4. CITOESQUELETO Y MOVIMIENTO CELULAR.

 Red de filamentos de proteína que se extienden por el citoplasma. Proporciona un armazón estructural para la
célula, actuando como un andamio que determina la forma celular y la organización general del citoplasma.
Además es el responsable de los movimientos de la célula en su conjunto (ejemplo: migración, movimiento en
mitosis) y del transporte interno de los organulos y de otras estructuras a través del citoplasma.

 Está constituido por tres tipos principales de filamentos de proteínas:

 FILAMENTOS DE ACTINA.
 MICROTÚBULOS.
 FILAMENTOS INTERMEDIOS.

OM
1.- FILAMENTOS DE ACTINA.

 Proteína citoplasmática más abundante.

 Polimeriza para formar FILAMENTOS DE ACTINA o

.C
“MICROFILAMENTOS”; que son fibras delgadas y flexibles de
aproximadamente 7nm de diámetro y hasta varios metros de longitud.
 Puede organizarse formando HACES o REDES.
DD
 Su asociación a otras estructuras está mediada a través de PROTEÍNAS
DE UNIÓN A ACTINA.
 Los filamentos de actina abundan sobre todo debajo de la mp, donde
forman una red que proporciona un soporte mecánico, determina la
forma celular y permite el movimiento de la superficie celular, lo que
LA

permite a las células migrar, engullir partículas y dividirse.

ENSAMBLAJE Y DESENSAMBLAJE DE LOS FILAMENTOS DE ACTINA:

 Los eucariontes tienen varios tipos distintos de actina que se encuentran codificados por distintos miembros de
FI

la familia de los genes de la actina. Los mamíferos tienen 6 tipos diferentes de genes de actina: 4 se expresan en
músculo y 2 en células no musculares.
 Cada monómero de actina es una proteína de 43kDa, llamado ACTINA G (actina globular), que tiene dos sitios de
unión que median la interacción cabeza con cola con otros dos monómeros de actina, para así polimerizar


filamentos produciento la ACTINA F (actina filamentosa).

Elisa Lara. Medicina, UNCO.

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 OM
.C
DD
LA

 En los filamentos cada monómero se encuentra girado 166°, por lo que tienen la apariencia de una doble hélice.
Debido a que todos los monómeros de actina están orientados en la misma dirección, los filamentos de actina
FI

presentan una polaridad diferenciada y sus extremos, denominados EXTREMOS PROTUBERANTES o +, y

EXTREMOS PUNTIAGUDOS o -, se distinguen entre sí. Esta polaridad de los filamentos de actina es importante
tanto para su ensamblaje como para establecer una dirección única en el movimiento de la miosina respecto a la
actina.


 El primer paso en la polimerización de la actina, llamado NUCLEACIÓN, consiste en la formación de un pequeño

acúmulo compuesto por tres monómeros de actina. A continuación los filamentos pueden crecer mediante la
adición de monómeros en ambos extremos, pero el extremo (+) se alarga de cinco a diez veces más rápido que el
extremo (-).

 Los monómeros de actina se unen a ATP, el cual se hidroliza a ADP tras el ensamblaje del filamento. Aunque el
ATP no es necesario para proporcionar energía para la polimerización, los monómeros de actina unidos a ATP se
polimerizan más fácilmente que aquellos que tienen ADP unido.

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 Como resultado, se añaden monómeros
de ACTINA-ATP más rápidamente a los
extremos (+) de los filamentos, y el ATP se
hidroliza a ADP tras la polimerización.

 La unión de ACTINA-ADP es más débil, y

puede disociarse del extremo (-), esto da
paso al fenómeno conocido como
INTERCAMBIO, por el cual se añade
actina-ATP al extremo (+) y el mismo
tiempo se disocia la actina-ADP del
extremo (-) del filamento.

OM
 Varios fármacos se unen a la actina y afectan su polimerización. Por ejemplo, las CITOCALASINAS se unen a los
extremos protuberantes de los filamentos y bloquean su elongación. Esto provoca cambios en la forma de la
célula así como la inhibición de algunos movimientos celulares.

