BIOQUIMICA DE LA CARNE

Composicin qumica

de lo general a lo particular

La Miosina
Esta formada por dos cadenas protecas enrolladas entre s que presentan hacia una de sus extremidades varias zonas en a-hlices y hacia otra varios grupos-SH Posee propiedades de interaccionar con la actina y posee actividad ATP sica. El filamento de miosina est constituido por un haz de grupos de veinte molculas desplazados los unos con relacin a los otros 6 nm, de forma tal que sus extremidades voluminosas forman proyecciones o dedos. La tripsina escinde a la miosina en dos molculas meromiosina ligera (LMM) y meromiosina pesada (HMM). Con digestin con papana se obtiene la fraccin cabeza (S1) y cola (S2).

La Actina
Los filamentos delgados estn formados principalmente por molculas de actina (500 -600 monmeros), que presentan dos formas globular (actina G), con un peso molecular aproximado de 50 000 que se polimeriza hasta adoptar una estructura fibrosa (actina F). Es portadora de una molcula de ATP que es desdoblada por la miosina, transformandola en energa mecnica. Es de alto valor biolgico porque contiene triptfano y cistina. Slo en la actina se encuentra el aminocido 3-metil-histidina. Se ha descubierto que la L-actina favorece la transformacin de Gactina en F-actina.

Protenas reguladoras
La tropomiosina tiene una composicin en aminocidos similar a la miosina, se coloca en los surcos que forman al enrrollarse las f-actinas, estabilizando el filamento delgado. La tropomiosina se encuentra generalmente unida a la troponina formando la tropomiosina activa. Existe ausencia de prolina y triptfano. En la contraccin muscular son importantes las tres fracciones de troponinas siguientes: Troponina T, la Troponina C y la Troponina I. Al inicio de la contraccin se libera una importante cantidad de iones calcio que son atrapados por la troponina C, que aumenta su avidez por las otras dos fracciones de troponina, dejando libre la actina para formar complejo con la miosina. Los filamentos de actina se unen por uniones tetragonales que forman la linea Z. La desnina prortege la integridad de la lnea Z

Contraccin Muscular.
Contraccin muscular controlada por el ion calcio. Los nervios se acoplan al msculo por la placa motora terminal donde llega la orden de contraccin y se libera acetilcolina, provocando la despolarizacn de la membrana del retculo sarcoplasmtico que cede calcio que pasa de una concentracin de 10-7 moles/l a 10-5 moles/l. En estos niveles el calcio se liga a la troponina C y a la cabeza de la miosina, cambiando la conformacin de la cola de la miosina y permitiendo la interaccin de la actina y la miosina formando el complejo actomiosina. Cuando se libera energa del ATP el retculo sarcoplasmtico vuelve a recuperar los iones Ca++. La disminucin del calcio sarcoplasmtico influye en la fijacin del calcio por la troponina C y la miosina. Cuando los niveles de calcio en el lquido alcanzan sus lmites, disminuye la actividad ATPsica. Esto ocasiona la separacin de los filamentos de actina y miosina (relajacin) Se regenera ATP por los reservorios de grupos fosforilos (fosfocreatina y ADP) y por respiracin aerobia.

MIOGLOBINA
la mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el msculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de in ferroso, y as se encuentra tambin en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molcula de oxgeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne. En el interior, la mioglobina no tiene oxigeno unido, estando entonces en forma de desoximioglobina, que tiene un color rojo prpura ms intenso y oscuro que el de la oximioglobina. Estas dos formas son interconvertibles, dependiendo de la presin parcial de oxgeno, y en la prctica, de la superficie de contacto. En las condiciones de una atmsfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion frrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de protena lo protegen, pero an as, la oxidacin se produce con cierta rapidez, especialmente si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma frrica recibe el nombre de metamioglobina o ferrimioglobina, y tiene un color marrn poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. Este proceso es reversible, por la accin de un enzima, la metamioglobinreductasa, en presencia de agentes reductores.

