SEMANA 1: Introducción a Bioquímica y Carbohidratos

Apuntes en clase
P01: Introducción a la bioquímica
- Elementos biogenésicos
- Son 20 (carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrógeno, azufre, potasio, calcio, sodio,
magnesio, manganeso, fósforo, hierro, cobre, cloro, yodo, molibdeno, cobalto,
zinc, aluminio, boro, vanadio, silicio, estaño, niquel, cromo)
- Electrolitos tienen la capacidad de disociarse y conducir la electricidad
- El agua puede presentarse como polar y interactuar con moléculas polares
- El grupo carboxilo de da la característica ácida de los aminoácidos
- El ser humano es mucho más sensible a cambios en el pH (lo normal es alrededor de
un pH neutro), en comparación a cambios en la temperatura interna. El agua permite
amortiguar los cambios en el pH, así como las proteínas y aminoácidos. El agua
también permite transportar moléculas, si estas son solubles en ella
- Hay moleculas hidroslubles y liposolubles, polares y
no polares
- El agua no debería ser considerada electrolito
- Los iones H son muy pequeños y tienen en
comparación con otros iones, una gran densidad de
carga, lo que crea un gradiente eléctrico significativo a
su alrededor. Este afecta los enlaces de H que ayudan a mantener la estructura y
conformación de macromoléculas importantes. El estado de ionización de grupos
funcionales, también es afectada
- En la cadena respiratoria se acumulan protones, creando un gradiente de protones, y
finalmente es liberada en forma de ATP.

