exterior de la
hélice.

β-lamina
Se forman cadenas en zigzag, bien con una posición antiparalela o paralela. Los
puentes de H se forman entre los residuos
más alejados generalmente.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición que adopta en en espacio la estructura secundaria cuando se
pliega sobre si misma. Una proteína comienza a ser funcionalmente activa cuando
adopta esta conformación.
El plegamiento depende del enlace establecido entre los radicales R de los Aa:
- Puentes disulfuro: enlace
covalente fuerte entre grupos
tiol de cisteinas (S-S)
- Enlaces ionicos: entre
radicales con carga negativa y
positiva
- Enlaces de H: entre radicales
polares
- Atracciones hidrofobicas y
fuerzas de Van der Waal: entre
radicales de Aa apolares
Hay dos tipos de conformación:

Conformación globular (más frecuente)

La forma de la proteína tiene a ser esférica, existen tramos formados por estructuras
secundarias y zonas de giro sin estructura precisa.
Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior formando un
núcleo hidrofobico aislado del disolvente, mientras que las cadenas laterales polares
se disponen hacia el exterior de la molécula e interactúan con el disolvente.
Esta estructura permite la facilidad de solubilidad en disolventes polares como el
agua. Por tanto la función de estas proteínas son de transporte, enzimática,
hormonal…

Conformación fibrosa (menos frecuente)

Estas proteínas tienen aspecto filamentoso, están constituidas por polipeptidos que
forman cadenas paralelas y se enrollan entre sí formando fibras longitudinales ya
que sus Aa son (la mayoría) de naturaleza apolar.
Esto hace que sean insolubles en agua por lo que
suelen tener funciones estructurales y de sostén.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura la presentan únicamente las
proteínas constituidas por más de una cadena
polipeptidica llamadas protomeros.
En este caso, cada protomero adquiere su configuración terciaria y posterior mente
se asocian a otros a través de enlaces débiles (no covalentes) y de puentes
disulfuro (covalentes)

4. HOLOPROTEÍNAS Y HETEROPROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS: compuestas unicamente por Aa.
- FIBROSAS: con estructura longitudinal e insolubles en agua
mayoritariamente:
Colageno, aporta resistencia a la piel, huesos, tendones…
Miosina, contraccion muscular.
Quitina, endurece las capas externas de la epidermis para formar estructuras
como cuernos, pelo, uñas…
Elastina, aporta flexibilidad al tejido conjuntivo y vasos sanguíneos ya que es
muy flexible.
Fibrina, interviene en la coagulación sanguínea creando una red insoluble
que forma el coagulo.
 - GLOBULARES: con estructura esferica y solubles en agua:
Histonas y protaminas, se asocian al ADN y permien su empaquetamiento.
Albúmias, tienen función de reserva de Aa y de energia, también regulan la
presión osmotica de la sangre
Globulina, transportadoras de proteinas especificas como las alfa-globulinas y
beta-globulinas.