.C
El ensamblaje y desensamblaje de los filamentos de actina está regulado por PROTEÍNAS DE UNIÓN A ACTINA.

PROTEÍNAS DE UNIÓN A ACTINA

Papel en la célula. Proteínas representativas.
DD
Unión de monómeros Profilina, twinfilina
Iniciación y polimerización de filamentos Arp2/3, formina
Caperuzas CapZ, tropomodulina
Estabilización de filamentos Nebulina, tropomiosina
Formación de enlaces cruzados de filamentos α-actinina, filamina, frimbina, villina
LA

Unión de filamentos de actina a proteínas Distrofina, espectrina, talina, vinculina

Escisión de filamentos Cofilina, gelsolina
 Las proteínas principales que estimulan el inicio de la elongación de los filamentos de actina son la FORMINA y el
COMPLEJO Arp2/3. Las actividades de estas proteínas están reguladas como respuesta a diferentes señales con
FI

el fin de determinar dónde se formarán los filamentos dentro de la célula.

- FORMINAS: Familia de proteínas que se unen a ATP-actina y provocan la nucleación de la polimerización inicial
de los monómeros de actina. A continuación se mueven a lo largo del filamento en crecimiento, añadiendo


nuevos monómeros a los extremos protuberantes. La nucleación de formina crea las hebras de tensión de
elongación de los filamentos de actina no ramificados, el anillo contráctil, filopodia, y los filamentos delgados
de las células musculares.

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 COMPLEJO Arp2/3: Inician el crecimiento de filamentos de actina ramificados, que desempeñan un papel
fundamental en el impulso del movimiento celular en la membrana plasmática. Las proteínas Arp2/3 se unen
a ATP-actina cerca de los extremos protuberantes de filamentos e inician la formación de una nueva rama. La
actividad de estas proteínas está controlada por otras proteínas celulares, de manera que la formación de
filamentos de actina ramificados se encuentra regulada por las necesidades fisiológicas de la célula.

OM
.C
DD
 TROPOMIOSINAS: Son proteínas fibrosas que se unen en sentido longitudinal a lo largo del surco de los
filamentos de actina, y que tienen como función, servir como caperuza para estabilizar los filamentos. Debido
LA

al splicing alternativo, cuatro genes de tropomiosina codifican más de 40 de estas proteínas. Estas son
determinantes para la posición de los filamentos de actina dentro de la célula.
FI


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  Otras proteínas que se unen a lo largo de los filamentos de actina actúan para enlazar los filamentos de actina
en haces o redes o para mediar en la asociación de filamentos de actina con otras proteínas celulares.

 Otras proteínas de unión a actina remodelan o modifican, en lugar de estabilizar, los filamentos existentes. Un
ejemplo, es la proteína COFILINA, que corta los filamentos de actina. Se generan así nuevos extremos de los
filamentos, que son accesibles para despolimerización de sus extremos puntiagudos o crecimiendo por añadido
de nuevos monómeros de actina en sus extremos protuberantes.

OM
.C
DD
LA
FI

ORGANIZACIÓN DE LOS FILAMENTOS DE ACTINA:

 Los filamentos individuales de actina se ensamblan en dos tipos generales de estructuras, denominadas: HACES
DE ACTINA y REDES DE ACTINA. Los cuales cumplen funciones diferentes dentro de la célula.