P02: Carbohidratos
- Aldehídos o cetonas derivados de polihidroxialcoholes
- En los trasplantes de sangre, su compatibilidad es determinada por carbohidratos en la
membrana y lo que despierta las señales de alerta en la membrana son carbohidratos
- Son fuente de energía
- Componentes de la matriz intra-y extracelular
- Son componentes del tejido conectivo como en la piel, en las uñas, en las
articulaciones, en los pulmones.
- Componentes de los ácidos nucleicos
- Aporte de fibra
- Se puede clasificar como endógenos y exógenos y según el número de subunidades
(mono, oligo, poli)
- Monosacáridos pueden tener funciones de aldehídos o cetonas dependiendo de
su estructura
- Oligosacárido son múltiples sacáridos, se habla de número de residuos
- Polisacáridos están compuestos por muchos sacáridos (Homo/heterosacáridos)
- Monosacáridos: son los más sencillos y son azúcares simples. Tienen centros
quirales. Por medio de hidrólisis no pueden originar otros azucáres simples
- Nomenclatura: Segun el numero de carbonos que componen el esqueleto principal y
según la función de aldehído o cetona
- Estereoisómeros: tienen la misma fórmula molecular y difieren en las propiedades
físicas. Los estereoisómeros son clasificados como enantiómeros cuando son
imágenes especulares, ópticaamente activos. Que se clasifiquen como D y L depende
del comportamiento de la luz
- Todo slos estereoisómeros tienen centros quirales, pero solo los enantiómeros
son ópticamente activos (desvían la luz)
- Una molécula n centros quitarles posee 2n estereoisómeros
- La mayoría de las hexosas que pueden ser metabolizadas por los organismos
vivos son de la serie D
- Estructura de Haworth: en soluciones, el grupo carbonilo reacciona con un grupo
OH de la misma molécula formando un anillo. Se piensa en pentosas y hexosas
porque tienen la suficiente cantidad de residuos para doblarse y formar el anillo. Un
anillo de 6 componentes se conoce como pirano y un anillo de 5 se conoce como
furano. La numeración se realiza a la derecha del oxígeno. La numeración va ser
importante pues determina cual va ser el carbono quiral de la molécula. Ese carbono
también permite determinar si es alfa o beta. En los enlaces beta el grupo funcional
más importante está arriba y en los enlaces alfa está hacia abajo. El carbono quiral
puede ser el 1 o 2 ?? Lo más común es que esté como beta y el proceso en el que se
cambian se conoce como mutarrotación.
- Azúcares reductores: pueden participar en reacciones redox. Tienen el carbono
anomérico libre (todos los monosacáridos y algunos disacáridos). Son capaces de
reducir iones. Los polisacáridos se acomodan de manera lineal y tienen una parte
reductora y otra no. Los azúcares reductores provocan la glucosilación no enzimática
de proteínas (reacción de Maillard o glicación). Es una unión inespecífica de
carbohidratos a las proteínas que va a entorpecer su función, estorban. Esto se toma en
cuenta en la edad metabólica, que entre más glicosilaciones inespecíficas mayor será
la edad metabólica, lo cual causa el envejecimiento. Se puede determinar su presencia
con reacciones Fehling y Benedict, los cuales son aplicables a exámenes clínicos
como exámenes de orina o heces para demostrar la presencia de algunos o otros
azúcares, y para determinar. Se puede utilizar otras pruebas como la de Fehling,
benedict, Tollens, Schiff
- En Fehling y Benedict si es rojo es un resultado positivo (aldehído) y azul es
negativa (cetona). Si se torna amarillo es un resultado intermedio (había una
baja concentración de azucares reductores, si el hierro es oxidado parcialmente
se torna amarillo
- En Schiff se pueden hacer tinciones histológicas
- Derivados de los monosacáridos: la oxidación de una aldosa forma un ácido
- Si se unen monosacáridos con ácidos orgánicos forman ésteres. La fosforilación del
sacárido evita que la mezcla salga de la célula.
- Si se sustituye un grupo OH por un H se forma un desoxiazúcar
- La sustitución de un grupo OH por un grupo amino forma aminoazúcares
- Los aminoazúcares son componentes de glicoproteínas, gangliósidos y
glicosaminoglicanos.
- Los disacáridos se unen por medio de enlaces glucosídicos, en donde se forma agua
o se une agua. Cuando forman un enlace se forma agua cuando se rompe el enlace se
agrega agua. La sacaros aes no reductor
- Los polisacaridos pueden ser homo o hetero. Ej: almidón (exclusivo de las plantas,
pueden ser alfa 1-4 o alfa 1–6). Los enlaces 1-4 (amilosa) crean enlaces lineales, en
los enlaces 1-6 (amilopectina) hay una leve curvatura y son las ramificaciones que se
observan en el almidón.
- Los residuos son los monómeros unidos a la molécula grande. Tiene de 24-30
residuos)
- El glucógeno funciona como una reserva de energía en animales y bacterias. Son más
densos son polímeros ramificados de 8 a 12 residuos. Principalmente en miocitos y
hepatocitos. EL glucogeno tiene más ramificaciones que el almidón. Absorben agua
lo cual les confiere su caracteristica amortiguadora
- La diferencia entre la celulosa, glucógeno y almidón es el tipo de enlace, lo cual le
permite tener una estructura lineal. La celulosa es la sustancia orgánica más abundante
en la naturaleza. Formada por cadenas de glucosa alineadas paralelamente por medio
de puentes de H, lo cual le otorga una alta cohesión y rigidez e hidrofobicidad. Los
residuos de glu en configuración beta-delta, unidas por enlaces beta 1-4
- Quitina es el principal componente estructural del exoesqueleto de invertebrados.
También está presente en algas y hongos.
- heteropolisacáridos: por lo general no son de gran tamaño y están asociados
covalentemente a proteínas y lípidos. Son muy comunes en tejido conectivo.
- El ácido hialurónico es altamente viscoso a temperatura. ambiente. Tienen una presión
osmótica considerable y jala agua. Es el componente de la matriz extracelular de
cartílagos y tendones, da elasticidad y fortaleza.
- Heparina es útil en la coagulación sanguínea, es un anticoagulante
- Glicoporteinas y glicolipicos implica que el carbo está unido a una proteína o un
lípido. Muy común en la membrana celular
- Los glucanos tienen un O de por medio. Super común en las bacterias y forman los
glicocálix que le da una apariencia peluda.
- La miel tiene efectos curativos por su efecto osmótico. Poder desinfectante y
cicatrizante gracias a su efecto osmótico y producción de H2O2
- La cantidad de sacarosa en la miel da una referencia del tiempo que lleva
envasada cuando empieza a enrojecer es debdioa a que la fru y glu empiezan
a combinarse y formar sacarosa
- Aporta oligoelementos como Mg, Ca, Fe, Zn, aminoácidos, etc.
- FODMAPs: oligo, mono, disacaridos y polioles que son fermentables
- Prebioticos y probioticos: sin los micororganismos beneficiosos de la microbiota y
lo otro es la fibra que abona esos microorganismso. Inulin ay oligofructosa permite
mantern una microbiota saludable y da una sensación de saciedad.
- Trastornos del metabolismo en carbohidratos
 - Metabolismo de la fructosa: vías oconvergen sin pasar por la reacción de la
fosfofrutoquinasa I, principal punto de control de la glicólisis. Dietas altas en
fructosa: hiperuricemia, gota,a uamento de la lipogénesis por la raìda
produccoón de acetil Co-A. Si se padece de diabetes la fructosa es beneficiosa
para la salud. EL consumo cronico de endulcorantes afecta la microbiota y le
da cierta permeabilidad, y genera inflamacion sistema, toxicidad cronica de
bajo nivel, mal humor
- Intolerancia de la fructosa: erros congenitos de deficiencia de encimas que
participan en su metabolismo (fructoquinasa, aldolasa A, etc.
- Intolerancia a la lactosa: deficincia de lactasa, enzima digestiva. Se afecta la
absorción de Lac y con esto la principal fuente de gal en la dieta. Genera
colicos abdominales, distensión y diarrea. Hereditaria o no
- Galactosemia: es hereditario. incapcaidad de sintetizar la enzima
galactoquinasa, falla en el creicmiento, retardo mental, muerte por daño
hepático
- La sacarosa es mucho más adictiva que las drogas recreativas. Con la fructosa se
modifica producción de la insulina, serotinuna, dopamina

Material Complementario
L01: Chemical composition of living things
- Biogenica elements: the basic elements (building blocks) of all living organisms
- Mammals are composed mainly of oxygen, carbon, hydrogen, and nitrogen (96% of
the total body mass)
- While oxygen is relatively common on Earth, other biogenic elements are less
abundant, suggesting that they have properties that gave them a selective advantage in
forming the basic units of life
- Carbon has the potential to generate a variety of chemical combinations that are
essential for the makeup of the molecules of living organisms
- The selection of the other elements that accompany carbon as componentes of the
living matter depends on the size of these atoms and their ability to share electrons in
covalent bonds. The smaller atomic size, the more stable bonds are and stronger
molecular interaction occur
- Primary elements: O, C, N, Ca, P
- 98% of the total body mass.
- O + H= H2O
- C + O + H + N + P form essential organic molecules
- Ca is mainly found in bone and in
its ionic state is involved in
numerous physiological processes
- Secondary elements: K, S, Na, Cl, Mg,
Fe
- They exist as salts, inorganic ions
and form part of different organic
molecules
 - Na+ and Cl- are the main extracellular ions, while K+ is the main intracellular
ion
- Mg2+ is necessary for many reactions carried out by biological catalysts or
enzymes
- Fe is an essential component of substances of high biological importance
(hemoglobin)
- S is present in almost all protein
- Trace elements (microconstituents or oligoelements): present in verby small
quantities
- I is a constituent of the thyroid hormone
- Cu, Mn, Co, Zn, Mo, Se are vital for the normal function of the body and most
are essential factor for the proper activity of enzymes
- Among the inorganic compounds, water is of exceptional importance, not only
because it exists in large quantities but also due to its numerous biological roles.
Minerals are also of great
significance (Calcium phosphate
constitute the insoluble components
of bone and teeth); the remaining
inorganic compounds dissolved in
body fluids and in the cytoplasm of
cells play critical roles in many body
functions as ions
- Besides organic compounds like
carbohydrates, lipids, proteins, and
nucleic acids, organic compounds
like vitamins hormones and
pigments have critical roles

