Citoesqueleto y movimiento celular

proteína pequeña globular y asimétrica

que posee un bolsillo de unión a ATP, lo
Existen 3 tipos de filamentos proteicos,
que genera que al polimerizar conformen
compuestos a partir de monómeros, que
una estructura helicoidal (actina F) con
conforman el citoesqueleto:
polaridad distinta en sus extremos.

El extremo - es aquel en que el bolsillo

se encuentra mirando hacia el
citoplasma, y el extremo + es aquel en
donde el sitio que no lo posee se
encuentra hacia el citoplasma.

Estos filamentos cambian continuamente

su disposición y longitud en la celula,
donde cada uno de estos posee territorios
preferenciales, pero un únicos ya que
pueden cohabitar espacios.
Los filamentos de actina son polimeros
En términos de dinámica, se tiene que que se autoensamblan via monomeros de
filamentos de actina> microtúbulos> actina (normalmente actina G [ATP] ). Se
filamentos intermedios. necesitan inicialmente 3-4 monomeros
choquen en la coreccion correcta para
Filamentos de actina generar enlaces debiles y generar un
nucleo. Al ya tener un nucleo la estructura
Se encuentran debajo de la membrana
esta levemente estabilizada y permite que
plasmática y le otorgan rapidez (forman el
en adelante las interacciones correctas con
citoesqueleto subcortical). Estos
los siguientes monomeros sea mucho más
filamentos son altamente dinámicos, lo
eficiente.
que genera la fuerza para el movimiento
celular.

Los filamentos están formados por

monómeros de actina G, la cual es una
En presencia de ATP G-actina polimeriza
en F-actina de tal manera que la hendidura
de un monómero toca la parte posterior de
la siguiente formando el filamento polar.,
Cuando la actina G pasa a ser parte del
filamento, el proceso activa la actividad
ATP-asa de la actina, por lo que se
hidroliza el ATP y se libera energia,
energia que se traduce en cambio
conformacional a F-actina. Así el centro
del filamento tenemos actina-ADP y en el
extremo -, ya que al ser mas lentp se
generan una ventana en la hidrolizacion,
mientras que en el extremo + hay actina
ATP.
La velocidad de formacion del extremo +
es mucho más rápida e intercambia más
rápidamente actina que el extremo -, esto
debido a la polaridad de la molécula.
Ademas, la velocidad de la polimerización
depende de núcleos, ya que la nucleación
es la etapa lenta, mientras que la
elongación esta fuertemente favorecida.
concentraciones a la que el extremo + y –
respectivamente polimerizan.
Por la hidrolisis de ATP y la polaridad se
tienen distintas constantes de equilibrio
en cada extremo, con estas constantes se
saca la oncentracion critica,valor que si se
supera hay formación, si no degradación.
El extremo – posee una menor
concentración critica.
Así el treadmilling se refiere a como el
filamento dinámicamente se ensambla
siempre por un lado y desarma por otro
(efecto rotativo) a concentraciones
intermedias de ambas concentraciones
criticas; esto genera movimiento.

Lamellopodio
Es el borde de avance formado por actina
en una celula. Los extremos barbados (+)
se observan en este borde.

Treadmilling
El filamento de actina exhibe tradmilling o
efecto rotatorio in vitro cuando se alcanza
el estado estacionario, donde la
concentración de G-actina estra entre C+ y
C- en presencia de ATP, las cuales son las
La polimerización del filamento de actina favoreciendo la entrada/asociación por el
y este constante movimiento genera extremo +.
fuerza física. Este comportamiento del
La cofilina se encarga de acelerar el
filamento de actina puede ser
densensamble del filamento desarmando
aprovechado por la celula para moverse.
los filamentos al unirse al extremo -, se
En bacterias se encuentra inmediatamente detrás de la
generan colas de actina que esta polimerizando.
cometa, que
empujan a estas. La
fuerza deende de
muchos filamentos
polimerizando. Se
tiene proteínas de
superficie en la
. Si cofilina y profilina aumentan, tambien
bacteria que causan la polimerización de
lo hace la tasa de movimiento.
los filamentos de actina.

El lamellopodio esta formado por una

densa red de filamentos ramificados y
conectados que posee distintas proteínas
asociadas.

La timosina es un buffer de actina que

Reguladores de la Polimerizacion
La profilina y cofilina son proteínas
accesorias que se encargan de la
regularización de la formacion de los
filamentos de actina y su organización
espacial.
secuestra la actina ATP y la libera cuando
es necesaria.
La proteína ACT induce la formación de la
cola de actina en bacterias, esta proteína se
une a la proteína ARP2/3 que en un
complejo importante para la formación de
microfilamentos.

La profilina estabiliza los filamentos de

actina y favorece su formacion, sacando el
ADP de la actina y poniendo ATP, así
Proteínas ARP2/3: Son nucleadores de
nuevos filamentos de actina, hace nazcan
nuevos filamentos que posteriormente
puedan elongarse. Se ubican en la
intersección de un filamento viejo con uno
nuevo. Estos complejos tienen la
capacidad de formar núcleos falsos que
pemiten reclutar nuevas actinas para el
nacimiento de los nuevos filamentos y su
elongación. Estos se ubican en el borde
líder.

La fuerza que genera el proceso de

polimerización de la actina depende de la
concentración del monómero, y se puede
medir mediante nanopartículas
capturadas por laser.