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1.- HACES DE ACTINA:

 Filamentos de actina se unen por puentes cruzados y se disponen en

estructuras paralelas estrechamente agrupadas.
 Proteínas de entrecruzamiento: PROTEÍNAS FORMADORAS DE HACES DE
ACTINA. Que son pequeñas proteínas rígidas que fuerzan a los filamentos a
alinearse estrechamente unos con otros.
 Existen dos tipos de haces de actina: - HAZ
PARALELO:
o Filamentos de actina estrechamente agrupados, alineados en
paralelo.
o Sostiene proyecciones de la membrana plasmática, tales como:

OM
microvellosidades.
o Todos los filamentos tienen la misma polaridad, con sus extremos
protuberantes adyacentes a la mp.
o Proteína formadora: FRIMBINA.
- HAZ CONTRÁCTIL:
o Filamentos más espaciados que son capaces de contraerse

.C
(ejemplo: Haces del anillo contráctil en mitosis).
o Proteína fomadora: α-ACTININA.
o La mayor separación entre estos filamentos permite a la proteína
DD
motora miosina interaccionar con los filamentos de actina,
permitiendo la contracción.
2.- REDES DE ACTINA:

 Filamentos de actina se unen por puentes cruzados con una disposición

LA

ortogonal más holgada y forman mallas tridimensionales con las

propiedades de los geles semisólidos.
 Proteínas de entrecruzamiento: Tienen a ser proteínas largas y flexibles que
puedene establecer puentes de unión entre filamentos perpendiculares. -
FI

 FILAMINA: Forma puentes cruzados entre

filamentos de actina ortogonales, creando
una malla tridimensional holgada. Esta red
subyace a la membrana plasmática y es un


soporte estructural para la superficie de la

célula.

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ASOCIACIÓN DE LOS FILAMENTOS DE ACTINA CON LA MEMBRANA PLASMÁTICA:

 La red de filamentos de actina y de proteínas de unión a actina que subyace a la membrana plasmática,
determina la forma de la célula y está implicada en diversas acciones de la superficie celular, incluyendo el
movimiento. Por lo tanto, la asociación entre el citoesqueleto de actina y la membrana plasmática es
fundamental para la estructura y función celular.

 La principal proteína que proporciona la base estructural del citoesqueleto cortical en los eritrocitos es la proteína
de unión a actina llamada ESPECTRINA.

OM
 Esta proteína es un tetrámero que está formando por dos subunidades alfa y dos subunidades beta. Estas
subunidades tienen dos sitios de unión a actina separados. Los extremos de los tetrámeros de espectrina se

.C
asocian con filamentos cortos de actina, dando como resultado una RED DE ESPECTRINA-ACTINA.

 Aunque la propia espectrina se une a los fosfolípidos de la membrana, el principal nexo de unión entre la red de
DD
espectrina-actina y la mp lo proporciona la proteína llamada ANQUIRINA, que se une tanto a la espectrina como
al dominio citosólico de una proteína transmembrana de banda 3. Un nexo adicional se da por una proteína 4.1
que se fija a las uniones espectrina-actina.
LA
FI


 Otro tipo de proteínas involucradas entre la red espectrina-actina-anquirina y la membrana plasmática, pero en
otros tipos celulares, es la DISTROFINA, relacionada con enfermedades congénitas asociadas al cromosoma X
provoca una degeneración progresiva del músculo esquelético y los pacientes, con la forma más severa,
generalmente fallecen durante la adolescencia o alrededor de los 20 años. Este gen codifica a una proteína que
está ausente (Duchenne) o alterada (Becker). Forma dímeros que fijan los filamentos de actina a las proteínas
transmembrana de la mp en los miocitos. Estas proteínas transmembraba a su vez, fijan el citoesqueleto a la
MEC lo que desempeña un papel importante en la estabilidad celular durante la contracción muscular.

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  El citoesqueleto de actina se encuentra anclado a regiones de contacto célula-célula llamadas UNIONES DE
ADHERENCIA. En las células epiteliales estas uniones forman una estructura continua en forma de cinturón,
denominada CINTURÓN CIRCUNFERENCIAL, alrededor de cada célula, de tal manera que un haz contráctil de
filamentos de actina subyacente se une a la membrana plasmática. El contacto entre células en las uniones de
adherencia está mediado por proteínas transmembrana llamadas CADHERINAS. Las cadherinas forman un
complejo con otras proteínas de unión a actina y anclan los filamentos de actina en la membrana plasmática.