L02: Water
- It's a primordial fluid of living organisms and the solvent in which all biological
solutes are dissolved
- There is no biological process that occurs independently from the direct or indirect
participation of water
- Constitutes approx. 65% of the weight of and adult individual
- Water undergoes phase transitions depending on temperature changes (freezing,
melting, vaporization, condensation, sublimation, deposition)
- Inside the body, a decrease in temperature and hence the formation of water crystals
can severely damage the cells. This is due to the direct mechanical effect of water
crystals as well as the osmotic effect that they exert, both of which disrupt the cell
membranes.
- Cryoprotectants avoid crystallization of the cell plasma membrane, allowing the
maintenance of cells and biological materials during extended periods of time.
- Polarity of water: In the water
molecule, O is bound by simple covalent
 bonds to 2 H atoms. As O is more electronegative than H, the pair of electrons shared
in each of the bonds is closer to the nucleus of the O atom. This creates a partial
electronegative charge in the vicinity of the O nucleus and an electropositive charge
around each H. The angle (104,5o) in which the atoms in water are arranged creates a
dipole, allowing the molecule to behave as polar, although it is electrically neutral.
- It allows them to attract each other electrostatically, establishing hydrogen
bonds among molecules
- Hydrogen bond (HB) is established between an electronegative atom (O, N) and a H
atom covalently bonded to another electronegative atom. The binding is most stable
when the 3 components are on the same line
- It allows the interaction between water molecules. A water molecule can
theoretically be conceived as a tetrahedron. IN this configuration, the O is in
the center and the OH bonds are directed toward two vertices of the
tetrahedron and the nonshared e- are located in sp3 hybrid orbitals, which
allows water to form HB with other 4 molecules
- In its solid form, water adopts the tetrahedral configuration, allowing it to
produce a regular crystal lattice. It has relatively more void space than liquid
water (ice is less dense in comparison to water)
- Under particular temperature and pressure conditions, ice can also form an
amorphous structure (does not happen spontaneously). It's used for cryogenic
electron microscopy because it allows outstanding preservation of biological
samples for imaginin, keeping cells in a state close to that in water
- In water the crystal lattice order is lost. The hydrogen bonds that hold them
together are very unstable, constantly forming and breaking apart (this
accounts for the high heat of vaporization and high boiling point)
- the HB in water also explain the higher surface tension and viscosity of water
compared to that of most organic liquids
- Ionic compounds are in general
soluble in water. The attraction
between the dipolar water
molecules and the ions has enough
strength to dissociate the ions
from the salt, eventually separing
and dispersing them into the
solvent. The ions in aq solution
become hydrated or surrounded by
water molecules, forming a layer
around them
- Inorganic cations (Na+,
K+, Ca+, Mg2+) and organic
amine groups (C-NH3+)
attract the negative charge
of water molecules
 - Inorganic anions (Cl+, HPO42-, HCO3-) and organic carboxylate (-COO-)
attract the positive charge of the dipole
- Nonionic polar compounds (Alcohols, aldehydes, hetones) form HB with water bia
thei OH or CO groups and therefore facilitating their solubility
- Nonpolar compounds (Hydrocarbons) are practically insoluble in water, due to the
lack of attraction between these molecules and water. They’re hydrophobic and
dissolve well in nonpolar or slightly polar organic solvents (benzene, carbon
tetrachloride, chloroform)
- Amphipathic or amphiphilic compounds (phospholipids, monovalent metal salts of
long.chain fatty acids) possess hydrophobic and hydrophilic groups within the same
molecule. When these molecules are in water, they can form spherical clusters called
micelles, where the nonpolar chains span toward the interior of the micelle and the
hydrophilic ends interact with the aq phase
- Electrolyte: substances that dissociate into charged particles or ions in an aq solution,
allowing the passage of electric current through them. They can be divided into strong
or weak
- The capacity to carry an electrical current depends on the availability of ions
in the solution
- The ionization process for dissolved electrolytes can be compared to a chemical
reaction. For strong electrolytes, it can be considered that almost all molecules
dissociate into ions and the reaction proceeds in one direction
- For weak electrolytes, the reaction is reversible. The dissociation of the weak
electrolyte into ions continues until equilibrium is reached, in which whole molecules
and ions coexist in the solution at relatively constant amounts

- Equilibrium constant (Keq): The concentration of ions and of entire molecules at

equilibrium depends on the nature of the electrolyte, the initial concentration of the
substance, and the temperature. For a system in chemical equilibrium at a given
temperature, there is a constant numerical relationship between its components which
is always satisfied regardless of the initial concentration of the substance

- The equilibrium of weak electrolytes is dynamic, with molecules constantly

ionizing and ions merging together to form the original molecules. In
equilibrium, both processes occur at the same rate, therefore, the concentration
of each component in the system remains unchanged

