MIOGLOBINA

DEFINICIÓN: La mioglobina es una

hemoproteína encontrada
principalmente en el tejido
muscular donde sirve como sitio de
almacenamiento intracelular para
el oxígeno.

Características:

Es una proteína relativamente

constituida por una cadena polipeptídica de 153
residuos pequeña que contiene un
grupo hemo con un átomo de
hierro, y cuya función es la de
almacenar y transportar oxígeno.

La mioglobina es una hemoproteína muscular,

estructuralmente y funcionalmente muy
parecida a la hemoglobina

Tiene un pm de 17 800 daltons

Funciones:

 Sirve como un reservorio y acarreador de Oxígeno, incrementando la velocidad de transporte del

mismo en la célula muscular, es decir facilita la difusión del oxígeno desde los capilares hasta el
interior de las células (mitocondrias) que está limitada por la baja solubilidad del oxígeno en
soluciones acuosas.
 Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el
músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda
energética de las contracciones. Su principal función es la de
 Almacenar y transportar oxígeno, incrementando la velocidad de transporte de O2 en la célula
muscular.
 La mioglobina es el principal pigmento de la carne , y el color de este producto depende del
estado en que se encuentre la mioglobina .

Estructura:
La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptídica unida a un grupo hemo.

Fue la primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional, en 1957, un hito de la

bioquímica por lo que Jonh Kendrew, recibió el premio Nobel.
La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del 75 % de la cadena plegado en
forma de hélices a, con una estructura cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces
hidrofóbicos. El grupo hemo se sitúa en una oquedad de la molécula.

Grupo hemo
El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de
hierro. La parte orgánica es la protoporfirina y está formada por
cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por
medio de puentes meteno para formar un anillo tetrapirrólico.
A este anillo están enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos
cadenas laterales de propionato.

El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos

en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede
formar otros dos enlaces, uno a cada lado del plano del hemo.
Estos lugares se denominan la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta posición se
coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal),
mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al
grupo hemo, existe otra histidina (histidina distal) que previene que otras moléculas de
hemoglobina entren en contacto produciendo la oxidación del Fe2+ a Fe3+ y disminuye la afinidad
de la hemoglobina por el Monóxido de Carbono (CO). El átomo de hierro del hemo puede estar en
estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3). Las formas correspondientes de la hemoglobina se
denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metaheMioglobina) y el color de la carne.

Mioglobina y el color de la carne

La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el
color de este producto depende fundamentalmente del
estado en el que se encuentra la mioglobina.

En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en

forma de ión ferroso, y así se encuentra también en la
carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una
molécula de oxígeno, formando entonces la
oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se
observa en la parte exterior de la carne.
En el interior, la mioglobina no tiene oxígeno unido, estando entonces en forma de
desoximioglobina, que tiene un color rojo púrpura más intenso y oscuro que el de la
oximioglobina. Estas dos formas son

interconvertibles, dependiendo de la presión parcial de oxígeno, y en la práctica, de la superficie

de contacto.

En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En
la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la
oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente si la superficie de contacto es grande,
como en el caso de la carne picada.

La mioglobina con el hierro en forma férrica recibe el nombre de metamioglobina o

ferrimioglobina, y tiene un color marrón poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado
tiempo. Este proceso es reversible, por la acción de un enzima, la metamioglobin-reductasa, en
presencia de agentes reductores.

En la oxidación de la mioglobina se puede formar superóxido, que puede dar lugar a reacciones de
oxidación de lípidos:

Mb-Fe2+O2 → Mb-Fe3+ + O2•-

El color de la carne depende también del pH alcanzado en el proceso de maduración, y la

velocidad a la que se alcanza. Sin embargo, esta variación en el color no tiene relación
estrictamente con la mioglobina, sino con la textura de las fibras musculares y la forma en la que
reflejan y refractan la luz.

Si se calienta la carne, en el cocinado, la parte proteica de la mioglobina se desnaturaliza

rápidamente, permitiendo la oxidación del hierro y produciendo el ferrihemocromo, que tienen el
color marrón de la carne cocinada.

En los productos curados, el óxido nítrico (NO), procedente de la reducción de los nitritos
utilizados como aditivo, se une al hierro de la mioglobina, dando nitrosilmioglobina, pigmento de
color rojo, pero relativamente inestable. La desnaturalización de la proteína permite que se una al
hierro un segundo NO, que estabiliza el color formando ferrohemocromo.moglobina),
respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
Unión del oxígeno al grupo hemo
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina
para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que
además confiere a la hemoglobina y a la mioglobina
su característico color rojo.

El grupo hemo consta de una parte orgánica y un

átomo de hierro. La parte orgánica es la
protoporfirina IX, formada por cuatro grupos
pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por
medio de puentes meteno3 para formar un anillo
tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro
grupos metilo, dos grupos vinilo y dos cadenas de
propionato.

El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la
protoporfirina. El hierro puede formar dos enlaces covalentes con dos nitrógenos y dos enlaces los
cuales son enlaces no covalentes o coordinados con los otros dos nitrógenos y también con las
histidinas presentes en la posición 64 y 93 las cuales sostienen al anillo pirrólico, uno a cada lado
del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación. La
quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina
proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el
oxígeno al grupo hemo existe otra histidina (histidina distal). El átomo de hierro del hemo puede
estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3).
 BIBLIOGRAFIA

 http://trabajosmedicos.blogspot.com/2011/11/hemoglobina-y-mioglobina-estructura.html
 https://es.wikipedia.org/wiki/Mioglobina
 http://bioquimicanutricion2013.blogspot.com/2014/03/hemoglobina-y-mioglobina.html
 https://www.ecured.cu/Mioglobina#Fuentes
 CONCLUSIONES

 La mioglobina es una hemoproteina muy importante para almacenamiento del oxígeno en los
músculos de nuestro cuerpo.

 La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este producto depende del

estado en que se encuentre la mioglobina.

 El grupo prostético hemo se encarga de captar el oxígeno por medio del ion ferroso para el
aprovechamiento de nuestras células musculares.