OM
.C
DD
LA
FI

MICROVELLOSIDADES:


 La superficie de las mayoría de las células tienen proyecciones o protuberancias que intervienen en el movimiento celular,
fagocitosis, o en funciones especializadas (ej: absorción de nutrientes). La mayoría de estas extensiones están formadas por
filamentos de actina, que están organizados en haces o redes estables.

 Las más caracterizadas son las MICROVELLOSIDADES, extensiones digitiformes de la membrana plasmática que son
particularmente abundantes en la superficie de las células implicadas en la absorción, como las células epiteliales de tapizan
el intestino. Estas microvellosidades forman una capa sobre la superficie apical (“borde de cepillo”). Otro ejemplo son los
ESTEREOCILIOS de las células auditivas.

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  Estos filamentos están organizados en haces que están entrelazados, en parte por la FRIMBINA, y otra parte, al menos en
los enterocitos, por la VILLINA. A lo largo de su estructura, los haces de actina de las microvellosidades se encuentran unidos
a la membrana plasmática a través de BRAZOS LATERALES constituidos por CALMODULINA asociada a miosina I, la cual
puede estar implicada en el movimiento de la membrana plasmática a largo del haz de actina de la microvellosidad. En su
base, estos haces de actina, están anclados en una región rica en ESPECTRINA de la porción cortical de actina, llamada “RED
TERMINAL” que entrelaza y estabiliza las microvellosidades.

PROTRUSIONES DE LA SUPERFICIE CELULAR Y MOVIMIENTO DE LAS CÉLULAS:

 A diferencia de las microvellosidades, muchas protrusiones celulares son TRANSITORIAS, y se forman en respuesta a
estímulos que intervienen en el movimiento celular (ej: migración celular, migración para curación de heridas, extensión
células cancerosas en metástasis, fagocitosis).

OM
 Todos estos movimientos se basan en EXTENSIONES LOCALES DE LA MEMBRANA PLASMÁTICA que se prolongan desde el
borde delantero de una célula en movimiento.

- PSEUDÓPODOS (A y B): Extensiones de un ancho moderado, basados en filamentos de actina entrelazados en una red
tridimensional. Responsables de FAGOCITOSIS y MOVIMIENTO DE LAS AMEBAS EN UNA SUPERFICIE.

- LAMELIPODIOS (C): Extensiones anchas, laminares, del borde apical de los fibroblastos, basados en filamentos de actina
entrelazados en una red tridimensional.

.C
- FILOPODIOS (C): Extensiones muy delgadas, sustentada por haces de actina que se extienden desde los lamelipodios.
DD
LA
FI


 La formación de protrusiones de la mp en respuesta a a los estímulos extracelulares está regulada por proteínas
de unión a GTP de la familia RHO. Las señales que estimulan el movimiento celular activan los receptores en la
membrana plasmática, que que conduce a la activación de las proteínas RHO, que actúan promoviendo la
polimerización de los filamentos de actina. Los miembros de la familia rho activan las proteínas de la familia
WASP que estimulan el COMPLEJO Arp2/3 e inician el crecimiento de los filamentos de actina ramificados.
Los filamentos de actina en crecimiento empujan a la membrana plasmática y activan la formación de
protrusiones en las superficies celulares.

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  A medida que los nuevos filamentos de actina se extienden en el proceso celular en crecimiento, proporcionan
vías (junto con microtúbulos reorganizados) para el suministro de vesículas que contienen lípidos y proteínas
necesarios para que prosiga la extensión.
2.- MICROTÚBULOS.

 Varillas rígidas y huecas de

aproximadamente 25nm de diámetro.

 Estructuras dinámicas que se

ensamblan y se desensamblan.

 Determinación de la forma celular,

OM
participación en movimientos
celulares y separación de los
cromosomas durante la mitosis.
ESTRUCTURA Y ORGANIZACIÓN DINÁMICA DE

.C
LOS MICROTÚBULOS:

 Compuestos por un solo tipo de proteína globular denominada: TUBULINA.