- The velocity (V1) of the ionization reaction will be:

 where k1 ids a constant value that is unique to each substance at a given
temperature and [AB] os the molal concentration of AB is:

- In equilibrium, the rates of the forward and reverse reactions are equal
(V1=V2), therefore:

- then:

- k1/k2 is a ratio of two constant, which results in another constant, designates K

or Keq, therefore:

- This constant gives an idea of the degree of ionization of an electrolyte. Weak

ones have a low Keq value. A Keq close to one indicated that the electrolyte is
highly ionized. When Keq is approx 10, the electrolyte is practically
completely ionized. IN biological systems, an electrolyte can be considered
strong when Keq is greater than 10-4. A substance with a Keq lower than 10-14 an
electrolyte.
- Equilibrium of water ionization: Water ionizes very weakly generating hydrogen
ions or protons and hydroxyl ions according to the reaction.

- The representation of H+ as a free ion in water is not strictly correct, since

protons rapidly react with non ionized water molecules. To depict a more
accurate view of the state of H+, many authors refer to it as hydronium ion
(H3O+). [H(H2O)n]+
- Hydrogen ions are very small and have, in comparison to other ions, a large charge
density, which creates a significant electrical gradient around them. THis affects the
hydrogen bonds that help maintain the structure and conformation of biologically
important macromolecules. The ionization state of functional groups, critical for the
function of certain compounds dissolved in water, is also affected. Water ionization
constant:

- A solution is neutral when the hydrogen ion concentration is equal to the hydroxide
ion concentration
- When the concentration of hydrogen ions in a solution is greater than that of
hydroxide ions, it is considered acidic, when the hydrogen ions concentration is lower
than that of hydroxide ions it is basic/alkaline
- According to Brinsted and Lowry, acids are compounds or ions with the ability to
release protons (H+) into the medium, while bases are those which accept protons
from the medium
- The strength of an acid or a base is determined by its tendency to lose or gain protons
- When dissolved in water, strong acids ionize almost completely, while weak acids
only ionize in a small proportion. Consequently, the hydrogen concentration from the
same acid concentration will be greater in the solution of a strong than a weak acid
- The ability of an acid to lose protons is expressed by its ionization constant (Ka). The
larger tha Ka, the easier the acid releases protons.
- Strong bases ionize completely in a solution. Similar to weak acids, the ionization
constants of weak bases (Kb) reflect their degree of ionization
- No direct relationship exists between the magnitudes of [H+] and pH. When the value
of [H+]increases, the pH decreases and vice versa. A pH of 7 indicates neutrality only
at 25o. As the [H +] changes with temperature, so does the value of pH.
- Usually, the pH of a solution varies between 0 and 14
- Buffers: systems that reduce the changes in hydrogen ions in a solution when acid or
alkaline electrolytes are added.
- A buffer solution consists of a mixture of a weak electrolyte and the
corresponding salt of that acid or base
- When a salt of the same acid is added to this solution, a buffer system is
formed
- In a system consisting of a weak acid and its salt, the pH can be calculated
from the ionization constant of the acida and the initial concentration of the
salt
- E.g. A buffer consisting of a weak acid (HA) and its salt (NaA). THe weak
acid dissociates according to the equation:

The Ka of the system will be:

The salt acts as a strong electrolyte and dissociates according to the equation

The salt is completely dissociated from the solution and the concentration of
anions and cations is equal to the initial concentration of the salt. As the anion
A- is common to both acid and salt, its high concentration in the solution
causes a displacement of the acid ionization toward the formation of non
dissociated molecules. Virtually all of the acid in the solution is nonionized.
 Hence, the concentration of acid molecules can be considered equal to the
initial concentration of the acid. In the acid ionization equilibrium equation, A-
can be replaced by the initial concentration of salt and the concentration of HA
by the initial concentration of the acid
- Henderson-Hasselbalch equation: The pH of a buffer system is equal to the
pK of the acid plus the logarithm of the ratio between the initial concentration
of the salt and the initial concentration of acid.
- It is maximal when the concentration of the acid is equal to that of the salt
- The capacity of a buffer system to minimize the PH change produced in a
medium by the addition of acids or bases is maximal when the pH of the
buffer is equal to the pKa of the acid
- During the titration process, a
neutralization reaction is produced.
When the same number of
equivalents of acid and base
combine, a point of equivalence is
reached. As the reaction proceeds,
once the point of equivalence is
surpassed, the medium shows
progressive changes in pH. Any
additional small amount of acid or
base added to the solution causes a
marked pH change. THe pH values
at each step of the titration are
determined by potentiometric
methods
- The titration curves represent the relationship between the changes in pH and
the volume of the acid or base of known concentration added to the solution.
The pH changes that occur at different stages of neutralization provide data of
interest related to the buffering capacity of the system