Piezas de carne de cordero con la mioglobina en forma de oximioglobina (izquierda) y metamioglobina (derecha). Es evidente la diferencia entre el aspecto (y el atractivo para el consumidor) entre ambos tipos. Fotografa cortesa de Pedro Roncals, Universidad de Zaragoza

El color de la carne puede conservarse por tratamiento con monxido de carbono. Este gas recciona con la mioglobina, unindose irreversiblemente al hierro en lugar del oxgeno, formando carboximioglobina.

El color de la carne depende tambin del pH alcanzado en el proceso de maduracin, y la velocidad a la que se alcanza. Sin embargo, esta variacin en el color no tiene relacin estrictamente con la mioglobina, sino con la textura de las fibras musculares y la forma en la que reflejan y refractan la luz. Si se calienta la carne, en el cocinado, la parte proteica de la mioglobina se desnaturaliza rpidamente, permitiendo la oxidacin del hierro y produciendo el ferrihemocromo, que tienen el color marrn de la carne cocinada.
En los productos curados, el xido ntrico (NO), procedente de la reduccin de los nitritos utilizados como aditivo, se une al hierro de la mioglobina, dando nitrosilmioglobina, pigmento de color rojo, pero relativamente inestable. La desnaturalizacin de la protena permite que se una al hierro un segundo NO, que estabiliza el color formando ferrohemocromo.

Efecto de la temperatura en carnes.

60C
Desnaturalizacin: Protenas Miofibrilares y sarcoplasmticas: Mioglobina (Coagulacin) reducen la solubilidad a temperatura de 58-60 hay ataque enzimatico de proteasas en el colageno (tenderizacin) Calentamiento rpido conduce a endurecimiento por Desnaturalizacin de Miofibrilares y Contraccin del Colgeno Empieza degradacin y disminucin de la capacidad de retencin de agua en protenas miofibrilares en de agua el colgeno se solubiliza. Sabor, Comp. Sulfurado, Rx. Maillard, Color

65 - 70 C 80C presencia 95C

Ciclo de unin de la miosina

ATP

Acto-miosina ATP

Actina

Actomiosina ADP+Pi

ATP - miosina

ADP -Pi-miosina
ADP-Pi-acto-miosina

Actina

Rigor
Mortis

CRA Carnes

Efecto del pH.

Cuando falta el oxgeno y se agota la fosfocreatina, empieza la respiracin anaerobia, la cual genera cido lctico el cual cuando el animal esta vivo se degrada va heptica y mitocondrial. (glucosa y glucgeno). La muerte del animal produce la degradacin del glucgeno, y la consiguiente produccin de cido lctico hasta pH de 5.5 donde cesa la actividad glucoltica, y las protenas se acercan a su punto isoelctrico, agrupandos, con la consiguiente prdida de capacidad de retencin de agua. Un pH de 6 dar una carne oscura dura. Un pH de aproximadamente 5.5 da una carne blanda exudativa. A pH cido se activan las catepsinas que actan sobre las protenas musculares provocando el ablandamiento. Una practica culinaria, el escabechado, modifica el pH de la carne por inmersin de la misma en soluciones de pH cido o alcalino alejndolas del punto isoelctrico, lo que aumenta los rendimientos y disminuye la dureza de la carne cocida.

DFD / PSE

Rigor Mortis
Cuando se agota totalmente la cantidad de ATP en el msculo se considera que se inicia el rigor mortis. El tiempo que demora en producirse el Rigor Mortis despus de la muerte es como sigue: Pollos, 2 - 4 horas, Ternera, 10 - 14 horas, Cerdos, 4 - 18 horas. El tiempo que dura el Rigor Mortis, depende de la temperatura: -1.5 3 - 4 semanas. 0C 15 das 20C 2 das 43C 1 da. En msculos sin reserva de glucgeno se produce el defecto DFD (oscuro, firme y seco), carne de pH casi nutro con riesgo de contaminacin microbiana. Animales en reposo, sacrificados en zonas de alta temperatura PSE producen defectos plido, blando exudativo (exceso de cido lctico).