DD
 La tubulina es un dímero constituido por dos polipéptidos estrechamente ligados: α-tubulina y β-tubulina. Un
tercer tipo de tubulina se ubica exclusivamente en el centrosoma: γ-tubulina. Que desempeña un papel crucial
en el inicio del ensamblaje de los microtúbulos.
 Los dímeros de tubulina se polimerizan para formar MICROTÚBULOS, que consisten en 13 protofilamentos
lineales ensamblados alrededor de un núcleo hueco.
LA

 Los microtúbulos también son estructuras polares con dos extremos diferenciados, (+) y (-). Esta polaridad
determina la dirección del movimiento motor molecular a lo largo de los microtúbulos.
 Los MT son estructuras muy dinámicas que pueden sufrir ciclos de ensamblaje y desensamblaje rápidos.
 Tanto la α-tubulina, como la β-tubulina, se unen a GTP, regulando así la polimerización. Esto se denomina:
“INESTABILIDAD DINÁMICA” (fundamental en la mitosis).
FI

 El GTP unido exclusivamente a la β-tubulina se hidroliza a GDP inmediatamente después de la polimerización.

Esta hidrólisis de GTP debilita la afinidad de unión entre los dímeros de tubulina, que puede llevar a la rápida
disociación de tubulina unida a GDP desde los extremos de los microtúbulos. En consecuencia, el extremo menos
debe ser protegido para evitar su rápida despolimerización, habitualmente por su anclaje a los centrosomas.


 Las PROTEÍNAS ASOCIADAS A LOS MICROTÚBULOS (MAP) regulan el comportamiento dinámico de los
microtúbulos celulares.
PROTEÍNAS ASOCIADAS A LOS MICROTÚBULOS (MAP)
Papel en la célula. Proteínas representativas.
Inicio del microtúbulo Anillo de tubulina-γ
Polimerización del extremo (+) XMAP215
Despolimerización del extremo (+) Quinesina 8 y 13
Corte Katanin
Estabilidad longitudinal Tau, MAP1, MAP2,MAP4
Rescate CLASP

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ENSAMBLAJE DE LOS MICROTÚBULOS:

 Se extienden hacia afuera desde el CENTROSOMA, que se localiza junto al núcleo cerca de centro de las células
interfásicas.

 Durante la mitosis, de forma similar, los microtúbulos se extienden a partir de centrosomas duplicador para
formar el HUSO MITÓTICO. El centrosoma desempeña así una función importantísima como el CENTRO
ORGANIZADOR DE MICROTÚBULOS. El papel del centrosoma es iniciar el crecimiento de los microtúbulos, a
través de su proteína clave, la γ-tubulina, esta proteína está asociada a ocho o más proteínas formando una
estructura en forma de anillo llamada COMPLEJO DEL ANILLO DE γ-TUBULINA, que es la semilla para el
crecimiento de los microtúbulos.

OM
 Los centrosomas están conformados por dos CENTRIOLOS rodeados por MATERIAL PERICENTRIOLAR. Los
centriolos son estructturas cilíndricas que contienen 9 TRIPLETES DE MICROTÚBULOS organizados alrededor de
una estructura central en forma de rueda de carro. También actúan en la superficie celular como CUERPOS
BASALES DE CILIOS Y FLAGELOS. No hay que cofundirse por esto, porque ES EL MATERIAL PERICENTRIOLAR EL
QUE CONTIENE LOS ANILLOS DE γ-TUBULINA y actúa para iniciar el ensamblaje de los microtúbulos.

.C
DD
LA
FI

ORGANIZACIÓN DE LOS MICROTÚBULOS EN LAS CÉLULAS:



 El comportamiento de los microtúbulos está regulado por las MAP, algunas de ellas controlan la inestabilidad
dinámica uniéndose a los extremos (+), y otras los destruyen o bien los estabilizan uniéndose a lo largo de su
extensión.