L03: Carbohydrates

SEMANA 2: Compuestos lipídicos, aminoácidos y proteínas

Apuntes en clase
P01: Compuestos lipídicos
- Son inoslubles en agua y solubles en solventes organicos
- Dan energía, tienen funciones estrucurales, son catalíticas porque particpan en
procesos de transducción de señal, informativa porque en los proceso de transdución
de señal son muy específicas, de transporte como a través de la memebrna, son buena
reserva de agua, producción de calor
- Metabolismo de lípidos
 - Síntesis: en higadom tejido adiposo, glandulas mamarias, testiculos, riñon
(gladulas suprarenales y se dan sintesis de hormonas que se sintetizan a partir
de lipidos como el colesterol
- Acidos grasos
- Triglicéridos
- Glucerofosfolípidos
- Colesterol
- Degradación de lípidos: principalmente en musculo esqueletico
- El acetil CoA es un precursos sumammente importante y tirne u papel central en el
emtabolismo
- Ciclo de glioxilato: la semilla es muy rica en acidos grasos, cuando la semilla crezca
la energia está disponible mas facilmente en forma de carbohidratos. Las plantas
producen carbohidratos a partir de lípidos, y es lo que le da energía al embrión apra
desarrollarse
- Propiedades
- Solubilidad: tienen un grupo carboxilo que tiene carga negativa por los
oxigenos lo cual le confiere polaridad, este grupo esta unido a cadenas
hidrocarbonadas que son no polares. Por lo que parte de la molecula es soluble
en agua y la otra no
- Punto de fusión: está relacionado con los dobles enlaces y la longitud de la
cadena. los ácidos grasos están saturados la cadena es casi que lineal y se
pueden empaquetar juntas y hace que tiendan a ser sólidas a temperatura
mabiente. Cuando hay insaturaciones hay dos H menos pero estña el doble
enlace, lo cual crea un ángulo no lineal en la molecula y se pueden empaquetar
por lo que son líquidos a temperatura ambiente. Son preferibles los
monoinsaturados y que esa insaturación se sitúa en las posiciones omega-6,
omega-3 y omega-6. Es dañino para la salud que tenga poliinstaurados o los
trans. Si se consume acidos grasos trans en altas cantidades taponea las
arterias
- Clasificación
- Lípidos saponificables: en presencia
de una base de crea jabón (sal alcalina
de acido orgánico) y un alcohol
(glicerol)
- Simples: angliceridos y
ceridos
- Complejos: fosfolipidos,
glucolipidos
- Lípidos insaponificables
- Terpernos, esteroides,
prostaglandinas
- Las ceras son sustancias solidas a temperatua ambiente debidoa sus largas acednas
hidrocarbonadas, aunque de bajo punto fusion. IMpermeables, lo que las hace utiles
para los seres vivos para proteger de la desecación (hojas y frutos). Tambien tiene
duncion de protección la cera del conducto auditivo

-
Nomenclatura: 18:1 (Δ9): omega 9 o ω-9

-
Nomenclatura: 18:0
- Las sales biliares se producena partir del
colesterol. La fibra absorbe las sales biliares y
nos las suelta, estas sales normalmente se
reciclan. Se reocmienda la ingesta de fibra
cuando se tiene el colesterol alto. Como la fibra
retiene las sales, estas son escretadas en las
heces y obliga al organismo a generar nuevas,
lo cual reduc elos niveles de colesterol
- El colesterol influye en la fluidez de la
memebrana, la cantidad de colesterol es muy
importante en condiciones extremas
relacionados a cambios de temperatura
- Almacenamiento de energía
- Ventjas: los trigliceridos son grasas
neutras que no afectan la carga. Las cadenas carbonadas estan altamente
reducidas (muchos hidrogenos) y almacenan energia, entre mas reducidas, mas
facil es su oxidacion y por ende la producción de energía . Insolubulidad
extrema en agua no elevan la osmolaridad del citosol (el agua de solvatacion
 representa ⅔ del peso molecular de los carbohidratos de reserva). Son
relativamente quimicamente inertes
- Desventajas: las enzimas para su metabolismo son hidrosolubles, por lo que
normalmente estñan confinados o concentrados en ciertas zonas. Por loq ue
deben ser emulsificados y movilizados para ponerlos en contacto con el agua y
puedan ser metabolizados.
- La emulsificación de las grasas se lleva acabo para digerir los acidos grasos de
cadena larga. Forman micelas. Ocurre en el intestino delgado por acción de la billis
(ácidos biliares conjugados, fosfatifil colina y colesterol. REPASAR
- Cómo viajan los lípidos en la sangre: los acidos grasos libres son transportados
unodos a la albúmina (protein sintetizada en el higado), los ácido grasos se le pegan a
la albúmina y al ser tan soluble de cierta forma solubiliza lo que lleva. Los
trigleceridos y el colesterol son transportados en las lipoproteinas
- Lipoproteínas: en la parte exterior llevan la parte proteica y colesterol. Dentro llevan
triglicéridos
- Cuando apenas uno come se forman quilomicrones que eventualmente se
transpfroman en lipoproteínas.
- Eicosanoides: prostaglandinas, tromboxano y leucotrienos
- Derivados de ácidos grasis poliinstarudados
- Son una clase de lípidos que se carcteriza por sus potentes propeidades
fisiologicas, sus sbajas concentraciones en los tejidos, repido recambio
metabolico, origen metcolico comun.
- Ocasionand la vasodilatacion o vasoconstricción
- Tambien producen moleculas pirogenas que causan aumentos en la
temperatura corporal
- En terminos de cioagulacion y contracción o realjacion muscualar tambien
estan involucradas estan moleuclas
- vienen de acidos grasos de la membrana, cuando estan los estimulos se corta
una cola de los fosfolipidos para formar los eicosanoides
- ASA: ácidoacetilsalicilico (aspirina) permite desinflamar
- Nomenclatura: todas las prostagladinas se designan con una letra Ej. PGE, PGF
- Cada prostaglandina posee un anillo de ciclopentano y 2 cadenas laterales con un
carboxilo en una de las cadenas
- Un subindice indica el número de dobles enlaces
- AGPI: acidos graso poliinstaturados esenciales y no esenciales