HETEROPROTEINAS: estan formadas por un grupo proteínico (Aa) unido a un

grupo no proteínico que puede ser organico o inorganico, grupo prostético.
- Cromoproteínas: el grupo prostético es un pigmento. Puede ser:
● De naturaleza porfirínica: el grupo prostético es metalporfirina
constituida por porfirina:
- Hemoglobina y mioglobina (porfirínicas con el grupo hemo
(Fe+2) → el grupo prostetico se denomina HEMO, posee un
catión de hierro 2 (Fe +2) y tiene color rojo. La hemoglobina y
mioglobina transportan O2 en la sangre y en los musculos
respectivamente.
- Peroxidasas y catalasas (porfirínicas con el grupo hemino
(Fe+3) → el grupo prostetico es HEMINO ya que tiene un
catión de hierro 3 (Fe +3). Se consideran enzimas.
● De naturaleza no porfirínica: su grupo prostetico no corresponde a una
metalprofirina.
- Glucoproteínas: el grupo prostetico es una cadena glucídica unida
covalentemente a la cadena polipeptidica:
● Proteínas receptoras y reconocimiento celular, presentes en la
membrana celular.
● Inmunoglobulinas o anticuerpos: defensa contra las infecciones.
● Mucinas de secreción: pruducidas por las glandulas salivales.
- Fosfoproteínas: el grupo prostético es el acido ortofosforico:
● Caseína: reserva energetica en la leche.
 - Lipoproteinas: el grupo prostetico son lipidos:
● Lipoproteinas estructurales: forman la membrana plasmantica y las
paredes bacterianas.
● Lipoproteinas sanguíneas: constituidas por una región central con
lípidos apolares y una capa externa polar dormada por fosfolipidos.
Transportan lipidos por el torrente sanguíneo. Pueden ser:
- Quilomicrones → forman celulas de la mucosa del intestino
delgado. Del intestino pasan a la linfa y de esta a la sangre que
los hace llegar a los tejidos musculares, adiposos y del higado.
- Lipoproteinas de baja densidad → transportan colesterol y
fosfolipidos desde el higado hasta los tejidos donde se utilizan
para formar parte de las membranas celulares.
- Lipoproteinas de alta densidad → transportan el colesterol al
higado para que se metabolice.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades fisicas y quimicas dependen de los radicales R de los Aa situados
a la superficie de la proteina.

- ESPECIFICIDAD → propiedad caracterisirca de las proteinas. Para que

unaproteina realice su función es imprescindible que adopte una estructura
tridimensional concreta y sus Aa interactuen conrretamente con su entorno.
Eso se debe a que cada proteina realiza una función concreta y de forma
muy eficiente. Por tanto, cambios en la frecuencia o en la conformación
pueden alterar su función. Por ejemplo, pueden llevar a formar depósitos
insolubles que dificultan el funcionamiento normal celular y ocasionan
enfermedades como parkinson o alzheimer.
- SOLUBILIDAD → depende del disolvente en el que se encuentre la proteina:
- Disolvente polar (agua): las proteinas son mas solubles cuanto mas
radicales polares o con carga se presenten en la superficie.
- Disolvente apolar (benceno): son mas solubles cuanto mas radicales
apolares presenten e la superficie.
Estos radicales forman enlaces o interacciones con el disolvente cosa wue
dificulta que las proteinas participen. El pH modicifa el grado de ionización de
los Aa que afecta en la solubilidad de las proteinas.
 - DESNATURALIZACIÓN → la desnaturalización es la perdida de la estructura
cuaternaria, terciaria e incluso secundaria, por lo que la proteina deja de ser
funcional. Variaciones de pH, temperatura o adicion de sustancia
desnaturalizantes cambian las interacciones
entre los Aa y favorecen la desnaturalización de
la proteina. En muchos casos la
desnaturalización no es reversible, esto
depende del grado de modoficación de la
estructura proteica. En caso de poder
renaturalizarse este proceso podria durar horas
o dias o que no se adopte a la estructura
funcional inicial.
- PROTEINAS HOMOLOGAS → existen proteinas que tienen la misma función
en diferentes especies, denominadas proteinas analogas. Estas proteinas
son similares pero no iguales ya que han ido diferenciandose a causa de la
evolucion:
- Zonas mas conservadas entre proteinas homologas: incluyen aquellos Aa
necesarios para realizar una función.
- Zonas menos conservadas entre proteinas homologas: incluyen aquellos
aquellos Aa que pueden ser sustituidos sin que su funcionalidad se vea
comprometida (son zonas con menos presion evolutiva). El grado de similitud
entre estas regiones sera menor entre especies evolutivamente cercanas ya
que ha habido mas tiempo para que actue la evolución.
- CAPACIDAD AMORTIGUADORA → al igual que los Aa, las proteinas
tambien tienen un caracter anfotero. Tienden a neutralizar las variaciones del pH del
medio.
- En el medio acido ( elevada cantidad de H+) se comportan como una base ya que
recogen H+
- En el medio basico (poca cantidad de H+) se comportan como un acido ya que
liberan H+
El pH en el que la proteina tiene una carga globular neutra se llama punto
isoelectrico.