El colgeno
La unidad fundamental, el tropocolgeno, est formado por tres cadenas polipeptdicas en hlices, unidas por enlaces muy fuertes que aumentan con la edad del animal. No es atacada por las enzimas digestivas. Al calentarse se transforma en gelatina, el colgeno contiene un 30% de glicina y un 25% de prolina e hidroxiprolina. Cuando mas abunden estos aminocidos ms rgido y resistente es el colgeno. Las molculas de tropocolgeno se asocian entre si formando fibrillas. Para ello se orientan todas en el mismo sentido y dislocadas 64 nm la una con relacin a otra lo que explica la estructura cristalina del colgeno, as como la rigidez y resistencia que ofrece la masticacin. No tiene capacidad emulsificante y su capacidad de retencin de agua es mnima. La gelatina (colgeno desordenado y soluble) se obtiene por calentamiento a temperatura superior a 60C. Tambin va cida y bsica. Es de fcil digestin aunque de bajo valor biolgico.

Efecto de la temperatura en carnes.

60C Solubilidad Coagulacin Miofibrilares

sarcoplasmticas.
65 - 70 C 80C 95C

Color Mioglobina Actividad enzimtica Colgeno Desnaturalizacin Miofibrilares Endurecimiento Colgeno Retencin de agua Miofibrilares Sabor Comp. Sulfurados Rx. Maillard Color

Hot Dog Salchicha

Mortadela

High pressure processing of meat

High pressure technology is becoming of increasing importance in the production of minimally processed foods for which shelf-life can be extended primarily through inactivation of bacteria and enzymes with minimum loss of nutritional value and sensory quality. A successful implementation of high pressure technology in the meat industry depends on a qualitative and quantitative description of the meat improvement attributes and the deteriorative processes. Knowledge of the effects of process parameters such as the applied pressure and temperature, the processing time and the storage time and condition needs research, including both practical and theoretical modelling. At Food Chemistry we have for the last 5 years been working with high pressure and effects on meat and oxidative changes, aiming to understand initiation and mechanisms of lipid oxidation and inhibition by natural antioxidants. Especially chicken meat, which at conventional thermal processing techniques may render dry and rancid, have been investigated. The picture shows chicken breast muscle subjected to high pressure treatment for 10 min at the specified pressure compared to raw meat and heat treated meat.

PESCADO
El cambio ms dramtico es el ataque del rigor mortis. Inmediatamente despus de la muerte el msculo del pescado est totalmente relajado, la textura flexible y elstica generalmente persiste durante algunas horas y posteriormente el msculo se contrae. Cuando se toma duro y rgido, todo el cuerpo se vuelve inflexible y se dice que el pescado est en rigor mortis. Esta condicin generalmente se mantiene durante uno o ms das y luego se resuelve el rigor. La resolucin del rigor mortis hace que el msculo se relaje nuevamente y recupere la flexibilidad, pero no la elasticidad previa al rigor. La proporcin entre el comienzo y la resolucin del rigor vara segn la especie y es afectada por la temperatura, la manipulacin, el tamao y las condiciones fsicas del pescado.

 El rigor mortis se inicia inmediatamente o poco despus de la muerte, en el caso de peces hambrientos y cuyas reservas de glucgeno estn agotadas, o en peces exhaustos. El mtodo empleado para aturdir y sacrificar el pez tambin influye en el inicio del rigor. El aturdimiento y sacrificio por hipotermia (el pez es muerto en agua con hielo) permite obtener el ms rpido inicio del rigor, mientras que un golpe en la cabeza proporciona una demora de hasta 18 horas (Azam et al., 1990; Proctor et al., 1992).