- Cuerpos cetonicos se producen principalmente de moleculas lipidas o incluso a partir

de aa. Se sintetizan en el higado en casos de ayuno prolongado, ejercicio intenso,
diabeter no controlada. Incluyen acetona, acetoacetato, B-Hidroxibutirato. Alteran el
pH del organismo
 - Los aa pueden ser glucogenico o cetogenico que determinan su procximidad a
transformarse en carbohidratos o cuerpos cetonicos

P03: Aminoácidos
- Los aa contienen un C asimetrico y en consecuencia tienen enationmero L y D ( por
capcidad de girar el plano de luz y relacion con L- y D- gliceraldehido)
- En las proteinas solo se encuentran enentionmeros L
- Existen aminoácidos no proteicos
- Es grupo R les da características diferentes
- Funciones: neurotransmisores, precursores de compuestos nitrogenados,
intermediaros metabólicos
- Una sustancia anfotera se comporta como acido o base, un anfolito contiene grupo
acidos y basicos
- La forma zwiterrion es cuando la molecula es neutra, en donde la carga neta es cero
- El punto isoeléctrico es el
pH al que un soluto dado
no tiene carga eléctrica,
por lo que no se mueve
en un campo electrico
- Los aa tienen curvas de
calibracion caracteristicas
- Los aminoácidos
condicionales a veces se pueden producir y a veces no. Ej: la producción de arginina
depende de la etapa de desarrollo que se encuentre el ser humano.
- los aminoácidos pueden pasar a formar cuerpos cetónico (cetogénicos) o formar
glucosa (glucogénicos)
- Errores inaots en el metabolismo realcionado a trastornos de aminoácidos
- Ej: fenilcetonuria, que está relacionado al metabolismo de la feniltalamina, la
cual es un precursor de varias moléculas.
 - El Aspartame es una molecula artifical de aminoácidos, fenilalamina y
metanol.
- La suplementación de aminoácidos en la dieta es muy importante
- Los aminoácidos (algunos) de manera individual pueden tener otros efectos como
neutrotransmisores, y pueden afectar la vasidilatación lo cual puede ser muy negativo
cuando se está haciendo ejercicio lo cual ya implica una vasodilatación y puede
causar accidentres cerebrovasculares.

SEMANA 3: Proteínas y aminoácidos

Apuntes en clase

P01: Proteínas
- Son polimeros de a-L amino ácidos, con cada residuo unido a su vecino por un enlace
peptídico
- El termino residuo refleja la pérdida de agua cuando un AA se une a otro
- Moléculas muy versátidles, con estructura erciaria definida e importante para su
función
- Las caracteristicas estan definidas por los aa en una secuencia específica y la
estructura tridimensional y las caracteristicas y funciones asociadas a ella
- Funcion
- Estructural (colageno), mecanica (miosina), mediadores de comunicacion
celular (receptores de memebrana, insulina), defensa (anticuerpos y
antígenos), fuente de energía (glicoproteinas o aminoacidos glicogenicos),
transporte (albumina que transporta acidos grasos, colesterol, etc), receptores
(comunicacion celular), catalizadores (enzimas), señalizacion
(antigeno-anticuerpo), regulación (reguladoras de pH)
- Los aa se unen por enlaces tipo amida (enlace peptidic), cuyos atomos no tienen libre
rotacion
- EL enlace se forma al removerse elementos de agua (deshidratación) del grupo
a-carboxilo de un AA y un grupo a-amino de otro. Hay cierta parte de la molecula que
no tienen libre rotación (en la presentación están subrayados en gris)
- El enlace peptidico no tiene libre rotacion, O-C-N están en el mismo plano. L aunion
C-Ca (carbono quiral) o N-Ca si rotan, dando la estructura secundaria
- Las cadenas poliptidicas tienen cierta polaridad por los extremos amino y carboxilo,
todos los enlaces C-N son enlaces peptidicos. Los grupos R de acuerdo a su tamaño se
pueden proyectar hacia arriba o hacia abajo
- Segun el tamaño se pueden clasificar (di, tri, tetra-, penta-, poli-...péptidos). Pocos aa
unidos se les conoce comooligopéptidos
- Las proteinas conjugadas ademas de la cadena polipeptidica tienen un grupo
prostetico que no son aa
- Las proteinas polimericas son varias proteinas, las cuales tienen strcutura cuaternaria
- Los polipéptidos como poliandolfitos: ademas del grupo amino libre en N-temrinal y
el cabroxilo libre en C-terminal, los polipeptidos tienen algunos aa con grupo
ionizables en sus cadenas laterales, con diferentes valores de pKa
- SDS-PAGE: se le otorga carga negativa a todas las proteinas y se desnaturalizan,
luego se corre una electroforesis de poliacrilamida
- Isoelectroenfoque separa las proteinas por punto isoelectrico y peso molecular. Muy
poco probable que dos proteinas con funciones diferentes tengan el mismo punto
isoelectrico y el mismo tamaño.
- Western Blot: se separan por tamaño commo en PAGE y se acoplan a anticuerpos
que estan marcados que sean detectables, por lo general se usan señales luminosas que
se pueden reportar en otro tipo de material o con algun tipo de tinción, permite
confirmar la identidad de la proteína, así como su cuantificación
- La funcion depende d elos cntacots intermoleculares uqe tenga y eso va a depdner de
la estructura tridimesncional, la cual contribuye a la funcion de la proteina
- Estructura primaria: sequencia de aa unida por enlaces peptidicos
- su unidad estructural son los residuos de AA y esta estabilizada por fuerzas
covalentes (enlaces peptidicos o disulfuro)
- Estructura secondaria: la hembra se pliega sobre sí misma
- Unidad estructural: alfa helica, hoja plegada beta, etc.
- Fuerzas no covalentes (hidrofóbicas, electroestáticas, dipolo-dipolo, PH)
- a-Helice: regiones en que la cadena polipetidica gira, formando una helice.
Dad por puentes de H en determinadas regiones de la cadena
- Hoja plegada b: Cs a forman un angulo menor que en a helice.
- giros b: regiones en que la cadena polipeptidica cmabia abruptamente su
dirección. Conectan a helices y
hojas b. SIito s de macima
inhibicion en las proteinas, en
que a veces se requiere rigidez
- Estructuras secundarias al azar:
toda estructura que no sea una de
las 3 anteriores. Puede estar
estabilizada por PH, pero no con
un patrón regular
- Ciertos aminoacidos por su
estructura otorgan rigidez
(Histidina)
- Estructura super secundaria: cuanod se comienzan a a cumular, cuando se
acumula lo suficiente para formar un dominio se habla de setructura terciaria
- Estructra terciaria: cuando las secundarias se comienzan a agrupar
- Confrontación gloval de la cadena
- Unidad estrcutural: dominio que tiene un afunciones especifica
- Fuerzas: intracatenarias (dentro de la misma cadena) no covalentes entre
grupos R de los ressiudos que componene la cadena
 - Estabiliza también por puentes
ddisulfuro entre residuos de
cisteina (covalentes), que no se
forman espontaneamente, sino
catalizados por enzimas
- Dominio: segmento de longitud
varuables plegado de manera que
contrituye un solo bloque o
segmento en la estrcutrua
tridimensional que se asocia con
una funcion específica
- Estructura cuaternaria: cunaod una
proteina necesita interactuar con otra