 Otra forma de controlar la estabilidad de los microtúbulos es a través de las MODIFICACIONES

POSTRADUCCIONALES DE LAS TUBULINAS; fosforilación, acetilación, palmitoilación, eliminación y adición de
tirosinas, etc. Las interacciones con las MAP permiten que la célula estabilice sus microtúbulos en posiciones
concretas.

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 OM
.C
TRANSPORTE DE MERCANCÍAS Y ORGANIZACIÓN INTRACELULAR:

 Los organulos y vesículas de membrana que contienen proteínas y ARN tienen que ser transportadas del cuerpo
DD
celular al axón, en el caso de las neuronas. Esto se produce gracias a proteínas: QUINESINA (lleva carga hasta el
extremo de los axones) y DINEÍNA (lleva carga desde el extremo de los axones). Por ejemplo, las vesículas
secretoras que contienen neurotransmisores se transportan desde el aparato de Golgi hasta las ramas terminales
del axón gracias a la acción de la quinesina. En la dirección opuesta, la dineína citoplasmática transporta las
vesículas endocíticas desde el axón hacia el cuerpo celular.
LA
FI


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 Además de transportar vesículas, los microtúbulos y proteínas motoras asociadas POSICIONAN LOS ORGANULOS
ENDOMEMBRANOSOS (RE, Golgi, lisosomas, peroxisomas, mitocondrias), en el interior celular. Por ejemplo, el RE a la
periferia celular en asociación con los microtúbulos. Los fármacos que despolimerizan a los microtúbulos provocan que el
RE se retraiga al centro de la célula, lo que indica que se necesitan los MT para mantener al RE en su estado extendido, a
través de la acción de la quinesina. Esta proteína también influye en la colocación de lisosomas en posiciones alejadas de
la célula.

Por otro lado, se cree que la dineína interviene en la colocación del aparato de Golgi, el cual se encuentra situado en el
centro de la célula, cerca del centrosoma.

OM
CILIOS Y FLAGELOS:

 Son prolongaciones de la membrana plasmática constituidas por MT, y son responsables del movimiento de
varios tipos de célular eucarionte.

.C
Son estructuras muy similares entre sí. Pero si diferencian funcionalmente en su longitud y en su tipo de
movimiento: CILIOS = BARRIDO, FLAGELOS = ONDULATORIO.

 Los cilios aparecen en un mayor número de tipos celulares, y se mueven en un movimiento coordinado de atrás
DD
hacia adelante, de tal manera que la célula se desplaza a través de un fluido o bien el fluido se desplaza sobre la
superficie celular.

 Una función importante de los cilios es el movimiento de los fluidos y del mucus sobre la superficie de las
capas de las células epiteliales.
LA

 La estructura básica de cilios y flagelos es el AXONEMA, que está constituido por MT y proteínas asociadas. Estos
MT se constituyen en un patrón específico denomina: “9+2”, en el que un par central de MT se encuentra
rodeado por nueve dobletes de MT exteriores.
FI


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  Los movimientos de los cilios y flagelos se producen por el deslizamiento de los dobletes externos, uno respecto
del otro, impulsados por la actividad motora de la DINEÍNA AXONÉMICA.

OM
REORGANIZACIÓN DE LOS MICROTÚBULOS DURANTE LA MITOSIS:

.C
 Los MT se reorganizan completamente durante la mitosis, esto debido a su
capacidad de inestabilidad dinámica.
DD
 El conjunto de MT presentes en la célula interfásica se disgrega y las subunidades
libres de tubulina se reensamblan para FORMAR EL HUSO MITÓTICO.

