BIOQUIMICA

Objetivo de la clase
Conocer los tipos, funciones y propiedades de las enzimas.
Explicar los fenómenos de cinética enzimática.
Identificar los tipos de inhibición reversibles
Enzimas: Cinética de Michaelis-Menten
Enzimas: Tipos de inhibición reversibles

Inhibición competitiva
Enzimas: Tipos de inhibición reversibles

Inhibición no competitiva
Enzimas: Tipos de inhibición reversibles

Inhibición acompetitiva (uncompetitive)

El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo ES, interfiriendo

con la unión del sustrato y la formación del producto

Inhibición mixta – Inhibición No competitiva Mixta

Km depende de la afinidad del inhibidor por
la enzima (libre o ES) y Vmax decrece.
Enzimas: Tipos de inhibición reversibles

Se investigó el efecto de un inhibidor I sobre la velocidad de una reacción

catalizada enzimáticamente sobre un solo sustrato, obteniéndose los siguientes
resultados

Concentración de sustrato Concentración del inhibidor

(mmol L -1) (mmol L -1)
0 0.5 1.0

Velocidad de reacción n0 (mmol L -1 min-1)

0.05 0.33 0.20 0.14

0.10 0.50 0.33 0.25
0.20 0.67 0.50 0.40
0.40 0.80 0.67 0.57
0.50 0.83 0.71 0.63

A) ¿De que manera actúa el inhibidor? B) Obténgase los valores para Vmáx, y Km.
 Enzimas: Tipos de inhibición reversibles

A) La manera más sencilla de deducir cómo actúa un inhibidor es graficar 1/n 0 en

función de 1/[S]0 para cada concentración del inhibidor
8

1/n 0 (mmol L -1 min-1 )

6

5
[I ] 0 (mmol L-1)

4 [I ] 0,5 (mmol L-1)

[I ] 1,0 (mmol L-1)
3

0
-15 -10 -5 0 5 10 15 20 25

1/[S] 0 [(mmol L-1) -1]

Se modifica la pendiente pero no la intersección en el eje 1/n0 (1/Vmax). Esto indica que el
inhibidor I está actuando como un inhibidor competitivo.

B) De la intersección en el eje 1/v0 se puede estimar Vmax= 1(mmol L -1 min-1) y de la

intersección con el eje 1/[S]0 los valores de Km=0,1 (mmol L -1) sin ihnhibidor, Km=0,2(mmol L -
1) con 0.5(mmol L -1) de inhibidor y K =0,3 (mmol L -1) con 1(mmol L-1)
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