SEMANA 4: Enzimas

Apuntes en clase

P01: Enzimas, catalizadores biológicos

- Son generalmente proteínas, que catalizan reacciones químicas siempre que sean
termodinámicamente posibles. FUncionan disminuyendo la energia de activacion para
una reaccion, asi se acelera la tasa de la reacción.
- No son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico
- Difieron de otros catalizadores por su especificidad
- RIbozimas: moleuclas de ARn con capacidad catalítica.
- Normalmente solo actuan una vez y se destruye su actividad
- Muchas ribozimas son intrones con capcidad de autoprocesamiento
- Participan en el pricesamiento o maduraicon de ARn y la sintesis de proteinas
- Función: son catalizadores típicos que aceleran una reaccion sin ser consumidas en el
proceso. Sólo reacciones termodinámicamente posibles. Reciclaje estructural de los
agentes catalíticos lo cula permite ahorrar enrgía, reacciones ocurren en volocidad
compatible con la vida
- Acción en las reacciones químicas: favorecen la ineraccion de los reactantes y
disminuyen la nergía de activación.
- Energía de activacion: barrera enrgética energia necesario para llevar un mol de
reactantes hast el estado de transición
- Estado de transición: estado que posee mayor cantidad de energñia libre que los
reactantes y los productos
- Especificidad: optico o de grupo (descarboxilasas de aminoácidos) y relativa
(hexoquinasas y glucoquinasa)
- Clasificaicón y nomenclatura
- Nombre = reacción que catalizan o
sutrato + sufijo -asa
- Enzyme comisssión = EC numbers
- Clase, subclase, sub-subclase, número
serial
- Ej: EC 1.2.3.4= Oxidoreductasa (clase
1), que actúa en un grupo de donadores
oxo ó aldehídos (subclase 2), que el
aceptor es el oxígeno (sub-subclase 3) y
que fue la cuarta enzima clasificada
dentro de esta sub-subclase (número de
serie 4
- Óxido reductasas: involucra la transferencia de electrones (deshidrogenasa, oxidasa,
peroxidasa, oxigenasas, reductasas

- Transferasas: transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra. Rotura de

enclaces por adición de agua (Hidrolasas)
- Liasas: adición de grupos a enlaces dobles, formación de enlaces dobles al remover
grupos (rompe enlaces C-C, C-O, C-N), rearreglo de electrones

- Ligasas: formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones de condensación
asociadas a ATP