 Esta reestructuración del citoesqueleto es dirigida por la DUPLICACIÓN DEL

CENTROSOMA PARA FORMAR DOS CENTROS ORGANIZADORES DE MT.
LA

 Los centrosomas, al migrar a lados opuestos del núcleo, forman los dos polos el
huso mitótico. A medida que la célula entra en mitosis, la dinámica de ensamblaje
y desensamblaje de los MT cambia drásticamente. Primero, la velocidad de
FI

despolimerización de los MT aumenta cerca de 10 veces, lo que genera una

despolimerización general de los MT, al mismo tiempo, esas unidades que van
quedando “libres” son utilizadas para la polimerización de los MT que emanan del
centrosoma, estos últimos son de tres tipos:


- MT CINETOCÓRICOS: Se unen a los centrosomas condensados de las células

mitóticas en sus centrómeros. La fijación del cinetocoro estabiliza estos
microtúbulos, los cuales, permiten segregar los cromosomas mitóticos.
- MT CROMOSÓMICOS: Conectan con los extremos de los cromosomas vía
cromoquinesina.
- MT ASTRALES: Se extienden desde los centrosomas hacia la periferia de la
célula, con sus extremos (+) anclados en la corteza celular. Contribuyen al
movimiento de los cromosomas a los polos.

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MOVIMIENTO CROMOSÓMICO:

 Después de que los dos centrosomas se han desplazado a extremos opuestos de la célula al principio de la
mitosis, los cromosomas duplicados se unen al cinetocoro y a los MT CROMOSÓMICOS, y se alinenan en la placa
metafásica, equidistante a ambos polos.
 Esta alineación de cromosomas está mediada por un crecimiento rápido de los MT CINETOCÓRICOS.
Adicionalmente los extremos cromosómicos son empujados hacia la placa metafásica por la CROMOQUINESINA
que se desplaza sobre los MT cromosómicos.
 Una vez que todos los cromosomas se han alineado en la placa metafásica, las uniones entre cromátidas
hermanas se escinden y comienza la anafase, con la separación de las cromátidas hermanas y su
desplazamiento hacia polos opuestos.

OM
 El movimiento cromosómico procede en dos etapas: ANAFASE A y ANAFASE B.
1.- ANAFASE A:

 Movimiento de los cromosomas hacia los polos del áster sobre los
microtúbulos del cinetocoro, que se acortan a medida que avanza el

.C
movimiento cromosómico. El movimiento de los cromosomas por los MT del
huso hacia el extremo “menos” (acercándose hacia los centrosomas) está
producido por quinesinas cromosómicas unidas a los extremos “más” de los
microtúbulos. Estas quinesinas funcionan como enzimas despolimerizadoras
DD
de microtúbulos, que desensamblan y acortan los microtúbulos
cinetocóricos y los cromosómicos mientras que los cromosomas se
desplazan hacia los polos opuestos del huso.
2.- ANAFASE B:
LA

 Separación de los polos del huso acromático en sí.

 La separación de los polos está acompañada por la elongación de los
microtúbulos interpolares y es similar a la separación inicial de los
centrosomas duplicados para formar los polos del huso al principio de la
FI

mitosis.
 Los MT INTERPOLARES SOLAPANTES se deslizan unos sobre otros separando
los polos del huso. Este tipo de movimiento resulta de la acción de varias
QUINESINAS de dirección positiva.


 Además, los polos del huso son separados por los MT ASTRALES, este
movimiento resulta de la acción de DINEÍNAS de dirección negativa.
 Las despolimerasas producen un acortamiento simultáneo de los
microtúbulos astrales, dando lugar a la separación de los polos del huso
acromático y su desplazamiento a la periferia celular, antes de la formación
de las dos células hijas al final de mitosis.

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 OM
.C
DD
3.- FILAMENTOS INTERMEDIOS.

 No están directamente implicados en los

movimientos celulares.
 Proporcionan la fuerza mecánica a los tejidos
LA

y proporcionan un medio para la localización de

procesos celulares, incluyendo la señalización
intercelular.
ENSAMBLAJE DE FILAMENTOS INTERMEDIOS:
FI

 A pesar de la diversidad en los tamaños de sus

proteínas, la mayoría muestra una organización
estructural común. Todas tienen un DOMINIO α-


HÉLICE como eje central, el cual está flanqueado

por los dominios amino y carboxilo terminales
que varían entre los distintos tipos de proteínas,
en tamaño, secuencia y estructura secundaria.

