BIOLOGÍA GENERAL

RECONOCIMIENTO DE
PROTEÍNAS

DOCENTE: María Nilsa Fernández Delgado

CAMPUS CAJAMARCA
 LOGRO DE APRENDIZAJE
Al finalizar la sesión, el estudiante realiza
un esquema resumen sobre la
desnaturalización de proteínas, el método
biuret y la reacción xantoproteica, a partir
de los conocimientos adquiridos,
mostrando impacto visual, capacidad de
síntesis y coherencia en el contenido.
 PROTEÍNAS
• Se componen principalmente de C,H,O,N y algunas contienen S y P y
otros bioelementos.
• Se forman por la unión de aminoácidos unidos mediante enlaces
peptídicos.
• La gran variedad de proteínas sirve como un importante material
estructural y como moléculas reguladoras que controlan los diversos
procesos metabólicos, estas últimas denominadas enzimas.
 AMINOÁCIDOS
ESENCIALES NO ESENCIALES

No pueden ser sintetizados en el Los aminoácidos que puede

organismo y para obtenerlos es fabricar nuestro organismo a partir
necesario tomar alimentos ricos en de otras fuentes.
proteínas que los contengan
La diversidad funcional de estas biomoléculas está relacionada con las
posibilidades de combinación de los aminoácidos (20).
 DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional por distintos factores
ambientales, como temperatura, pH o ciertos agentes químicos.
La pérdida de la estructura da como resultado la pérdida de la función
biológica asociada a esa proteína, ya sea enzimática, estructural,
transportadora, entre otras.
La estructura de la proteína es altamente sensible a los cambios. La
desestabilización de un solo puente de hidrógeno esencial puede
desnaturalizar la proteína.
FACTORES QUE PROVOCAN LA DESNATURALIZACIÓN

Temperatura Sustancias químicas

pH
Las proteínas Agentes reductores
Valores muy Las sustancias polares —
empiezan a como la urea— en altas El β-mercaptoetanol (HOCH2CH2SH)
extremos de pH
desestabilizarse a T° concentraciones afectan es un agente químico para
(medio ácido o
mayores de 40 °C. los puentes de H. Las desnaturalizar a las proteínas. Se
básico), causan
Aumentos de T° se sustancias no polares encarga de reducir los puentes
que la proteína
traducen en pueden tener disulfuro entre los residuos de
puede perder su
aumento de consecuencias similares. aminoácido. Puede desestabilizar la
configuración
movimientos Los detergentes también estructura de la proteína. Otro
tridimensional.
moleculares pueden desestabilizar la agente reductor con funciones
El exceso de afectando los estructura proteica; sin similares es el ditiotreitol (DTT).
iones H+ y OH– puentes de H y embargo, no es un Además, otros factores que
desestabiliza las otros enlaces no proceso agresivo y contribuyen a la pérdida de la
interacciones de covalentes, mayormente son estructura nativa en las proteínas
la proteína resultando en la reversibles. son los metales pesados en altas
produciendo la pérdida de la concentraciones y radiación
desnaturalización estructura terciaria. ultravioleta.
.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
https://www.youtube.com/watch?v=BHZ4vtO4Pa0&ab_channel=PUCP
Efecto de diferentes agentes desnaturalizantes
sobre la proteína albúmina del huevo.
 REACCIÓN BIURET
Es un método colorimétrico (ensayo cualitativo) que permite detectar la
presencia de péptidos de más de dos aminoácidos y proteínas.
Los dipéptidos y los aminoácidos, a excepción de histidina, serina y treonina, no
dan positiva esta reacción, porque hace falta un mínimo de dos enlaces
peptídicos para que ocurra. Se utiliza para determinar la presencia de proteínas
en líquidos biológicos como el suero sanguíneo y la sangre, aunque no en la
orina, porque la urea interfiere la reacción.
 PROCEDIMIENTO
Vierte 1 ml de Añade al tubo de ensayo Agita el tubo de
disolución de 0,5 ml de NaOH 20% ensayo hasta
albúmina en un tubo (crea un medio básico, obtener una
de ensayo. Utiliza una para que pueda actuar el mezcla
pipeta graduada. Cu) y 4 ó 5 gotas de homogénea.
CuSO4.

https://www.youtube.com/watch?v=1p0xrmyKGxs&ab_channel=VideotutorialesInform%C3%A1ticaEducativa
Esta prueba se basa en la reacción que se produce entre los nitrógenos de los
grupos animo que participan en los enlaces peptídicos y los iones cúprico (Cu2+)
del CuSO4, lo que da lugar a la formación de un compuesto, llamado biuret, cuyo
color oscila entre azul, violeta y rosa, dependiendo de la naturaleza de la
proteína detectada
 REACCIÓN XANTOPROTEICA
Detecta la presencia del
grupo bencénico, en
aminoácidos, proteínas y
péptidos.
El ácido nítrico actúa
sobre el anillo bencénico
de los aminoácidos,
formando
nitrocompuestos
fenólicos.
La reacción necesita calor,
por lo general se forma un
precipitado que enturbia el
medio, volviéndolo
lechoso.
El precipitado puede ser
blanco o amarillo.
Finalmente, requiere un
paso de alcalinización que
acentúa el color. Para ello
se utiliza una base como
hidróxido de sodio al
40% o amoníaco.
 PROCEDIMIENTO
Enfriar la Se alcaliniza la
Agregar Llevar a solución preparación
Colocar 1 Llevar a
0,5 ml de baño de dejando agregando (gota a
ml de la baño de
ácido María caer agua gota) una solución
muestra en María (70
nítrico (70 °C) fría en la de hidróxido de
el tubo de °C) por 2
concentr por 2 base del sodio a 40% hasta
ensayo minutos.
ado. minutos. tubo. que haya un viraje de
color..

Se formará un anillo
color naranja oscuro No habrá
https://www.youtube.com/ formación
watch?v=GzGMbw5w4Wo en la interface de
los líquidos. de color.
 REACCIÓN XANTOPROTEICA

La reacción será interpretada como positiva si se observa una

coloración amarilla fuerte durante el proceso de calentamiento o
naranja oscuro al alcalinizar la reacción. Los aminoácidos que
detecta son principalmente tirosina y triptófano.

POSITIVA
 ACTIVIDAD
Realiza un esquema resumen
sobre la desnaturalización de
proteínas, el método biuret y
la reacción xantoproteica.
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

• Audesirk, Teresa. Biología: la vida en la Tierra con fisiología (9a. ed.), Pearson
Educación, 2013. ProQuest Ebook Central,
https://ebookcentral.proquest.com/lib/upnortesp/detail.action?docID=4849682.
• Galindo Uriarte, A. R., Avendaño Palzuelos, R. C., & Angulo Rodriguez, A. A.
(2012). Biología Básica. Mexico.
• Chamochumbi, J. & E. Santos. (1996). Manual de Práctica de Biología.
Facultad de Ciencias Biológicas. Universidad Nacional de Trujillo. Perú.
• Luciano Levin. (2011). Biología. Biología. - 1a ed. - Buenos Aires: Ministerio de
Educación de la Nación.
GRACIAS