- Isomerasas: transferencia de grupos dentro de moléculas para formar isómeros

(rearreglo de grupos funcionales) (Alanina racemasa)
- Translocasas

- Sitio catalítico o sitio activo

- Contienen los residuos que oarticipan directamente en la produccción y riptura
de enlaces. El sitio catalitico es la region de la enzima donde ocurre la
reacción y el sitio de unión es la región de la protiena donde se une el ligando
- Modelo llave cerradura: el sitio caralitico o sitio acrivo es ekq ue presenta la
actividad enzimatica. explica la especificidad pero no la catálisis
- Modelo del ajuste inducido: la enzima al interatiar con el sustrato sufre un cambio
conformacional que les permite una interacción más estrecha, con lo que se favorece
energéticamente el estado de transición
- Solo en los casos en que se logre la interacción es en 3 puntos se favorecerá la rxn y s
eobtendrá el producto
- Las enzimas reducen la energía de activación, al cambiar su estado enrgetico es más
fácil alcanzar la enrgia de transición y formar el producto
- 1. La enzima y el sutrato (ES) forman un complejo. 2. Complejo pasa a un estado de
transición. Se forma un complejo de enzima y producto 4. El producto y la enzima se
separan
- Cofactores: pueden ser organicos
u inorganicos algunas enzimas
pueden requerir ambos tipos
- Inorganicos o minerales:
iones metalicos (Cu, Fe,
Mg, Zn, K, Mn, Mb, Co)
- Orgánicos o coenzimas:
funcionan como
transportadores de grupos
quimicos, atomos o electrones. Muchos derivan de las vitaminas
- Grupos prostéticos: coenzima o cofactor unido fuertemente o covalentemente
a la proteína. La diferencia con las categorias anteriores es la manera en que se
unen, los anteriores se unen de una manera más reversible, pueden unirse y
separarse facilmente, en el cadso de los grupos prosteticos es una union mas
permanente (Ej: hierro en la hemoglobulina)
- Las coenzimas se sintetizana a partir de vitaminas
- Regulación
- Modificacion de la concentracion del sustrato o de la enzima
- La modificación en la concentracion del sustrato involucra la
regualción de la demanda (la cantidad de sustrao disponible)
- De la enzima: inducciín enzimatica por medio de sintesis de novo de
la enzima, lo cual requiere enrgía y tiempo. CUnaod la concentración
del sustrato aumenta por encima de valores que las enzimas
disponibles no pueden manejar por si aparecen sutratos nuevos.
Gerneralmente se setimulado por homronas y la regualción es de larga
duración. También se puede llevar a cabo por medio de represión
enzimática, lo cual incolvues una disminución en la sistesis de
enzimaas
- Modificacion covalente (prender y apagar la enzima segun las necesidades)
- regula la disponibilidad de znima activa, adición covalente de un grupo
químico a la enzima, generalmente son transitorias y reversibles,
geralmente grupos fosfatos, grupos metilo y la adenosina. La
regulación consiste en su adición y/o remoción
- Regulacion alosterica (implica una molecula alosterica, que funciona similar
a los cofoctres, es una moleucla adicionalq ue necesita la enzima para
funcionar, tiende a ser una moelcula mas compleja que las enzimas. Tienen
una cinética diferente)
- Efectore so activadores alostericos faciliran la interacción de la enzima
con su sustrato. Los inhibidores alostericos dificultan la formación del
complejo ES, dimsinuyen la activdad enzimática. Generalmente son
productos o subproductos de las vías metab´olicas que regulan
- La hemoglobina es una proteina cuaternaria y si un oxígeno se une a
una, aumenta la afinidad de las otras 3 y ocurre inversamente si se
despega. El oxígeno actua como una molecula alosterica para la
hemoglobina
- Zimógenos (son proteinas que
se sintetizan, pero es peligroso
que siempre se están
produciendo (Ej: las que
participan en la digestion (proteoliticas) y relacionadas a la coagulación))
- Son enzimas sintetizadas como moleculas inactivas. Se activan de
manera irreversibl cuando se les separa parte de su estructura primaria.
Se activan químicamente por cambio en el pH, por acción de enzima
sproteoliticas o por rxn en cadena. Se evita que enzimas potenciamte
perjudiciales se encuentren siempre activas
- Inhibidores
- Competitva: entre sutrato y el inhibidor. Ej: las estatinas son un grupo
de fármacos que regulan la sintesis de colesterol
- No competitiva: se pega no en el sitio activo si no que en cualquier
lugar, lo cual caausa la modificación del sitio activo, lo cual impide la
unidon del sustrato
 - En la competitiva cambia la Km en la no competitiva cambia la
velocidad mácima y en la acompetitva cambian ambas cosas

- Cinética enzimática: la valocidad de rxn de las

eznimas t como estas se modican al variar ciertas
condiciones
- Vmax: velocidad cuando la eznima está
completmaente satudad con el sutrati. Punto de
saturación de la enzima
- Km: constante d Mc¡ichaelis Mneten en cinde se
alacanza la concentracion de sustrtrao a la cual se
alcanza la media de la velocidad máxima. es
caracteristica de enzima y sustrato partiuclar. Regkeja
la adinidad de la enzima or el sustrato. Las
diferencias en el valo de Km entre enzimas es
importante para laegulación del metabolismo. Entre
menor Km, mayor la afinidad
- Efecto de la temperatura: incrementa el
movimiento de las cadenas de aminoácidos y sus
grupos laterales= aumenta la fuerza y frecuecnia de
las colisiones entre moléculas y su energía para
sobrepasar la barrera energética. A temperaturas muy
elevadas, las colisiones son cacoces de romper los
PHy las fuerzas de van der waals = el arreglo
tridimensional de la enzima se altera y perde su estructura funcional
- Efecto del pH: los cambios en el pH alteran la actividad enzimatica porque modifican
las cargas de los mainoácidos que no son neutros
- Izonzimas: son isomeros que catalizsn la misma reaccion pero tienen diferentes
propiedades fisicas. La difercnia puede ser en la secuencia de AA, afinidad por el
sutrado, V macimo, propiedades reguladora
- Enzimología clínica
 - Par amedir la cantidad de enzima en una muestra se establece la velocidad d
ela reacción catalizad por ella (la velocidad es proporcional a la cantidad de
enzimas presente)
- Dado que es dificil determinar el numero de moleculas o la masade las
enzimasm los resultados se expresan en unidades enzimáticas
- UI= actividad enzimatica que permite transformar

Ejercicios Cinética Enzimática

1. Se determinó la actividad de la enzima Acetil coA carboxilasa en tres concentraciones
diferentes de la enzima, y a diferentes concentraciones del sustrato, el Acetil-coA. Se
obtuvo los resultados que se muestran a continuación:
a. Calcular en cada caso, los valores de KM y de VMáx
b. Indicar si dichos valores de KM y de VMáx son iguales o son diferentes

2. Se analizó el rendimiento de la enzima “Bioquimiquita” en presencia y ausencia del

inhibidor “procastinato”, obteniendo los resultados que se muestran a continuación:

a. Determinar los valores de KM y VMáx en presencia y ausencia del inhibidor

b. Identificar el tipo de inhibidor