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  El dominio central de la α-hélice juega un rol fundamental en el ensamblaje de los filamentos intermedios,
mientras que los dominios variables de la cabeza y la cola presumiblemente determinan las funciones
específicas de las diferentes proteínas.
 El primer paso en el ensamblaje de los FI es la FORMACIÓN DE DÍMEROS, en los cuales los dominios del eje
central de dos cadenas polipeptídicas ESTÁN ENROLLADOS UNO ALREDEDOR DEL OTRO en una estructura
espiral enrollada. Los dímeros entonces se asocian de un modo escalonado antiparalelo para formar
TETRÁMEROS, que se ensamblan extremo con extremo para formar protofilamentos.
 Un paso común es la interacción de aproximadamente 8 PROTOFILAMENTOS ENROLLADOS entre sí en una
estructura similar a una cuerda.
 Debido a que el ensamblaje se produce a partir de tetrámeros antiparalelos, ambos extremos de los filamentos
intermedios son equivalentes. Por lo tanto son estructuras APOLARES, que no tienen extremos diferenciados.
 El dinamismo de los FI existe (aunque menor que FA y MT), a pesar que sean estructuras apolares, esto se debe

OM
a que sus proteínas pueden modificarse por FOSFORILACIÓN, que regula su ensamblaje y desensamblaje. Ej: La
fosforilación de las láminas nucleares, que da como resultado el desensamblaje de la lámina nuclear.

.C
DD
LA
FI


ORGANIZACIÓN INTRACELULAR DE LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS:

 Forman una elaborada red en el citoplasma de la mayoría de las células, extendiéndose A PARTIR DE UN
ANILLO QUE RODEA AL NÚCLEO HASTA LA MEMBRANA.
 Tantos los FILAMENTOS DE QUERATINA COMO LOS DE VIMENTINA se fijan en la envoltura nuclear,
aparentemente con la función de posicionar y anclar al núcleo dentro de la célula.
 Los FI pueden asociarse no solamente con la mp sino que también con otros elementos del citoesqueleto, FA y
MT.
 Los filamentos de queratina, en células epiteliales, están fuertemente anclados a la membrana plasmática en
dos áreas especializadas llamadas: DESMOSOMAS y HEMIDESMOSOMAS.

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  Los DESMOSOMAS son uniones célula-
célula adyacentes en los que los
contactos están mediados por proteínas
transmembrana relacionadas con las
CADHERINAS. En su lado
citoplasmático, los desmosomas se
asocian con una placa densa
característica de proteínas
intracelulares, a la que se anclan los
filamentos de queratina. Estos anclajes
están mediados por la

OM
DESMOPLAQUINA.

 Los HEMIDESMOSOMAS son uniones

morfológicamente similares a los
desmosomas, pero se dan entre la
célula y el tejido conectivo subyacente.

.C
En estos los filamentos de queratina se
unen a las INTEGRINAS, a través de
otros miembros de la familia de las
DD
plaquinas.

 Desmosomas y hemidesmosomas unen

los filamentos intermedios a regiones
contacto célula-célula o célula-sustrato,
LA

respectivamente.

 Es importante destacar que los filamentos de queratina anclados a ambos lados de los desmosomas sirven
como nexo mecánico entre células adyacentes de una capa epitelial, lo que proporciona estabilidad mecánica a
FI

todo el tejido.

FUNCIONES DE LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS: QUERATINAS Y ENFERMEDADES DE LA PIEL:



 Un gen mutado de queratina, impide la formación del citoesqueleto en células epiteliales, lo que desemboca en
alteraciones graves en la piel, incluyendo ampollas (debido a la lisis celular) tras un trauma mecánico leve, tal como
frotarse la piel.

Elisa Lara. Medicina, UNCO.

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